Белки и их роль в клетке: строение, свойства, функции — урок. Биология, 9 класс.

Органические вещества клетки. Белки — что это, определение и ответ

Живая природа отличается от неживой содержанием химических элементов – органогенов, которые составляют около 98 % массы клеток. Объединяясь вместе, химические элементы образуют различные неорганические и органические соединения.

Важные термины:

Полимер – это сложные вещества, молекулы которых построены из множества повторяющихся элементарных звеньев.

Мономер – повторяющееся звено полимера.

Конформация – пространственная структура молекулы

Среди органических веществ клетки белки стоят на первом месте как по количеству (10-12% от общей массы клетки), так и по значению.

Белки – линейные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Живыми организмами используется 20 аминокислот, хотя их существует значительно больше. В состав любой аминокислоты входит:

● аминогруппа (-NH₂), обладающая основными свойствами;

● карбоксильная группа (-СООН), имеющая кислотные свойства.

Строение аминокислоты

Связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксилом другой называется пептидной.

Белки представляют собой полипептиды, содержащие десятки и сотни аминокислот. Несмотря на скудность выбора аминокислот (всего 20 штук) огромное разнообразие белков обеспечивается за счет различных комбинаций этих аминокислот друг с другом.

Уровни организации белков

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы – конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации:

Первичная структура – полипептидная цепь, в которой аминокислоты расположены линейно и соединены ковалентно-пептидными связями.

Т. к. аминокислоты – заряженные молекулы, то долго в виде простой линейной молекулы белок существовать не может и образует следующий уровень структуры.

Вторичная – полипептидная цепь закручивается в спираль, формируется α-спираль или β-складчатый слой.

Удерживается структура уже не такими устойчивыми, как пептидные, водородными связями.

Третичная представляет из себя глобулу.

За формирование глобул отвечают слабые нековалентные связи (водородные, гидрофобные, ионные). Иногда для лучшей стабильности могут образовываться ковалентные связи между SH-группами аминокислоты цистеина (S-S-связи). Количество аминокислот, а также порядок их расположения в полипептидной цепочке специфичны для каждого белка. Следовательно, особенности третичной структуры белка определяются его первичной структурой.

! Биологическую активность белок проявляет только в виде третичной структуры.

Поэтому замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепочке может привести к изменению конфигурации белка и к снижению или утрате его биологической активности.

Четвертичная структура – несколько соединенных вместе глобул.

Благодаря объединению нескольких глобул вместе появляется возможность включать в молекулу не белковые структуры, из-за чего по составу белки делятся на два основных класса – простые и сложные.

• Простые белки состоят только из аминокислот.

• Сложные белки включают в себя аминокислоты и ещё какое-нибудь вещество. Например, это могут быть нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), липиды (липопротеиды), Ме (металлопротеиды), Р (фосфопротеиды).

Не все белки имеют четвертичную структуру. Яркий пример белка с четвертичной структурой – гемоглобин. Это комплекс из четырех глобул (=субъединиц), и только в такой форме он способен присоединять и транспортировать О₂.

Четвертичная структура гемоглобина

Функции белков

● Одна из важнейших – строительная функция (структурная): белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внутриклеточных структур.

● Исключительно значение имеет ферментативная (каталитическая) роль белков. Ферменты ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в 10 и 100 миллионов раз. Иногда для их работы нужны коферменты (либо металлы, либо коферменты – витамины).

● Двигательная функция обеспечивается специальными сократительными белками (актин, миозин). Эти белки участвуют во всех видах движений, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у животных, движение листьев у растений и др.

● Регуляторная. Некоторые гормоны, регулирующие обменные процессы в организме, имеют белковое происхождение: инсулин, глюкагон, адренокортикотропный гормон (АКТГ).

● Транспортная функция белков заключается в присоединении химических элементов (например, гемоглобин присоединяет кислород) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к тканям и органам тела.

● Защитная функция выражается в форме выработки особых белков, называемых антителами, в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или клеток. Антитела связывают и обезвреживают чужеродные вещества.

● Рецепторная. На поверхности мембраны белки образуют многочисленные рецепторы, которые, соединяясь с гормонами, приводят к изменению обмена веществ в клетке. Таким образом гормоны реализуют воздействие на клетки органов-мишеней.

