Процессы в которых участвуют белки: строение, свойства, функции — урок. Биология, 9 класс.

Переваривание и всасывание макронутриентов | Tervisliku toitumise informatsioon

Переваривание и всасывание белков

Белки – это состоящие из аминокислот макромолекулы. Во рту переваривания белков не происходит. Содержащаяся в желудке соляная кислота коагулирует пищевые белки. Это значит, что крупные молекулы пищевых белков разворачиваются и образующийся в желудке фермент пепсин может начинать частичное переваривание (гидролиз) белков.

Ферменты, необходимые для окончательного переваривания белков, выбрасываются поджелудочной железой в верхний отдел тонкой кишки – двенадцатиперстную кишку. Работающий в желудке пепсин вместе с работающими в двенадцатиперстной кишке трипсином и другими ферментами расщепляют большинство пищевых белков до аминокислот. Образуется также небольшое количество коротких пептидов, которые расщепляются до аминокислот под воздействием ферментов каемчатых энтероцитов тонкой кишки.

Во время нахождения перевариваемой пищевой массы в тощей кишке, среднем отделе тонкой кишки, происходит всасывание образовавшихся из белков или присутствовавших в пище свободных аминокислот. Получившиеся вещества всасываются непосредственно в кровоток или лимфатическую систему. Кровь доставляет питательные вещества в первую очередь в печень, где происходит задействование аминокислот.

Переваривание и всасывание липидов

Жиры (триглицериды – состоят из трех жирных кислот и глицерола) составляют 95–98 % пищевых липидов. Основными присутствующими в пище липидами как раз и являются жиры. Существенного расщепления жиров во рту не происходит. Тем не менее, во рту присутствует образующийся под языком фермент липаза, который расщепляет небольшие количества жиров. 

В желудке присутствует фермент желудочная липаза. Он обладает несильным действием, но поскольку он относительно стоек к воздействию кислоты, то в желудке происходит умеренное расщепление некоторого количества триглицеридов.

Триглицериды должны быть сначала преобразованы в верхнем отделе тонкой кишки – в двенадцатиперстной кишке – в тонкую эмульсию, и только затем соответствующие ферменты (липазы) смогут расщепить их на глицерол и жирные кислоты.

Чрезвычайно большую роль в образовании эмульсии играют желчные соки и их соли. Молочные белки (казеины) – тоже очень хорошие тонкие эмульгаторы пищи. Образованию тонкой эмульсии способствует также то, что выбрасываемые поджелудочной железой бикарбонаты реагируют с поступающей из желудка кислотной пищевой массой, в результате чего образуются необходимые для пищеварения газы, основательно перемешивающие эту пищевую массу. Перистальтика стенок кишечника также помогает перемешивать его содержимое.

Из поджелудочной железы в двенадцатиперстную кишку поступает главный фермент процесса переваривания жиров – панкреатическая липаза. Он вместе с другими ферментами расщепляет пищевые липиды на простые соединения (триглицериды, глицерол, свободные жирные кислоты), а фосфолипиды – на их первичные компоненты.

Во время нахождения перевариваемой пищевой массы в среднем отделе тонкой кишки происходит всасывание образовавшихся из пищевых жиров глицерола и жирных кислот. Получившиеся вещества всасываются непосредственно в кровоток или лимфатическую систему.

Переваривание и всасывание крахмала

С точки зрения переваривания сложных углеводов наиболее важным является расщепление именно крахмала.

Из всех пищевых углеводов только крахмал начинает перевариваться во рту. Это осуществляется за счет содержащегося в слюне фермента амилазы. Под его воздействием часть крахмала расщепляется на более мелкие составляющие. Если долго пережевывать богатую крахмалом пищу (а это очень полезно), то небольшая часть крахмала будет расщеплена до гликозина (так при долгом жевании хлеба он становится сладким). Прочие содержащиеся в пище углеводы (например, сахароза и лактоза) во рту не расщепляются.

Поскольку в желудке из-за соляной кислоты среда сильно кислотная, дальнейшего переваривания углеводов там практически не происходит. Соляная кислота нужна в первую очередь для превращения расщепляющего белки фермента пепсиногена в пепсин и высвобождения многих гормонов, обеспечивающих работу желудочного сока. Соляная кислота также истребляет бактерии.

