Аминокислоты состав: свойства и состав, применение в косметике и косметологии

АМИНОКИСЛОТЫ • Большая российская энциклопедия

АМИНОКИСЛО́ТЫ, ор­га­нич. со­еди­не­ния, со­дер­жа­щие кар­бок­силь­ные COOH и ами­но­груп­пы NH₂. Ис­клю­че­ние со­став­ля­ет про­лин. Об­ла­да­ют свой­ст­ва­ми и ки­слот и ос­но­ва­ний. В за­ви­си­мо­сти от по­ло­же­ния ами­но­груп­пы в уг­ле­род­ной це­пи от­но­си­тель­но кар­бок­силь­ной груп­пы раз­ли­ча­ют α-, β-, γ- и др. А. У ω-А. ами­но­груп­па на­хо­дит­ся на кон­це це­пи. Уча­ст­ву­ют в об­ме­не азо­ти­стых ве­ществ всех ор­га­низ­мов, яв­ля­ясь ис­ход­ны­ми со­еди­не­ния­ми при био­син­те­зе бел­ков, пеп­ти­дов, пу­ри­но­вых и пи­ри­ми­ди­но­вых ос­но­ва­ний, ря­да ви­та­ми­нов, пиг­мен­тов, ал­ка­лои­дов и др.

Классификация

Опи­са­но свыше 150 при­род­ных А., сре­ди ко­то­рых осо­бен­но важ­ны 20 α-А. (табл.), вхо­дя­щих в со­став бел­ков, ко­ди­руе­мых ге­не­тическим кодом; об­щая фор­му­ла:

В за­ви­си­мо­сти от при­ро­ды бо­ко­вой це­пи R α-А. под­раз­де­ля­ют на две груп­пы: А. с не­по­ляр­ны­ми (гид­ро­фоб­ны­ми) и А. с по­ляр­ны­ми (гид­ро­филь­ны­ми) бо­ко­вы­ми це­пя­ми. К 1-й груп­пе от­но­сят­ся шесть А. с али­фа­тич. бо­ко­вой це­пью – ала­нин, ва­лин, лей­цин, изо­лей­цин, ме­тио­нин, про­лин и две с аро­ма­ти­че­ской – фе­ни­ла­ла­нин и трип­то­фан. Сре­ди пред­ста­ви­те­лей 2-й груп­пы бо­ко­вые це­пи ­семи А. со­дер­жат груп­пи­ров­ки, спо­соб­ные не­сти от­ри­цат. или по­ло­жит. за­ряд. В ас­па­ра­ги­но­вой и глу­та­ми­но­вой ки­слотах β- и γ-кар­бок­силь­ные груп­пы при рН 7,0 за­ря­же­ны от­ри­ца­тель­но. К осно́вным А. от­но­сят­ся ли­зин, ар­ги­нин и гис­ти­дин. ε-Ами­но­груп­па ли­зи­на и гуа­ни­ди­но­вая груп­пи­ров­ка ар­ги­ни­на не­сут по­ло­жит. за­ряд (про­то­ни­ро­ва­ны) в ней­траль­ной сре­де, а имид­азоль­ная груп­пи­ров­ка гис­ти­ди­на – в ки­слой. В ще­лоч­ных ус­ло­ви­ях от­ри­цат. за­ряд мо­гут при­об­ре­тать бо­ко­вые груп­пы ти­ро­зи­на и цис­теи­на. Ха­рак­тер­ной осо­бен­но­стью ос­тат­ков цис­теи­на яв­ля­ет­ся их спо­соб­ность в со­ста­ве мо­ле­ку­лы бел­ка под­вер­гать­ся окис­ле­нию с об­ра­зо­ва­ни­ем ос­тат­ков цис­ти­на. А. при­свое­ны со­кра­щён­ные трёх­бу­к­вен­ные и од­но­бу­к­вен­ные обо­зна­че­ния, ис­поль­зуе­мые в на­уч. ли­те­рату­ре. В 1986 в ряде бел­ков ар­хе­бак­терий, ис­тин­ных бак­те­рий (эу­бак­те­рий) и жи­вот­ных бы­ла об­на­ру­же­на α-А. – се­ле­но­ци­сте­ин (ей при­свое­ны сим­во­лы Sec и U), в 2002 от­крыт пир­ро­ли­зин (по­ка об­на­ру­жен толь­ко у од­но­го ви­да ме­та­ноб­ра­зую­щих ар­хей). Обе эти А. ко­ди­ру­ют­ся три­пле­та­ми, ко­то­рые обыч­но слу­жат «стоп-ко­до­на­ми» (т. е. опо­ве­ща­ют об окон­ча­нии син­те­за бел­ка на ри­бо­со­мах): се­ле­но­ци­сте­ин – три­пле­том UGA, а пир­ро­ли­зин – UAG.