● При недостаточном питании белки выступают в качестве источников энергии. При полном расщеплении 1г белков выделяется 17,6 кДж (4,2 ккал).

Особые свойства белков

Денатурация – потеря белком своей нативной (естественной) пространственной структуры.

Пример: свертывание белка яйца при его варке.

Причины:

• повышенные температуры,

• изменение кислотности до экстремальных значений,

• добавление гидрофобных агентов,

• увеличение концентрации солей.

Денатурация бывает обратимой и необратимой. В случае обратимой денатурации (разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур) при возвращении в исходные (нативные) условия пространственная структура белка восстанавливается. При варке яйца мы имеем дело с необратимой денатурацией (разрушение первичной структуры) когда исходную (нативную) структуру восстановить уже практически невозможно.

Строение и функции белков

Строение белков

Определение 1

Белки – сложные органические соединения (биополимеры), в состав молекул которых входят углерод, водород, кислород и азот (иногда серы). Их мономеры — аминокислоты.

Белки играют первостепенное значение в жизни всех организмов. Они характеризуются неисчерпаемым разнообразием, которое одновременно очень специфично.

Замечание 1

Белки и нуклеиновые кислоты являются материальной основой всего богатства организмов окружающей среды. Их доля составляет 50 – 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков похожи на длинные цепи, состоящие из 50 – 1500 остатков аминокислот, соединённых крепкой ковалентной азотно-углеродной (пептидной) связью. В результате образуется первичная структура белка — полипептидная цепь.

Замечание 2

Молекула белка — это полипептид, молекулярная масса которого составляет от 5 тыс. до 150 тыс. Бывает и больше.

Простые белки состоят лишь из аминокислот, а сложные белки, кроме аминокислот, могут содержать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), окрашенные химические соединения (хромопротеиды) и т.п.

Все свойства клетки (химические, морфологические, функциональные) зависят от специфических белков, содержащихся в ней.

Замечание 3

Именно набор аминокислот, их количество и последовательность расположения в полипептидной цепи и определяет специфичность белка.

Замена лишь одной аминокислоты в составе белковой молекулы или изменение последовательности расположения аминокислот может привести к изменению функций белка. Этим и объясняется большое разнообразие в строении белковой молекулы первичной структуры. Потому не удивительно, что живой организм, чтобы иметь возможность выполнять свои функции, использует особенный виды белков и его возможности в этом отношении неограниченные.

Пространственное расположение полипептидных цепей также определяет свойства белков. В живой клетке полипептидные цепи скрученные или согнутые, имеют вторичную или третичную структуру.

Вторичная структура представлена спирально закрученной белковой цепочкой. Витки спирали удерживаются благодаря водородным связям, образующимся между расположенными на соседних витках СО – и NH – группами.

В результате дальнейшего закручивания спирали возникает специфическая конфигурация каждого белка — третичная структура. Образуется она благодаря связям между белковыми радикалами аминокислотных остатков:

• ковалентным дисульфидным (S – S-связям) между остатками цистеина,
• водородным,
• ионными.
• гидрофобным взаимодействиям.

В количественном соотношении наиболее важными являются гидрофобные взаимодействия, вызванные тем, что неполярные боковые цепи аминокислот стремятся объединиться друг с другом, не смешиваясь с водной средой. Белок при этом свёртывается так, чтобы его гидрофобные боковые цепи были спрятаны внутри молекулы, то есть защищены от контакта с водой, а наружу, наоборот, выставлены боковые гидрофильные цепи.

Для каждого белка специфичны количество молекуламинокислот с гидрофобными радикалами и количество молекул цистеина и характер их взаимного расположения в полипептидной цепи.

Взаимное расположение групп атомов, обходимое для проявления активности белка как катализатора, его гормональных функций и др. обеспечивается сохранением определённой формы молекулы. Потому стойкость макромолекул – не случайное свойство, а один из важнейших способовстабилизации организма.

Биологическая активность белка может проявлятся лишь когда он имеет третичную структуру, потому при замене в полипептидной цепи даже одной аминокислоты могут возникнуть изменения в конфигурации белка, а его биологическая активность снизится или же исчезнет совсем.

Иногда две, три, и больше белковых молекул с третичной структурой могут объединиться в единый комплекс. Подобные образования являются четвертичной структурой белка.