Из поджелудочной железы в верхний отдел тонкой кишки, двенадцатиперстную кишку, выбрасывается панкреатическая амилаза. Это самый важный фермент для переваривания углеводов, который расщепляет основную часть крахмала. Панкреатическая амилаза вместе с собственными ферментами тонкой кишки доводит до конца процесс расщепления крахмала до глюкозы. Под воздействием ферментов каемчатых энтероцитов тонкой кишки (сахаразы, лактазы и других) происходит расщепление на компоненты также и сахарозы и лактозы.

Во время нахождения перевариваемой пищевой массы в тощей кишке, среднем отделе тонкой кишки, происходит всасывание образовавшихся из сложных углеводов или присутствовавших в пище свободных глюкозы и фруктозы, которые всасываются напрямую в кровоток или лимфатическую систему. Кровь доставляет питательные вещества в первую очередь в печень, где происходит их использование.

Микроорганизмы, обитающие в толстой кишке, расщепляют клетчатку, которую пищеварительные ферменты расщепить не в состоянии. В ходе этого процесса образуются короткие жирные кислоты, которые всасываются в кровь и которые организм может использовать для получения энергии, а также активизации перистальтики. Микрофлора толстой кишки помогает расщепить значительную часть целлюлозы, в результате чего также образуются короткие жирные кислоты. Значительная часть этих жирных кислот всасывается в клетки слизистой оболочки толстой кишки, в которых их расщепление покрывает часть энергетической потребности данных клеток.

Ученые МГУ описали роль актин-связывающих белков в механических свойствах клетки — Министерство науки и высшего образования Российской Федерации

Ученые МГУ описали роль актин-связывающих белков в механических свойствах клетки — Министерство науки и высшего образования Российской Федерации

СМИ

14.07.2022

Ученые МГУ описали роль актин-связывающих белков в механических свойствах клетки

Биологи Московского университета с коллегами рассмотрели, как анализ механических свойств клеток может быть полезен при изучении рака. Их обусловливает организация клеточного скелета, или цитоскелета, особенно трехмерных структур высшего уровня из белка актина и связывающих его белков. Обычно при исследовании раковых клеток используют молекулярные методы, однако авторы предложили обратить внимание на иные подходы к диагностике.

Актин — один из основных белков эукариотических клеток, обеспечивающий образование их внутреннего скелета, называемого цитоскелетом. Без него невозможно нормальное деление, движение, внутриклеточный транспорт веществ, сокращение мышц и др. «Актин-связывающие белки регулируют образование сложных актиновых сетей. Они узко специализированы и обеспечивают изменение механических свойств как локально, так и в масштабах целой клетки. Эти процессы играют ключевую роль в эмбриональном развитии, а также в раковом перерождении клеток. Например, переход от нормального жесткого цитоскелета к мягкому позволяет раковой клетке метастазировать», — рассказала Ольга Соколова, доктор биологических наук, профессор РАН, профессор кафедры биоинженерии биологического факультета МГУ.

Традиционно при исследовании раковых клеток используют методы молекулярной биологии, например, отслеживают активность специфических генов. Изучению механических свойств уделяется несколько меньше внимания, хотя новые технологии активно развиваются. Методы на основе атомно-силовой микроскопии в настоящее время являются золотым стандартом механического анализа одиночных клеток, но используются и другие подходы, такие как оптический, магнитный и акустический пинцет и прочие. Можно изучать клеточные агрегаты, и даже актиновые гели — их испытывают на сжатие и растяжение. Описанные с помощью этих подходов свойства клеток необходимо объяснить на уровне молекул. Ученые МГУ с коллегами проанализировали основные процессы, в которых участвуют актин и связывающие его белки. Они рассмотрели, как разнообразные белки конкурируют между собой за связывание с актином, что за структуры обусловливаются их взаимодействиями и какие возможности они дают клетке.