Селеноцистеин

Цистин

Пирролизин (где R=Ch4, Nh3 или OH)

Боль­шая часть А., об­на­ру­жен­ных в тка­нях жи­вых ор­га­низ­мов, но не вхо­дя­щих в со­став бел­ков, мо­гут вы­пол­нять важ­ные функ­ции. Так, ор­ни­тин и цит­ру­лин уча­ст­ву­ют в об­ме­не ве­ществ, в ча­ст­но­сти в син­те­зе мо­че­ви­ны у жи­вот­ных, 2,4-ди­гид­ро­ок­си­фе­ни­ла­ла­нин (ДОФА) об­ра­зу­ет­ся в ка­че­ст­ве про­ме­жу­точ­но­го про­дук­та в хо­де рас­па­да фе­ни­ла­ла­ни­на и ти­ро­зи­на в ор­га­низ­ме и яв­ля­ет­ся ме­диа­то­ром цен­траль­ной нерв­ной сис­те­мы. Кро­ме то­го, име­ют­ся А., функ­ция ко­то­рых по­ка не яс­на. В ря­де бел­ков (уже по­сле их син­те­за на ри­бо­со­мах) бо­ко­вые груп­пы А. пре­тер­пе­ва­ют из­ме­не­ния в хо­де по­сттранс­ля­ци­он­ной мо­дифи­ка­ции. Напр., в со­ста­ве мо­ле­ку­лы кол­ла­ге­на про­лин и ли­зин пре­вра­ща­ют­ся со­от­вет­ст­вен­но в 4-гид­ро­кси­про­лин и 5-гид­ро­кси­ли­зин, в мио­зи­не при­сут­ству­ет N-ме­тил­ли­зин, толь­ко в эла­сти­не встре­ча­ет­ся фер­мен­та­тив­но мо­ди­фи­ци­ро­ван­ный ли­зин – дес­мо­зин. По­ми­мо α-А. в сво­бод­ном ви­де и в со­ста­ве не­ко­то­рых био­ло­ги­че­ски важ­ных пеп­ти­дов, встре­ча­ют­ся А., ами­но­груп­па ко­то­рых свя­за­на не с α-уг­ле­род­ным ато­мом. К их чис­лу от­но­сят­ся β-ала­нин, вхо­дя­щий в со­став пан­то­те­но­вой ки­сло­ты, γ-ами­но­мас­ля­ная ки­сло­та, иг­раю­щая важ­ную роль в функ­цио­ни­ро­ва­нии нерв­ной сис­те­мы, δ-ами­но­ле­ву­ли­но­вая ки­сло­та, яв­ляю­щая­ся про­ме­жу­точ­ным про­дук­том син­те­за пор­фи­ри­нов.

