Аминокислоты аргинин: L-аргинин с точки зрения доказательной медицины
Аминокислота аргинин | Продукты с высоким содержанием L-аргинина
Диетические добавки L-аргинина стали чрезвычайно популярными среди спортсменов, а также тех, кто с головой окунулся в мир бодибилдинга и правильного питания. Существуют утверждения, что L-аргинин способен увеличить поступление кислорода к мышцам, и уменьшить накопление молочной кислоты. А еще этому веществу приписывают способность исцелять от многочисленных болезней, начиная от повышенного давления и стресса, заканчивая бесплодием, коронарной болезнью и диабетом 2-го типа.
В этой короткой статье мы расскажем, что такое L-аргинин, на что он действительно способен, и существуют ли доказательства его целебных свойств.
Что такое L-аргинин и какова его функция?
L-аргинин — это форма аминокислоты аргинина, которая входит в число 20 аминокислот, составляющих основу белков.
Аргинин естественно синтезируется в теле здорового человека, то есть эта аминокислота не является незаменимой. Однако, при определенных условиях, например, в детстве или при некоторых болезнях, организм не вырабатывает ее в достаточном количестве. Поэтому аргинин считается условно незаменимой (полузаменимой) аминокислотой.
L-аргинин жизненно необходим нашему организму для многих метаболических процессов, включая:
- синтез белка, в частности синтез трех специфических аминокислот: пролина, глутамата (из глутамина) и агматина;
- образование креатина — важного питательного вещества;
- орнитиновый цикл (мочевинообразования), с помощью которого токсичное вещество аммиак превращается в мочевину, после чего переходит в мочу;
- синтез оксида азота (NO).
Оксид азота участвует в ряде физиологических процессов, таких как регуляция артериального давления, передача нервных импульсов, свертывание крови и иммунный ответ. А поскольку оксид азота образуется путем деаминирования аминокислоты аргинина, становится понятным, почему люди используют добавки L-аргинина в спортивной диете для регуляции артериального давления.
Эффективность L-аргинина в спортивной диете
Многие люди принимают добавки L-аргинина для улучшения своих спортивных показателей за счет повышения синтеза оксида азота.
Оксид азота вызывает расширение сосудов, увеличивает приток крови к работающим мышцам. Считается, что L-аргинин улучшает транспортировку питательных веществ и кислорода к мышцам, одновременно снижая молочную кислотность. L-аргинин дополнительно связывают с повышением секреции гормона роста, что может стимулировать рост мышц и способствовать их быстрому восстановлению.
Однако доказательств такого действия L-аргинина зафиксировано не было. Многочисленные исследования показали незначительное или вообще полное отсутствие какого-либо увеличения выработки оксида азота и улучшения спортивных показателей после использования добавок L-аргинина.
Обзор 62 американских научных публикаций относительно безопасности применения диетической добавки L-аргинина, и L-аргинина в сочетании с кофеином или креатином, не обнаружил свидетельств в пользу того, что такие добавки повышают производительность, либо сокращают время восстановления после тренировки. Все исследования сосредоточили внимание только на взрослых в возрасте от 19 до 50 лет и включали малую выборку женщин. Поэтому трудно сказать, будут ли эти результаты одинаковыми для более широкой выборки людей.
В одном из опытов, проведенном в Национальном институте Рио-де-Жанейро, приняли участие 15 тренированных бегунов, которых разделили на две группы. Одна группа ежедневно принимала по 6 г L-аргинина, другая — плацебо. После 4 недель приема добавок, бегуны выполнили два забеги по 5 км на время. Образцы крови были взяты 4 раза: в состоянии покоя, сразу после первого забега, сразу после второго забега и через 20 минут после второго забега. Анализы крови не показали существенных изменений в инсулиноподобном факторе роста 1. Также не было обнаружено снижения содержания аммиака и молочной кислоты. Время бега не отличался существенно между двумя подопытными группами.
По результатам этого эксперимента было установлено, что 4-недельный прием суплемента L-аргинина не вызывал полезных изменений в метаболических и гормональных показателях, кроме тех, которые были достигнуты с помощью упражнений.
Похожие результаты были получены в Национальном институте физической культуры в Барселоне. Независимо от того, потребление L-аргинина спортсменами было увеличено с помощью пищи, или с помощью добавок, не было обнаружено никакого влияния на уровень оксида азота или физическую производительность.
