Аминокислоты белка: Урок 12. аминокислоты. белки — Химия — 10 класс

Урок 12. аминокислоты. белки — Химия — 10 класс

Химия, 10 класс

Урок № 12. Аминокислоты. Белки

Перечень вопросов, рассматриваемых в теме: урок посвящён аминокислотам, их строению, номенклатуре, знакомству с пептидной группой и пептидной связью, химическими свойствами аминокислот, пептидам и полипептидам, знакомству с глицином как представителем аминокислот, биологической роли аминокислот, белкам, их структуре, химическим свойствам.

Глоссарий

Аминокислота – это азотсодержащее органическое соединение, в составе которой есть как аминогруппа, так и карбоксильная группа.

Белки – органические полимеры, в состав которых входят остатки аминокислот, соединённые пептидной связью. Количество аминокислотных остатков в белках обычно более 50.

Биуретовая реакция – качественная цветная реакция на пептидные связи. При добавлении к белку раствора щёлочи и сульфата меди (II) раствор приобретает красно-фиолетовую окраску.

Гидролиз белка – распад белка на отдельные аминокислоты в водном растворе кислот или щелочей.

Денатурация белка – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка при нагревании, действии растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей. При денатурации белок сворачивается и выпадает в осадок.

Ксантопротеиновая реакция – качественная цветная реакция концентрированной азотной кислоты с белками, содержащими остатки ароматических аминокислот. При добавлении концентрированной азотной кислоты к белку и нагревании сначала происходит денатурация белка, а затем появляется жёлтое окрашивание.

Олигопептиды – органические соединения, состоящие из 10–20 остатков аминокислот, связанных пептидными связями.

Пептидная группа – группа атомов в составе пептидов, состоящая из атомов углерода, кислорода, азота и водорода.

Пептидная связь – связь между атомами углерода и азота в пептидной группе.

Пептиды – органические соединения, состоящие из нескольких аминокислотных остатков, соединённых пептидной связью.

Полипептиды – макромолекулы, состоящие из 20–50 аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Основная литература: Рудзитис, Г. Е., Фельдман, Ф. Г. Химия. 10 класс. Базовый уровень; учебник/ Г. Е. Рудзитис, Ф. Г, Фельдман – М.: Просвещение, 2018. – 224 с.

Дополнительная литература:

1. Рябов, М.А. Сборник задач, упражнений и тестов по химии. К учебникам Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман «Химия. 10 класс» и «Химия. 11 класс»: учебное пособие / М.А. Рябов. – М.: Экзамен. – 2013. – 256 с.

2. Рудзитис, Г.Е. Химия. 10 класс : учебное пособие для общеобразовательных организаций. Углублённый уровень / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М. : Просвещение. – 2018. – 352 с.

Открытые электронные ресурсы:

• Единое окно доступа к информационным ресурсам [Электронный ресурс]. М. 2005 – 2018. URL: http://window.edu.ru/ (дата обращения: 01.06.2018).

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОГО ИЗУЧЕНИЯ

Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в состав которых входят как аминогруппа, так и карбоксильная группа

Простейшим представителем аминокислот является глицин – аминоуксусная (аминоэтановая) кислота

По международной номенклатуре нумерация углеродных атомов начинается от углерода карбоксильной группы.

Достаточно часто в литературе можно встретить обозначения углеродных атомов в аминокислотах с помощью букв греческого алфавита. При этом атом углерода карбонильной группы не имеет обозначения.

Для некоторых аминокислот существуют тривиальные названия.

Изомеры аминокислот различаются строением углеводородного радикала и положением аминогруппы.

Все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют в своем составе асимметрический атом, который следует сразу за карбоксильной группой. У этого атома углерода все заместители разные.

Благодаря этому атому, для α-аминокислот характерна оптическая изомерия. В природе распространены только L-α-аминокислоты.

Биологическое значение аминокислот

Из аминокислот наибольшее значение имеют α-аминокислоты, так как они входят в состав белковых молекул, из которых построено всё живое вещество.

Растения и бактерии способны самостоятельно синтезировать все необходимые для них аминокислоты. Млекопитающие, в том числе и человек, не могут синтезировать ряд аминокислот, они должны поступать в организм с пищей. К таким незаменимым аминокислотам относятся метионин, треонин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин, лизин, триптофан.

α-Аминокислоты необходимы человеку для образования белков. Большую часть аминокислот для этих целей человек получает с пищей. Некоторые аминокислоты можно синтезировать. Для регулирования обменных процессов аминокислоты применяются как лекарства (например, глицин).

Получение аминокислот

В промышленности α-аминокислоты получают гидролизом белков.

Можно синтезировать аминокислоты из хлорпроизводных карбоновых кислот и аммиака.

Cl-CH₂-COOH + 2NH₃ → NH₂-CH₂-COOH + NH₄Cl

Физические и химические свойства аминокислот

Аминокислоты – кристаллические вещества без цвета и запаха, сладковатые на вкус. Хорошо растворяются в воде.

Аминокислоты – амфотерные соединения, так как аминогруппа проявляет основные свойства, а карбоксильная группа – кислотные.

Карбоксильная группа в составе аминокислот позволяет им реагировать со спиртами. В результате реакции образуются сложные эфиры.

Ион водорода от карбоксильной группы может переходить к аминогруппе, в результате образуется биполярный ион.

Пептиды

Аминокислоты могут реагировать друг с другом, аминогруппа одной кислоты соединяется с карбоксильной группой другой кислоты, при этом происходит выделение воды.

Группа атомов СО-NH называется пептидной (или амидной) группой, а связь между атомами углерода и азота – пептидной (амидной) связью.

Соединения, образованные из нескольких аминокислот с помощью пептидной связи, называются пептидами.

Называют пептиды перечислением тривиальных названий аминокислот, входящих в состав пептида, начиная с аминокислотного остатка со свободной аминогруппой (N-конец), заменяя в названии аминокислот окончание «ин» на «ил». Последней называют аминокислоту со свободной карбоксильной группой (С-конец), её название не изменяется. Часто название пептида записывают с помощью трёхбуквенных латинских сокращённых наименований аминокислот.

Молекулы, в состав которых входит 10–20 остатков аминокислот, называют олигопептидами.

Макромолекулы, образованные 20–50 остатками аминокислот называют полипептидами.

Полипептиды входят в состав многих гормонов. Нейропептиды регулируют работу мозга, процессы сна, обучения, обладают обезболивающим эффектом.

Белки

Полипептиды, содержащие в своём составе более 50 остатков аминокислот, называются белками. Это природные полимеры, которые образуют клетки всех живых организмов. Без белков невозможны обмен веществ, размножение и рост живых организмов.

Белки образованы атомами углерода, водорода, кислорода и азота. Кроме этих атомов, макромолекулы белков могут содержать атомы фосфора, серы, железа и других элементов.

Относительная молекулярная масса белковых молекул может быть от нескольких десятков до сотен атомных единиц массы.

Структура белков

Последовательность остатков аминокислот в молекуле белка образует первичную структуру белка.

Между атомом кислорода в группе С=О и атомом водорода в амидной группе – NH – образуется водородная связь, в результате чего макромолекула белка закручивается в спираль. Образуется вторичная структура белка.

Функциональные группы, расположенные на внешней стороне спирали, могут взаимодействовать с другими функциональными группами этой же макромолекулы. Например, между атомами серы образуется сульфидный мостик, между карбоксильной и гидроксильной группами возникает сложноэфирный мостик.

В результате образуется третичная структура белка, которая определяет специфическую биологическую активность белков. Именно благодаря уникальной третичной структуре биологические катализаторы – ферменты обладают уникальной избирательностью.

Благодаря различным функциональным группам белковые молекулы могут соединяться друг с другом, в результате формируется четвертичная структура белка.

Химические свойства белков

В зависимости от молекулярной массы и функциональных групп белки могут как хорошо растворяться в воде, так и не растворяться в ней.

Под действием температуры, растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей происходит разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, называемое денатурацией.

При нагревании в присутствии кислоты или щёлочи белки подвергаются гидролизу, распадаясь на исходные аминокислоты.

Белки в щелочной среде в присутствии сульфата меди (II) окрашивают раствор в красно-фиолетовый цвет. Это реакция на пептидную группу (биуретовая реакция).

Концентрированная азотная кислота при нагревании окрашивает белки в жёлтый цвет, если в состав белка входят остатки ароматических аминокислот, например, фенилаланина (ксантопротеиновая реакция).

Для обнаружения в составе белка атомов серы проводят реакцию с ацетатом свинца в щелочной среде при нагревании. В результате образуется чёрный осадок (цистеиновая реакция).

Превращения белков в организме

Белки являются обязательными компонентами в пищевом рационе человека. В организме человека белки, поступившие с пищей, под действием ферментов подвергаются гидролизу и разлагаются на отдельные аминокислоты. Эти аминокислоты – строительный материал для образования новых белков, необходимых человеку. Для синтеза белков необходима энергия, которую поставляет в организме АТФ. Также энергия выделяется при распаде жиров и углеводов. Кроме синтеза белков происходит их распад с образованием углекислого газа, аммиака, мочевины и воды.

Успехи в изучении и синтезе белков

В 1954 г. британский биолог Фредерик Сенгер впервые расшифровал строение белка инсулина. Каждая молекула инсулина состоит из двух полипептидов, в одном из которых 21 остаток аминокислоты, а в другом – 30 аминокислотных остатков.

В 1967 г. был создан прибор – секвенатор, позволяющий определять последовательность остатков аминокислот в макромолекуле белка.

Первый белок, синтезированный в лаборатории в 1953 г. был окситоцин.

В настоящее время развивается наука, которая занимается синтезом искусственных белков, – генная инженерия.

ПРИМЕРЫ И РАЗБОР РЕШЕНИЙ ЗАДАЧ ТРЕНИРОВОЧНОГО МОДУЛЯ

1. Решение задачи на вычисление массовой доли элемента в молекуле аминокислоты.

Условие задачи: вычислите массовую долю азота в молекуле аспаргина

. Ответ запишите с точностью до десятых долей.

Шаг первый: вычислить относительную молекулярную массу молекулы аспаргина:

М = 4·12 + 8·1 + 2·14 + 3·16 = 132 а.е.м.

Шаг второй: определить количество атомов азота в молекуле аспаргина и определить их относительную атомную массу:

2·14 = 28 а.е.м.

Шаг третий: определить массовую долю азота как отношение относительной атомной массы азота к относительной молекулярной массе аспаргина:

(28 : 132)·100 = 21,2 %.

Ответ: 21,2.

2. Решение задачи на определение количества различных олигопептидов, которые можно получить из определённого набора аминокислот.

Условие задачи: Сколько ди- и трипептидов можно составить из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина?

Шаг первый: определить количество возможных дипептидов.

Из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина можно составить три дипептида: Ala-Ala, Ala-Cys и Cys-Ala (два последних дипептида – разные соединения, так как в молекуле Ala-Cys карбоксильная группа аланина соединяется с аминогруппой цистеина, а в молекуле Cys-Ala карбоксильная группа цистеина соединяется с аминогруппой аланина).

Шаг второй: определить количество возможных трипептидов.

Ala-Ala-Cys, Ala-Cys-Ala, Cys-Ala-Ala – возможно составить 3 трипептида.

Ответ: 3 дипептида и 3 трипептида.

Аминокислоты или белок. Что лучше для выносливости?

Автор: Патрисиа Роузен – доктор медицинских наук, член Научного Совета First Endurance 

Я думаю, нам всем известно, что простой глюкозы недостаточно для достижения оптимальной выносливости. Ранние исследования показывают, что добавление белка в питание, используемое во время соревнований,  значительно отодвигает время наступления истощения и уменьшает повреждение мышц после тренировки. Употребление белков помогает поддерживать запасы гликогена. Однако поедание гамбургера или крылышек чили во время прохождения IRONMAN не есть хорошо. Я упоминаю это, поскольку знаю, что один из первых гонщиков IRONMAN (Джон Коллинз) действительно использовал чили в качестве топлива на велосипеде и дополнял его пивом во время бега! И он финишировал — что удивительно! Таким образом,  белки имеют некоторые преимущества, но усваивать эти сложные молекулы во время тренировки может быть затруднительно и даже вредно. 

Поэтому возникает вопрос, как получить все преимущества белков без побочных эффектов для ЖКТ?

Мы должны изучить основы, что такое аминокислоты и белки. 

Аминокислоты являются строительными блоками белков и мышечных волокон. Много физиологических процессов, касающихся движения, энергии, восстановления, укрепления мышц и сжигания жиров, а также настроения и функций мозга связаны с аминокислотами, поэтому организм нуждаются в них. Эти 23 (или около того) аминокислоты являются молекулярными строительными блоками белков. Девять из них называют незаменимыми аминокислотами, потому что они могут быть получены только из пищи или добавок; другие, которые ранее классифицировались как несущественные, могут быть синтезированы самим организмом.

Важным фактором является способность организма синтезировать незаменимые аминокислоты, когда они метаболизируются или истощаются во время тренировки. В частности, глютамин, который используется во время длительных физических упражнений или стресса, требует восполнения, если его количество уменьшается при активной тренировке или сильном стрессе любого рода. Несмотря на то, что это самая распространенная аминокислота в организме, телу трудно справляться с ее нехваткой при сильном стрессе. Когда концентрация аминокислот в плазме снижается, что случается у спортсменов при тяжелой нагрузке, иммунная система также подавляется (снижается иммунитет), это делает спортсмена более восприимчивым к болезням.

Хотя глютамин, как было доказано, увеличивается после краткосрочных упражнений с высокой интенсивностью, долгосрочные упражнения способствуют его уменьшению. Это связано с утомлением после длительных тренировок (марафонских и длительных) и синдромом перетренированности. Спортсмен чувствует усталость, обнаруживает нарушения сна и затруднения в выполнении упражнений. Вырастает пульс. Усиливается развитие респираторных заболеваний. Но добавки с разветвленной цепью аминокислот помогают с этим бороться.

Аминокислоты с разветвленной цепью включают лейцин, изолейцин и валин. Это простые аминокислоты, имеющие разветвленную структуру. Исследования показали, что использование эффективной дозы BCAA помогает поддерживать уровень мышечной массы и предотвращать перетренированность. На ее симптомы может влиять изменения соотношения аминокислот. Аминокислотный триптофан, предшественник серотонина, повышается при перетренированности, что приводит к дисбалансу аминокислот с разветвленной цепью (BCAA). Это приводит к усталости и депрессии. Данное физиологическое отклонение известно как общая усталость. Добавление BCAA предотвращает увеличение серотонина и появление общей усталости.

Содержание и баланс аминокислот, а также соотношение заменимых и незаменимых, помогает определить ценность качества белка. Однако потребность использования этих аминокислот требует, чтобы они были удобоваримыми, абсорбируемыми и биодоступными. Это означает, что аминокислоты должны быть доставлены в ткани, очень быстро.

Донна Фелан – ПРО-атлет First Endurance

Употребление качественной пищи — лучший способ получить аминокислоты в рацион через постное мясо, молочные продукты, овощи и бобовые. Однако, в отличие от Джона Коллинза во время первого IRONMAN, большинство спортсменов не хотят есть чили на велосипеде. Когда вы едите продукты, высококачественные или нет, аминокислоты перевариваются и метаболизируются печенью. Таким образом, большая часть белка не используется, поскольку она превосходит способность печени усваивать ее. Использование обычного питания во время и сразу после интенсивных упражнений просто непрактично и не так эффективно, даже если основные питательные компоненты для мышечного восстановления легко доступны. 

Отметим также, что природные пищевые белки содержат от 4% до 8% аминокислот в виде глутамина. 

Он также легко разрушается при приготовлении пищи. Сырые овощи могут быть хорошим источником глутамина, хотя глутамин из обычных продуктов питания сложно всасывается через кишечнике. 

Биодоступность важна для того, чтобы вы могли получить питание именно в то время, когда оно нужно больше всего, и не испытали расстройства ЖКТ. Ранее обсуждалось, что белки просто не доставляют аминокислоты также быстро и в полном объеме, как это делают свободные аминокислоты. Многие спортсмены испытывают проблемы с ЖКТ, пытаясь потреблять белки во время физических упражнений. Ценность свободных аминокислот в том, что они не требуют переваривания. Их наличие в напитке не только более приемлемо, но и более практично. Недавнее исследование показывает, что употребление белкового гидролизата (предварительно расщепленного белка), в отличие от его полностью интактного белка, ускоряет не только его переваривание и абсорбцию кишечника, но также увеличивает доступность постпрандиальной аминокислоты и увеличивает включение пищевых аминокислот в скелетную мышцу.

Лучший способ доставки аминокислот – вводить их в виде порошка для перорального применения. Свободные формы аминокислот способны проникать в процесс циркуляции в течение 15 минут. Таким образом, использование аминокислот с разветвленной цепью во время тренировки помогает бороться с усталостью и позволяет мышцам восстанавливаться после нагрузок. Кроме того, новые данные свидетельствуют о том, что добавление белка во время физических упражнений может обеспечить прекурсоры для промежуточных продуктов цикла Кребса. Эти промежуточные продукты уменьшаются во время физических упражнений и уменьшают производство энергии. Хотя считается, что углеводные добавки способствуют этому процессу, но это не так эффективно без добавления аминокислот. Другими словами, употребление аминокислот вместе с углеводами позволяет последним работать лучше.

Поэтому мой выбор прост. Мне нравится чили так же, как и другим людям, но он бесполезен, пока мы бежим, плывем, едем на велосипеде и т.д. Исследование подтверждает пользу аминокислот BCAA в свободной форме. Мне нравится электролитный напиток EFS Drink и EFS Liquid Shop для использования на вело и беге. И хотя мы в First Endurance ясно верим, что для выносливости на дистанции необходимы углеводы, электролиты и жидкость, потребление аминокислот в свободной форме дает небольшое дополнительное преимущество. 

Электролитный комплекс EFS содержит 2,000 мг аминокислот BCAA.  Они усваиваются организмом за 5 минут.

Ultragen – напиток для восстановления, содержит изолят сывороточного белка и гидролизат сывороточного белка, который быстро абсорбируется. Ultragen также обогащен 6г глутамина и 4,5 г аминокислот с разветвленной цепью BCAA. После гонки эти белки доставляются в критически важные для восстановления первые 30 минут, когда мышцы наиболее открыты для поглощения питательных веществ и белка, который можно абсорбировать во время восстановления и строительства волокон.

Практически говоря, способ получить белок и повысить выносливость заключается в использовании свободных форм аминокислот в начале гонки, во время и в ее конце для восстановления, что позволит повысить производительность на следующей тренировке. Рекомендую посмотреть блоги на веб-сайте First Endurance, чтобы узнать, как профессионалы используют этот метод.