Физические и химические свойства

А.  – бес­цвет­ные кри­стал­лич. ве­ще­ст­ва, рас­тво­ри­мые в во­де; темп-ры плав­ле­ния 220–315 °C. В кри­стал­лах и вод­ных рас­тво­рах при ней­траль­ных зна­че­ни­ях рН α-А. су­ще­ст­ву­ют пре­им. в ви­де ди­по­ляр­ных ио­нов (цвит­тер-ио­нов), у кото­рых ами­но­груп­пы про­то­ни­ро­ва­ны , а кар­бок­силь­ные груп­пы дис­со­ции­ро­ва­ны (СОО^—). А. яв­ля­ют­ся ам­фо­ли­та­ми; ио­ни­за­ция их мо­ле­кул за­ви­сит от рН рас­тво­ра:

Зна­че­ния pH, при ко­то­ром кон­цен­тра­ция ка­тио­нов А. рав­на кон­цен­тра­ции анио­нов, на­зы­ва­ет­ся изо­элек­три­че­ской точ­кой (pI). Ами­но­груп­па А. ио­ни­зи­ро­ва­на в неск. мень­шей сте­пе­ни, чем кар­бок­силь­ная груп­па, по­это­му вод­ный рас­твор А. име­ет сла­бо­кис­лый ха­рак­тер. Все α-А., кро­ме гли­ци­на, име­ют асим­мет­ри­че­ский (хи­раль­ный) α-уг­ле­род­ный атом и су­ще­ст­ву­ют в ви­де двух энан­тиоме­ров. У изо­лей­ци­на и тре­о­ни­на хи­раль­ны­ми яв­ля­ют­ся так­же и β-уг­ле­род­ные ато­мы.

За ред­ким ис­клю­че­ни­ем при­род­ные α-А. от­но­сят­ся к L-ря­ду и толь­ко в обо­лоч­ках бак­те­рий, в со­ста­ве не­ко­то­рых ан­ти­био­ти­ков и в ме­та­бо­ли­тах гри­бов, а так­же в ко­же не­ко­то­рых ви­дов юж­но­аме­ри­кан­ских ля­гу­шек и кор­не жень­ше­ня об­на­ру­же­ны А. D-ря­да.

В ре­зуль­та­те взаи­мо­дей­ст­вия α-ами­но­груп­пы од­ной А. с α-кар­бок­силь­ной груп­пой дру­гой А. в про­цес­се био­син­те­за бел­ка (транс­ля­ции) про­ис­хо­дит об­ра­зо­ва­ние пеп­тид­ной свя­зи.

Превращения аминокислот в организмах

Выс­шие рас­те­ния и хе­мо­син­те­зи­рую­щие ор­га­низ­мы все не­об­хо­ди­мые им А. син­те­зи­ру­ют из ам­мо­ние­вых со­лей и нит­ра­тов, а так­же из ке­то- или гид­ро­кси­кис­лот – про­дук­тов ды­ха­ния и фо­то­син­те­за. Че­ло­век и жи­вот­ные син­те­зи­ру­ют боль­шин­ст­во А. из обыч­ных без­азо­ти­стых про­дук­тов об­ме­на и ам­мо­ние­во­го азо­та. Это т. н. за­ме­ни­мые А. Но ряд А. – не­за­ме­ни­мых – они долж­ны по­лу­чать в го­то­вом ви­де с пи­щей. Для че­ло­ве­ка, напр., не­за­ме­ни­мы­ми А. яв­ля­ют­ся ва­лин, изо­лей­цин, лей­цин, ли­зин, ме­тио­нин, тре­о­нин, трип­то­фан и фе­ни­ла­ла­нин, а для де­тей так­же ар­ги­нин и гис­ти­дин. Не­дос­та­ток в ор­га­низ­ме той или иной ами­но­кис­ло­ты при­во­дит к на­ру­ше­нию об­ме­на ве­ществ, замед­ле­нию рос­та и раз­ви­тия. А. уча­ст­ву­ют в под­дер­жа­нии азо­ти­сто­го ба­лан­са в ор­га­низме. Окис­лит. рас­пад А. пу­тём дез­ами­ни­ро­ва­ния при­во­дит к об­ра­зо­ва­нию ке­то- и гид­ро­кси­кис­лот – про­ме­жу­точ­ных про­дук­тов цик­ла три­кар­бо­нов­ных ки­слот; да­лее они пре­вра­ща­ют­ся в уг­ле­во­ды, но­вые А. и т. д. или окис­ля­ют­ся до СО₂ и Н₂О с вы­де­ле­нием энер­гии. У жи­вот­ных азот в ви­де ам­мо­ние­вых со­лей, мо­че­ви­ны или мо­чевой ки­сло­ты вы­во­дит­ся из ор­га­низ­ма. У рас­те­ний ус­вое­ние А. про­ис­хо­дит т. о., что азо­ти­стые от­хо­ды прак­ти­че­ски от­сут­ст­ву­ют. Не­ко­то­рые А. яв­ля­ют­ся пред­ше­ст­вен­ни­ка­ми важ­ных гор­мо­нов и ней­ро­ме­диа­то­ров: ти­ро­зин и фе­ни­ла­ла­нин – дофа­ми­на и ад­ре­на­ли­на, трип­то­фан – се­ро­то­ни­на, гис­ти­дин – гис­та­ми­на, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та – γ-ами­но­мас­ля­ной ки­сло­ты, ар­ги­нин – ок­си­да азо­та (NO).