Для сравнения, приведем два исследования, которые демонстрируют умеренное повышение спортивных показателей. В одном из них французские ученые обнаружили уменьшение молочной кислотности при внутривенном введении L-аргинина. В другом — британские ученые установили снижение потребления кислорода во время тренировок. Однако, оба исследования были очень маленькими, с участием только 8-9 участников.
Собственно, почти все исследования, показывающие положительные результаты приема L-аргинина, были мелкие по размерам и сосредотачивались только на тренированных атлетах.
Таким образом, доказательства способности L-аргинина повышать физическую эффективность, не являются убедительными и в полной мере достоверными.
Подытоживая вышесказанное: существует мало свидетельств положительного воздействия добавок L-аргинина на спортивные показатели или время восстановления после тренировки. Не наблюдается увеличения концентрации оксида азота или производства гормонов роста после приема этих добавок.
Эффективность употребления L-аргинина при диабете 2-го типа
L-аргинин может положительно влиять на организм больных диабетом 2-го типа посредством двух различных механизмов.
Во-первых, L-аргинин напрямую связан с процессами метаболизма глюкозы и секреции инсулина, которые нарушены у диабетиков 2-го типа.
Во-вторых, L-аргинин имеет потенциальный защитный эффект для сердечно-сосудистой системы. Как известно, больные диабетом часто страдают от нарушения функции системы кровообращения и ишемической болезни сердца. Активность аргиназы, фермента, который деградирует L-аргинин, у диабетиков повышается. В результате, уменьшается производство оксида азота, что приводит к дефектам функции системы кровообращения и повышает риск возникновения сердечно-сосудистых заболеваний.
В итальянском Институте Сан-Раффаэле было проведено исследование эффективности длительной L-аргининовай терапии в предотвращении или замедлении развития сахарного диабета 2-го типа. В опыте приняли участие 144 человека с нарушением толерантности к глюкозе и метаболическим синдромом. В течение 18 недель наблюдений оказалось, что заболеваемость диабетом в группе, которая принимала l-аргинин не снизилась, по сравнению с группой плацебо. Однако группа, которая принимала L-аргинин, показала значительное уменьшение массы жира и окружности талии, при этом сохранив массу мышц. Кроме того, было установлено улучшение чувствительности к инсулину. А уже после 30-месячного периода наблюдений группа L-аргинина проявила большую способность к восстановлению контроля над уровнем глюкозы в крови и, по сути, регресс симптомов сахарного диабета.
Более короткое, 3-месячное исследование с участием 12 худых диабетиков 2-го типа выявило значительные улучшения функций системы кровообращения и утилизации глюкозы у лиц, которые ежедневно употребляли по 9 граммов добавки L-аргинина.
Похожие результаты были замечены также у диабетиков 2-го типа с ожирением. Вместе с 21-дневной программой физических тренировок и диетой, половина испытуемых принимала добавки L-аргинина (8,3 грамма в день), другая половина участников принимала плацебо. В группе L-аргинина наблюдалось снижение давления крови и секреции инсулина, а также снижение веса без потери мышц.
Заметим, что все три исследования были проведены теми же авторами. Опираясь на их результаты можно утверждать, что L-аргинин действительно способствует потере веса при заболевании диабетом 2-го типа, при этом сохраняя массу мышц на стабильном уровне. Четкие выводы можно будет сделать только после проведения большего количества разнообразных исследований.
Как итог: L-аргинин может положительно влиять на функцию системы кровообращения, артериальное давление, потерю веса и чувствительность к инсулину у диабетиков 2-го типа. Однако нет доказательств того, что аргинин помогает предотвратить развитие диабета у людей с предиабетом.
Применение L-аргинина при сердечно-сосудистых заболеваниях
На основании сразу двух исследований, проведенных китайскими и американскими учеными, подтверждено способность L-аргинина снижать как систолическое (верхнее), так и диастолическое (нижнее) артериальное давление у лиц, страдающих от гипертонии. Метаанализ, который оценивал 11 различных исследований с участием 387 пациентов, подтвердил существенное снижение артериального давления после приема добавки L-аргинина.
В 2000 году польскими кардиологами была установлена причастность L-аргинина к повышению толерантности пациентов с сердечно-сосудистыми заболеваниями (стенокардией) к физическим нагрузкам. Однако L-аргинин, похоже, не помогает расширить суженные сосуды при стенокардии.