 

 

 

 

Источники: 

www.youtube.com/watch?v=kCYCPaDXT90

Ivy, J: Res Pt, Sprague RC, Widzer MO

Effect of a carbohydrate-protein supplement on endurance performance during exercise of varying intensity.

International journal of sport nutrition and exercise metabolism, 2003; 13; 388-401

MJ Saunders, MD Kane, MK Todd

Effects of a carbohydrate-protein beverage on cycling endurance and muscle damage

Medicine and Science in Sports and Exercise, 2004; 36: 1233-1238

M Parry-Billings, R, Budgettt, Y Koutedakis, E Blomstrand, S Brooks, C Williams, PC Calder, S Pilling, R Bainrie, EA Newsholme

Plasma amino acid concentrations in the overtraining syndrome:  Possible effects on the immune system

Medicine and Science in Sports and Exercise:  1992; 24: 1353-1358

Armstrong, L., VanHeest, J.

The unknown mechanism of the overtraining syndrome: clues from depression and psychoneuroimmunology. Sports Medicine, 2002; 32: 185-209.

R Koopman, N Crombach, A P Gisen, S Walrand, J Fauguant, A K Kies, S Leomsquet, WHM Saris, Y Boirie, LJC van Loon

Ingestion of a protein hydrolysate is accompanied by an accelerated in vivo digestion and absorption rate when compared with its intact protein.

American Journal of Clinical Nutrition, 2009; 90:06-115

Синтетическая биология: новые аминокислоты, новые белки | Научные открытия и технические новинки из Германии | DW

Первые в истории человечества искусственные постройки были сооружены, конечно же, из природных материалов — глины, древесины, камней. Сегодня строители располагают поистине необъятным ассортиментом искусственных материалов — от бетона и стали до пластмасс и стекла. Столь широкий выбор стройматериалов и связанные с ними новые возможности предопределили и изменения в архитектуре сооружений. Похоже, сходные метаморфозы ждут нас и в биологии.

Новые задачи требуют новых белков

Природа создала практически все живые организмы — от бактерии до человека — по одному рецепту: наследственная информация, закодированная в генах, определяет состав и последовательность синтеза белков в клетках. Именно белки, собственно, и являются основой жизни — по крайней мере, в той форме, в которой она существует на Земле. Белки же представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие преимущественно из аминокислот. Набор аминокислот, образующих белки, невелик: их всего 20, так что все гигантское многообразие свойств белковых молекул определяется лишь различными комбинациями этих аминокислот.

Так задумала природа. Однако эти рамки представляются некоторым исследователям слишком узкими. В их числе и Недилько Будиша (Nediljko Budiša), хорватский ученый, работающий в Германии, в Институте биохимии Общества Макса Планка в Мартинсриде близ Мюнхена: «Все живые организмы используют эти 20 основных кирпичиков для синтеза белков, — поясняет ученый. — Но природа не могла предусмотреть, что мы поставим перед собой какие-то новые цели и начнем развивать биотехнологии».

Это и побудило исследователя взяться за создание новых аминокислот — с тем, чтобы использовать их в качестве составных элементов новых белков. Он начал с того, что сконструировал две не существующие в природе аминокислоты, а затем ему удалось заставить бактерии производить белки, в состав которых вошли и эти самые искусственные субстанции. Сегодня ученый уже владеет богатым ассортиментом приемов, с помощью которых он может заставить бактерии встраивать в синтезируемые ими белки самые разные химические элементы, природой там отнюдь не предусмотренные.

Фторопласты, липазы и катализаторы

«Фтор — это элемент, который природа практически никогда не использовала, или использовала крайне редко, — говорит Недилько Будиша. — Так, в организме человека фтор содержится разве что в зубной эмали. Это связано, прежде всего, с тем, что фториды — кристаллические соединения, в форме которых фтор встречается в природе, — нерастворимы в воде. Между тем, за последние годы и десятилетия в мире сформировалось целое направление органической химии, занимающееся фторсодержащими соединениями. Это чрезвычайно перспективное направление, здесь уже имеются весьма значительные достижения. Если мы искусственно создадим фторсодержащую аминокислоту и встроим ее в белок, то такой белок может и в органических растворителях быть таким же активным, как в воде».

Химической промышленности такие фторсодержащие белки будут как нельзя более кстати. Ведь сегодня фторопласты, то есть полимеры, содержащие атомы фтора и обладающие поэтому высокой химической стойкостью, получают чисто химическим путем, используя метод электролиза. Между тем, в биореакторах синтез фторопластов был бы более экологичным и обходился бы дешевле, — уверен Недилько Будиша.

Еще один пример — это липазы, водорастворимые ферменты, помогающие расщеплять жиры. Они широко применяются в моющих средствах и стиральных порошках. Путем внедрения в состав этих ферментов целого ряда специальных, не существовавших ранее в природе, аминокислот исследователю удалось существенно повысить эффективность моющих средств.

«Если говорить о важных в промышленном отношении ферментах, то их эффективность — как, например, в случае с этими липазами, — можно повысить ни много ни мало в 10 раз, — подчеркивает Недилько Будиша. — Ну, скажем, в 10 раз уменьшить расход катализаторов, необходимых для поддержания технологических процессов. Ведь эти катализаторы чрезвычайно дороги, и вот появляется возможность повысить их эффективность в 10 раз».

То, что поначалу выглядело — а возможно, и было, — забавой, сегодня стало уже серьезной инновацией. Казалось бы, промышленность должна двумя руками ухватиться за эту разработку. Но не тут-то было, — сетует Недилько Будиша: «Сравнивая свою ситуацию с ситуацией моих американских коллег, я должен сказать, что немецкая промышленность не проявляет особого интереса к новым технологиям. Она берет только то, что полностью готово к внедрению и не требует никаких дополнительных капиталовложений».

Впрочем, 20-ти аминокислотам потребовалось 3,5 миллиарда лет на то, чтобы прочно занять свое место в составе белков. Ясно, что новичкам приходится туго.

Автор: Владимир Фрадкин
Редактор: Дарья Брянцева

Сколько белков нужно вашему организму и откуда их лучше брать

• Джессика Браун
• BBC Future

23 июня 2018

Автор фото, iStock

Некоторые эксперты заявляют, что покупать продукты с повышенным содержанием белков (и по повышенной цене) — это все равно, что спускать деньги в унитаз. Правы ли они?

Сколько белков нам на самом деле нужно? Помогают ли они избавиться от лишнего веса? И кому они вообще помогают?

В начале ХХ века канадский исследователь Арктики, этнограф и писатель Вильялмур Стефанссон принял решение в течение пяти лет есть только мясо. Соответственно, его рацион в те годы состоял примерно на 80% из жиров и на 20% из белков.

Двадцать лет спустя, в 1928 году, он повторил эксперимент под наблюдением специалистов из знаменитой нью-йоркской больницы Бельвью, но ограничился одним годом.

Стефанссон хотел опровергнуть мнение, что на одном мясе человек не выживет.

Но в ходе обоих экспериментов ему быстро становилось плохо, если он какое-то время потреблял только нежирное мясо.

У него развивалось так называемое белковое отравление, которое прозвали «истощением от крольчатины».

Симптомы исчезали, когда он изменял рацион — начинал есть меньше белков и больше жиров.

После тех экспериментов, живя в Нью-Йорке и потребляя типичный американский рацион со средним содержанием белков, Стефанссон начал жаловаться на ухудшение здоровья.

Он вернулся к своей диете — с ограничением углеводов и высоким содержанием жиров и белков — и прожил на ней до 83 лет.

Так или иначе, его первые эксперименты — одни из немногих формальных научных доказательств того, что высокобелковая диета может быть очень вредной.

Автор фото, Getty Images

Подпись к фото,

Производители протеиновых добавок советуют выпивать после тренировки протеиновый коктейль, чтобы мышечные ткани восстанавливались и росли

Несмотря на большую популярность протеиновых пищевых добавок, многие из нас до сих пор точно не знают, сколько белков нам нужно, как именно их потреблять и чем грозит их дефицит или избыток в организме.

Белки на авансцене

За последние двадцать лет уровень ожирения среди британцев повысился вдвое, и многие начинают более сознательно подходить к питанию. Мы заменяем белый хлеб черным и цельнозерновым, а обычное молоко — обезжиренным.

В маркетинговом шоу о здоровом образе жизни белки исполняют главную роль: полки супермаркетов пестрят протеиновыми батончиками, протеиновыми шариками и повседневными продуктами, обогащенными белками — от зерновых хлопьев до супов.

В 2016 году объем глобального рынка протеиновых пищевых добавок составлял примерно 12,4 млрд долларов. Очевидно, нас убедили, что чем больше белков — тем лучше.

А сколько их надо?

Впрочем, некоторые эксперты сейчас заявляют, что покупать продукты с повышенным содержанием белков (и по повышенной цене) — это выбрасывать деньги на ветер.

Давайте разберемся. Белки необходимы для роста и восстановления клеток тела. Белковая пища — мясо, рыба, яйца, молочные продукты и бобовые — в желудке расщепляется на аминокислоты и поглощается тонким кишечником; потом печень решает, какие из аминокислот нужны организму. Остальные вымываются с мочой.

Автор фото, iStock

Подпись к фото,

Покупаете белковые добавки? Рискуете выбросить деньги на ветер

Взрослым, чей образ жизни не особо активен, советуют ежедневно потреблять примерно 0,75 г белков на килограмм массы тела.

В среднем это 55 г для мужчин и 45 г для женщин. Их можно получить из двух порций (размером в ладонь) таких продуктов как мясо, рыба, тофу, орехи или бобовые.

Если белков недостаточно, у человека могут выпадать волосы, появляться сыпь на коже или снижаться вес из-за потери мышечной массы.

Но такие побочные эффекты встречаются очень редко, в основном у тех, кто страдает от пищевых расстройств.

Белки для шварценеггеров

Для большинства из нас белки ассоциируются с бодибилдингом. Так и есть.

Силовые упражнения приводят к расщеплению белков в мышцах. Чтобы мышцы крепли, белки должны возобновляться.

Особенно важную роль в запуске процессов синтеза белков играет аминокислота под названием лейцин.

Автор фото, Getty Images

Подпись к фото,

Многие потребляют продукты спортивного питания, например, протеиновые батончики и коктейли

Некоторые специалисты даже считают, что, если не поесть после тренировки богатой белками пищи или специальных добавок, мышцы не вырастут.

Производители добавок советуют выпивать после тренировки протеиновый коктейль — обычно на основе богатого лейцином сывороточного белка, побочного продукта производства сыра.

Потребители, судя по всему, соглашаются. Согласно отчету, опубликованному в 2017 году исследовательской компанией Mintel, 27% британцев потребляют продукты спортивного питания — такие как протеиновые батончики и коктейли.

Эта цифра возрастает до 39% среди тех, кто тренируется чаще одного раза в неделю.

Но более половины (63%) из тех, кто потребляет упомянутые продукты, не могут точно сказать, есть ли от них польза.

Так помогают или нет?

Исследования того, насколько протеиновые добавки помогают нарастить мышцы, показывают неоднозначные результаты.

В частности, в 2014 году ученые проанализировали 36 научных статей на эту тему и пришли к выводу: протеиновые добавки не влияют на нежировую массу тела и силу мышц в течение первых нескольких недель силовых тренировок у людей, которые ранее не занимались спортом.

Со временем, когда тренировки становятся интенсивнее, добавки действительно могут способствовать наращиванию мышц. Однако авторы отмечают, что такие изменения не исследовались в долгосрочной перспективе.

Другое исследование за 2012 год говорит, что протеин «улучшает результативность тренировок, способствует восстановлению и увеличивает нежировую массу тела», но в нем отмечается: для лучших результатов белки следует потреблять вместе с быстрыми углеводами.

Обычные сладкие батончики?

И — внимание! — если спортсменам и посетителям тренажерных залов полезно быстрое «вливание» белков в организм сразу после тренировки, это не значит, что обязательно употреблять добавки и коктейли.

Большинство людей и так получает основную часть рекомендованного дневного количества белков из обычной пищи, говорит Кевин Типтон, преподаватель физической культуры из Университета Стерлинга.

«В добавках нет необходимости. Это удобный способ получить протеин, но в них нет ничего такого, чего не получишь из обычной еды. Протеиновые батончики — это обычные сладкие батончики с несколько большим содержанием белков».

Автор фото, Getty Images

Подпись к фото,

В 2016 году объем всемирного рынка протеиновых пищевых добавок составлял 12,4 млрд долларов

Типтон добавляет, что даже для культуристов сывороточный белок и другие подобные вещества не столь важны, как это нам пытаются подать.

«Внимание слишком смещено на то, какие добавки употреблять, но на самом деле важнее идти в зал и тренироваться. Важное значение для результата имеют и другие переменные, такие как сон, диета и уровень стресса», — подчеркивает он.

Большинство экспертов согласно с Типтоном: белки лучше получать из пищи, а не из добавок. Но есть определенные исключения — в частности, спортсмены, которым трудно достигать ежедневной цели в потреблении белков, отмечает Грэм Клоуз, профессор физиологии Ливерпульского университета имени Джона Мурса.

«По моему мнению, потребности большинства из них превышают рекомендованную дневную норму, и этому есть доказательства», — говорит он. В таком случае коктейль может быть полезным.

Кому еще необходимы белки?

Какой еще демографической группе не помешают дополнительные белки? Пожилым людям. Потому что с возрастом мы нуждаемся в большем количестве белков для поддержания той же мышечной массы.

В то же время пожилые люди склонны потреблять меньше белков, потому что их вкусы часто сдвигаются в сторону расположения к сладкому.

Автор фото, Getty Images

Подпись к фото,

Мы как правило получаем большую часть рекомендованного дневного количества белка из своего обычного рациона

Эмма Стивенсон, профессор физической культуры с Ньюкаслского университета, пытается договориться с производителями продуктов питания о повышении содержания белков в изделиях, которые часто покупают пожилые люди, например, в печенье.

«С возрастом нам нужно особенно тщательно сохранять свою мышечную массу, ведь мы становимся слабыми и менее активными», — говорит она.

Клоуз утверждает, что пожилые люди должны повысить потребление белков до 1,2 г на килограмм массы тела.

Можно ли их переесть?

К счастью, употребить слишком много белков очень сложно. Хотя верхний лимит существует, его «практически невозможно» достичь, считает Типтон.

«Некоторые диетологи обеспокоены, что высокобелковая диета может навредить почкам и костям, но доказательств тому очень мало, если речь идет о вполне здоровых людях».

«Возможно, проблемы и возникнут, если человек с больными почками будет есть большое количество белков; но любые плохие последствия очень маловероятны».

Впрочем, хотя белки сами по себе не вредны, белковые добавки часто содержат значительное количество углеводов из группы FODMAP, а те в свою очередь вызывают расстройства пищеварения: вздутие живота, метеоризм, боль в желудке.

Стивенсон советует внимательно читать информацию на этикетках пищевых добавок, батончиков и шариков.

«Часто они очень калорийны и содержат огромное количество углеводов, нередко в форме сахара. Не следует думать, что «высокое содержание протеина» автоматически означает здоровую пищу», — говорит она.

Помогают ли они похудеть?

Белки давно связывают с похудением; высокобелковые и низкоуглеводные диеты (например, палеодиета или диета Аткинса) обещают продлить ощущение сытости.

Людям часто не удается похудеть, потому что они чувствуют голод и едят. Как показали исследования с использованием МРТ, высокобелковый завтрак способствует уменьшению аппетита в течение дня.

Есть достаточно доказательств того, что белки хорошо утоляют голод, говорит Алекс Джонстоун с Абердинского университета. Если вы пытаетесь похудеть, то важнее есть высокобелковые завтраки (например, тост с фасолью или молочный коктейль), чем принимать добавки.

Но она не защищает диету Аткинса и обнаружила в своем исследовании, что исключение из рациона углеводов негативно сказывается на здоровье кишечника (а мы знаем, что здоровый кишечник критически важен для многих аспектов нашего здоровья и благополучия).

Автор фото, Getty Images

Подпись к фото,

Протеиновые шарики часто высококалорийны и содержат огромное количество углеводов

Джонстоун рекомендует людям с избыточным весом поддерживать рацион, богатый белками и умеренно богатый углеводами: 30% белков, 40% углеводов и 30% жиров.

Для сравнения: людям без лишнего веса рекомендуют потреблять в среднем 15% белков, 55% углеводов и 30% жиров.

Конечно же, вы не похудеете, если только увеличите потребление белков. Важный ключ к успеху — есть курятину, другое нежирное мясо или рыбу.

Есть ли риски и как их избежать?

Исследования также показывают, что потребление большого количества животных белков способствует набору веса, а красное мясо повышает риск рака и сердечных заболеваний.

Однако существуют полезные белки не мясного происхождения, например, микопротеин — грибной белок.

На его основе в Британии выпустили заменитель мяса под маркой Quorn — в нем много не только белков, но и клетчатки. Сейчас исследователи изучают, как эта уникальная комбинация влияет на ощущение сытости и уровень инсулина, связанный с диабетом второго типа.

Автор фото, iStock

Подпись к фото,

Употребить слишком много белков трудно. Но нужно ли это вам вообще?

Одна исследовательская группа сравнила микопротеиновую диету с диетой на основе курятины и установила: у тех, кто ел Quorn, контроль над содержанием сахара был такой же, но при этом от поджелудочной железы требовалось производить меньше инсулина.

Риск употребить избыточное количество белков небольшой. Но лучше не обольщаться эффективностью продуктов с завышенной ценой, в которых предлагается больше белков, чем нам нужно.

«Некоторые продукты, обозначенные как «высокобелковые», на самом деле таковыми не являются, но стоят довольно дорого», — говорит Джонстоун.

«Как бы там ни было, потреблять больше белков, чем вам нужно, — это расточительство. Это все равно, что спускать деньги в унитаз».

Прочитать оригинал этой статьи на английском языке можно на сайте BBC Future.

Вся правда о растительном белке

Белки – это основа основ нашего организма. Они участвуют в росте клеток и мышечной ткани, влияют на правильную работу иммунной, нервной и обменной систем. Поэтому получать протеин мы должны в необходимом количестве. В зависимости от веса женщине требуется от 46 г белков в день, а мужчине от 56 г.

Что такое белки и какими они бывают?

Белки – совокупность аминокислот. Когда мы говорим о том, чем полезен белок, в действительности мы говорим о пользе аминокислот. Белок для них лишь упаковка. Для нормальной жизнедеятельности человеку постоянно необходимы 20 различных аминокислот. Они бывают незаменимые – те, которые организм сам не вырабатывает и которые попадают в него только с пищей. Их 8: фенилаланин, лизин, треонин, метионин, валин, лейцин, триптофан, изолейтин. Есть еще гистидин, но эта аминокислота незаменимая только у детей, с возрастом организм начинает синтезировать ее самостоятельно. Поэтому часто ее называют условно-незаменимой.