Практическое использование

Таблица. Важнейшие аминокислоты, входящие в состав белков (цветом обозначены боковые цепи)

Сме­си L-α-А., а так­же от­дель­ные А. при­ме­ня­ют в ме­ди­ци­не для ле­че­ния боль­ных с за­бо­ле­ва­ния­ми пи­ще­ва­рит. ор­га­нов (гис­ти­дин, ме­тио­нин), при ма­ло­кро­вии, ожо­гах (ме­тио­нин), нерв­но-пси­хич. за­бо­ле­ва­ни­ях (гли­цин и глу­та­ми­но­вая ки­сло­та), при со­су­ди­стых за­бо­ле­ва­ни­ях го­лов­но­го моз­га (γ-ами­но­мас­ля­ная ки­сло­та) и т. д. Для обо­га­ще­ния кор­мов в жи­вотно­вод­ст­ве и ле­че­ния жи­вот­ных ис­поль­зу­ют­ся ли­зин, ме­тио­нин, тре­о­нин, трип­то­фан, в пи­ще­вой пром-сти – глу­та­мат на­трия и ли­зин. ω-А. и их лак­та­мы слу­жат для пром. про­из-ва по­ли­ами­дов. Аро­ма­тич. А. на­шли при­ме­не­ние в син­те­зе кра­си­те­лей и ле­кар­ст­вен­ных пре­па­ра­тов. Не­ко­то­рые L-α-А. по­лу­ча­ют мик­ро­био­ло­гич. син­те­зом (ли­зин, трип­то­фан, тре­о­нин, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та) или вы­де­ля­ют из гид­ро­ли­за­тов бо­га­тых ими бел­ков (про­лин, ар­ги­нин, гис­ти­дин, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та, ти­ро­зин).

Аминокислоты в плазме крови, 48 показателей (Amino Acids Analysis, Plasma, 48 parameters)

Метод определения
ВЭЖХ-МС/МС (высокоэффективная жидкостная хроматография и тандемная масс-спектрометрия).

Исследуемый материал
Плазма крови (ЭДТА)

Доступен выезд на дом

Синонимы: Aнализ крови на аминокислоты (48 аналитов).

Аminoacids, screening of 48 indicators, plasma.

Состав параметров: 

Протеиногенные аминокислоты

Незаменимые глюкогенные

Аргинин (Arg)

Валин (Val)

Гистидин (His)

Метионин (Met)

Треонин (Thr)

Незаменимые кетогенные

Лейцин (Leu)

Лизин (Lys)

Незаменимые глюко-/кетогенные

Изолейцин (Ile)

Триптофан (Trp)

Фенилаланин (Phe)

Заменимые глюкогенные

Аланин (Ala)

Аспарагин (Asn)

Аспарагиновая кислота (Asp)

Глицин (Gly)

Глутамин (Gln)