«Применительно к диагностике рака проанализированные нами данные позволяют рассмотреть с разных сторон, как на молекулярном уровне меняется цитоскелет раковых клеток. Они становятся мягче и эластичнее за счет недоразвитых актиновых структур, а потому им проще передвигаться в тканях, метастазировать. Понимая, какие процессы это обеспечивают, мы сможем отслеживать опасные изменения опухолей. Вместе с тем есть и обратные ситуации, когда цитоскелет раковых клеток становится очень жестким, при этом отмечена их повышенная устойчивость к химиотерапии. Во всех сценариях главную роль играют именно актин-связывающие белки», — объяснила Ольга Соколова

Результаты работы опубликованы в European Journal of Cell Biology.

Подробнее

Фото: сайт МГУ

Синтез белка. Определение и примеры

Синтез белка

сущ., множественное число: белковый синтез
Определение: создание белка.

Содержание

Белковый синтез — это процесс создания белковых молекул. В биологических системах он включает синтез аминокислот, транскрипцию, трансляцию и посттрансляционные события. В синтезе аминокислот существует набор биохимических процессов, которые производят аминокислоты из источников углерода, таких как глюкоза.

Не все аминокислоты вырабатываются организмом; другие аминокислоты поступают с пищей. Внутри клеток белки генерируются с участием процессов транскрипции и трансляции. Вкратце, транскрипция — это процесс, посредством которого матрица мРНК транскрибируется с ДНК.

Шаблон используется для последующего шага перевода. При трансляции аминокислоты соединяются вместе в определенном порядке, основанном на генетическом коде. После трансляции вновь образованный белок подвергается дальнейшим процессингам, таким как протеолиз, посттрансляционная модификация и фолдинг белка.

Белки состоят из упорядоченно расположенных аминокислот. Узнайте, как клетка организует синтез белка с помощью РНК. Приглашаем вас присоединиться к нам в нашей дискуссии на форуме: что делает мРНК в синтезе белка?

Синтез белка Определение

Синтез белка – это создание белков. В биологических системах он осуществляется внутри клетки. У прокариот это происходит в цитоплазме. У эукариот это первоначально происходит в ядре для создания транскрипта (мРНК) кодирующей области ДНК. Транскрипт покидает ядро ​​и достигает рибосом для трансляции в белковую молекулу с определенной последовательностью аминокислот.

Синтез белков — это создание белков клетками с использованием ДНК, РНК и различных ферментов. Обычно он включает транскрипцию, трансляцию и посттрансляционные события, такие как сворачивание белков, модификации и протеолиз.

Синтез белка – схематическая диаграмма. Изображение предоставлено: National Science Foundation, (общественное достояние)

Этимология

Термин белок произошел от позднегреческого proteios , protos , что означает «первый». Слово синтез произошло от греческого sunthesis , от suntithenai , что означает «собирать». Вариант : биосинтез белка.

Вопрос с форума: Где происходит синтез белка?   Лучший ответ!

Прокариотический и эукариотический синтез белка

Белки — это основной тип биомолекул, которые необходимы всем живым существам для процветания. И прокариоты, и эукариоты производят различные белки для разнообразных процессов и функций. Некоторые белки используются в структурных целях, тогда как другие действуют как катализаторы биохимических реакций.

Прокариотический и эукариотический белковый синтез имеют явные различия. Например, синтез белка у прокариот происходит в цитоплазме. У эукариот первый этап (транскрипция) происходит в ядре. Когда транскрипт (мРНК) сформирован, он переходит в цитоплазму, где расположены рибосомы.

Здесь мРНК транслируется в цепочку аминокислот. В таблице ниже показаны различия между синтезом белка прокариот и эукариот.

Генетический код

Кодон РНК Таблица аминокислот

В биологии кодон относится к тринуклеотидам, определяющим конкретную аминокислоту. Например, гуанин-цитозин-цитозин (GCC) кодирует аминокислоту аланин.

Коды гуанин-урацил-урацил (GUU) для валина. Урацил-аденин-аденин (УАА) является стоп-кодоном. Кодон мРНК дополняет тринуклеотид (называемый антикодоном) в тРНК.

Что такое генетический код? «Генетический код — это система, объединяющая различные компоненты синтеза белка, такие как ДНК, мРНК, тРНК…» Подробнее FAQ, на который ответил наш эксперт по биологии на форуме: Какую роль играет мРНК в синтезе белка? Присоединяйтесь к нам сейчас!