Заменимые аминокислоты организм синтезирует самостоятельно или усваивает из продуктов питания. Их 11: аланин, аргинин, аспарагин, глутамат, глутамин, карнитин, глицин, орнитин, пролин, серин и таурин.

Протеомика – научное направление в биологии, которое изучает белки. Термин протеин ввел в 1928 году шведский химик Йёнс Якоб Берцелиус. Это производное от греческого слова proteos, что в переводе означает «самое важное».

Белки бывают животного и растительного происхождения. На протяжении ХХ века в научных кругах не утихали споры, не навредит ли человеку отказ от животной пищи. Один лагерь утверждал, что отказаться никак невозможно. Потому что именно белки животного происхождения считаются полноценными: в их составе можно найти все незаменимые аминокислоты.

Второй лагерь приводил в доказательство пример самых сильных животных на земле: носорогов, бегемотов и слонов. Они питаются только растительной пищей, а значит, получают исключительно растительные протеины. Согласитесь, выглядят они абсолютно здоровыми существами.

Да, в растительной пище сразу все незаменимые аминокислоты не найти, но если рацион разнообразный, в нем сочетаются бобовые, злаки, овощи и фрукты, то человек будет обеспечен всем необходимым.

Важно! Незаменимыми аминокислоты называются потому, что они не синтезируются организмом. А не потому, что их нельзя заменить.

Наверняка, как это обычно и бывает, истина где-то посередине. И для полноценного функционирования надо употреблять оба вида белка. Но бывает, что человек по каким-то причинам полностью или частично отказывается от животного белка. Сознательно, если переходит на вегетарианский или веганский тип питания. Или вынужденно, если этого требуют медицинские показания. И, конечно, многие не употребляют животный белок во время Поста.

В чем польза растительного белка?

– В растительных продуктах, содержащих большое количество протеинов, также много и клетчатки. Она влияет на работу кишечника и состав его микрофлоры, выводит токсины и холестерин, нормализует уровень глюкозы, создает чувство сытости.

– Растительные белки усваиваются быстрее и легче, чем животные, и не перегружают организм. Знакомо чувство, когда на обед вы съели сочный стейк и вам хочется поспать? Это ваш организм бросил все силы на переваривание мяса, для чего нужно четыре часа. Организму все равно, что до окончания рабочего дня еще далеко.

– Растительная пища богата витаминами, микро и макроэлементами, некоторых из которых в продуктах животного происхождения даже попросту нет.

– В растительной пище нет насыщенных жиров и холестерина, которые особо опасны для людей с избыточным весом и болезнями сердечно-сосудистой системы.

В чем вред растительного белка?

Переход полностью на постный белок далеко не всегда бывает безопасным для организма. Не стоит забывать, что большинство из нас живет в бешеном ритме и бесконечно испытывает стресс. Часто отказ от продуктов животного происхождения вызывает анемию. Кожа и волосы тоже могут пострадать. Конечно, бывает аллергия и на определенные продукты, содержащие растительный белок.

Откуда получать растительный белок?

Чемпион по содержанию растительного белка (36% на 100 г) и практически всего списка аминокислот – это соя. Из незаменимых в ней отсутствует только метионин. Не зря тофу, сыр из соевого молока, называют мясом без костей. Добавляйте его в салаты, гарниры и в выпечку.

На втором месте прочно утвердились бобовые. Так же, как и соя, они считаются наиболее полноценной заменой мясу. В арахисе – 25 г, в красной фасоли, маше и желтой чечевице его 24 г, в зеленой чечевице и в черной фасоли – 22 г, в горохе и в красной чечевице – 20 г, в нуте – 19 г. Бобовые популярны в блюдах всех кухонь мира. Вы тоже можете совершить увлекательное кулинарное путешествие, приготовив марокканский суп, итальянскую лазанью из цукини с чечевицей и эстрагоном, закуску из красной фасоли по-грузински, мексиканское гуакомоле с красной фасолью на кукурузных чипсах или карпатские голубцы с картопляниками, фасолью и грибами в томатном соусе.

Бернард Шоу был вегатарианцем. Когда ему исполнилось 70 лет, в интервью его спросили, как он себя чувствует. Он ответил, что прекрасно и было бы еще лучше, если бы ему не докучали врачи, которые обещали ему скорую смерть, если он не будет есть мяса. На аналогичный вопрос журналиста через двадцать лет обладавший великолепным чувством юмора писатель ответил: «Чувствую себя превосходно! Вы знаете, все врачи, которые утверждали, что я умру, если не буду есть мяса, — сами давно уже умерли, так что меня теперь никто уже не беспокоит!»

На одной строчке с бобовыми находятся и орехи – в них белка не меньше. В кешью и миндале – 20 г, в грецких – 12 г. В них много витаминов и минералов, и они подходят диабетикам, так как имеют низкий гликемический индекс. Но надо помнить, что можно поправиться, если есть орехи, не зная меры: они весьма калорийны. Несколько орехов утром в кашу или днем в салат будут отличным источником протеина. А еще орехи можно употреблять в качестве перекуса в течение дня.

Злаковые и продукты из них: овсянка, гречка, рис, перловка, киноа, булгур, кус-кус – награждаются бронзой за третье место. В них 10-12 г белка. И здесь же с 9 г кукуруза. Также из злаковых организм получает медленные углеводы и клетчатку.

Зеленые овощи, конечно, не могут тягаться с бобовыми и орехами по содержанию белков, однако белки в них есть – и для овощей вполне в хорошем количестве. Зеленый горошек – 5 г, брокколи и шпинат – 3 г, авокадо и спаржа – 2 г. Ну а витаминами, если будете есть много зеленых овощей, вы обогатитесь по полной.

Чтобы получить больше белка, готовьте блюда, где используется два и более представителя зеленых овощей. Например, шпинат с брокколи, булгур со спаржей и зеленым горошком, теплый салат из дикого риса, брокколи, авокадо и кедровыми орехами.

Что еще надо знать о белке

Суточная доза белка может быть получена из разных продуктов. Не стоит съедать килограмм брокколи. Как минимум это скучно. Человеку важно получить не просто определенное количество протеинов. Нам требуется именно аминокислоты. Питайтесь разнообразно – и тогда вы получите идеальный комплекс аминокислот. Допустим отсутствующие аминокислоты в рисе вы найдете в бобовых. Диетологи вообще советуют соединять в блюде бобовые и злаки – так они лучше усваиваются.

Исторически индейцы питались маисом, бобовыми и рисом, кавказские народы – фасолью и мамалыгой (кукурузной кашей), а японцы и китайцы – рисом и соей. И все эти народы славились прекрасной физической формой.

Сколько аминокислот содержит белок: виды и польза.

Знания среднестатистического человека об аминокислотах достаточно ограничены. Многие знают лишь о том, что эти органические вещества содержатся в белках и без них невозможна нормальная деятельность организма.

Что это такое?

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) – это стройматериал для белка, являющегося участником всех физиологических процессов, происходящих в организме. Из него состоят кости, мышцы, внутренние органы, ногти, волосы и другие составляющие человеческого тела.

Внимание! Белки имеют различный состав, поэтому не все из них одинаково полезны.

Сколько аминокислот входит в состав белка?

Белки представляют собой цепочку из аминокарбоновых кислот. Ученым потребовалось много десятилетний для поиска правильного ответа на вопрос о количестве аминокислот, входящих в состав белка.

Внимание! Установлено, что для нормальной жизнедеятельности организму человека необходимо двадцать протеиногенных аминокислот, которые принято называть мажорными.

Аминокислоты бывают заменимыми и незаменимыми. Первые синтезируются в самом организме, а вторые попадают туда извне вместе с пищей. Однако есть и относящиеся и к тому, и к другому разряду.

Заменимые аминокислоты

Эти аминокислоты продуцируются путем эндогенного синтеза из других веществ, поступающих вместе с пищей, в самом организме. Всего таких веществ двенадцать. Важнейшими из них являются:

• аланин;
• аргинин;
• аспарагин;
• аспарагиновая кислота.

Незаменимые аминокарбоновые кислоты

Аминокислоты этого типа оказываются в организме, попадая туда вместе с едой. В значительных количествах они присутствуют в белках животного происхождения и бывают восьми видов.

Лейцин

Восстанавливает мышцы, кожу и кости. Он участвует в продуцировании гормона роста, стабилизирует уровень сахара в крови и помогает сжигать жиры. Этого вещества много в мясе, орехах, бобовых. Оно содержится в нешлифованном рисе и зернах пшеницы и стимулирует синтез белка.

Внимание! Обеспечение организма лейцином важно тем, кто желает нарастить мышцы.

Изолейцин

Стимулирует выработку энергии. Его значительное количество присутствует в мясе, рыбе, орехах, яйцах, горохе и сое.

Эти продукты должны присутствовать в рационе спортсменов. После многочасовых интенсивных тренировок изолейцин помогает скорейшему восстановлению мышц, снимает крепатуру, участвует в образовании гемоглобина, а также регулирует количество сахара.

Лизин

Важен для иммунитета. Он участвует в синтезе защитных антител и выработке гормонов роста. Благодаря лизину обновляется костная ткань, и синтезируется коллаген.

Внимание! Лизин присутствует в яйцах, картофеле, мясе (за исключением белого мяса), рыбе и кисломолочных продуктах.

Фенилаланин

Содержится в орехах, грибах, курином мясе, молокопродуктах, бананах, абрикосах и топинамбуре. Оказывает влияние на деятельность центральной нервной системы.

Люди, у которых наблюдается недостаток фенилаланина в организме, подвержены депрессиям, им трудно концентрировать свое внимание, и у них наблюдаются проблемы с памятью.

Метионин

Помогает сжигать жир, повышает выносливость и работоспособность человека. Он присутствует в мясе, рыбе, кисломолочных продуктах, семенах подсолнечника, некоторых других продуктах.

Треонин

Оказывает влияние на сердце, сосуды, а также на нервную систему и иммунитет человека. Его много в молочных продуктах, овощах, мясе, грибах, злаках.

Внимание! При недостатке треонина наблюдаются проблемы с зубами и костями.

Триптофан

Обеспечивает синтез гормона счастья серотонина, а также регулирует давление. Его применяют для устранения негативных последствий употребления алкоголя и наркосодержащих веществ.

Валин

Регулирует мышечный метаболизм, используется для восстановления организма, активизации умственной деятельности, а также смягчает последствия употребления алкоголя и наркотиков. Он присутствует в мясе, сое, грибах, молокопродуктах и арахисе.

Теперь вам известно, сколько аминокарбоновых кислот присутствует в белках, и как они влияют на здоровье человека. Старайтесь следить за своим рационом и будьте здоровы!

Новости Педиатрического университета

Ребёнок-веган – все «за» и «против»

 

Ребёнок-веган – распространенное явление XXI века. Веганством считается наиболее строгая форма вегетарианства. Она отличается тем, что затрагивает не только сферу питания. Людей, которые придерживаются веганского образа жизни только в еде, называют строгими вегетарианцами.

Сегодня, 1 ноября, в Международный веганский день мы поговорим о влиянии на детский организм именно рациона питания, исключающего продукты животного происхождения.

На актуальные вопросы отвечает доцент кафедры общей медицинской практики СПбГПМУ, врач-педиатр высшей категорий, врач-диетолог клиники СПбГПМУ, Анна Никитична Завьялова .

 

Какой вопрос становится самым важным, когда речь идёт о рационе питания вегана или вегетарианца?

Бывают вегетарианцы, которые не пьют молоко, не едят мясо и рыбу в том числе, то есть употребляют только продукты растительного происхождения – веганы. Наш с вами организм – это восполняемая система и мы все должны получать белок извне, причём белок животного происхождения с определённым набором незаменимых аминокислот. Не хотите есть мясо, яйца, пить молоко – тогда вы должны восполнить незаменимые аминокислоты другим путем. Для взрослого человека необходимы 8 незаменимых аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лизин. Остальные аминокислоты относят к заменимым, но некоторые из них – лишь условно, поскольку заменимая аминокислота может синтезироваться в организме только из незаменимой.

То есть веган не может просто отказаться от продуктов животного происхождения, в таком случае у него должен быть тщательно продуманный полный сбалансированный рацион питания, основанный на растительной пище?

Сбалансированный по аминокислотному составу рацион из растительных продуктов и дотации незаменимыми аминокислотами (фармакологически).

Насколько полезно такое замещение для детского организма?

Для ребёнка это не полезно, а даже вредно, потому что ребёнок растёт.  Потребность в белке у детей разного возраста отличается, но тенденция к более высокой потребности, чем у взрослого однозначна. Ребёнок, подросток растёт. Рост костей, мышц, внутренних органов, всех тканей, в том числе и нервной ткани, головного мозга идёт за счёт поступления извне «строительного материала», в том числе и белков, богатых незаменимыми аминокислотами.  В каждом организме есть быстрорастущие ткани – слизистые оболочки желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы, кожа, кровь, иммунная система, и нам необходим определённый аминокислотный состав белка. Ребёнок растёт, соответственно потребность в белке у него намного выше. 

Белковая пища, которую мы едим, бывает 4-х категорий:

1-я категория – белки молока и яиц. Они усваиваются на 95-96%. Их аминокислотный состав сбалансированный. Если мы берём младенчество, грудное молоко матери – это стопроцентное усвоение. В нём содержится тот аминокислотный состав, который необходим для роста и развития ребёнка. 

Белки 2-й категории – мясо, рыба, соя. Усвоение их идёт на 86-90%. Аминограмму* этих белков организм умеет выправлять за счёт собственных белковых ресурсов. 

3-я категория белков (усвоение — 64-68%) – это белки растительного происхождения (крупы, овощи, бобовые). Аминокислотный состав этих белков бедный, истощен пул незаменимых аминокислот.

И 4-я категория – у неё нулевая ценность (гемоглобин, желатин) – они не усваиваются вообще – пищевые наполнители.

То есть если ребёнок — веган, то для поддержания должного количества белка в организме он должен есть почти в два раза больше растительной пищи?

Объём потребляемой пищи будет больше, всё верно, но и растительная пища не восполнит потребности организма в незаменимых аминокислотах.

Насколько это полезно для детского организма?

Ничего хорошего в этом нет. Что касается объёма – объём желудка у детей разного возраста разный и этот объём растёт, постепенно, с возрастом, но он не бесконечен, согласны?

Трудно не согласиться.

Плюс к этому, аминограмма растительного белка – бедная по большому количеству незаменимых аминокислот. Если у взрослого человека незаменимых аминокислот не много (порядка 8), то у детей незаменимых аминокислот в два раза больше. Для того, чтобы расти и развиваться, ребёнку нужен белок животного происхождения. Он может его получить в виде искусственного белка (например, питательной смеси), грудного молока до определённого возраста или из мяса, яиц и молочных продуктов.

 

Никто не исключал того, что есть не очень здоровые дети с аллергией на белок коровьего молока или яйца, значит, эти продукты заменяются на другие с расчётом белка на килограмм массы тела. Дети с хронической болезнью почек, особенно в стадии, когда выделительная способность почки снижается, требуют особой диеты. В зависимости от скорости клубочковой фильтрации* определяется, сколько нужно белка на килограмм массы тела есть этому ребёнку. В данном случае мясные продукты или продукты с высоким содержанием белка (яйца, рыба) исключаются из рациона, но при этом ребёнку обязательно дают заменители в виде незаменимых аминокислот.

Допустим, родители ребёнка ведут веганский образ жизни, но, тем не менее, с какого возраста предпочтительно ребёнку переходить на питание, исключающее продукты животного происхождения? 

Конечно желательно всё-таки после 18 лет. Потому что любому организму особенно в подростковый период интенсивного роста, необходим незаменимый белок. И потом, все, кто растил детей-подростков, особенно мальчиков-подростков, прекрасно знают, что именно в этот период потребность и желание есть мясо – очень высоки (незаменимые аминокислоты). 

Тогда вытекающий из этого вопрос — как исключение продуктов животного происхождения это сказывается на внешнем виде и организме ребёнка в целом (кожа, волосы, зубы, ногти)?

По-разному. Еще раз говорю, есть больные дети, которым мы такие продукты целенаправленно убираем, у них печень и почки не метаболизируют достаточное количество белка. А если это выбор родителей, и ребёнок здоров, последствия могут быть неблагоприятными для его роста и развития. Нельзя дать стопроцентную гарантию. Может пройти всё нормально, не у всех таких детей происходит задержка роста или веса. Необходимо, чтобы диетолог хорошо рассчитал питание и правильно подобрал заменители мяса, чтобы они усваивались, должен быть контроль за железом и уровнем белка в сыворотке крови. 

Спасибо за ответы на основные вопросы, касающиеся питания ребёнка-вегана и влияния диеты, исключающей животные белки, на детский организм.

*Аминокислоты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот – это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот.

*Аминограмма – запись количественного содержания аминокислот в белке (в г на 16 г белкового азота).

*Скорость клубочковой фильтрации (СКФ) – это количество крови, фильтруемой каждую минуту через крошечные фильтры в почках, называемые клубочками.

20 аминокислот, входящих в состав белков | Улучшение жизни с помощью аминокислот | О нас | Глобальный веб-сайт Ajinomoto Group

Как известно, различные аминокислоты являются основными компонентами, из которых состоят белки. Аминокислоты составляют важную часть человеческого тела и диеты. Они чрезвычайно важны для правильного функционирования человеческого тела; следовательно, важно понимать, сколько аминокислот составляют белки. Давайте перейдем к выяснению, сколько аминокислот действительно составляют белки.

Сколько аминокислот помогает вырабатывать белки?

В природе идентифицировано около 500 аминокислот, но только 20 аминокислот составляют белки, обнаруженные в организме человека. Давайте узнаем обо всех этих 20 аминокислотах и ​​типах различных аминокислот.

Типы всех аминокислот

Все 20 аминокислот подразделяются на две разные аминокислотные группы. Незаменимые и заменимые аминокислоты вместе составляют 20 аминокислот.Из 20 аминокислот 9 являются незаменимыми аминокислотами, а остальные — заменимыми аминокислотами. Давайте посмотрим на каждую аминокислоту в соответствии с их классификацией.

Незаменимые аминокислоты

BCAA (валин, лейцин и изолейцин)

Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) представляют собой группу из трех аминокислот (валин, лейцин и изолейцин), которые имеют молекулярную структуру с разветвлением. BCAA богаты мышечными белками, стимулируют рост мышц в организме и обеспечивают энергию во время упражнений.