Другой метаанализ, который включает 12 исследований и 492 участников, показал заметное улучшение в функции эндотелия (функция системы кровообращения) вследствие употребления добавок L-аргинина.
Гестационная гипертензия и преэклампсия
Два больших метаанализа (1, 2) показали, что L-аргинин значительно снижает систолическое (но не диастолическое) артериальное давление у беременных женщин и уменьшает риск преждевременных родов.
Вывод: в последнее время появились перспективные результаты использования L-аргинина в контроле артериального давления у пациентов с гипертензией и преэклампсией.
L-аргинин при лечении нервных расстройств
Целью исследования, проведенного в Институте экспериментальной эндокринологии в Братиславе, было оценить возможный модуляторный эффект лечения L-лизином и L-аргинином на нейроэндокринную активацию во время психосоциального стресса у здоровых людей с относительно высокой тревожностью.
29 участников эксперимента на верхней границе нормального диапазона шкалы признака тревожности принимали в течение 10 дней смесь L-лизина и L-аргинина (по 3 г в сутки). Затем объекты исследования подверглись воздействию психосоциального стресса через выступление с речью на публике, после чего были измерены их уровни гормонов, активация сердечно-сосудистой системы и электрическая проводимость кожи.
Оказалось, что употребление аминокислот привело к повышению уровня АКТГ, кортизола, адреналина, норадреналина и гальванической реакции кожи во время стресса по сравнению с группами, получавшими плацебо.
Результаты этого исследования подтверждают гипотезу о том, что L-лизин в комбинации с L-аргинином, который может вызвать анксиолитические (транквилизаторные) эффекты, меняет гормональные реакции во время психосоциального стресса. Это может представлять собой нормализацию уровня гормонов до такого, который наблюдался у людей с низкой тревожностью.
Следовательно, при употреблении с лизином, L-аргинин может помочь устранить тревогу, вызванную стрессом. Однако трудно однозначно утверждать, является ли это «заслугой» лизина, L-аргинина, или же смеси обеих этих аминокислот.
L-аргинин при лечении эректильной дисфункции
Некоторые верят в то, что L-аргинин способен помочь при эректильной дисфункции путем увеличения количества оксида азота, а следовательно, и притока крови к половым органам. Сам по себе L-аргинин не является особенно эффективным. Однако, его употребление в сочетании с другими веществами, особенно такими как пикногенол (экстракт коры сосны приморской), может привести к желаемым результатам.
Неподтвержденные эффекты от употребления L-аргинина
Кроме задокументированных и подтвержденных исследованиями фактов о влиянии аргинина на организм человека, в средствах массовой информации встречается много непроверенных данных о возможностях этой аминокислоты. Ниже приводим краткий перечень случаев, в которых положительные эффекты от употребления аргинина ни были задокументированы или совсем отсутствуют.
- Последствия СПИДа. Прием L-аргинина перорально вместе с жирными кислотами омега-3 и сбалансированной пищевой добавкой в течение 6 месяцев не улучшает массы тела, процента жира, запасов энергии или иммунную функцию ВИЧ-позитивных людей.
- Высотная болезнь. Ранние исследования показали, что L-аргинин не уменьшает проявлений высотной болезни.
- Рак молочной железы. Не существует доказательств того, что прием L-аргинина перед химиотерапией облегчает реакцию на нее у людей с раком молочной железы.
- Бесплодие. Некоторые ранние исследования показали, что прием 16 граммов L-аргинина ежедневно увеличивает количество яйцеклеток, собранных у женщин, проходящих ЭКО. Однако, это не повышает уровень беременности. Другие исследования показали, что употребление добавок L-аргинина не улучшает качество спермы у мужчин с невыясненным бесплодием.
- Туберкулез. Добавление аргинина к стандартному лечению туберкулеза не помогает облегчить симптомы или избавиться от инфекции.
- Воспаление мочевого пузыря. Прием L-аргинина перорально уменьшает боль и некоторые симптомы воспаления мочевого пузыря, хотя улучшения могут появиться спустя 3 месяца. Однако L-аргинин, не снижает необходимость ночного мочеиспускания и не снижает частоту мочеиспускания.
- Головная боль (мигрень). Применение L-аргинина перорально вместе с болеутоляющим препаратом ибупрофеном, эффективно при лечении мигрени. Эта комбинация иногда начинает работать через 30 минут после приема. Однако трудно утверждать, сколько положительного эффекта связано с L-аргинином, поскольку ибупрофен самостоятельно способен облегчить проявления мигрени.