мРНК, тРНК и рРНК

мРНК, тРНК и рРНК представляют собой три основных типа РНК, участвующих в синтезе белка. мРНК (или информационная РНК) несет код для создания белка. У эукариот он формируется внутри ядра и состоит из 5′-кэпа, 5’UTR-области, кодирующей области, 3’UTR-области и поли(А)-хвоста. Копия сегмента ДНК для экспрессии гена расположена в его кодирующей области. Он начинается с стартового кодона на 5’-конце и стоп-кодон на 3′-конце.

тРНК (или транспортная РНК), как следует из названия, переносит определенную аминокислоту на рибосому для добавления к растущей цепи аминокислоты. Он состоит из двух основных участков: (1) плеча антикодона и (2) акцепторной ножки . Плечо антикодона содержит антикодон, комплементарный паре оснований с кодоном мРНК. Акцепторный стебель — это место, где присоединяется определенная аминокислота (в этом случае тРНК с аминокислотой называется 9).0004 аминоацил-тРНК ). Пептидил-тРНК представляет собой тРНК, которая удерживает растущую полипептидную цепь.

В отличие от первых двух, рРНК (или рибосомная РНК) не несет генетической информации. Скорее, он служит одним из компонентов рибосомы. Рибосома представляет собой цитоплазматическую структуру в клетках прокариот и эукариот, которая известна тем, что служит местом синтеза белка. Рибосомы можно использовать для определения прокариот от эукариот.

Прокариоты имеют 70S рибосомы, тогда как эукариоты имеют 80S рибосомы. Однако оба типа состоят из двух субъединиц разного размера. Большая субъединица служит рибозимом, который катализирует образование пептидной связи между аминокислотами. рРНК имеет три сайта связывания: сайты А, Р и Е. Сайт A (аминоацил) находится там, где стыкуется аминоацил-тРНК. Сайт P (пептидил) — это место, где связывается пептидил-тРНК. Сайт E (выход) — это место, где тРНК покидает рибосому.

Этапы биосинтеза белка

Основные этапы биосинтеза белка:

• Транскрипция
• Перевод
• Постперевод

Транскрипция

Транскрипция — это процесс, при котором матрица мРНК, кодирующая последовательность белка в форме тринуклеотидного кода, транскрибируется из ДНК, чтобы обеспечить матрицу для трансляции с помощью фермента РНК-полимеразы .

Таким образом, транскрипция считается первым этапом экспрессии генов. Подобно репликации ДНК, транскрипция идет в направлении 5’→3′. Но в отличие от репликации ДНК, транскрипция не нуждается в праймере, чтобы инициировать процесс, и вместо тимина урацил спаривается с аденином.

Этапы транскрипции следующие: (1) инициация, (2) побег промотора, (3) элонгация и (4) терминация.

Стадия 1: Инициация

На первой стадии, инициации, РНК-полимераза с помощью определенных факторов транскрипции связывается с промотором ДНК. Это приводит к открытию (раскручиванию) ДНК в промоторной области с образованием транскрипционного пузыря . Сайт начала транскрипции в пузыре транскрипции связывается с РНК-полимеразой, особенно с 9-й0004, инициирующий NTP , и , расширяющий NTP . Происходит фаза абортивных циклов синтеза, приводящая к высвобождению коротких транскриптов мРНК (от 2 до 15 нуклеотидов).

Стадия 2. Ускользание промотора

На следующем этапе РНК-полимераза освобождается от промотора, чтобы она могла вступить в стадию элонгации.

Этап 3: Элонгация

Во время элонгации РНК-полимераза пересекает матричную нить ДНК и пары оснований с нуклеотидами на матричной (некодирующей) нити. Это приводит к транскрипту мРНК, содержащему копию кодирующей цепи ДНК, за исключением тиминов, которые заменены урацилами. Сахарофосфатный остов формируется с помощью РНК-полимеразы.

Шаг 4: Завершение

Последний шаг — завершение. Во время этой фазы разрываются водородные связи спирали РНК-ДНК. У эукариот транскрипт мРНК подвергается дальнейшему процессингу. Он проходит через полиаденилирование , кэпирование и сплайсинг .

Этапы транскрипции. Кредит изображения: Калибуон, общественное достояние.