Лизин

Лизин — одна из наиболее часто упоминаемых незаменимых аминокислот. Такие продукты, как хлеб и рис, как правило, содержат мало лизина. Например, по сравнению с идеальным аминокислотным составом в пшенице мало лизина. Университет Организации Объединенных Наций провел исследование о людях в развивающихся странах, которые зависят от пшеницы как источника белка, и обнаружил недостаток лизина в их рационе. Недостаток лизина и других аминокислот может привести к серьезным проблемам, таким как задержка роста и тяжелые заболевания.

Треонин

Незаменимая аминокислота, которая используется для создания активного центра ферментов.

Фенилаланин

Незаменимая аминокислота, которая используется для производства многих типов полезных аминов.

метионин

Незаменимая аминокислота, которая используется для производства множества различных веществ, необходимых организму.

Гистидин

Незаменимая аминокислота, используемая для производства гистамина.

Триптофан

Незаменимая аминокислота, используемая для производства многих типов полезных аминов.

Незаменимые аминокислоты

Глютамин

Глютамин — одна из самых распространенных аминокислот в организме. Глютамин защищает желудок и желудочно-кишечный тракт. В частности, глутамин используется для выработки энергии в желудочно-кишечном тракте. Глютамин способствует метаболизму алкоголя для защиты печени.

Аспартат

Аспартат — одна из аминокислот, наиболее пригодных для получения энергии. Аспартат — одна из аминокислот, наиболее близко расположенных к циклу трикарбоновых кислот (ТСА) в организме, который производит энергию.Цикл TCA подобен двигателю, который приводит в движение автомобили. Каждая клетка нашего тела производит энергию.

Глутамат

Бульон комбу, используемый в японской кулинарии, содержит глутамат. Глутамат является основой умами, а свободный глутамат содержится в комбу, помидорах и сыре. Внутри организма глутамат используется как важный источник незаменимых аминокислот.

Аргинин

Аргинин играет важную роль в открытии вен для улучшения кровотока.Оксид азота, открывающий вены, сделан из аргинина. Аргинин — полезная аминокислота для удаления избытка аммиака из организма. Аргинин повышает иммунитет.

Аланин

Аланин поддерживает функцию печени. Аланин используется для производства глюкозы, необходимой организму. Аланин улучшает метаболизм алкоголя.

Proline

Пролин — одна из аминокислот, содержащихся в коллагене, который составляет ткань кожи. Пролин — одна из важнейших аминокислот естественного увлажняющего фактора (NMF), который сохраняет кожу влажной.

Цистеин

Цистеин уменьшает количество производимой черной пигментации меланина. Цистеин много в волосах на голове и теле. Цистеин увеличивает количество желтого меланина, производимого вместо черного меланина.

Аспарагин

Аминокислота, обнаруженная из спаржи. И аспарагин, и аспартат расположены близко к циклу трикарбоновой кислоты (TCA), который производит энергию.

Серин

Аминокислота, используемая для производства фосфолипидов и глицериновой кислоты.

Глицин

Незаменимая аминокислота, вырабатываемая в организме. В организме много глицина. Он действует как передатчик в центральной нервной системе и помогает регулировать такие функции организма, как движение и сенсорное восприятие. Глицин составляет одну треть коллагена.

Тирозин

Тирозин используется для получения многих типов полезных аминов. Тирозин относится к группе ароматических аминокислот вместе с фенилаланином и триптофаном.

---

Контент, который может вам понравиться

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты — незаменимые соединения, общие для всех живых существ, от микробов до людей.Все живые организмы содержат одни и те же 20 типов аминокислот. Что такое …

Факты об аминокислотах

Часто задаваемые вопросы об аминокислотах Общие вопросы об аминокислотах В чем разница между аминокислотой и пептидом? Белки состоят из сотен …

белка | Источник питания

Белок является важным макроэлементом, но не все пищевые источники белка одинаковы, и вам может не понадобиться столько, сколько вы думаете.Изучите основы белковой пищи и составьте свой рацион с помощью здоровой белковой пищи.

Перейти к:
–Что такое белок?
–Сколько мне нужно белка?
–Это все о белковом «пакете»
–Исследования белков и здоровья человека
–Белковые продукты и планета
– Итог: выбор здоровой белковой пищи
— [Викторина] Проверьте свои знания о белках!

Что такое белок?

Белок содержится во всем теле — в мышцах, костях, коже, волосах и практически в любой другой части тела или ткани.Он составляет ферменты, которые запускают многие химические реакции, и гемоглобин, переносящий кислород в вашу кровь. По крайней мере, 10 000 различных белков делают вас тем, что вы есть, и удерживают вас в таком состоянии.

Белок состоит из более чем двадцати основных строительных блоков, называемых аминокислотами. Поскольку мы не храним аминокислоты, наш организм производит их двумя разными способами: либо с нуля, либо путем модификации других. Девять аминокислот — гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — известных как незаменимые аминокислоты, должны поступать с пищей.

Сколько протеина мне нужно?

Национальная академия медицины рекомендует взрослым получать минимум 0,8 грамма белка на каждый килограмм веса тела в день или чуть более 7 граммов на каждые 20 фунтов веса тела . [1]

• Для человека весом 140 фунтов это означает около 50 граммов белка в день.
• Для человека весом 200 фунтов это означает около 70 граммов белка каждый день.

Национальная медицинская академия также устанавливает широкий диапазон допустимого потребления белка — от 10% до 35% калорий каждый день.Помимо этого, существует относительно мало достоверной информации об идеальном количестве белка в рационе или о самом здоровом целевом показателе калорий, вносимых белком. В анализе, проведенном в Гарварде среди более чем 130 000 мужчин и женщин, за которыми наблюдали до 32 лет, процент калорий от общего потребления белка не был связан с общей смертностью или конкретными причинами смерти. [2] Однако источник белка был важен.

Что такое «полные» белки и сколько мне нужно?

«Чистый» белок, полученный из растительной или животной пищи, вероятно, оказывает аналогичное воздействие на здоровье, хотя сочетание аминокислот может иметь последствия для здоровья.Некоторые белки, содержащиеся в пище, являются «полноценными», то есть они содержат все двадцать с лишним типов аминокислот, необходимых для производства нового белка в организме. Другие неполноценны, в них отсутствует одна или несколько из девяти незаменимых аминокислот, которые наш организм не может произвести с нуля или из других аминокислот. Продукты животного происхождения (мясо, птица, рыба, яйца и молочные продукты), как правило, являются хорошими источниками полноценного белка, в то время как продукты растительного происхождения (фрукты, овощи, зерна, орехи и семена) часто не имеют одного или нескольких незаменимых аминокислот. кислота.Те, кто воздерживается от пищи животного происхождения, могут каждый день есть разнообразную белковосодержащую растительную пищу, чтобы получить все аминокислоты, необходимые для производства нового белка, а также выбрать полноценные растительные белки, такие как семена киноа и чиа.

Важно отметить, что миллионы людей во всем мире, особенно дети младшего возраста, не получают достаточного количества белка из-за отсутствия продовольственной безопасности. Последствия белковой недостаточности и недоедания варьируются по степени тяжести от задержки роста и потери мышечной массы до снижения иммунитета, ослабления сердца и дыхательной системы и смерти.

Однако здоровые взрослые люди в США и большинстве других развитых стран редко испытывают дефицит, потому что в изобилии есть продукты растительного и животного происхождения, богатые белком. Фактически, многие в США потребляют более чем достаточно белка, особенно из продуктов животного происхождения. [3]

Все дело в протеиновой «упаковке»

Когда мы едим пищу для получения белка, мы также едим все, что с ней связано: различные жиры, клетчатку, натрий и многое другое. Именно этот протеиновый «пакет» может иметь значение для здоровья.

В таблице ниже показаны образцы пищевых «упаковок», отсортированных по содержанию протеина, а также ряд компонентов, которые в них входят.

Таблица: Сравнение протеиновых пакетов

Чтобы назвать несколько примеров:

• Стейк из жареной вырезки весом 4 унции — отличный источник белка — его стоит около 33 граммов. Но он также содержит около 5 граммов насыщенных жиров.
• Бифштекс из ветчины на 4 унции с 22 граммами протеина содержит всего 1,6 грамма насыщенных жиров, но содержит 1500 миллиграммов натрия.
• 4 унции жареной нерки на гриле содержат около 30 граммов белка с низким содержанием натрия и чуть более 1 грамма насыщенных жиров. Лосось и другая жирная рыба также являются отличными источниками жиров омега-3, которые особенно полезны для сердца.
• Чашка вареной чечевицы содержит около 18 граммов белка и 15 граммов клетчатки и практически не содержит насыщенных жиров или натрия.

Исследования белков и здоровья

Имеющиеся данные свидетельствуют о том, что для нашего здоровья, вероятно, важен источник белка (или белковая «упаковка»), а не количество белка.Вы можете изучить исследования, связанные с каждым заболеванием, на вкладках ниже, но вот вывод, основанный на фактах: употребление в пищу здоровых источников белка, таких как бобы, орехи, рыба или птица, вместо красного мяса и обработанного мяса может снизить риск нескольких заболеваний. и преждевременная смерть.

Болезнь сердца

Исследования, проведенные Гарвардской школой общественного здравоохранения Чана, показали, что регулярное употребление даже небольшого количества красного мяса, особенно обработанного красного мяса, связано с повышенным риском сердечных заболеваний и инсульта, а также с риском смерти. от сердечно-сосудистых заболеваний или по любой другой причине.[4-6] И наоборот, замена красного и обработанного красного мяса полезными источниками белка, такими как бобы, соевые продукты, орехи, рыба или птица, по-видимому, снижает эти риски. Одна из причин, по которой растительные источники белка связаны с более низким риском сердечно-сосудистых заболеваний по сравнению с белком из красного мяса и молочных продуктов, заключается в том, что эти белковые пакеты содержат разные типы жиров. Источники белка растительного происхождения являются более ненасыщенными, что снижает уровень холестерина ЛПНП — установленного фактора риска сердечных заболеваний. Также растительные источники не содержат холестерина.Другие факторы могут способствовать снижению риска, но это ключевой фактор.

• В одном исследовании 120 000 мужчин и женщин, участвовавших в исследованиях медсестер и последующего наблюдения медицинских работников, на протяжении более двух десятилетий. На каждые дополнительные 3 унции необработанного красного мяса, которые участники исследования потребляли каждый день, их риск смерти от сердечно-сосудистых заболеваний увеличивался на 13%. [5]
  • Обработанное красное мясо было еще сильнее связано со смертью от сердечно-сосудистых заболеваний — и в меньших количествах: каждую дополнительную 1 штуку.Ежедневное употребление 5 унций обработанного красного мяса (эквивалент одного хот-дога или двух полосок бекона) было связано с 20% увеличением риска смерти от сердечно-сосудистых заболеваний.
  • Сокращение употребления красного мяса может спасти жизни: исследователи подсчитали, что если бы все мужчины и женщины, участвовавшие в исследовании, сократили общее потребление красного и переработанного красного мяса до менее половины порции в день, каждый десятый умерший от сердечно-сосудистых заболеваний имел бы было предотвращено.
• В другом исследовании с участием 43 000 мужчин, в котором изучались как количество, так и источники белка, было обнаружено, что потребление общего белка было минимально связано с риском сердечных заболеваний, но потребление белка из красного мяса было связано с более высоким риском.[7]

• Другое исследование — первый метаанализ рандомизированных контролируемых испытаний, изучающих влияние красного мяса на здоровье путем замены его другими конкретными типами продуктов — обнаружило, что диеты, заменяющие красное мясо здоровыми растительными белками, приводят к снижению факторов риска. при сердечно-сосудистых заболеваниях. [28]
  • В исследование были включены данные 36 рандомизированных контролируемых испытаний с участием 1803 участника. Исследователи сравнили людей, которые придерживались диеты с красным мясом, с людьми, которые ели больше других видов пищи (т.е. курица, рыба, углеводы или растительные белки, такие как бобовые, соя или орехи), глядя на концентрацию холестерина, триглицеридов, липопротеинов в крови и артериальное давление — все это факторы риска сердечно-сосудистых заболеваний.
  • Исследователи обнаружили, что когда диеты с красным мясом сравнивались со всеми другими типами диет вместе взятыми, не было значительных различий в общем холестерине, липопротеинах или артериальном давлении, хотя диеты с более высоким содержанием красного мяса действительно приводили к более высоким концентрациям триглицеридов, чем диеты сравнения. .
  • Однако исследователи обнаружили, что диета с более высоким содержанием высококачественных источников растительного белка, таких как бобовые, соя и орехи, приводит к более низким уровням как общего, так и ЛПНП («плохого») холестерина по сравнению с диетами с красным мясом.

  Что касается количества потребленного белка , то есть доказательства того, что диета с относительно высоким содержанием белка может быть полезной для сердца, если белок поступает из здорового источника.

  • 20-летнее проспективное исследование с участием более 80000 женщин показало, что у тех, кто придерживался низкоуглеводной диеты с высоким содержанием растительных жиров и белков, риск сердечных заболеваний на 30% ниже по сравнению с женщинами, которые ели высокоуглеводную пищу. , нежирные диеты.[8] Однако низкоуглеводная диета с высоким содержанием животных жиров или белков не обеспечивала такой защиты.
  • Еще одно доказательство пользы здорового белка вместо углеводов для сердца было получено в рандомизированном исследовании, известном как «Исследование оптимального потребления макроэлементов для здоровья сердца» (OmniHeart). Здоровая диета, которая заменяет некоторые углеводы здоровым белком (или здоровым жиром), лучше справляется с понижением артериального давления и вредным холестерином липопротеинов низкой плотности (ЛПНП), чем диета с более высоким содержанием углеводов.[9]
  • Аналогичным образом, в исследовании по снижению веса «EcoAtkins» сравнивали вегетарианскую диету с низким содержанием жиров и высоким содержанием углеводов с веганской диетой с низким содержанием углеводов, которая была богата растительными белками и жирами. Хотя потеря веса на двух диетах была одинаковой, участники исследования, соблюдающие диету с высоким содержанием белка, отметили улучшение липидов крови и артериального давления. [10]
  • Конечно, иногда исследование генерирует заголовки, потому что оно дает противоположный результат. Например, одно исследование шведских женщин, которые придерживались диеты с низким содержанием углеводов и высоким содержанием белка, имели более высокие показатели сердечно-сосудистых заболеваний и смертности, чем те, кто придерживался диеты с низким содержанием белка и высоким содержанием углеводов.[11] Но в исследовании, в котором диета женщин оценивалась только один раз, а затем следовали за ними в течение 15 лет, не рассматривалось, какие типы углеводов или какие источники белка ели эти женщины. Это было важно, потому что большая часть женского белка поступала из животных источников.

Диабет

Опять же, источник белка имеет большее значение, чем количество белка, когда речь идет о риске диабета. Употребление большего количества красного мяса прогнозирует более высокий риск развития диабета 2 типа, в то время как употребление орехов, бобовых и птицы связано с меньшим риском.

• Исследование 2011 года показало, что люди, которые ели диету с высоким содержанием красного мяса, особенно переработанного красного мяса, имели более высокий риск диабета 2 типа, чем те, кто редко ел красное или переработанное мясо. [12] За каждую дополнительную порцию красного мяса или обработанного красного мяса в день, которое съели участники исследования, их риск диабета увеличивался на 12% и 32% соответственно. Исследователи также обнаружили, что замена порции красного мяса одной порцией орехов, обезжиренных молочных продуктов или цельнозерновых продуктов каждый день, по оценкам, снижает риск диабета 2 типа на 16-35%.
• Связанное исследование также показало, что люди, которые начали есть больше красного мяса, чем обычно, имели на 50% более высокий риск развития диабета 2 типа в течение следующих четырех лет, и исследователи также обнаружили, что у тех, кто сократил потребление красного мяса, был на 14% ниже риск развития диабета 2 типа. риск диабета 2 типа в течение 10-летнего периода наблюдения. [13]
• Способ приготовления мяса также может повлиять на риск диабета 2 типа. В исследовании, в ходе которого отслеживалось состояние здоровья более 289000 мужчин и женщин, исследователи обнаружили, что люди, которые чаще всего ели красное мясо и курицу, приготовленную при высоких температурах, были 1.Вероятность развития диабета 2 типа в 5 раз выше, чем у тех, кто меньше всего ел. Также был повышенный риск набора веса и развития ожирения у тех, кто часто использовал методы приготовления при высокой температуре, что, возможно, способствовало развитию диабета. Следует отметить, что это исследование показало, что методы приготовления пищи могут способствовать риску диабета, помимо последствий употребления только мяса. [14] Подробнее об этом исследовании .
• Дополнительные доказательства того, что источник белка имеет значение, получены из 20-летнего исследования, в котором изучалась взаимосвязь между низкоуглеводной диетой и диабетом 2 типа у женщин.Низкоуглеводные диеты с высоким содержанием растительных жиров и белков были связаны с более низким риском развития диабета 2 типа. [15] Но низкоуглеводные диеты с высоким содержанием белков или жиров животного происхождения не показали этого преимущества.
• Для диабета 1 типа (ранее называвшегося ювенильным или инсулинозависимым диабетом) белки, обнаруженные в коровьем молоке, участвовали в развитии заболевания у детей с предрасположенностью к этому заболеванию, но исследования остаются безрезультатными.[16,17]

Рак

Когда дело доходит до рака, опять же, источник белка , кажется, имеет большее значение, чем количество.

• В исследовании медсестер и последующем исследовании медицинских работников каждая дополнительная порция в день красного мяса или обработанного красного мяса была связана с повышением риска смерти от рака на 10% и 16% соответственно. [5]
• В октябре 2015 года Международное агентство по изучению рака (IARC) Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ) пришло к выводу, что потребление обработанного мяса «канцерогенно для человека», а потребление красного мяса «вероятно, канцерогенно для человека».”[18] Рабочая группа МАИР (состоящая из 22 ученых из десяти стран) пришла к таким выводам на основе оценки более 800 исследований.
  • Выводы были в основном основаны на доказательствах колоректального рака . Данные также показали положительную связь между потреблением обработанного мяса и раком желудка , а также между потреблением красного мяса и раком поджелудочной железы и раком простаты .
• Исследование 2014 года также обнаружило связь между высоким потреблением красного мяса в подростковом возрасте и пременопаузальным раком груди, в то время как более высокое потребление птицы, орехов и бобовых было связано с более низким риском.Используя данные о здоровье 89000 женщин (в возрасте от 24 до 43 лет), за которыми наблюдали за 20-летний период, исследователи обнаружили на 22% более высокий риск рака груди у тех, кто ел 1,5 порции красного мяса в день во время учебы в старшей школе. по сравнению с теми, у кого была только одна порция в неделю. Кажется, что каждая дополнительная ежедневная порция красного мяса увеличивает риск рака груди еще на 13%. [19]
• Способ приготовления мяса также может иметь значение для риска рака. При жарке при высокой температуре в мясе образуются потенциально вызывающие рак соединения, в том числе полициклические ароматические углеводороды и гетероциклические амины. Узнайте о полезных для здоровья блюдах на гриле.