- Трансплантация почек. Существуют противоречивые данные о влиянии L-аргинина на людей с трансплантацией почек. Нет доказательств положительного влияния.
- Респираторные инфекции. Существуют заявления о том, что прием L-аргинина перорально в течение 60 дней предотвращает рецидив респираторных инфекций у детей.
- Профилактика простуды. Нет доказательств положительного влияния.
- Женские сексуальные проблемы. Нет доказательств положительного влияния.
- Ранения. Применение L-аргинина не улучшает заживление ран.
Необходимо провести дополнительные исследования для оценки эффективности применения L-аргинина в перечисленные выше целях.
Продукты с наибольшим содержанием L-аргинина
В таблице принята среднесуточная потребность в аргинине, равная 5000 мг (5 граммов). Это средний показатель для среднестатистического человека. Для спортсменов норма аргинина может достигать 9 граммов в сутки. Столбец «Процент суточной потребности» показывает, на сколько процентов 100 грамм продукта удовлетворяют суточную потребность человека в данной аминокислоте.
Название продукта
|
Содержание аргинина в 100 г
|
Процент суточной потребности
|
Семена тыквы
| 5353 мг | 107% |
Семена кунжута
| 3326 мг | 66% |
Арахис
|
2975 мг
|
60%
|
Соя (зерно)
|
2611 мг
|
52%
|
Яичный порошок
|
2460 мг
|
49%
|
Кедровый орех
|
2413 мг
|
48%
|
Фундук
|
2300 мг
|
46%
|
Грецкий орех
|
2278 мг
|
46%
|
Миндаль
|
2190 мг
|
44%
|
Кешью
|
2123 мг
|
42%
|
Чечевица (зерно)
|
2050 мг
|
41%
|
Фисташки
|
2012 мг
|
40%
|
Семена подсолныха
|
1785 мг
|
36%
|
Горох (лущеный)
|
1620 мг
|
32%
|
Кета
|
1400 мг
|
28%
|
Сыр «Пармезан»
|
1315 мг
|
26%
|
Мясо (куриное)
|
1230 мг
|
25%
|
Брынза (из коровьего молока)
|
1220 мг
|
24%
|
Сельд нежирная
|
1200 мг
|
24%
|
Мясо (индейки)
|
1170 мг
|
23%
|
Мясо (бройлера)
|
1170 мг
|
23%
|
Желток куриного яйца
|
1160 мг
|
23%
|
Крупа гречневая (ядрица)
|
1120 мг
|
22%
|
Фасоль (зерно)
|
1120 мг
|
22%
|
Окунь морськой
|
1100 мг
|
22%
|
Горбуша
|
1070 мг
|
21%
|
Мясо (говядина)
|
1040 мг
|
21%
|
Кому стоит принимать добавку L-аргинина?
Если вы здоровы и питаетесь сбалансированной диетой, маловероятно, что вы почувствуете нехватку аргинина. Однако при хронических заболеваний количество фермента аргиназы может увеличиваться. Этот фермент деградирует аргинин и может привести к его дефициту.
Особенно это касается лиц, страдающих сахарным диабетом 2-го типа, коронарную недостаточность и гипертонию. Таким людям врачи могут рекомендовать добавку L-аргинина.
Если же говорить о спортсменах, бодибилдерах и сторонниках здорового питания, нужно понимать, что тезисы о пользе аргинина являются слабыми или неподтвержденными. Часто информация противоречит действительности, ведь существует так много желающих обогатиться на продаже «волшебных таблеток».
Пищевые добавки L-аргинина могут вызвать нежелательные побочные эффекты, такие как боли в животе, вздутие, диарею, аллергию, воспаление дыхательных путей, ухудшение астмы и снижение артериального давления. Поэтому будьте осторожны, всегда консультируйтесь со специалистом перед приемом любых суплементы диеты. А лучше — ешьте больше натуральных продуктов, которые естественно содержат много аминокислоты L-аргинина!
В целом же, L-аргинин не является первой вещью, за которую следует хвататься для повышения физической производительности. Применение этой аминокислоты в виде добавок помогает улучшить состояние людей с определенными хроническими заболеваниями.