Трансляция

Трансляция — это процесс, при котором аминокислоты соединяются друг с другом в определенном порядке в соответствии с правилами, установленными генетическим кодом. Это происходит в цитоплазме, где расположены рибосомы. Он состоит из четырех фаз:

1. Активация (аминокислота ковалентно связана с тРНК),
2. Инициация (малая субъединица рибосомы связывается с 5′-концом мРНК с помощью факторов инициации)
3. Элонгация (следующая аминоацил-тРНК в очереди связывается с рибосомой вместе с ГТФ и фактором элонгации)
4. Терминация (участок А рибосомы сталкивается со стоп-кодоном)

Посттрансляционные события

После синтеза белка следуют такие события, как протеолиз и фолдинг белка . Протеолиз относится к расщеплению белков протеазами. Через него из полипептида удаляются N-концевые, С-концевые или внутренние аминокислотные остатки.

Посттрансляционная модификация относится к ферментативной обработке полипептидной цепи после трансляции и образования пептидной связи. Концы и боковые цепи полипептида могут быть модифицированы для обеспечения правильной клеточной локализации и функции. Сворачивание белков — это сворачивание полипептидных цепей с образованием вторичной и третичной структур.

Шаги транскрипции. Кредит изображения: Калибуон, общественное достояние.

Посмотрите это видео о Protein Translation:

Эта информация помогла вам понять тему? Есть вопросы? Как насчет услышать ответы непосредственно от нашего сообщества? Присоединяйтесь к нам на нашем форуме: что делает мРНК в синтезе белка? Пусть будет весело и просто!

Попробуйте ответить на приведенный ниже тест, чтобы проверить, что вы уже узнали о синтезе белка.

Викторина

Выберите лучший ответ.

1. Что такое биосинтез белка?

Создание белков внутри клетки

Создание белков вне клетки

Создание белков внутри и вне клетки

2. Когда трансляция происходит еще до окончания транскрипции мРНК

Синтез эукариотического белка

Синтез прокариотического белка

Синтез как эукариотического, так и прокариотического белка

3. Процесс синтеза мРНК

Транскрипция

Трансляция

Посттрансляция

4. Этапы трансляции

1-й — инициация, 2-й — уход промотора, 3-й — элонгация, 4-й — терминация

1-й — элонгация, 2-й — инициация, 3-й — инициация, 4-й — терминация , 3-е — удлинение, 4-е — окончание

5. Что из следующего не является событием после перевода?

Протеолиз

Сворачивание белков

синтез мРНК

Отправьте результаты (необязательно)

Ваше имя

Электронная почта

Далее

6.4: Синтез белка — Биология LibreTexts

1. Последнее обновление

2. Сохранить как PDF

• Сюзанна Ваким и Мандип Грюал
• Колледж Бьютт

Центральная догма биологии

Ваша ДНК , или дезоксирибонуклеиновая кислота, содержит гены, определяющие, кто вы есть. Как эта органическая молекула может управлять вашими характеристиками? ДНК содержит инструкции для всех белков, которые вырабатывает ваше тело. Белки , в свою очередь, определяют структуру и функции всех ваших клеток. Что определяет структуру белка ? Он начинается с последовательности аминокислот , составляющих белок. Инструкции по созданию белков с правильной последовательностью аминокислот закодированы в ДНК.

Рисунок \(\PageIndex{1}\): Транскрипция и трансляция (синтез белка) в клетке.

ДНК находится в хромосомах. В эукариотических клетках хромосомы всегда остаются в ядре, но белки образуются на рибосомах в цитоплазме или в шероховатой эндоплазматической сети (ГЭР). Как инструкции в ДНК попадают к месту синтеза белка вне ядра? За это отвечает другой тип нуклеиновой кислоты. Это нуклеиновая кислота РНК или рибонуклеиновая кислота. РНК — это небольшая молекула, которая может проникать через поры в ядерной мембране. Он переносит информацию от ДНК в ядре к рибосоме в цитоплазме, а затем помогает собирать белок. Вкратце:

ДНК → РНК → белок

Открытие этой последовательности событий стало важной вехой в молекулярной биологии. Она называется центральной догмой биологии . Два процесса, задействованные в центральной догме, — это транскрипция и перевод.