Преждевременная смерть

• В 2016 году исследователи проанализировали потребление белка более чем 131 000 женщин и мужчин в рамках исследования здоровья медсестер и последующего исследования медицинских работников. Проследив свой рацион в течение 32 лет, авторы обнаружили, что более высокое потребление красного мяса, особенно обработанных его разновидностей (колбаса, бекон, хот-доги, салями), было связано с умеренно более высоким риском смерти, в то время как более высокое потребление белка от растительной пищи несут меньший риск.[2] Подробнее об этом исследовании.

Здоровье костей

• Перевариваемый белок выделяет кислоты в кровоток, которые организм обычно нейтрализует с помощью кальция и других буферных агентов. В результате ранние исследования предположили, что употребление большого количества белка требует гораздо большего количества кальция, который может быть извлечен из костей. Систематический обзор 2009 года показал, что этого не происходит. [20]

Контроль веса

Те же здоровые белковые продукты, которые являются хорошим выбором для профилактики болезней, также могут помочь в контроле веса.Опять же, имеет значение источник белка .

• Исследователи из Гарвардской школы общественного здравоохранения Чана наблюдали за диетой и образом жизни более 120 000 мужчин и женщин в течение 20 лет, изучая, как небольшие изменения способствовали увеличению веса с течением времени. [21]
  • Те, кто ел больше красного и обработанного мяса в ходе исследования, набирали больше веса, примерно на один лишний фунт каждые четыре года, в то время как те, кто ел больше орехов в ходе исследования, набирали меньше веса, примерно на полфунта меньше каждые четыре года. четыре года.
• Последующий подробный анализ этой когорты также показал, что употребление в пищу красного мяса, курицы с кожей и обычного сыра было связано с большим набором веса. Йогурт, арахисовое масло, грецкие орехи и другие орехи, курица без кожи, нежирный сыр и морепродукты были связаны с меньшим набором веса. [22]
• Другое исследование показало, что употребление примерно одной дневной порции фасоли, нута, чечевицы или гороха может увеличить чувство насыщения, что может привести к лучшему контролю веса и потере веса.[23]

Нет нужды переусердствовать с белком. Хотя некоторые исследования показывают преимущества диеты с высоким содержанием белка и низким содержанием углеводов в краткосрочной перспективе (например, палеодиета), отказ от фруктов и цельнозерновых продуктов означает отсутствие здоровой клетчатки, витаминов, минералов и других фитонутриентов.

Другие соображения, связанные с белком

• Определенные белки в пище и окружающей среде участвуют в пищевой аллергии, которая является чрезмерной реакцией иммунной системы (например, глютен и глютеновая болезнь).
• Медицинские журналы также пестрят сообщениями, связывающими аллергические реакции на определенные источники белка с различными состояниями (проблемы с дыханием, хронические проблемы с пищеварением и т. Д.). Яйца, рыба, молоко, арахис, древесные орехи и соевые бобы вызывают у некоторых людей аллергические реакции.
• Лица, у которых диагностированы определенные заболевания (например, заболевания почек и печени), должны контролировать потребление белка в соответствии с рекомендациями своего врача.
• Возможно, вы также слышали, что использование антибиотиков в производстве продуктов животного происхождения способствовало появлению «супербактерий» или штаммов бактерий, устойчивых к доступным в настоящее время антибиотикам.В 2016 году FDA объявило о добровольной программе по ограничению рутинного использования антибиотиков в производстве продуктов питания (например, введение антибиотиков здоровым животным, чтобы помочь им быстрее расти). [24] Как потребитель, вы, возможно, захотите найти продукты, «выращенные без антибиотиков», если планируете есть мясо. У одних компаний этот язык есть на упаковке, у других — нет.

Белковые продукты и планета

Точно так же, как разные продукты питания могут по-разному влиять на здоровье человека, они также по-разному влияют на окружающую среду.Сельское хозяйство является основным источником выбросов парниковых газов (ПГ) во всем мире, накопление которых приводит к изменению климата с беспрецедентной скоростью в истории человечества. Однако не все продукты имеют одинаковое воздействие. Производство продуктов животного происхождения, как правило, имеет более высокие выбросы парниковых газов, чем производство продуктов растительного происхождения, а молочные продукты и особенно красное мясо (особенно говядина, баранина и коза) выделяются своим непропорциональным воздействием.

Источник: Институт мировых ресурсов, www.wri.org/proteinscorecard

Чтобы дать вам представление, эта «оценочная карта» от Института мировых ресурсов иллюстрирует различные выбросы парниковых газов на грамм протеина как из продуктов животного происхождения, так и из растительных белковых продуктов. [25] При приготовлении всего одного фунта (454 грамма) ягненка образуется в пять раз больше парниковых газов, чем при приготовлении фунта курицы, и примерно в 30 раз больше, чем при приготовлении фунта чечевицы. [26] Только в США на говядину приходится 36% всех выбросов парниковых газов, связанных с пищевыми продуктами. [27] Помимо выбросов, важно также отметить, что производство продуктов питания предъявляет огромные требования к нашим природным ресурсам, поскольку сельское хозяйство является основным фактором вырубки лесов, исчезновения видов, истощения и загрязнения пресной воды.

Узнайте больше о влиянии различных продуктов на вашу тарелку.

Итог

Белок — ключевая часть любой диеты. В среднем человеку требуется около 7 граммов белка каждый день на каждые 20 фунтов веса тела. Поскольку белок содержится в большом количестве продуктов, многие люди могут легко достичь этой цели. Однако не все белковые «пакеты» созданы равными. Поскольку продукты содержат намного больше, чем белок, важно обращать внимание на то, что еще с ними связано. Вот почему тарелка здорового питания поощряет выбор здоровой белковой пищи.

Основываясь на этом общем руководстве, вот несколько дополнительных деталей и советов по формированию своего рациона с оптимальным выбором белков:

• По возможности получайте белок из растений . Употребление в пищу бобовых (фасоль и горох), орехов, семян, цельного зерна и других растительных источников белка — это победа для вашего здоровья и здоровья всей планеты. Если большая часть вашего белка поступает из растений, убедитесь, что вы смешиваете свои источники, чтобы не пропустить «важные» компоненты белка.Хорошая новость заключается в том, что царство растений предлагает множество вариантов, которые можно смешивать и сочетать. Вот несколько примеров для каждой категории:
  • Бобовые: чечевица, фасоль (адзуки, черная, фава, нут / гарбанзо, почка, лима, маш, пинто и т. Д.), Горох (зеленый, снежный, колотый, колотый и т. Д.), Эдамаме / соя продукты из сои: тофу, темпе и др.), арахис.
  • Орехи и семена: миндаль, фисташки, кешью, грецкие орехи, фундук, орехи пекан, семена конопли, тыквенные и тыквенные семечки, семена подсолнечника, семена льна, семена кунжута, семена чиа.
  • Цельнозерновые: камут, теф, пшеница, киноа, рис, дикий рис, просо, овес, гречка,
  • Другое: Хотя многие овощи и фрукты содержат определенный уровень белка, его обычно меньше, чем в других растительных продуктах. Некоторые примеры с более высоким содержанием белка включают кукурузу, брокколи, спаржу, брюссельскую капусту и артишоки.

Простые стратегии для создания сытных, вкусных и даже недорогих блюд на растительной основе.

• Обновите источники животного белка . Когда речь идет о продуктах животного происхождения, особенно важно учитывать белковый состав:
  • Как правило, лучше всего подходят мясо птицы (курица, индейка, утка) и различные морепродукты (рыба, ракообразные, моллюски). Яйца тоже могут быть хорошим выбором.
  • Если вам нравится молочных продукта , лучше всего делать это в умеренных количествах (подумайте, что ближе к 1-2 порциям в день; и употребление йогурта, вероятно, будет лучшим выбором, чем получение всех порций из молока или сыра).
  • Красное мясо — которое включает необработанную говядину, свинину, баранину, телятину, баранину и козлятину — следует потреблять в более ограниченных количествах. Если вам нравится красное мясо, подумайте о том, чтобы есть его в небольших количествах или только в особых случаях.
  • Обработанные мясные продукты , такие как бекон, хот-доги, колбасы и мясное ассорти, следует избегать. Хотя эти продукты часто делаются из красного мяса, обработанное мясо также включает такие продукты, как бекон из индейки, куриные колбасы и нарезанные кусочками курицу и ветчину.(Обработанное мясо относится к любому мясу, которое было «преобразовано путем соления, консервирования, ферментации, копчения или других процессов для улучшения вкуса или улучшения консервации» [18]).

Хотите уменьшить количество красного и обработанного мяса, но не знаете, с чего начать? Вот несколько подходов к сокращению потребления при сохранении насыщенности и вкуса блюд. Просто найдите свою «отправную точку» и двигайтесь вперед, используя подходящие для вас стратегии:

Оцените, как часто вы едите красное мясо, и посмотрите, может ли одна из этих стратегий помочь вам найти способ немного сократить.

Если вы думаете о еде, в состав которой входит красное мясо, подумайте, можете ли вы заменить его лучшим вариантом, например, птицей или морепродуктами.

Этот подход способствует развитию здоровой растительной пищи, такой как бобы, орехи, цельнозерновые и другие овощи, но при этом дает возможность включить в рацион некоторые из ваших любимых продуктов животного происхождения.

Проверьте свои знания о белках!

Готовы узнать, что вы знаете о белке и здоровой белковой пище? Попробуйте эту викторину из 10 вопросов, чтобы узнать:

Список литературы

1. Национальные академии медицины. Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот (макроэлементов).
2. Song M, Fung TT, Hu FB, Willett WC, Longo VD, Chan AT, Giovannucci EL. Связь потребления животного и растительного белка со смертностью от всех причин и от конкретных причин. Внутренняя медицина JAMA . 2016 1 октября; 176 (10): 1453-63.
3. Fehrenbach KS, Righter AC, Santo RE. Критический анализ доступных источников данных для оценки потребления мяса и белка в США. Общественное здравоохранение, питание . 2016 июн; 19 (8): 1358-67.
4. Бернштейн AM, Сан К., Ху Ф. Б., Штампфер М. Дж., Мэнсон Дж. Э., Виллетт В. Основные источники белка в пище и риск ишемической болезни сердца у женщин. Тираж . 31 августа 2010 г .; 122 (9): 876-83.
5. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Schulze MB, Manson JE, Stampfer MJ, Willett WC, Hu FB. Потребление красного мяса и смертность: результаты 2 проспективных когортных исследований. Архив внутренней медицины . 2012 9 апреля; 172 (7): 555-63.
6. Bernstein AM, Pan A, Rexrode KM, Stampfer M, Hu FB, Mozaffarian D, Willett WC. Источники диетического белка и риск инсульта у мужчин и женщин. Ход . 2011 1 января: СТРОКЕГА-111.
7. Preis SR, Stampfer MJ, Spiegelman D, Willett WC, Rimm EB. Диетический белок и риск ишемической болезни сердца у мужчин среднего возраста–. Американский журнал клинического питания . 2010 29 сентября; 92 (5): 1265-72.
8. Halton TL, Willett WC, Liu S, Manson JE, Albert CM, Rexrode K, Hu FB.Оценка низкоуглеводной диеты и риск ишемической болезни сердца у женщин. Медицинский журнал Новой Англии . 2006 9 ноября; 355 (19): 1991-2002.
9. Appel LJ, Sacks FM, Carey VJ, Obarzanek E, Swain JF, Miller ER, Conlin PR, Erlinger TP, Rosner BA, Laranjo NM, Charleston J. Влияние потребления белков, мононенасыщенных жиров и углеводов на артериальное давление и липиды сыворотки крови : результаты рандомизированного исследования OmniHeart. ЯМА . 2005 16 ноября; 294 (19): 2455-64.
10. Jenkins DJ, Wong JM, Kendall CW, Esfahani A, Ng VW, Leong TC, Faulkner DA, Vidgen E, Greaves KA, Paul G, Singer W.Влияние низкоуглеводной («Эко-Аткинса») диеты на основе растений на массу тела и концентрацию липидов в крови у субъектов с гиперлипидемией. Архив внутренней медицины . 2009 г. 8 июня; 169 (11): 1046-54.
11. Lagiou P, Sandin S, Lof M, Trichopoulos D, Adami HO, Weiderpass E. Низкоуглеводная диета с высоким содержанием белка и частота сердечно-сосудистых заболеваний у шведских женщин: проспективное когортное исследование. BMJ . 26 июня 2012 г .; 344: e4026.
12. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Schulze MB, Manson JE, Willett WC, Hu FB.Потребление красного мяса и риск диабета 2 типа: 3 группы взрослых в США и обновленный метаанализ -. Американский журнал клинического питания . 2011 10 августа; 94 (4): 1088-96.
13. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Manson JE, Willett WC, Hu FB. Изменения в потреблении красного мяса и последующий риск сахарного диабета 2 типа: три группы мужчин и женщин в США. Внутренняя медицина JAMA . 2013 22 июля; 173 (14): 1328-35.
14. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Manson JE, Willett WC, Hu FB.Изменения в потреблении красного мяса и последующий риск сахарного диабета 2 типа: три группы мужчин и женщин в США. Внутренняя медицина JAMA . 2013 22 июля; 173 (14): 1328-35.
15. Halton TL, Лю С., Мэнсон Дж. Э., Ху Ф. Б. Оценка низкоуглеводной диеты и риск диабета 2 типа у женщин–. Американский журнал клинического питания . 2008 1 февраля; 87 (2): 339-46.
16. Åkerblom HK, Vaarala O, Hyöty H, Ilonen J, Knip M. Факторы окружающей среды в этиологии диабета 1 типа. Американский журнал медицинской генетики . 2002 30 мая; 115 (1): 18-29.
17. Vaarala O, Ilonen J, Ruohtula T, Pesola J, Virtanen SM, Härkönen T, Koski M, Kallioinen H, Tossavainen O, Poussa T., Järvenpää AL. Удаление бычьего инсулина из смеси коровьего молока и раннее инициирование бета-клеточного аутоиммунитета в пилотном исследовании FINDIA. Архив педиатрии и подростковой медицины . 2012 1 июля; 166 (7): 608-14.
18. Bouvard V, Loomis D, Guyton KZ, Grosse Y, El Ghissassi F, Benbrahim-Tallaa L, Guha N, Mattock H, Straif K.Канцерогенность употребления в пищу красного и обработанного мяса. Онкология Ланцет . 2015 1 декабря; 16 (16): 1599-600.
19. Фарвид М.С., Чо Э, Чен В.Й., Элиассен А.Х., Виллетт В. Потребление мяса подростками и риск рака груди. Международный онкологический журнал . 2015 15 апреля; 136 (8): 1909-20.
20. Дарлинг А.Л., Миллуорд ди-джей, Торгерсон ди-джей, Хьюитт CE, Ланхэм-Нью С.А. Диетический белок и здоровье костей: систематический обзор и метаанализ–. Американский журнал клинического питания .2009 4 ноября; 90 (6): 1674-92.
21. Mozaffarian D, Hao T., Rimm EB, Willett WC, Hu FB. Изменения в диете и образе жизни и длительное увеличение веса у женщин и мужчин. Медицинский журнал Новой Англии . 2011, 23 июня; 364 (25): 2392-404.
22. Smith JD, Hou T, Ludwig DS, Rimm EB, Willett W, Hu FB, Mozaffarian D. Изменения в потреблении белковой пищи, количества и качества углеводов, а также долгосрочные изменения веса: результаты трех предполагаемых когорт -. Американский журнал клинического питания .2015 8 апреля; 101 (6): 1216-24.
23. Ли СС, Кендалл С.В., де Соуза Р.Дж., Джаялат В.Х., Козма А.И., Ха В., Миррахими А., Кьявароли Л., Огюстин Л.С., Бланко Мехиа С., Лейтер Л.А. Зернобобовые, сытость и прием пищи: систематический обзор и метаанализ испытаний острого кормления. Ожирение . 2014 августа; 22 (8): 1773-80.
24. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов. Стратегия FDA по устойчивости к противомикробным препаратам — вопросы и ответы. https://www.fda.gov/animalveterinary/guidancecomplianceenforcement/guidanceforindustry/ucm216939.htm. Дата обращения 06.11.2018.
25. Институт мировых ресурсов. Карта показателей белка. https://www.wri.org/resources/data-visualizations/protein-scorecard. Дата обращения 06.11.2018.
26. Кулинарный институт Америки и Гарвард T.H. Школа общественного здравоохранения Чан. Меню изменений: Годовой отчет 2016. http://www.menusofchange.org/
27. Heller MC, Keoleian GA. Оценки выбросов парниковых газов при выборе диеты и потери продуктов питания в США. Журнал промышленной экологии .2015 июн; 19 (3): 391-401.
28. Guasch-Ferré M, Satija A, Blondin S, Janiszewski M, Emlen E, O’Connor L, Campbell W., Hu F, Willett W., Stampfer M. Метаанализ рандомизированных контролируемых испытаний потребления красного мяса в сравнении с различными Диеты сравнения по факторам риска сердечно-сосудистых заболеваний. Тираж . 2019 1 апреля; 139 (15): 1828-45.
    * Раскрытие информации: доктор Ху получил исследовательскую поддержку от Комиссии по орехам Калифорнии. Доктор Кэмпбелл сообщил о получении исследовательской поддержки от Национальных институтов здоровья (стипендия T32 для Лорен О’Коннор), Американского совета по яйцам — Центра питания яиц, Программы проверки говядины, Национального совета по молочным продуктам, Программы проверки свинины и Barilla Group.Доктор Кэмпбелл также сообщил о работе в Консультативном комитете по диетическим рекомендациям 2015 года. Доктор Сатия является сотрудником Analysis Group, Inc. Остальные авторы заявляют об отсутствии конфликтов.

Условия использования

Содержание этого веб-сайта предназначено для образовательных целей и не предназначено для предоставления личных медицинских консультаций. Вам следует обратиться за советом к своему врачу или другому квалифицированному поставщику медицинских услуг с любыми вопросами, которые могут у вас возникнуть относительно состояния здоровья. Никогда не пренебрегайте профессиональным медицинским советом и не откладывайте его обращение из-за того, что вы прочитали на этом веб-сайте.Nutrition Source не рекомендует и не поддерживает какие-либо продукты.