Глутаминовая кислота (Glu)

Пролин (Pro)

Серин (Ser)

Таурин (Tau)

Заменимые глюко-/кетогенные

Тирозин (Tyr)

Непротеиногенные аминокислоты

Метаболиты цикла образования мочевины

Аргинин-янтарная кислота, аргининосукцинат (Ars)

Гомоцитруллин (Hci)

Орнитин (Orn)

Цитруллин (Cit)

Серосодержащие

Аденозилгомоцистеин (Agc)

Гомоцистин (Hcy)

Цистатионин (Cyst)

Цистеинсульфат (SSC)

Цистин (Cys)

Метаболиты лизина

Альфа-аминоадипиновая кислота (Aad)

Пипеколиновая кислота (PA)

Сахаропин (Sac)

Структурные компоненты коллагена

Гидроксилизин (Hly)

Гидроксипролин (Hyp)

Карнозин и его метаболиты

1-Метилгистидин (1-MH)

3-Метилгистидин (3-MH)

Ансерин (Ans)

Бета-аланин (Bal)

Карнозин (Car)

Саркозин (Sar)

Производные масляной кислоты

Альфа-аминомасляная кислота (Abu)

Бета-аминоизомасляная кислота (bAib)

Гамма-аминомасляная кислота (gAbu)

Производные аминокислот

Фосфосерин (Pse)

Фосфоэтаноламин (Pet)

Этаноламин (Eta)

Промежуточные изоформы аминокислот

Алло-изолейцин (Ail)

Ацетилтирозин (Aty)

Для детей референсные пределы в данном тесте не установлены. Возможный альтернативный вариант для детей  №НБО1 Анализ спектра аминокислот и ацилкарнитинов, тандемная масс-спектрометрия, метод сухой капли крови

Краткое описание исследования «Аминокислоты в плазме крови, 48 показателей»

Аминокислоты – органические соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группу. Это основные структурные единицы, из которых строятся белки. Аминокислоты участвуют в процессах жизнедеятельности организма, включая синтез нейромедиаторов и гормонов (тиреоидных, катехоламинов, серотонина, оксида азота, мелатонина), формирование клеток, рост и регенерацию тканей, поддержание мышечной массы, иммунные функции и пр. Источником аминокислот для синтеза белков организма преимущественно являются пищевые белки, которые после расщепления в кишечнике до аминокислот всасываются в кровь. Многие из них могут синтезироваться организмом, но часть (незаменимые аминокислоты) поступает только с пищей. Аминокислоты являются важными промежуточными метаболитами во многих метаболических путях – цикле мочевины для конвертации аммония в мочевину, цикле аланина для переноса азота и источников энергии из мышц в печень, образовании аммония в почках из глутамина и глутаминовой кислоты, образовании глутатиона для поддержания восстановительного потенциала внутри клеток и пр. Многие аминокислоты участвуют в реакциях конъюгации, связанных с экскреторными путями.

В соответствии с разными принципами формируются группы аминокислот: 

1. По возможным источникам поступления (возможности эндогенного синтеза) – заменимые и незаменимые. 
2. В зависимости от того, присутствуют ли они в составе белков – протеиногенные и непротеиногенные.
3. В зависимости от метаболических циклов, в которые включены аминокислоты – глюкогенные, кетогенные, смешанные глюко- и кетогенные одновременно. При распаде глюкогенных аминокислот образуются соединения-предшественники синтеза глюкозы – пируват, оксалоацетат, фосфоенолпируват; кетогенные аминокислоты окисляются до ацетил-ЅКоА, из которого синтезируются кетоновые тела, жирные кислоты и холестерин; смешанные аминокислоты, соответственно, используются в синтезе как углеводов, так и липидов.

Нарушения метаболизма аминокислот, приводящие к их дефициту или аккумуляции в биологических жидкостях, проявляются симптомами разной степени тяжести, которые зависят от специфики и степени нарушений – угрожающие жизни критические состояния, задержка роста и развития, неврологическая симптоматика, нарушения пищеварения, дерматологические проявления и пр. Своевременное выявление и лечение таких нарушений, включая использование специфической диеты, позволяет поддержать баланс аминокислот. 