Рисунок \(\PageIndex{2}\): Обзор транскрипции и перевода. На верхней панели показан ген. Ген состоит из открытой рамки считывания (также известной как кодирующая последовательность), окруженной регуляторными последовательностями. В начале гена регуляторная последовательность содержит промотор, к которому присоединяется РНК-полимераза и начинает транскрипцию. В конце открытой рамки считывания регуляторная последовательность содержит терминатор (не показан). На средней панели показана пре-мРНК, которая модифицирована путем вырезания интронов и сохранения экзонов. Это называется посттранскрипционной модификацией. Зрелая мРНК содержит 5′-кэп и поли-А-хвост. Нижняя панель показывает синтез белка посредством трансляции.

Транскрипция

Транскрипция является первой частью центральной догмы молекулярной биологии: ДНК → РНК . Это перенос генетических инструкций в ДНК на мРНК. Транскрипция происходит в ядре клетки. Во время транскрипции образуется цепь мРНК, комплементарная цепи ДНК, называемой геном. Ген можно легко идентифицировать по последовательности ДНК. Ген содержит три основные области: промотор, кодирующую последовательность (рамку считывания) и терминатор. На рисунке \(\PageIndex{3}\) показаны другие части гена.

Рисунок \(\PageIndex{3}\): основные компоненты гена. 1. промотор, 2. инициация транскрипции, 3. 5′-выше нетранслируемая область, 4. сайт стартового кодона трансляции, 5. белок-кодирующая последовательность, 6. кодон-остановка трансляции, 7. 3′-нижняя нетранслируемая область и 8. терминатор .

Этапы транскрипции

Транскрипция состоит из трех этапов, называемых инициацией, элонгацией и терминацией. Шаги показаны на рисунке \(\PageIndex{4}\).

1. Инициация — это начало транскрипции. Это происходит, когда фермент РНК-полимераза связывается с областью гена, называемой 9.0011 промоутер . Это сигнализирует ДНК раскручиваться, чтобы фермент мог «считывать» основания в одной из цепей ДНК. Фермент готов сделать цепь мРНК с комплементарной последовательностью оснований. Промотор не является частью полученной мРНК
2. Элонгация — это добавление нуклеотидов к цепи мРНК.
3. Терминация — окончание транскрипции. Когда РНК-полимераза транскрибирует терминатор, он отсоединяется от ДНК. Нить мРНК завершается после этого шага.
   Рисунок \(\PageIndex{4}\): Транскрипция происходит в три этапа: инициация, удлинение и терминация

Процессинг мРНК

У эукариот новая мРНК еще не готова к трансляции. На этом этапе она называется пре-мРНК, и она должна пройти дополнительную обработку, прежде чем покинет ядро ​​в виде зрелой мРНК. Процессинг может включать добавление 5′-кэпа, сплайсинг, редактирование и 3′-полиаденилирование (поли-А) хвоста. Эти процессы модифицируют мРНК различными способами. Такие модификации позволяют использовать один ген для создания более чем одного белка. См. рис. \(\PageIndex{5}\), как вы читаете ниже:

• 5′-кэп защищает мРНК в цитоплазме и помогает присоединению мРНК к рибосоме для трансляции.
• Сплайсинг удаляет интроны из кодирующей белок последовательности мРНК. Интроны представляют собой области, не кодирующие белок. Оставшаяся мРНК состоит только из областей, называемых экзонами , которые действительно кодируют белок.
• Редактирование изменяет некоторые нуклеотиды в мРНК. Например, человеческий белок под названием APOB, который помогает транспортировать липиды в крови, имеет две разные формы из-за редактирования. Одна форма меньше другой, потому что редактирование добавляет более ранний стоп-сигнал в мРНК.
• Полиаденилирование добавляет «хвост» к мРНК. Хвост состоит из цепочки As (адениновых оснований). Это сигнализирует об окончании мРНК. Он также участвует в экспорте мРНК из ядра и защищает мРНК от ферментов, которые могут ее разрушить.

Рисунок \(\PageIndex{5}\): при сплайсинге удаляются интроны из мРНК. Зрелая мРНК транслируется в белок.