Структура белка | Изучайте науку в Scitable

Строительными блоками белков являются аминокислоты, которые представляют собой небольшие органические молекулы, состоящие из альфа (центрального) атома углерода, связанного с аминогруппой, карбоксильной группы, атома водорода и вариабельного компонента, называемого боковой цепью (см. Ниже ). Внутри белка несколько аминокислот связаны вместе пептидными связями , тем самым образуя длинную цепь.Пептидные связи образуются в результате биохимической реакции, которая извлекает молекулу воды, поскольку она соединяет аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой соседней аминокислоты. Линейная последовательность аминокислот в белке считается первичной структурой белка.

Белки состоят из набора всего из двадцати аминокислот, каждая из которых имеет уникальную боковую цепь. Боковые цепи аминокислот имеют разный химический состав. Самая большая группа аминокислот имеет неполярные боковые цепи.Некоторые другие аминокислоты имеют боковые цепи с положительными или отрицательными зарядами, в то время как другие имеют полярные, но незаряженные боковые цепи. Химический состав боковых цепей аминокислот имеет решающее значение для структуры белка, потому что эти боковые цепи могут связываться друг с другом, чтобы удерживать длину белка в определенной форме или конформации. Боковые цепи заряженных аминокислот могут образовывать ионные связи, а полярные аминокислоты способны образовывать водородные связи. Гидрофобные боковые цепи взаимодействуют друг с другом посредством слабых ван-дер-ваальсовых взаимодействий.Подавляющее большинство связей, образованных этими боковыми цепями, нековалентны. Фактически, цистеины — единственные аминокислоты, способные образовывать ковалентные связи, что они и делают со своими конкретными боковыми цепями. Из-за взаимодействий боковых цепей последовательность и расположение аминокислот в конкретном белке определяют, где в этом белке происходят изгибы и складки (рис. 1).

Рис. 1: Взаимосвязь между боковыми цепями аминокислот и конформацией белка

Определяющим признаком аминокислоты является ее боковая цепь (вверху, синий кружок; внизу, все цветные кружки).Когда аминокислоты соединяются серией пептидных связей, они образуют полипептид, другое слово для обозначения белка. Затем полипептид сворачивается в определенную конформацию в зависимости от взаимодействий (пунктирные линии) между его боковыми аминокислотными цепями.

Рис. 2. Структура белка бактериородопсина

Бактериородопсин — это мембранный белок бактерий, который действует как протонная помпа.Его форма важна для его функции. Общая структура белка включает как альфа-спирали (зеленый), так и бета-листы (красный).

Первичная структура белка — его аминокислотная последовательность — управляет складыванием и внутримолекулярным связыванием линейной аминокислотной цепи, что в конечном итоге определяет уникальную трехмерную форму белка. Водородная связь между аминогруппами и карбоксильными группами в соседних областях белковой цепи иногда вызывает определенные паттерны сворачивания.Эти стабильные паттерны сворачивания, известные как альфа-спирали и бета-листы , образуют вторичную структуру белка. Большинство белков содержат несколько спиралей и листов в дополнение к другим, менее распространенным паттернам (рис. 2). Совокупность образований и складок в одной линейной цепи аминокислот, иногда называемой полипептидом , составляет третичную структуру белка . Наконец, четвертичная структура белка относится к тем макромолекулам с множеством полипептидных цепей или субъединиц.

Окончательная форма, принятая вновь синтезированным белком, обычно является наиболее энергетически выгодной. Когда белки сворачиваются, они тестируют множество конформаций, прежде чем достичь своей окончательной формы, которая является уникальной и компактной. Сложенные белки стабилизируются тысячами нековалентных связей между аминокислотами. Кроме того, химические силы между белком и его непосредственным окружением способствуют формированию и стабильности белка. Например, белки, которые растворены в цитоплазме клетки, имеют на своей поверхности гидрофильные (водолюбивые) химические группы, тогда как их гидрофобные (водоотталкивающие) элементы имеют тенденцию скрываться внутри.Напротив, белки, которые вставлены в клеточные мембраны, имеют на своей поверхности некоторые гидрофобные химические группы, особенно в тех областях, где поверхность белка подвергается воздействию липидов мембран. Однако важно отметить, что полностью свернутые белки не замораживаются. Скорее, атомы в этих белках остаются способными совершать небольшие движения.

Несмотря на то, что белки считаются макромолекулами, они слишком малы, чтобы их можно было визуализировать даже в микроскоп.Итак, ученые должны использовать косвенные методы, чтобы выяснить, как они выглядят и как сложены. Наиболее распространенным методом исследования структуры белков является рентгеновская кристаллография . С помощью этого метода твердые кристаллы очищенного белка помещаются в пучок рентгеновских лучей, и картина отклоненных рентгеновских лучей используется для прогнозирования положений тысяч атомов в кристалле белка.

аминокислот, эволюция | Изучайте науку в Scitable

Бауманн, П.Биология бактериоцит-ассоциированных эндосимбионтов сокососущих насекомых растений. Ежегодный обзор микробиологии 59 , 155–189 (2005)
DOI: 10.1146 / annurev.micro.59.030804.121041.

Бок, А.
Биосинтез селенопротеидов — обзор. Биофакторы 11 , 77–78
(2000).

Fani, R. et al. Роль слияния генов в
эволюция метаболических путей: случай биосинтеза гистидина. BMC Evolutionary Biology 7 Приложение 2 , S4 (2007)
DOI: 10.1186 / 1471-2148-7-S2-S4.

Гордон, А. Х.,
Martin, A.J. и Synge, R.L. Распределительная хроматография в исследовании
белковые составляющие. Биохимический журнал
37 , 79–86 (1943).

Эрнандес-Монтес,
G. et al. Скрытый универсал
распределение аминокислотных биосинтетических сетей: геномный взгляд на
их происхождение и эволюция. Геном
Биология 9 , R95 (2008) doi: 10.1186 / gb-2008-9-6-r95.

Горовиц, Н.H. Об эволюции биохимических синтезов. Труды Национального
Академия наук 31 , 153-157 (1945).

Мерино, Э.,
Дженсен, Р. А. и Янофски, С. Эволюция бактериальных оперонов trp и их регуляция. Текущее мнение в микробиологии 11 , 78–86 (2008) doi: 10.1016 / j.mib.2008.02.005.

Миллер, С. Л.
Производство аминокислот в возможных примитивных земных условиях. Наука 117 , 528–529 (1953).

Pal, C. et al. Случайность и необходимость в
эволюция минимальных метаболических сетей. Природа
440 , 667–670 (2006)
DOI: 10,1038 / природа04568.

Ридс, П. Дж.
Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. Журнал питания 130 ,
1835С – 1840С (2000 г.).

Шигенобу, С.
et al. Последовательность генома
внутриклеточный бактериальный симбионт тлей Buchnera
sp. APS. Nature 407 , 81–86 (2000) DOI: 10.1038 / ng986.

Шринивасан,
G., James, C.M. & Krzycki, J.A. Пирролизин, кодируемый UAG в архее:
Зарядка специализированной тРНК, декодирующей UAG. Наука 296 , 1459–1462
(2002) DOI: 10.1126 / science.1069588.

Teichmann, S.A. et al. Эволюция и структурные
анатомия низкомолекулярных путей метаболизма Escherichia coli . Журнал
Молекулярная биология 311 , 693–708
(2001) DOI: 10.1006 / jmbi.2001. 4912.

Веласко, А.
М., Легина, Дж. И., Ласкано, А. Молекулярная эволюция лизина.
биосинтетические пути. Журнал
Молекулярная эволюция 55 , 445–459
(2002) DOI: 10.1007 / s00239-002-2340-2.

Xie, G. et al. Древнее происхождение триптофана
оперон и динамика эволюционных изменений. Обзоры по микробиологии и молекулярной биологии 67 , 303–342 (2003) DOI: 10.1128 / MMBR.67.3.303-342.2003.

Глава 3.Белки и аминокислоты

Глава 3. Белки и аминокислоты

---

---

1. БЕЛКИ
2. ПИЩЕВАРЕНИЕ БЕЛКОВ
И МЕТАБОЛИЗМ
3. ОБЩИЕ ТРЕБОВАНИЯ К БЕЛКАМ
4. АМИНОКИСЛОТЫ
5. КОЛИЧЕСТВО
ТРЕБОВАНИЯ К АМИНОКИСЛОТЕ
6. ДОБАВКА
ДИЕТЫ С АМИНОКИСЛОТАМИ
7. ССЫЛКИ

---

Дж. Э. Халвер
Вашингтонский университет
Сиэтл, Вашингтон

---

1.1 Классификация
1.2 Структура
1.3 Свойства
1.4 Химическое определение

---

Белки представляют собой сложные органические соединения, состоящие из многих аминокислот, связанных вместе пептидными связями и поперечно связанных между цепями сульфгидрильными связями, водородными связями и силами Ван-дер-Ваальса. Химический состав белков больше, чем у любой другой группы биологически активных соединений. Белки в различных клетках животных и растений придают этим тканям их биологическую специфичность.

1.1 Классификация

Белки можно разделить на:

(а) Простые белки. При гидролизе они дают только аминокислоты и иногда небольшие углеводные соединения. Примеры: альбумины, глобулины, глютелины, альбуминоиды, гистоны и протамины.

(б) Конъюгированные белки. Это простые белки в сочетании с некоторыми небелковыми веществами в организме. Примеры: нуклеопротеины, гликопротеины, фосфопротеины, гемоглобины и лецитопротеины.

(c) Производные белки. Это белки, полученные из простых или конъюгированных белков физическими или химическими способами. Примеры: денатурированные белки и пептиды.

1,2 Конструкция

Потенциальная конфигурация белковых молекул настолько сложна, что многие типы белковых молекул могут быть сконструированы и обнаружены в биологических материалах с различными физическими характеристиками. Глобулярные белки обнаруживаются в крови и тканевых жидкостях в аморфной глобулярной форме с очень тонкими или отсутствующими мембранами.Коллагеновые белки находятся в соединительной ткани, такой как кожа или клеточные мембраны. Волокнистые белки содержатся в волосах, мышцах и соединительной ткани. Кристаллические белки представлены хрусталиком глаза и подобными тканями. Ферменты — это белки с определенными химическими функциями, которые опосредуют большинство физиологических процессов жизни. Несколько небольших полипептидов действуют как гормоны в тканевых системах, контролирующих различные химические или физиологические процессы. Мышечный белок состоит из нескольких форм полипептидов, которые позволяют мышцам сокращаться и расслабляться при физических движениях.

1.3 Недвижимость

Белки также можно охарактеризовать по их химическим реакциям. Большинство белков растворимы в воде, спирте, разбавленной основе или в различных концентрациях солевых растворов. Белки имеют характерную спиральную структуру, которая определяется последовательностью аминокислот в первичной полипептидной цепи и стереоконфигурацией радикальных групп, присоединенных к альфа-углероду каждой аминокислоты. Белки термолабильны, проявляя различную степень лабильности в зависимости от типа белка, раствора и температурного профиля.Белки могут быть обратимыми или необратимыми, денатурированными при нагревании, концентрации соли, замораживании, ультразвуковой нагрузке или старении. Белки подвергаются характерному связыванию с другими белками в так называемой пластеиновой реакции и соединяются со свободными альдегидными и гидроксильными группами углеводов с образованием соединений типа Майяра.

1.4 Химическое определение

Содержание азота в большинстве белков, обнаруженных в тканях животных, орехов и зерна, составляет около 16 процентов; поэтому содержание белка обычно выражается как содержание азота × 6.25.

Проглоченные белки сначала расщепляются на более мелкие фрагменты пепсином в желудке или трипсином или химотрипсином из поджелудочной железы. Эти пептиды затем дополнительно восстанавливаются под действием карбоксипептидазы, которая гидролизует одну аминокислоту за раз, начиная со свободного карбоксильного конца молекулы, или с помощью аминопептидазы, которая отщепляет одну аминокислоту за раз, начиная со свободного амино-конца полипептида. цепь. Свободные аминокислоты, высвобождаемые в пищеварительную систему, затем всасываются через стенки желудочно-кишечного тракта в кровоток, где они затем повторно синтезируются в новые тканевые белки или катаболизируются для получения энергии или фрагментов для дальнейшего тканевого метаболизма.

Валовая потребность в белке была определена для нескольких видов рыб (см. Таблицу 1). Имитация цельного яичного протеина в тестовых диетах содержит избыток незаменимых аминокислот. Эти диеты поддерживались приблизительно изокалорийными за счет корректировки общего белка плюс усвояемые углеводные компоненты до фиксированного количества, поскольку лечение белковыми диетами варьировалось в испытанных диапазонах. Испытания на кормлении мальков, сеголетков и годовалых рыб показали, что общие потребности в белке наиболее высоки у начальных кормовых мальков и что они уменьшаются по мере увеличения размера рыбы.Чтобы расти с максимальной скоростью, мальки должны иметь диету, в которой почти половина легкоусвояемых ингредиентов состоит из сбалансированного белка; через 6-8 недель это требование снижается примерно до 40 процентов рациона лосося и форели и примерно до 35 процентов рациона годовалых лососевых, выращенных при стандартной температуре окружающей среды (SET). См. Рисунки 1 и 2. Общие потребности в белке молоди сома, по-видимому, меньше, чем у лососевых. Первоначально кормление мальков требует, чтобы около 50 процентов усвояемых компонентов рациона составлял белок, и потребность в них уменьшается с увеличением размера.Некоторые испытания кормления лососем показали прямую связь между изменениями потребности в белке молоди рыбы и изменениями температуры воды. Лосось чавычи в воде с температурой 7 ° C требует около 40 процентов цельного яичного белка для максимального роста; той же рыбе в воде с температурой 15 ° C требуется около 50% белка. Лосось, форель и сом могут использовать больше белка, чем требуется для максимального роста, благодаря эффективному удалению азотистых отходов в виде растворимых соединений аммиака через жаберные ткани непосредственно в водную среду.Эта система удаления азота более эффективна, чем система, доступная для птиц и млекопитающих. Птица и млекопитающие потребляют энергию для синтеза мочевины, мочевой кислоты или других соединений азота, которые выводятся через ткань почек и выводятся с мочой. Перевариваемые углеводы и жиры сохранят избыток белка в рационе до тех пор, пока удовлетворяются потребности в белке для максимального роста (рисунки 1 и 2).

Таблица 1 — Расчетная потребность в белке с пищей для некоторых видов рыб ^1/

Виды	Уровень сырого протеина в рационе для оптимального роста (г / кг)
Форель радужная ( Salmo gairdneri )	400-460
Карп ( Cyprinus carpio )	380
Чавыча ( Oncorhynchus tshawytscha )	400
Угорь ( Ангилья японский )	445
Камбала ( Pleuronectes platessa )	500
Золотистый лещ ( Chrysophrys aurata )	400
Белый амур ( Ctenopharyngodon idella )	410-430
Brycon sp.	356
Морской лещ ( Chrysophrys major )	550
Желтохвост ( Seriola quinqueradiata )	550

^1/ По материалам C.B. Cowey, 1978

Рис. 1. Потребность в белке чавычи при 47 ° F. Верхняя кривая: начальный индивидуальный средний вес рыбы, 1.5г. Нижняя кривая: исходная индивидуальная средняя масса рыбы 5,6 г.

Рис. 2. Потребность в белке чавычи при температуре 58 ° F. Верхняя кривая: исходный индивидуальный средний вес рыбы 2,6 г. Нижняя кривая: исходная индивидуальная средняя масса рыбы 5,8 г.

(Оба рисунка адаптированы из: DeLong, D.C., J.E. Halver and E.T. Mertz, 1958, J.Nutr ., 65: 589-99)

Обычно рыбе нужно давать диету, содержащую дифференцированный уровень высококачественного белка и энергии, а также адекватный баланс незаменимых жирных кислот, витаминов и минералов в течение длительного периода времени.Из полученной кривой доза / ответ потребность в белке обычно получают по графику Альмквиста. Считается, что эти различия в очевидной потребности в белке связаны с различиями в методах культивирования и составе рациона.

Относительно высокие уровни белка в рационе, необходимые для максимального роста некоторых рыб, таких как белый амур, Ctenopharyngodon idella, и Brycon spp. Удивительны тем, что эти рыбы всеядны. Brycon spp.выращиваются на нежелательных фруктах и ​​другом растительном материале с низким содержанием белка, и в этих условиях, по-видимому, существенный вклад в потребление ими белка вносит естественная пищевая цепь.

Потребность в белке эвриталиновых рыб, таких как радужная форель, Salmo gairdneri, и кижуч, Oncorhynchus кисач, , выращенных в воде с соленостью 20 ppt, примерно такая же, как потребность в пресной воде. Нет данных о потребности этих видов в белке в морской воде с полной концентрацией.(35 п.

---

4.1 Essential
и заменимые аминокислоты
4.2 Незаменимые
Аминокислоты и качество протеина

---

Аминокислоты являются строительными блоками белков; около 23 аминокислот были выделены из природных белков. Десять из них незаменимы для рыб. Животное не способно синтезировать незаменимые аминокислоты и поэтому должно получать их с пищей.

4.1 Незаменимые и заменимые аминокислоты

Корм ​​для лосося, форели и канального сома, лишенный аргинина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, треонина, триптофана или валина, не рос (рис.3). Те же самые рыбы, которых кормили рационами, лишенными других L-аминокислот, росли так же, как и рыбы, получавшие все 18 протестированных аминокислот (рис. 4). Азотный компонент в тестируемых диетах состоял из 18 L-аминокислот по образцу, обнаруженному в цельном яичном протеине. Вся тестируемая рыба быстро выздоравливала, когда в рационе была заменена недостающая аминокислота. Наклон кривой роста в группе восстановления был идентичен таковому у рыб, получавших полный тестовый рацион с аминокислотами.

Испытывали незаменимые аминокислоты: аланин, аспарагиновая кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин и тирозин.Было обнаружено, что эти аминокислоты не являются необходимыми для роста лосося, форели и канального сома.

Для количественных исследований потребности в 10 незаменимых аминокислотах использовалась смесь казеина и желатина с добавлением кристаллических L-аминокислот. Тестовая диета содержала 40 процентов цельного яичного белка для азотного компонента. Эксперименты, проведенные с карпом и угрем, показали аналогичное отсутствие роста, когда в рационе отсутствовала незаменимая аминокислота.

Рис. 3. Рост рыб с дефицитом аргинина. Группа с дефицитом была разделена через шесть недель на диете с дефицитом, и недостающая аминокислота была заменена в одной из двух частей.

Рис. 4. Рост рыб с дефицитом цистина.

(Оба рисунка взяты из: DeLong, D.C., J.E. Halver and E.T. Mertz, 1958, J.Nutr., 65: 589-99)

4.2 Основные аминокислоты и качество белка

Если известны потребности рыбы в незаменимых аминокислотах, должно быть возможно удовлетворить эти потребности в системах культивирования различными способами за счет различных пищевых белков или комбинаций пищевых белков.