Пример 1

Примером такого сложного белка является гемоглобин, который состоит из четырёх субединиц и небелковой части – гема. Он способен выполнять свои функции только в такой форме.

В четвертичной структуре белковые субединицы не связаны химически, однако вся структура достаточно крепкая благодаря действию слабых межмолекулярных сил.

Под влиянием разнообразных физических и химических факторов (обработка щелочами, кислотами, спиртом, ацетоном, влияние высоких температур и давления и пр. ) третичная и четвертичная структуры белка изменяются, потому что разрываются водородные и ионные связи.

Определение 2

Денатурация – нарушение естественной (нативной) структуры белка.

При денатурации уменьшается растворимость белков, изменяется форма и размеры молекул, теряется ферментативная активность и т.п. Процесс денатурации оборотный, то есть возвращение нормальных условий сопровождается непроизвольным оновлением естественной (природной) структуры белка. Этот процесс называют ренатурацией.

Замечание 4

Все особенности строения и функционирования белковой макромолекулы зависят от его первичной структуры.

Функции белков в клетке

• Строительная (пластическая) функция белковых молекул является одной из важнейших.Они являются составным компонентом клеточных мембран и органел. Стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи высших животных также состоят в основном из белка.
• Двигательная функция обеспечивается особенными сократительными белками, благодаря которым осуществляются движения жгутиков и ресничек, перемещение хромосом во время деления клеток, сокращение мускулатуры, движения органов растений и т. п., пространственные изменения положения различных структур организма.
• Транспортная функция белков обеспечивается их способностью связывать и переносить с течением крови химические соединения.

Пример 2

Белок крови гемоглобин переносит кислород из лёгких в клетки других органов и тканей (аналогичную функцию в мышцах выполняет миоглобин).

Белки сыворотки крови переносят липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества.

Молекулы белков, входящих в состав плазматической мембраны, берут участие в транспорте веществ как в клетку, так и из неё.

Белки выполняют и защитную функцию. Как ответ на проникновение внутрь чужеродных веществ (антигенов – белков или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов) в клетке вырабатываются особенные белки – иммуноглобулины (антитела), которые нейтрализуют чужеродные вещества и осуществляют иммунологичную защиту организма.

Благодаря функционированию иммунной системы организма обеспечивается распознавание антигенов антигенным детерминантам (характерным участкам их молекул). Благодаря этому специфически связываются и обеззараживаются чужеродные вещества за.

Замечание 5

Внешнюю защитную функцию могут выполнять также и белки, токсические для других организмов ( белок яда змей).

Белкам свойственна также сигнальная функция. В поверхность клеточной мембранны встроены молекулы белков, которые в ответ на действия факторов внешней среды способны к изменению свей третичной структуры. Так происходит восприятие сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Регуляторная функция свойственна белкам-гормонам, которые влияют на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянную концентрацию веществ в крови, учавствуют в росте размножении и других жизненно важных процессах.

Пример 3

Одним из наиболее известных гормонов является инсулин, понижающий содержание сахара в крови. В случае стойкой недостаточности инсулина содержание сахара в крови увеличивается и развивается сахарны диабет. Главными регуляторами биохимических процессов в организме могут быть и многочисленные белки-ферменты (каталитическая функция).

Белки являются и энергетическим материалом. При расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии, необходимой для большинства жизненно важных процессов в клетке.

Ферменти, их роль в клетке

Определение 3

Ферменты (энзимы) – это специфические белки, присутствующие во всех организмах и выполняющие функцию биологических катализаторов.

Химические реакции в живой клетке происходят при умеренной температуре нормальном давлении и в нейтральной среде. При таких условиях течение реакций синтеза или распада веществ в клетке был быочень медленным, если бы не действие ферментов. Ферменты ускоряют реакции за счёт снижения энергии активации не измененяя их общего результата, то есть при их наличии для придания молекулам, вступающим в реакцию, реакционной способности, необходимо значительно меньше энергии

Все процессы в живом организме прямо или косвенно происходят с участием ферментов.

Под действием ферментов составляющие компоненты пищи (белки, липиды, углеводы и др. ) расщепляются до простейших соединений, а из них позже синтезируются новые, свойственные данному виду макромолекулы. Потому нарушение образования и активности ферментов часто становятся причиной тяжёлых заболеваний.