Перевод

Перевод является второй частью центральной догмы молекулярной биологии: РНК —> Белок . Это процесс, при котором генетический код мРНК считывается для создания белка. Перевод показан на рисунке \(\PageIndex{6}\). После того, как иРНК покидает ядро, она перемещается к рибосоме, состоящей из рРНК и белков. Трансляция происходит на рибосомах, плавающих в цитозоле, или на рибосомах, прикрепленных к шероховатой эндоплазматической сети. Рибосома считывает последовательность кодонов в мРНК, а молекулы тРНК доставляют к рибосоме аминокислоты в правильной последовательности.

Чтобы понять роль тРНК, нужно больше узнать о ее структуре. Каждая молекула тРНК имеет антикодон для аминокислоты, которую она несет. Антикодон комплементарен кодону аминокислоты. Например, аминокислота лизин имеет кодон AAG, поэтому антикодон UUC. Следовательно, лизин будет переноситься молекулой тРНК с антикодоном UUC. Там, где в мРНК появляется кодон AAG, временно связывается антикодон UUC тРНК. При связывании с мРНК тРНК отдает свою аминокислоту. С помощью рРНК между аминокислотами образуются связи, когда они одна за другой доставляются к рибосоме, создавая полипептидную цепь. Цепочка аминокислот продолжает расти, пока не будет достигнут стоп-кодон.

Рибосомы, состоящие из рРНК (рибосомальной РНК) и белка, классифицируются как рибозимы, поскольку рРНК обладает ферментативной активностью. рРНК важна для активности пептидилтрансферазы, которая связывает аминокислоты. Рибосомы состоят из двух субъединиц рРНК и белка. Большая субъединица имеет три активных сайта, называемых сайтами E, P и A. Эти сайты важны для каталитической активности рибосом.

Как и в случае с синтезом мРНК, синтез белка можно разделить на три фазы: инициация, элонгация и терминация. Помимо матрицы мРНК, в процесс трансляции вносят вклад многие другие молекулы, такие как рибосомы, тРНК и различные ферментативные факторы

Инициация трансляции: Малая субъединица связывается с сайтом выше (на 5′-стороне) начала мРНК. Он продолжает сканировать мРНК в направлении 5′-> 3′, пока не наткнется на кодон START (AUG). Присоединяется большая субъединица, и инициирующая тРНК, несущая метионин (Met), связывается с Р-сайтом рибосомы.

Удлинение трансляции: Рибосома сдвигает один кодон за раз, катализируя каждый процесс, происходящий в трех сайтах. С каждым шагом в комплекс входит заряженная тРНК, полипептид становится длиннее на одну аминокислоту, а отходит незаряженная тРНК. Энергия для каждой связи между аминокислотами получена из ГТФ, молекулы, подобной АТФ. Вкратце, рибосомы взаимодействуют с другими молекулами РНК, образуя цепочки аминокислот, называемые полипептидными цепями, из-за пептидной связи, которая образуется между отдельными аминокислотами. Внутри рибосомы в процессе трансляции участвуют три сайта: сайты А, Р и Е. Удивительно, но аппарату трансляции E. coli требуется всего 0,05 секунды, чтобы добавить каждую аминокислоту, а это означает, что полипептид из 200 аминокислот можно транслировать всего за 10 секунд.

Прекращение трансляции : Прекращение трансляции происходит, когда встречается стоп-кодон (UAA, UAG или UGA) (см. рисунок \(\PageIndex{7}\). Когда рибосома встречает стоп-кодон, растущий полипептид высвобождаются с помощью различных рилизинг-факторов, а субъединицы рибосом диссоциируют и покидают мРНК.После того, как многие рибосомы завершили трансляцию, мРНК расщепляется, поэтому нуклеотиды можно повторно использовать в другой реакции транскрипции.