Фенилаланин избавлен от тирозина. Неизвестно, что он химически модифицирован или становится недоступным из-за суровых условий, которым обычно подвергаются кормовые белки во время обработки. Измерение фенилаланина в белках несложно, поэтому обеспечение и оценка фенилаланина в белках в практических диетах не представляет особых трудностей.

Лизин — основная аминокислота. В дополнение к -аминокислотной группе, обычно связанной пептидной связью, он также содержит вторую -аминогруппу.Эта альфа-аминогруппа должна быть свободной и реактивной, иначе лизин, хотя и поддается химическому измерению, не будет доступен биологически. Во время обработки белков корма α-аминогруппа лизина может реагировать с небелковыми молекулами, присутствующими в корме, с образованием дополнительных соединений, которые делают лизин биологически недоступным.

Цистин избавлен от метионина. Однако измерить содержание метионина в кормовых белках непросто, поскольку аминокислота подвержена окислению во время обработки.После обработки метионин может присутствовать как таковой, или в виде сульфоксида, или в виде сульфона. Сульфоксид может образовываться из метионина во время кислотного гидролиза кормового белка перед измерением его кислотного состава, не содержащего кислоты. Кислотный гидролиз белков перед анализом нарушает исходное равновесие между двумя соединениями, так что состав гидролизата больше не отражает состав белка. При определении содержания метионина в чистых белках окисление аминокислоты до метионинсульфона обычно является количественным.Однако в случае кормовых белков это не покажет, сколько метионина или сульфоксида метионина присутствовало в белке до его окисления и гидролиза.

Сульфоксид метионина может иметь некоторую биологическую ценность для рыб, которые могут иметь некоторую способность обратного преобразования его в метионин и, таким образом, частично восполнять часть метионина, окисленного во время обработки.

Недавно появились сообщения о методах измерения метионина в белках с использованием йодоплатинатного реагента до и после восстановления трихлоридом титана, чтобы получить значения как для метионина, так и для сульфоксида в исходном белке.Также был описан способ измерения метионина конкретно по расщеплению цианогенбромида. Оба метода еще предстоит оценить независимо. Микробиологический анализ метионина в белках кормов является ценным инструментом, хотя существует опасность того, что оксиды метионина могут различаться по своей активности в отношении микроорганизмов и искажать значения.

Количественные потребности лососевых в десяти незаменимых аминокислотах определялись путем кормления линейными приращениями одной аминокислоты за раз в тестируемой диете, содержащей аминокислотный профиль, идентичный цельному яичному белку, за исключением тестируемой аминокислоты.Повторяющиеся группы рыб подвергались диетическому лечению до тех пор, пока не появились большие различия в росте опытных партий. График реакции роста Альмквиста показывает уровень аминокислот, необходимый для максимального роста в этих конкретных условиях испытания. Рационы были разработаны таким образом, чтобы содержать белок на уровне или немного ниже оптимальной потребности в белке для данного вида и условий тестирования, чтобы гарантировать максимальное использование ограничивающей аминокислоты. Сравнение требований к десяти незаменимым аминокислотам между видами показано в таблице 2.

Недавним нововведением стало использование в тестовых диетах белков, относительно дефицитных по данной незаменимой аминокислоте. Таким образом, комбинации рыбной муки и зеина использовались в тестовых диетах для определения потребности радужной форели в аргинине. Рационы, содержащие различные относительные количества казеина и желатина, показали, что увеличение уровня связанного с белками аргинина с 11 до 17 г / кг привело к значительному увеличению роста канального сома.

Таблица 2 Потребность семи животных в аминокислотах ^1/

Аминокислота	Молодь угря	Мальки карпа	Сом канальный	Молодь чавычи	Цыпленок	Молодой поросенок	Крыса
Аргинин	3.9 (1,7 / 42)	4,3 (1,65 / 38,5)		6,0 (2,4 / 40)	6,1 (1,1 / 18)	1,5 (0,2 / 13)	1,0 (0,2 / 19)
Гистидин	1,9 (0,8 / 42)			1,8 (0,7 / 40)	1,7 (0,3 / 18)	1.5 (0,2 / 13)	2,1 (0,4 / 19)
Изолейцин	3,6 (1,5 / 42)	2,6 (1,0 / 38,5)		2,2 (0,9 / 41)	4,4 (0,8 / 18)	4,6 (0,6 / 13)	3,9 (0,5 / 13)
лейцин	4.1 (1,7 / 42)	3,9 (1,5 / 38,5)		3,9 (1,6 / 41)	6,7 (1,2 / 18)	4,6 (0,6 / 13)	4,5 (0,9 / 19)
Лизин	4,8 (2,0 / 42)		5,1 (1,23 / 24,0)	5,0 (2,0 / 40)	6.1 (1.1 / 18)	4,7 (0,65 / 13)	5,4 (1,0 / 19)
Метионин 2/	4,5 (2,1 / 42) 3/	3,1 (1,2 / 38,5)	2,3 (0,56 / 24,0)	4,0 (1,6 / 40) 3/	4.4 (0,8 / 18)	3,0 (0,6 / 20)	3,0 (0,6 / 20)
Фенилаланин 4/				5,1 (2,1 / 41) 5/	7,2 (1,3 / 18)	3.6 (0,45 / 13)	5,3 (0,9 / 17)
Треонин	3,6 (1,5 / 42)			2,2 (0,9 / 40)	3,3 (0,6 / 18)	3,0 (0,4 / 13)	3,1 (0,2 / 19)
Триптофан	1,0 (0,4 / 42)			0.5 (0,2 / 40)	1,1 (0,2 / 18)	0,8 (0,2 / 25)	1,0 (0,2 / 19)
Валин	3,6 (1,5 / 42)			3,2 (1,3 / 40)	4,4 (0,8 / 18)	3,1 (0,4 / 13)	3,1 (0,4 / 13)

^1/ Выражается в процентах от диетического белка.В скобках числители — это потребности в процентах от сухого рациона, а знаменатели — это процент общего содержания белка в рационе.

^2/ При отсутствии цистина

^3/ Метионин плюс цистин

^4/ При отсутствии tyro sine

^5/ Фенилаланин плюс тирозин

(по материалам: Национальный исследовательский совет, 1977 г.)

Потребность радужной форели в аргинине была определена по стандартной кривой доза / реакция (рост), а также путем измерения уровней свободного аргинина в тканях (крови и мышцах) в группах форели, получавших возрастающее количество аргинина в рационе.После того, как диетическая потребность форели в аргинине была удовлетворена, любое дальнейшее увеличение потребления аргинина привело к увеличению концентрации свободного аргинина в крови и мышцах. Было получено хорошее согласие между двумя методами.

Данные, представленные в таблице 2, позволяют предположить, что между видами рыб существуют реальные различия в их потребностях в определенных аминокислотах. Это приводит к трудностям при составлении белкового компонента практического рациона для тех видов, потребности которых в аминокислотах еще не известны.Возможное решение — использовать для каждой аминокислоты наивысший уровень, необходимый для любого из тех видов, по которым имеются данные. Необходимость дополнительных количественных данных о потребностях рыб в аминокислотах, особенно тех, которые действительно или потенциально могут использоваться в качестве сельскохозяйственных животных, очевидна.

Одним из решений использования белков, относительно дефицитных по одной или нескольким аминокислотам, является добавление к белку соответствующих количеств аминокислоты, необходимых в практических диетах. Рыба, по-видимому, использует свободные аминокислоты с разной степенью эффективности.

Молодой карп, Cyprinus carpio, оказался неспособным расти на диетах, в которых белковый компонент (казеин, желатин) был заменен смесью аминокислот, аналогичных по общему составу. Гидролизат трипсина казеина также оказался неэффективным. Однако, если диета, содержащая свободные аминокислоты в качестве белкового компонента, тщательно нейтрализуется NaOH до pH 6,5-6,7, то некоторый рост молоди карпа действительно происходит. Этот рост был заметно ниже, чем при сопоставимой казеиновой диете в тех же условиях.

Канальный сом также не может использовать свободные аминокислоты в качестве добавок к дефицитным белкам. При изонитрогенной замене соевого шрота на муку менхадена рост и эффективность корма канального сома существенно снизились. Добавление свободного метионина, цистина или лизина, наиболее ограничивающих аминокислот, к этим заменителям сои не привело к увеличению веса.

Повышение уровня аргинина в рационах сома с 11 до 17 г / кг путем изонитрогенной замены желатина на казеин значительно увеличивало прибавку в весе, но добавление свободного аргинина, цистина, триптофана или метионина к казеину мало влияло на рост или преобразование пищи.

Лососевые могут использовать свободные аминокислоты для роста. Было показано, что зеин-желатиновая диета с добавлением лизина и тритофана заметно превосходит зеин-желатиновую диету для радужной форели, когда в качестве критериев использовались прибавка в весе и использование белка.

Несколько исследователей продемонстрировали потенциал дополнения белков с дефицитом аминокислот ограничивающими аминокислотами в рационах лососевых. Казеин с добавкой шести аминокислот давал коэффициенты конверсии корма для атлантического лосося, аналогичные тем, которые были получены при использовании изолированного рыбного белка в качестве источника пищевого белка.Соевый шрот с добавлением пяти или более аминокислот (включая метионин и лизин) был лучшим источником белка для радужной форели по сравнению с соевым шротом. Однако однократное добавление метионина и лизина не привело к повышению ценности соевого шрота. Эти результаты позволяют предположить, что аминокислотный спектр выделенного рыбьего белка, который они использовали, может приблизительно соответствовать потребности в аминокислотах радужной форели. Пищевая ценность изолята соевого белка может быть увеличена путем добавления в него первой ограничивающей аминокислоты; я.е., метионин.

Рационы, содержащие в качестве белкового компонента рыбную муку, мясокостную муку, а также дрожжевую и соевую муку, можно улучшить путем одновременного добавления цистина (10 г / кг) и триптофана (5 г / кг). Рыбную муку можно полностью заменить без снижения конверсии корма в рационах для радужной форели смесью из субпродуктов домашней птицы и перьевой муки вместе с 17 г лизина HCL / кг, 4,8 г DL-метионина / кг и 1,44 г DL. -триптофан / кг.

Коуи, К.Б. и Дж. Р. Сардженты, 1972 Кормление рыб. Adv.Mar.Biol., 10: 383-492

Cowey, C.B., 1979 Потребности рыб в белках и аминокислотах. В Технология кормления и кормления рыб, под редакцией Дж. Э. Халвера и К. Тьюса. Материалы Всемирного симпозиума, спонсируемого EIFAC / FAO, ICES и IUNS, Гамбург, 20-23 июня 1978 г. Schr . Bundesforschungsanst . Fisch ., Hamb ., (14/15) vol. 1: 3-16

Мерц, Э.Т., 1972 г. Потребности в белке и аминокислотах. В Питание рыб, под редакцией Дж. Э. Халвера. Нью-Йорк, Academic Press, стр. 106-43.

Национальный исследовательский совет, Подкомитет по тепловодным рыбам 1977 года, Потребности теплопроводных рыб в питательных веществах. Вашингтон, округ Колумбия, Национальная академия наук (потребности домашних животных в питательных веществах) 78 стр.

---

Аминокислоты с разветвленной цепью и синтез мышечного белка у человека: миф или реальность? | Журнал Международного общества спортивного питания

В общей сложности мышечный белок состоит из двадцати аминокислот.Девять из двадцати считаются незаменимыми аминокислотами (EAA), что означает, что они не могут вырабатываться организмом в физиологически значимых количествах и, следовательно, являются важными компонентами сбалансированной диеты. Мышечный белок находится в постоянном состоянии обмена, что означает, что синтез белка происходит непрерывно, чтобы заменить белок, потерянный в результате распада белка. Для синтеза нового мышечного белка все EAA вместе с одиннадцатью незаменимыми аминокислотами (NEAA), которые могут вырабатываться в организме, должны присутствовать в адекватных количествах.Аминокислоты с разветвленной цепью лейцин, изолейцин и валин являются тремя из девяти EAA. Лейцин является не только предшественником синтеза мышечного белка, но также может играть роль регулятора внутриклеточных сигнальных путей, которые участвуют в процессе синтеза белка (например, [1]).

Идея о том, что BCAA могут обладать уникальной способностью стимулировать синтез мышечного белка, выдвигалась более 35 лет. Данные, подтверждающие эту гипотезу, были получены при изучении ответов крыс.В 1981 г. Бузе [2] сообщил, что у крыс BCAA могут ограничивать скорость синтеза мышечного белка. Дополнительные исследования подтвердили концепцию уникального воздействия BCAA на синтез мышечного белка у крыс, хотя лишь немногие изучали реакцию на пероральное употребление только BCAA. Гарлик и Грант показали, что введение смеси BCAA крысам увеличивает скорость синтеза мышечного белка в ответ на инсулин [3], но они не измеряли эффекты только BCAA. Введение крысам только BCAA Kobayashi et al.[4], как было показано, вызывает увеличение синтеза мышечного белка, но ответ был временным. Предположительно скорость синтеза быстро стала ограничиваться доступностью других EAA.

Исследования синтеза мышечного белка у крыс имеют ограниченное отношение к реакции человека. Скелетные мышцы составляют гораздо меньший процент от общей массы тела у крыс по сравнению с людьми, и регулирование синтеза мышечного белка во многих отношениях отличается. Так, в своей знаменательной книге по метаболизму белков Уотерлоу и его коллеги на основании имеющихся данных пришли к выводу, что пищевые аминокислоты не стимулируют синтез мышечного белка у крыс [5].Хотя недавняя работа ставит под сомнение это утверждение, ограниченный стимулирующий эффект пищевых аминокислот на синтез белка у крыс отражает тот факт, что в нормальных постабсорбтивных условиях имеются избыточные эндогенные аминокислоты, позволяющие увеличить синтез белка, если активность внутриклеточных факторы, участвующие в инициации синтеза белка, стимулируются. Выражаясь по-другому, синтез мышечного белка у крысы, по-видимому, ограничивается скорее процессом инициации, чем процессом трансляции.Напротив, как будет показано ниже, у людей этого не происходит. Еще одно важное различие между исследованиями, изучающими влияние аминокислот на синтез мышечного белка у людей и крыс, связано с обычно используемыми методологиями. В исследованиях на крысах обычно используется метод «затопляющей дозы» [6]. Эта процедура включает измерение включения индикатора аминокислот в мышечный белок в течение очень короткого промежутка времени, часто всего 10 минут. Этот подход не делает различий между кратковременной и устойчивой стимуляцией синтеза белка.Физиологически значима только длительная стимуляция синтеза. Потребление несбалансированной смеси аминокислот, такой как BCAA, может временно стимулировать синтез белка за счет использования эндогенных запасов других предшественников синтеза белка. Однако эндогенные запасы аминокислот, например, в плазме и свободных внутриклеточных пулах, весьма ограничены и могут быстро истощиться. Если стимуляция синтеза белка не может быть продолжена, это не имеет большого физиологического значения.Следовательно, метод дозирования наводнения, обычно используемый для измерения синтеза мышечного белка у крыс, дает результаты, не имеющие отношения к питанию человека. Поскольку пищевые добавки BCAA предназначены для употребления в пищу человеком, в центре внимания этого краткого обзора будут исследования на людях.

Продажа BCAA в качестве пищевых добавок превратилась в многомиллионный бизнес. В основе маркетинга этих продуктов лежит широко распространенное мнение о том, что потребление BCAA стимулирует синтез мышечного белка и, как следствие, вызывает анаболический ответ.BCAA также можно употреблять с целью улучшения «умственной сосредоточенности», но мы не будем рассматривать это применение. Основная цель этой статьи — оценить утверждение, что только BCAA являются анаболическими, — адекватно подтверждена теоретически или эмпирически исследованиями на людях. Неявным в нашей оценке будет исследование того, играет ли состояние фосфорилирования эукариотических факторов инициации роль регулятора скорости в регуляции синтеза мышечного белка у людей.

Оборот мышечного белка и потребление белка с пищей

Мышечный белок находится в постоянном состоянии оборота, что означает, что новый белок постоянно вырабатывается, в то время как старые белки расщепляются. Анаболическое состояние не имеет конкретного определения, но обычно относится к обстоятельствам, при которых скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада мышечного белка. Результат — набор мышечной массы. Обычно считается, что анаболическое состояние вызывается стимуляцией синтеза мышечного белка, но теоретически оно также может быть результатом ингибирования распада мышечного белка.

Основная метаболическая цель приема добавок BCAA — максимизировать анаболическое состояние. Широко распространено мнение, что BCAA вызывают анаболическое состояние, стимулируя синтез мышечного белка. Обильная доступность всех EAA является необходимым условием для значительной стимуляции синтеза мышечного белка [7]. Синтез мышечного белка будет ограничен из-за отсутствия каких-либо EAA, тогда как нехватка NEAA может быть компенсирована увеличением de novo продукции дефицитных NEAA [7].В постпрандиальном состоянии после приема пищи, содержащей белок, все предшественники EAA, необходимые для синтеза нового мышечного белка, могут быть получены либо из повышенных концентраций в плазме, возникающих в результате переваривания потребленного белка, либо в результате его рециркуляции в результате распада белка. В этом случае обильной доступности EAA скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада, что приводит к анаболическому состоянию. В постабсорбционном состоянии уровни EAA в плазме падают ниже постпрандиальных значений, потому что аминокислоты больше не всасываются.В результате EAA больше не поглощаются мышцами, а высвобождаются мышцами в плазму [8]. Это катаболическое состояние мышечного белка в постабсорбционном состоянии обеспечивает постоянную доступность EAA для других тканей для поддержания скорости синтеза белка за счет мышечного белка, который можно рассматривать как резервуар EAA для остальных. тела, чтобы опираться.

Так как EAA не могут продуцироваться в организме и есть чистое высвобождение EAA из мышц, в постабсорбтивном состоянии единственным источником предшественников EAA для синтеза мышечного белка являются внутриклеточные EAA, полученные в результате распада мышечного белка [8].Помимо того, что они повторно включаются в мышечный белок посредством синтеза, некоторые EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, могут частично окисляться в мышцах, что делает их недоступными для повторного включения в мышечный белок. EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, которые не включаются в мышечный белок или не окисляются в мышечной ткани, высвобождаются в плазму, после чего они могут либо поглощаться другими тканями в качестве предшественников для синтеза белка, либо необратимо окисляться [9].Таким образом, скорость синтеза мышечного белка всегда будет ниже, чем скорость распада мышечного белка в состоянии после абсорбции, из-за чистого потока EAA от распада белка в плазму и окислительных путей. Другими словами, синтез мышечного белка не может превысить скорость распада мышечного белка, когда предшественники полностью получены из распада белка, и, таким образом, анаболическое состояние не может возникнуть в отсутствие потребления экзогенных аминокислот.