Ферментативный катализ подчиняется тем же законам, что и неферментативный катализ в химической промышленности, однако в отличие от последнего характеризируется чрезвычайно высокой степенью специфичности (фермент катализирует только одну реакцию или действует
лишь на один тип связи). Этим обеспечивается тонкое регулирование всех жизненно важных процессов (дыхание, пищеварение, фотосинтез и т. п.), происходящих в клетке и организме.

Пример 4

Фермент уреаза катализирует расщепление только одного вещества – мочевины, но не действует каталитически на структурно родственные соединения.

Для понятия механизма действия ферментов, которые имеют высокую специфичность, чрезвычайно важна теория активного центра. Согласно с ней, в молекуле каждого фермента есть один или больше участков, в которых катализ происходит за счёт тесного (во многих местах) контакта между молекулами фермента и субстрата (специфического вещества), а функциональная группа (пример – ОН – группа аминокислоты серина), или же отдельная аминокислота, выступает активным центром.

Обычно для действия катализатора необходимо, чтобы объединились несколько аминокислотных остатков, расположенных в определённой последовательности (в среднем 3 – 12).

Активный центр также может формироваться благодаря связи ферментов с ионами металов, витаминами и другими соединениями небелковой природы – так называемыми коферментами, или кофакторами.

Химическое строение и форма активного центра такова, что с ним способны связывать лишь определённые субстраты благодаря их идеальному соответствию (взаимодополняемости, или комплементарности) друг другу.

Остальные аминокислотные остатки обеспечивают большой молекуле ферментп соответствующую глобулярную форму, необходимую для эффективной работы самого центра.

Кроме того, вокруг большой молекулы фермента возникает сильное электрическое поле. В таком поле становится возможной ориентация молекул субстрата и приобретение ими ассиметрической формы. В результате ослабевают химические связи и начальная затрата энергии на реакцию, которая катализируется, будет меньше, а значит, значительно увеличится её скорость.

Пример 5

Одна молекула фермента каталазы способна за 1 мин расщепить более 5 млн. молекул перекиси водорода, которая возникает во время окисления в организме различных соединений.

Активный центр некоторых ферментов в присутствии субстрата может изменять конфигурацию: для обеспечения наибольшей каталитической активности такой фермент специально ориентирует свои функциональные группы. Молекулы субстрата, присоединяясь к ферменту, также в определённых пределах изменяют свою конфигурацию для увеличения реакционной способностит функциональных групп центра. На заключительном этапе химической реакции комплекс фермента и субстрата распадается, образуются конечные продукты и свободный фермент. Активный центр при этом освобождается и способен снова принимать новые молекулы субстрата.

Скорость реакций с участием ферментов зависит от многих факторов: от концентрации фермента, от природы субстрата, от давления, температуры, кислотности среды, от наличия ингибиторов.

При температурах, близких к 0˚С, до минимума замедляется скорость биохимических реакций. Это свойство широко используют в различных отраслях, особенно в медицине и сельском хозяйстве.

Пример 6

Для консервации органы человека (почки, серце, селезёнка, печень) перед пересадкой больному подвергают охлаждению, чтобы понизить интенсивность биохимических реакций и тем самым продлить время жизни этих органов. При быстром замораживании пищевых продуктов предотвращается размножение микроорганизмов, а так же инактивируются их ферменты, потому они уже не способны вызывать разложение пищевых продуктов.

Функция белков | Биология для специальностей I

Результаты обучения

• Определение нескольких основных функций белков

Основные типы и функции белков перечислены в таблице 1.

Двумя особыми и распространенными типами белков являются ферменты и гормоны. Ферменты , которые вырабатываются живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или сопряженные белки. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях распада, перегруппировки или синтеза. Ферменты, которые расщепляют свои субстраты, называются катаболическими ферментами, ферменты, которые строят из своих субстратов более сложные молекулы, называются анаболическими ферментами, а ферменты, влияющие на скорость реакции, называются каталитическими ферментами. Следует отметить, что все ферменты увеличивают скорость реакции и поэтому считаются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свой субстрат амилозу, компонент крахмала.

Гормоны представляют собой химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, обмен веществ и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови.