Приобретенные расстройства метаболизма аминокислот возможны при эндокринных нарушениях, патологии печени, неврологических расстройствах, недостаточном питании, нарушениях обмена веществ, онкологических заболеваниях, почечной недостаточности, ожогах.

С какой целью выполняют исследования «Аминокислоты в плазме крови, 48 показателей»

Расширенная оценка уровня аминокислот плазмы может быть использована в обследованиях для оценки состояния здоровья при различных приобретенных расстройствах и контроле проводимой терапии. 

Что может повлиять на результат исследования «Аминокислоты в плазме крови, 48 показателей»

Несоблюдение правил подготовки к исследованию может повлиять на результат.

Аминокислотный состав — Proteopedia, жизнь в 3D

Из Proteopedia

Перейти к: навигация, поиск

Аминокислотный состав белка относится к процентному содержанию каждой аминокислоты в последовательности этого белка. Процент, иногда называемый мольным процентом, рассчитывается для каждой из 22 стандартных аминокислот как количество этой аминокислоты, деленное на общее количество аминокислот в белковой цепи или молекуле.

Пример

В качестве примера приведен аминокислотный состав ацетилхолинэстеразы Torpedo californica (тихоокеанский электрический скат), структура которого 2ace. Последовательность канонической изоформы имеет длину 586. В ее зрелой форме сигнальный пептид удаляется с амино-конца, а пропептид удаляется с карбокси-конца, оставляя зрелую длину 537 с таким составом:

Эта гистограмма состава была создана с помощью калькулятора состава/молекулярного веса Protein Information Resource (PIR). Белковые последовательности легко получить на UniProt.Org или просмотреть запись PDB в FirstGlance в Jmol и щелкнуть последовательности. Вы можете выровнять геномную полноразмерную последовательность из UniProt с экспериментально кристаллизованной последовательностью. Вот инструкции.

Средние составы

Средние составы были рассчитаны для большого количества белков из различных таксонов. Они сведены в таблицу, которую можно загрузить с помощью таблицы amino-acid-composition.xlsx.zip. Обнадеживает согласие между таблицами, составленными в 1993, 1998 и 2008 годах (цитаты приведены в электронной таблице).

Вышеупомянутые проценты были определены для нескольких тысяч последовательностей различных белков длиной 200 остатков, с идентичностью последовательностей менее 50% ^[1] . Эти данные включены в приведенную выше электронную таблицу.

Детерминанты аминокислотного состава

GC-содержание генома организма является сильнейшим детерминантом аминокислотного состава на уровне генома. ^{[2] [3] [4]} .

Другие, более слабые воздействия:

• Температуры роста (мезофилия/термофилия/гипертермофилия). У термофилов больше глутаминовой кислоты (с уменьшением глутамина), а также больше лизина и аргинина ^[2] . Вероятно, это связано с большим количеством солевых мостиков в белках термофилов, которые, как полагают, способствуют термостабильности ^[5] .
• Длина цепи . Белки термофилов в среднем короче, чем у мезофилов. Средние длины 283 и 340 соответственно ^[2] . Исследование около 550 000 белков длиной 50-200 аминокислот ^[1] пришло к выводу:
  • Увеличиваются по длине, достигают плато: Ala, Asp, Glu, Gly, Pro, Val; меньшее увеличение для Gln и Thr.
  • Уменьшаются с длиной: Cys, Phe, His, Ile, Lys, Met, Asn, Ser.
  • Leu и Tyr самые высокие в коротких и длинных цепях и реже в белках среднего размера.
  • Пики Arg в белках среднего размера.
  • Trp постоянна и составляет около 1,4% для длин 75-200.
• Линкеры по сравнению с доменами : Линкеры между доменами имеют больше полярных остатков, тогда как компактные домены имеют больше гидрофобных остатков ^[3] .
• Среда обитания : Окружающая среда, в которой живет организм, оказывает незначительное влияние на средний состав его белков ^[4] .
• Композиционная изменчивость ранжирует археи > бактерии > эукариоты ^[3] .