Рисунок \(\PageIndex{6}\): На фазе инициации инициирующая тРНК, несущая метионин со своим антикодоном, встречает стартовый кодон AUG в P-сайте рибосомы. Во время элонгации рибосома перемещается в направлении от 5′ к 3′ мРНК, после чего аминокислоты тРНК в Р-сайте и аминокислоты тРНК в А-сайте большой субъединицы связываются друг с другом через пептидная связь. Это повторяющееся движение рибосомы создает длинную цепь аминокислот на основе кодонов в мРНК. Когда рибосома транслоцируется, тРНК покидает рибосому через Е-участок, а новая тРНК входит в А-участок, чтобы продолжить удлинение аминокислотной цепи. Рисунок \(\PageIndex{7}\). Резюме трансляции белков. Во время инициации объединяются обе рибосомные субъединицы, мРНК и инициаторная тРНК. Инициаторный антикодон инициаторной тРНК водородной связи со стартовым кодоном. Во время элонгации тРНК доставляет аминокислоты одну за другой для добавления в полипептидную цепь. Во время терминации фактор высвобождения распознает стоп-кодон, все компоненты диссоциируют, и высвобождается законченный полипептид.

Что дальше?

После синтеза полипептидной цепи в ней могут происходить дополнительные процессы. Например, он может принимать сложенную третичную форму из-за взаимодействий между его аминокислотами. Он также может связываться с другими полипептидами или с другими типами молекул, такими как липиды или углеводы. Многие белки перемещаются в аппарат Гольджи внутри цитоплазмы, чтобы модифицироваться для конкретной работы, которую они будут выполнять.

Краткое изложение центральной догмы

Рисунок \(\PageIndex{8}\): Центральная догма: Инструкции по ДНК транскрибируются на информационную РНК. Рибосомы способны считывать генетическую информацию, записанную на цепи матричной РНК, и использовать эту информацию для объединения аминокислот в белок.

Review

1. Свяжите синтез белка и две его основные фазы с центральной догмой молекулярной биологии.
2. Определите этапы транскрипции и кратко опишите, что происходит на каждом этапе.
3. Объясните, как обрабатывается мРНК до того, как она покинет ядро.
4. Опишите, что происходит во время фазы трансляции синтеза белка.
5. Какие дополнительные процессы могут происходить в полипептидной цепи после ее синтеза?
6. Где происходит транскрипция у эукариот?
7. Где происходит перевод?
8. Какой тип РНК (мРНК, рРНК или тРНК) лучше всего соответствует каждому из приведенных ниже утверждений? Выберите только один тип для каждого.
   1. Содержит кодоны
   2. Содержит антикодоны
   3. Входит в состав рибосомы вместе с белками
9. Если ДНК имеет триплетный код CAG в одной цепи (цепь, используемая в качестве матрицы для транскрипции),
   1. Какая комплементарная последовательность на другой цепи ДНК?
   2. Какая комплементарная последовательность в мРНК? Как называется эта последовательность?
   3. @hat получается последовательность в тРНК? Как называется эта последовательность? Что вы заметили в этой последовательности по сравнению с исходным триплетом ДНК на матричной цепи?
10. Промоутер — регион, расположенный в:
    1. ДНК
    2. мРНК
    3. тРНК
    4. И А, и В
11. Верно или неверно. Интроны мРНК связываются с тРНК на рибосоме.
12. Верно или неверно. тРНК можно рассматривать как связь между аминокислотами и кодонами в мРНК.

Attributions

1. Как создаются белки Николь Рейджер, Национальный научный фонд, общественное достояние на Викискладе
2. Структура гена эукариот Томаса Шафи, лицензия CC BY 4.0 через Wikimedia Commons
3. Компоненты гена Mandeep Grewal, CC BY 4.0
4. Транскрипция Calibuon, опубликована в открытом доступе через Wikimedia Commons
5. Расшифровка и сплайсинг Ганешманохар, CC BY-SA 4.0 через Wikimedia Commons
6. Инициация и удлинение Джордана Нгуена, CC BY-SA 4.0 через Wikimedia Commons
7. Синтез белка с помощью OpenStax, CC BY 4.0
8. Генная регуляция OpenStax, CC BY 4.0
9. Текст адаптирован из книги «Биология человека» по лицензии CK-12, лицензия CC BY-NC 3.0

Эта страница под названием 6.4: Синтез белка распространяется под лицензией CK-12 и была создана, изменена и/или курирована Сюзанной Ваким и Мандипом Грюалом посредством исходного контента, который был отредактирован в соответствии со стилем и стандартами платформы LibreTexts; подробная история редактирования доступна по запросу.