Белки имеют различную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и эта форма поддерживается множеством различных типов химических связей. Изменения температуры, рН и воздействие химических веществ могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции, известной как денатурация. Различное расположение одних и тех же 20 типов аминокислот составляют все белки. Недавно были обнаружены две новые редкие аминокислоты (селеноцистеин и пирролизин), и этот список может быть дополнен новыми открытиями.

Кратко: Функции белков

Белки представляют собой класс макромолекул, выполняющих разнообразные функции в клетке. Они помогают в обмене веществ, обеспечивая структурную поддержку и действуя как ферменты, переносчики или гормоны. Строительными блоками белков (мономеры) являются аминокислоты. Каждая аминокислота имеет центральный углерод, который связан с аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и группой R или боковой цепью. Существует 20 часто встречающихся аминокислот, каждая из которых отличается группой R. Каждая аминокислота связана со своими соседями пептидной связью. Длинная цепь аминокислот известна как полипептид.

Белки организованы на четырех уровнях: первичном, вторичном, третичном и (необязательно) четвертичном. Первичная структура представляет собой уникальную последовательность аминокислот. Локальная укладка полипептида с образованием таких структур, как спираль α и складчатый лист β , составляет вторичную структуру. Общая трехмерная структура является третичной структурой. Когда два или более полипептида объединяются, образуя полную структуру белка, такая конфигурация известна как четвертичная структура белка. Форма и функция белка неразрывно связаны; любое изменение формы, вызванное изменением температуры или pH, может привести к денатурации белка и потере функции.

Попробуйте

У вас есть идеи по улучшению этого контента? Мы будем признательны за ваш вклад.

Улучшить эту страницуПодробнее

Белковая форма и функция | Whitehead Institute

Белки — рабочие лошадки клетки, класс молекул с поразительно широким набором функций. Исследователи Института Уайтхеда расширяют наши знания в области биологии белков, в том числе о том, как клетки создают и поддерживают определенные белки и что происходит, когда белки выходят из строя, чтобы понять их функции в нормальных клеточных процессах и при заболеваниях.

Изображение

Структура белка gator1

Кредит

Институт Стивена Ли/Уайтхеда

В центре нашего внимания

Исследователи из Института Уайтхеда исследуют состав и физическую структуру белков, чтобы понять функции каждого белка, другие молекулы, с которыми он взаимодействует, и, в некоторых случаях, как синтезировать или модифицировать белок в лаборатории.

Изображение

Качпер Рогала/Институт Уайтхеда

Структура

Наши исследователи работают над раскрытием молекулярных составов — уникальных последовательностей аминокислот, составляющих белок — и трехмерных форм ранее непостижимых белков. Они исследуют фолдинг белков — процесс, посредством которого белки собираются в свои трехмерные формы, — чтобы понять, как клетки обеспечивают правильность фолдинга белков, и понять, что происходит не так, как происходит неправильное сворачивание белков, которое может нарушить клеточные процессы. Неправильный фолдинг белка связан с рядом расстройств и заболеваний, включая нейродегенеративные заболевания, такие как болезнь Альцгеймера и Паркинсона.

Изображение

Качпер Рогала/Институт Уайтхеда

Функция

Исследователи Института Уайтхеда исследуют различные биологические пути и белковые комплексы, чтобы идентифицировать отдельные задействованные белки и выяснить их специфические функции. Они продолжают углублять наше понимание роли белков, участвующих в восприятии питательных веществ и росте клеток, делении клеток, межклеточной коммуникации и других биологических процессах. Наши исследователи также изучают роль специфических белков, связанных с болезнью, таких как сигнальные белки, которые используются раковыми клетками, чтобы избежать иммунных клеток, и белки, участвующие в метаболизме, которые вызывают рак и диабет.

Изображение

Кристиан Шликер

Дизайн

Наши исследователи разработали процесс идентификации генов растений, из которых образуются молекулы, полезные для человека, и трансплантации этих генов в такие организмы, как дрожжи или бактерии, которые могут производить молекулы в большем количестве и избегать риска чрезмерный сбор урожая. Эта система также позволяет нашим исследователям настраивать молекулы, внедряя инновации в структуры, обнаруженные в природе, для создания новых молекул с предпочтительными характеристиками для использования человеком, например, менее токсичными или имеющими большую скорость поглощения.