Калькуляторы состава

• Калькулятор состава/молекулярного веса Protein Information Resource (PIR) создает очень полезную гистограмму (см. пример выше), но не предоставляет готовую таблицу для электронных таблиц.

• EMBOSS-PepStats EMBL-EBI создает таблицу, которую легко импортировать в электронную таблицу. В таблице есть как однобуквенные, так и трехбуквенные сокращения аминокислот, , отсортированные по однобуквенным кодам .

• ProtParam ExPASy создает таблицу, которую легко импортировать в электронную таблицу. В таблице есть как однобуквенные, так и трехбуквенные сокращения аминокислот, , отсортированные по трехбуквенным кодам . Он также предлагает вывод CSV, альтернативный формат, понятный электронным таблицам.

Ссылки

1. ↑ ^{1,0 1,1} Каруго О. Аминокислотный состав и размер белка. Белковая наука. 2008 Декабрь; 17 (12): 2187-91. doi: 10.1110/ps.037762.108. Epub 2008, 9 сентября. PMID: 18780815 doi: http://dx.doi.org/10.1110/ps.037762.108
2. ↑ ^{2. 0 2.1 2.2} Текая Ф., Ерамян Э., Дуджон Б. Аминокислотный состав геномов, образ жизни организмов и эволюционные тенденции: глобальная картина с анализом соответствия. Ген. 2002 4 сентября; 297(1-2):51-60. doi: 10.1016/s0378-1119(02)00871-5. PMID: 12384285 doi: http://dx.doi.org/10.1016/s0378-1119(02)00871-5
3. ↑ ^{3,0 3,1 3,2} Брюн Д., Андраде-Наварро М.А., Майер П. Сравнение аминокислотного состава доменов и линкеров в масштабах всего протеома. Примечания BMC Res. 2018 9 февраля; 11 (1): 117. doi: 10.1186/s13104-018-3221-0. PMID: 29426365 doi: http://dx.doi.org/10.1186/s13104-018-3221-0
4. ↑ ^{4.0 4.1} Moura A, Savageau MA, Alves R. Признаки относительного аминокислотного состава организмов и окружающей среды. ПЛОС Один. 2013 25 октября; 8 (10): e77319. doi: 10.1371/journal.pone.0077319., eCollection 2013. PMID: 24204807 doi: http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0077319
5. ↑ Чан Ч, Ю Т, Вонг К. Б. Стабилизация солевого мостика повышает термостабильность белка за счет уменьшения изменения теплоемкости при разворачивании. ПЛОС Один. 2011;6(6):e21624. Epub 2011 Jun 24. PMID:21720566 doi:10.1371/journal.pone.0021624

Страница Proteopedia Авторы и редакторы

(что это?)

Эрик Марц

Аминокислотный состав — Протеопедия, жизнь в 3D

Из Протеопедии

Перейти к: навигация, поиск

Аминокислотный состав белка относится к процентному содержанию каждой аминокислоты в последовательности этого белка. Процент, иногда называемый мольным процентом, рассчитывается для каждой из 22 стандартных аминокислот как количество этой аминокислоты, деленное на общее количество аминокислот в белковой цепи или молекуле.

Пример

В качестве примера приведен аминокислотный состав ацетилхолинэстеразы Torpedo californica (тихоокеанский электрический скат), структура которого 2ace. Последовательность канонической изоформы имеет длину 586. В ее зрелой форме сигнальный пептид удаляется с амино-конца, а пропептид удаляется с карбокси-конца, оставляя зрелую длину 537 с таким составом:

Средние составы

Средние составы были рассчитаны для большого количества белков из различных таксонов. Они сведены в таблицу, которую можно загрузить с помощью таблицы amino-acid-composition.xlsx.zip. Обнадеживает согласие между таблицами, составленными в 1993, 1998 и 2008 годах (цитаты приведены в электронной таблице).