Являются ли BCAA анаболическими в состоянии после абсорбции?

Теоретические соображения

Все предшественники EAA для синтеза мышечного белка в постабсорбирующем состоянии являются производными от распада мышечного белка.Постоянно сообщалось, что у нормальных людей после абсорбции скорость распада мышечного белка превышает скорость синтеза мышечного белка примерно на 30% [10]. Потребление только BCAA (то есть без других EAA) может только увеличить синтез мышечного белка в состоянии после абсорбции за счет повышения эффективности рециркуляции EAA из расщепления белка обратно в синтез белка, в отличие от их высвобождения в плазму или окисленный. Это связано с тем, что все 9 EAA (а также 11 NEAA) необходимы для производства мышечного белка, а EAA не могут производиться в организме.Если потребляются только 3 EAA, как в случае с BCAA, то распад белка является единственным источником оставшихся EAA, необходимых в качестве предшественников для синтеза мышечного белка. Следовательно, потребление только BCAA теоретически невозможно для создания анаболического состояния, при котором синтез мышечного белка превышает распад мышечного белка. Если сделать щедрое предположение, что потребление BCAA повышает эффективность рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза мышечного белка на 50%, то это приведет к увеличению скорости синтеза мышечного белка на 15% (30% рециркулируется в базовом режиме). состояние X 50% улучшение рециркуляции = 15% увеличение синтеза).Кроме того, снижение на 50% высвобождения ЕАА в плазму из мышц также уменьшит плазменный и внутриклеточный пулы свободных ЕАА. Рисунок Рис. 1 схематически иллюстрирует эти принципы. Поскольку повышение эффективности рециркуляции на 50% будет примерно разумным максимальным пределом, это означает, что максимальная стимуляция синтеза мышечного белка не может превышать 15%. Это соответствовало бы увеличению фракционной скорости синтеза мышцы от базального значения около 0,050% / ч в базальном состоянии до 0.057% / час, и эту разницу во фракционной скорости синтеза (FSR) белка трудно точно измерить [11].

Рис. 1

Схематическое изображение рециркуляции незаменимых аминокислот (EAA) из распада мышечного белка в синтез мышечного белка в постабсорбтивном состоянии. Произвольные единицы используются для простоты и основаны на измеренных скоростях каждого пути у людей после абсорбции [10]. a Нормальное состояние после абсорбции.Примерно 70% EAA, образующихся при распаде мышечного белка, перерабатываются в синтез белка [10]. В результате распада белка происходит чистый отток примерно 85% EAA, которые могут либо поглощаться и включаться в белок в других тканях, либо окисляться. Около 15% EAA от распада белка частично окисляются в мышцах и недоступны для синтеза белка. Показатели внешнего потока и внутриклеточного окисления ЕАА являются средними, поскольку некоторые ЕАА, такие как фенилаланин, совсем не окисляются в мышцах. b Представление 50% увеличения эффективности рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза белка. В этом примере синтез увеличится с 70 до 80 единиц, или на 20%. Синтез белка никогда не может превышать распад белка в постабсорбционном состоянии, поскольку расщепление белка является единственным источником EAA

.

Эмпирические результаты

BCAA вводили внутривенно в единственных исследованиях, определяющих реакцию метаболизма мышечных белков у людей только на BCAA.Хотя вливание BCAA не является общепринятым способом употребления пищевой добавки, было показано, что вводимые внутривенно и перорально аминокислоты вызывают сопоставимые эффекты на синтез мышечного белка в других обстоятельствах [12]. Следовательно, разумно оценить статьи, в которых описывается реакция синтеза мышечного белка на внутривенное вливание BCAA у людей.

Louard et al. [13] использовали метод баланса предплечий для количественной оценки реакции на внутривенное вливание смеси BCAA в течение 3 часов у 10 субъектов после абсорбции.Метод баланса предплечья включает измерение поглощения и высвобождения отдельных EAA (в данном случае лейцина и фенилаланина) и их изотопно-меченных аналогов. Рассчитаны скорости исчезновения (Rd) и появления (Ra) фенилаланина и лейцина. Исходя из предположения, что баланс лейцина и фенилаланина в мышцах является репрезентативным для всех EAA, Rd. Считается, что фенилаланин отражает синтез мышечного белка, поскольку синтез белка — это единственная судьба фенилаланина, поглощаемого мышцами из плазмы.Rd. лейцина нельзя интерпретировать с точки зрения синтеза белка, поскольку лейцин, поглощаемый мышцами, может окисляться, а также включаться в белок. Трехчасовая инфузия BCAA увеличила плазменные концентрации всех 3 BCAA в четыре раза, в то время как концентрации других EAA снизились [13]. Синтез мышечного белка снизился с 37 +/- 3 до 21 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл ноги (статистически значимо, p <0,05) [13], вместо того, чтобы стимулироваться инфузией BCAA. Не было значительных изменений в чистом балансе фенилаланина, что указывает на то, что распад мышечного белка также уменьшился на величину, аналогичную сокращению синтеза мышечного белка.Баланс между синтезом и распадом мышечного белка оставался отрицательным, что означает, что катаболическое состояние сохранялось, а анаболическое состояние не возникало. Одновременное снижение синтеза и распада мышечного белка во время инфузии BCAA можно охарактеризовать как снижение оборота мышечного белка.

Аналогичные результаты были получены теми же исследователями, когда они увеличили продолжительность инфузии BCAA до 16 часов у 8 нормальных добровольцев и определили, стимулирует ли хроническое повышение BCAA синтез мышечного белка [14].Для расчета синтеза и распада мышечного белка использовалась та же методика баланса предплечий, что и в предыдущем исследовании. 16-часовая инфузия увеличивает концентрацию BCAA от 5 до 8 раз [14], что почти вдвое превышает уровни, достигаемые при пероральном приеме нормальной дозы BCAA [15]. Как и в предыдущем исследовании, синтез мышечного белка (отраженный фенилаланином Rd) был снижен у субъектов, получавших BCAA, по сравнению с инфузией физиологического раствора с 36 +/- 5 до 27 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл. также снизился, а это означает, что оборот мышечного белка также снизился, и катаболическое состояние сохранялось.

Из этих двух исследований можно сделать вывод, что инфузия BCAA не только не увеличивает скорость синтеза мышечного белка у людей, но фактически снижает скорость синтеза мышечного белка и скорость обмена мышечного белка. Катаболическое состояние не было обращено в анаболическое состояние ни в одном исследовании. Кроме того, можно ожидать, что устойчивое снижение скорости оборота мышечного белка будет иметь пагубный эффект на мышечную силу, даже если мышечная масса сохраняется. Оборот мышечного белка обновляет мышечные волокна и приводит к увеличению эффективности сокращения на уровне отдельных волокон [16], что отражается в увеличении силы in vivo, независимо от мышечной массы [17, 18].

Неспособность синтеза мышечного белка значительно увеличиться в ответ на инфузию только BCAA, как и ожидалось в соответствии с теоретическими соображениями, обсужденными выше и проиллюстрированными на рис. 1, в отношении требования для всех EAA поддерживать увеличение. Вместо этого, поскольку распад мышечного белка уменьшился, доступность EAA также упала, что, в свою очередь, фактически снизило скорость синтеза мышечного белка.

Ограничивают ли анаболические сигнальные факторы скорость в постабсорбционном состоянии?

Утверждение о том, что синтез мышечного белка стимулируется BCAA, по крайней мере частично, связано с наблюдением усиления внутриклеточной анаболической передачи сигналов, включая состояние активации ключевых факторов, участвующих в инициации синтеза белка [1].Теория о том, что активация внутриклеточных анаболических сигнальных факторов вызывает повышенную скорость синтеза мышечного белка, прочно вошла в современные концепции регуляции синтеза мышечного белка. Повышенная анаболическая передача сигналов в ответ на BCAA была приведена в качестве доказательства стимуляции синтеза мышечного белка даже в отсутствие измерения синтеза мышечного белка (например, [1]). Однако активация анаболических сигнальных путей может совпадать с повышенным синтезом мышечного белка только при наличии достаточного количества EAA, обеспечивающего необходимые предшественники для производства полноценного белка.

Диссоциация состояния фосфорилирования сигнальных факторов и синтеза мышечного белка у людей была показана в различных обстоятельствах, когда доступность всех EAA ограничена. Например, повышение концентрации инсулина (например, в результате приема глюкозы) является мощным активатором анаболических сигнальных путей, но это не может увеличить мышечный FSR из-за дефицита EAA [19]. Напротив, потребление небольшого количества (3 г) EAA стимулирует синтез мышечного белка, не влияя на активность фактора инициации e.g., Akt, киназа S6 и 4E – BP1 [20]. Небольшое увеличение концентрации ЕАА в плазме не имело бы никакого эффекта, если бы синтез белка ограничивался состоянием активации факторов инициации. В упомянутых выше исследованиях, в которых BCAA вводили внутривенно, разумно предположить, что такое большое увеличение концентрации BCAA могло бы активировать сигнальные факторы, однако синтез мышечного белка фактически снизился из-за отсутствия EAA в результате снижения расщепление белков.Таким образом, у людей введение ЕАА может увеличить синтез мышечного белка при отсутствии каких-либо изменений в активации факторов инициации, а активация факторов инициации при отсутствии потребления всех ЕАА не влияет на синтез мышечного белка. Эти результаты можно интерпретировать только как демонстрацию того, что ограничивающий скорость контроль синтеза базальных мышечных белков у людей — это доступность всех EAA, а не активность анаболического сигнального фактора. Этот вывод ставит под сомнение роль пищевых добавок, содержащих только BCAA, как стимуляторов синтеза мышечного белка.

Когда все доказательства и теории рассматриваются вместе, можно сделать вывод об отсутствии достоверных доказательств того, что прием одной пищевой добавки с BCAA приводит к физиологически значимой стимуляции мышечного белка. Фактически, имеющиеся данные указывают на то, что BCAA действительно снижают синтез мышечного белка. Все EAA должны быть доступны в изобилии, чтобы усиление анаболической передачи сигналов приводило к ускоренному синтезу мышечного белка.

Одновременное употребление BCAA с другими питательными веществами

В центре внимания этого обзора была реакция только на BCAA, поскольку это логическая цель пищевых добавок BCAA.Как и в случае потребления только BCAA, существует ограниченное количество исследований совместного приема BCAA с другими питательными веществами. Когда BCAA или изоазотная смесь треонина, метионина и гистидина вводились людям вместе с углеводами, скорость синтеза мышечного белка снижалась одинаково в обеих группах, что указывает на отсутствие уникальной роли BCAA [21]. Точно так же потребление смеси BCAA с углеводами после упражнений с отягощениями не увеличивало анаболические сигнальные факторы в большей степени, чем одни углеводы [22].Таким образом, имеющиеся данные не поддерживают идею об особом анаболическом эффекте BCAA при приеме с углеводами.

В отличие от отсутствия взаимодействия между BCAA и углеводами, BCAA могут усиливать анаболический эффект белковой пищи. Например, добавление 5 г BCAA к напитку, содержащему 6,25 г сывороточного протеина, увеличивало синтез мышечного протеина до уровня, сопоставимого с уровнем, вызываемым 25 г сывороточного протеина [23]. Этот результат предполагает, что один или несколько BCAA могут ограничивать скорость стимуляции синтеза мышечного белка сывороточным белком или что дополнительные BCAA индуцируют больший потенциал анаболического ответа мышц на сывороточный белок за счет активации факторов инициации.В любом случае реакция BCAA в сочетании с интактным белком — это другая проблема, чем эффект только BCAA, поскольку интактный белок обеспечивает все EAA, необходимые для производства интактного белка.

Индивидуальные эффекты лейцина, валина и изолейцина

В этой статье мы рассмотрели только реакцию на смеси BCAA. Ответы на отдельные BCAA (например, лейцин, валин или изолейцин) могут отличаться от комбинации этих трех по нескольким причинам.Доказательства указывают на то, что лейцин сам по себе может вызывать анаболический ответ (например, [24]), в то время как таких данных не существует для изолейцина или валина. Таким образом, можно было ожидать, что один лейцин будет более эффективным, чем комбинация всех BCAA. Однако есть два существенных ограничения пищевой добавки, содержащей только лейцин. Во-первых, те же проблемы, которые ограничивают степень стимуляции синтеза мышечного белка одними только BCAA в отношении доступности других EAA, необходимых для производства неповрежденного мышечного белка, также ограничивают ответ на один лейцин.Во-вторых, повышение концентрации лейцина в плазме активирует метаболический путь, который окисляет все BCAA. В результате прием одного лейцина приводит к снижению плазменных концентраций валина и изолейцина. Таким образом, доступность валина и изолейцина может стать ограничивающей для синтеза мышечного белка, когда потребляется только лейцин. Возможно, поэтому долгосрочные исследования результатов с добавлением лейцина в рацион не дали положительных результатов [25].Основное обоснование для диетической добавки, содержащей все BCAA, а не только лейцина, состоит в том, чтобы преодолеть снижение концентраций валина и изолейцина в плазме, которое могло бы произойти при приеме только лейцина.

В то время как пищевая добавка со всеми BCAA преодолевает снижение концентрации, вызванное потреблением только лейцина, добавление валина и изолейцина, тем не менее, может ограничивать эффективность одного лейцина из-за конкуренции за перенос в мышечные клетки.Все BCAA активно транспортируются в клетки, включая мышечные, с помощью одной и той же транспортной системы. Следовательно, при совместном использовании BCAA конкурируют друг с другом за транспортировку в клетки. Если один из BCAA (например, лейцин) ограничивает скорость синтеза белка, добавление двух других BCAA может ограничить стимуляцию синтеза белка из-за снижения проникновения лейцина в клетку. BCAA также конкурируют за транспорт с другими аминокислотами, включая фенилаланин, и эта конкуренция может повлиять на внутримышечную доступность других EAA.В результате конкуренции за переносчики, возможно, что один лейцин, например, может оказывать временное стимулирующее действие на синтез мышечного белка (например, [21]), когда BCAA не могут вызвать такой ответ [13, 14].

Небелковые аминокислоты при болезнях человека

Наряду с 20 классическими белковыми аминокислотами, которые используются для создания белков, в природе существует более 1000 небелковых аминокислот. Случайные ошибки могут означать, что эти небелковые аминокислоты включаются в белки во время трансляции, что может привести к неправильной укладке и другим пагубным последствиям.

Кредиты изображений: StudioMolekuul / Shutterstock.com

Небелковые аминокислоты

Хотя белковые аминокислоты более известны, чем небелковые аминокислоты, они составляют лишь около 2% всех известных аминокислот. Небелковые аминокислоты широко распространены в растениях, но другие могут образовываться в результате окисления аминокислот в организме или производиться синтетическим путем.

Некоторые обычно потребляемые источники небелковых аминокислот включают люцерну и чечевицу, но другие также случайно собираются вместе с видами сельскохозяйственных культур.Например, небелковая аминокислота BMAA связана с потреблением моллюсков и близостью к озерам, где цветут цианобактерии.

Когда небелковые аминокислоты имеют структуру, которая очень похожа на белковые аминокислоты, они могут быть ошибочно включены в белки во время трансляции. Однако для этого небелковая аминокислота должна присутствовать в клетке в достаточно высоких концентрациях, чтобы успешно конкурировать с белковыми аминокислотами.

Как небелковые аминокислоты влияют на белки

Эффект неправильного включения небелковых аминокислот может привести к нарушению структуры и функции.Один из распространенных эффектов — агрегация и спутывание белков. Тип белков, на которые нацелено неправильное включение, может повлиять на тяжесть повреждения.

Один из примеров — двигательные нейроны. Моторные нейроны особенно уязвимы для агрегации белков, поскольку они не могут избавиться от белков, агрегированных на концах, путем распределения их по дочерним клеткам. Моторные нейроны также восприимчивы из-за своей длины, а это означает, что любая агрегация может фатально повредить транспорт по аксону.

Помимо агрегации, неправильное включение небелковых аминокислот в белки может привести к неправильной укладке, потере растворимости в воде и образованию аутофлуоресцентного материала in situ. Существуют также небелковые аминокислоты, не опасные для человека.

Заболевания, связанные с небелковыми аминокислотами

Две небелковые аминокислоты, которые обычно неправильно включаются в белки, — это канавин и L-допа (3,4 дигидроксифенилаланин). Канаванин в высокой концентрации смертелен для крыс, поскольку он происходит из вида фасоли, где он использует аминокислоту для уничтожения личинок хищников.

Другой важной небелковой аминокислотой является BMAA (β-N-метиламино-L-аланин). Он содержится в цианобактериях и других микроорганизмах, но есть свидетельства того, что BMAA может быть неправильно включен в белки млекопитающих. У людей он неправильно включается в белки вместо L-серина, но L-серин также может ингибировать неправильное включение BMAA.

Показано, что неправильное включение BMAA происходит в нейропротеины и приводит к аномалиям, таким как тельца Бунина, включения тельца Леви, сенильные бляшки и нейрофибриллярные клубки.Также было показано, что неправильное включение BMAA вызывает апоптоз в клетках нейробластомы, когда in vitro . Эффект неправильного включения BMAA связан с нейродегенеративными заболеваниями, такими как БАС.

Неправильно свернутые белки клеток мозга, такие как α-синуклеин, могут вызывать нейродегенеративный каскад неправильно свернутых белков, и предполагается, что подобный каскад может происходить из-за неправильно свернутых белков из-за неправильного включения небелковых аминокислот.

Из бобовых опасной небелковой аминокислотой является гомоаргинин.Хотя его эффекты оспариваются, данные свидетельствуют о том, что эта небелковая аминокислота также влияет на мозг. У мышей гомоаргинин останавливал захват лизина и аргинина мозгом. Эти эффекты не были обнаружены у людей, но он является неконкурентоспособным ингибитором щелочной фосфатазы печени и костей человека.

Есть также менее опасные небелковые аминокислоты. Например, гриб Coprinus atramentarius содержит коприн (N5- (1-гидроксициклопропил) -L-глутамин), который ингибирует алкогольдегидрогеназу и вызывает очень неприятные, но не смертельные эффекты.Более серьезно, небелковая аминокислота гипоглицин была предварительно связана с врожденными дефектами, поскольку он конкурировал со своим структурным аналогом лейцином, который необходим для нормального развития.

Источники

1. Роджерс, К.Дж. (2014). Небелковые аминокислоты и нейродегенерация: враг внутри. Экспериментальная неврология . https://doi.org/10.1016/j.expneurol.2013.12.010
2. Данлоп, Р.А. et al. (2013). Небелковая аминокислота BMAA неправильно включается в человеческие белки вместо l-серина, вызывая неправильную укладку и агрегацию белка.