Вышеупомянутые проценты были определены для нескольких тысяч последовательностей различных белков длиной 200 остатков, с идентичностью последовательностей менее 50% ^[1] . Эти данные включены в приведенную выше электронную таблицу.

Детерминанты аминокислотного состава

GC-содержание генома организма является сильнейшим детерминантом аминокислотного состава на уровне генома. ^{[2] [3] [4]} .

Другие, более слабые воздействия:

• Температуры роста (мезофилия/термофилия/гипертермофилия). У термофилов больше глутаминовой кислоты (с уменьшением глутамина), а также больше лизина и аргинина ^[2] . Вероятно, это связано с большим количеством солевых мостиков в белках термофилов, которые, как полагают, способствуют термостабильности ^[5] .
• Длина цепи . Белки термофилов в среднем короче, чем у мезофилов. Средние длины 283 и 340 соответственно ^[2] . Исследование около 550 000 белков длиной 50-200 аминокислот ^[1] пришло к выводу:
  • Увеличиваются по длине, достигают плато: Ala, Asp, Glu, Gly, Pro, Val; меньшее увеличение для Gln и Thr.
  • Уменьшаются с длиной: Cys, Phe, His, Ile, Lys, Met, Asn, Ser.
  • Leu и Tyr самые высокие в коротких и длинных цепях и реже в белках среднего размера.
  • Пики Arg в белках среднего размера.
  • Trp постоянна и составляет около 1,4% для длин 75-200.
• Линкеры по сравнению с доменами : Линкеры между доменами имеют больше полярных остатков, тогда как компактные домены имеют больше гидрофобных остатков ^[3] .
• Среда обитания : Окружающая среда, в которой живет организм, оказывает незначительное влияние на средний состав его белков ^[4] .
• Композиционная изменчивость ранжирует археи > бактерии > эукариоты ^[3] .

Калькуляторы состава

• Калькулятор состава/молекулярного веса Protein Information Resource (PIR) создает очень полезную гистограмму (см. пример выше), но не предоставляет готовую таблицу для электронных таблиц.

• EMBOSS-PepStats EMBL-EBI создает таблицу, которую легко импортировать в электронную таблицу. В таблице есть как однобуквенные, так и трехбуквенные сокращения аминокислот, , отсортированные по однобуквенным кодам .

• ProtParam ExPASy создает таблицу, которую легко импортировать в электронную таблицу. В таблице есть как однобуквенные, так и трехбуквенные сокращения аминокислот, , отсортированные по трехбуквенным кодам . Он также предлагает вывод CSV, альтернативный формат, понятный электронным таблицам.

Ссылки

1. ↑ ^{1,0 1,1} Каруго О. Аминокислотный состав и размер белка. Белковая наука. 2008 Декабрь; 17 (12): 2187-91. doi: 10.1110/ps.037762.108. Epub 2008, 9 сентября. PMID: 18780815 doi: http://dx.doi.org/10.1110/ps.037762.108
2. ↑ ^{2.0 2.1 2.2} Текая Ф., Ерамян Э., Дуджон Б. Аминокислотный состав геномов, образ жизни организмов и эволюционные тенденции: глобальная картина с анализом соответствия. Ген. 2002 4 сентября; 297(1-2):51-60. doi: 10.1016/s0378-1119(02)00871-5. PMID: 12384285 doi: http://dx.doi.org/10.1016/s0378-1119(02)00871-5
3. ↑ ^{3,0 3,1 3,2} Брюн Д., Андраде-Наварро М.А., Майер П. Сравнение аминокислотного состава доменов и линкеров в масштабах всего протеома. Примечания BMC Res. 2018 9 февраля; 11 (1): 117. doi: 10.1186/s13104-018-3221-0. PMID: 29426365 doi: http://dx.doi.org/10.1186/s13104-018-3221-0
4. ↑ ^{4.0 4.}