L-аргинин
Описание
Аргинин (2-амино-5-гуанидинпентановая кислота) – алифатическая основная α-аминокислота. Оптически активна, существует в виде L и D-изомеров. Аргинин – это заменимая аминокислота, синтезирующаяся в печени; однако в моменты стресса или при травмах аргинин становится незаменимым. Эта аминокислота необходима для нормального функционирования гипофиза. Вместе с орнитином, фенилаланином и другими химическими веществами нервной системы, аргинин требуется для синтеза и высвобождения гормона роста гипофиза.
Источники
Арахис и арахисовое масло, бурый рис, воздушная кукуруза, изюм, необрушенные хлебные злаки, овсянка, орехи, плоды рожкового дерева, продукты из цельных зерен пшеницы, семена кунжута, семена подсолнечника, шоколад.
Свойства
Аргинин стимулирует гипофиз для высвобождения гормона роста. Он усиливает секрецию гормона, высвобождающего гормон роста, блокируя действие другого гормона, соматостатина, действующего в качестве тормоза в гипофизе и снижающего производство и высвобождение гормона человеческого роста.
Аргинин является непосредственным предшественником эндогенного оксида азота, который синтезируется клетками сосудистого эндотелия. Важность этой функции аргинина невозможно переоценить, поскольку эндогенный оксид азота обладает выраженным сосудорасширяющим и антиагрегационным действием и опосредует физиологические эффекты многих вазодилатирующих гормонов и лекарственных веществ. У большинства больных сердечно-сосудистыми заболеваниями наблюдается резкое уменьшение продукции эндогенного азота, в результате содержание аргинина резко снижается, так как в условиях атеросклеротического поражения эндотелия большая часть аргинина метаболизируется в диметиларгинин. Более того, сам диметиларгинин является конкурентным ингибитором синтетазы оксида азота, что еще больше усугубляет дефицит оксида азота. Конечные продукты обмена аргинина, вырабатываемые ферментами аргиназой, декарбоксилазой аргинина и синтазой окиси азота, играют важную роль в заживлении ран, иммунной реакции, биологии опухолей и регулировании воспалительных процессов. У мужчин низкое содержание аргинина связывается с пониженным содержанием сперматозоидов.
Аргинин является субстратом для ферментов, называемых NO-синтазами, NO является мощным сосудорасширяющим фактором, регулирующим поступление крови в органы и ткани тела, в том числе к волосяным луковицам. Таким образом, L-аргинин улучшает микроциркуляцию, а, следовательно, доставку питательных и структурных компонентов, необходимых для роста волос
Применение
Аргинин помогает в работе иммунной системы и, следовательно, полезен людям, восстанавливающимся после болезни или хирургической операции, помогает при заживлении ран и ожогов. Назначение аргинина в качестве пищевой добавки больным ИБС и облитерирующим атеросклерозом нижних конечностей сопровождается достоверным увеличением продукции эндогенного оксида азота и, как следствие, уменьшением агрегации тромбоцитов, вазодилатацией коронарных и переферических сосудов и снижением артериального давления. Именно улучшением реологических свойств крови и расширением периферических сосудов объясняется значительное улучшение состояния больных с сердечной недостаточностью при долговременном назначении аргинина.
Потребность в аргинине особенно велика у мужчин, семенная жидкость на 80 % состоит из этого белкового строительного материала, и дефицит его может привезти к бесплодию. Аргинин же способствует увеличению производства сперматозоидов.
Входит в состав следующих препаратов:
Аргинин — польза для здоровья
Аргинин — это частично незаменимая или условно незаменимая аминокислота. Не существует установленной суточной нормы приема, поскольку предполагается, что организм производит ее в достаточном количестве. Аргинин синтезируется в печени и его предшественниками являются аминокислоты глутамин и цитруллин. Существует аргинин в виде двух изомеров –L-аргинин и D-аргинин.
Аргинин играет важную роль в заживлении ран, иммунной функции, снижении уровня аммиака в организме, делении клеток и высвобождении гормонов, поддержке работы почек и снижении артериального давления.[1]
L-аргинин как антигипертензивное средство
Аргинин является предшественником оксида азота (NO), который выполняет ключевую функцию в снижении кровяного давления и поддержке работы почек. Согласно исследованиям, аргинин стимулирует выработку эндогенного NO, обладающего сосудорасширяющим свойством. Ученые утверждают, что этот внутренний биохимический механизм и является причиной эффективности аргинина в снижении артериального давления.
Dong, J. Y., Qin, L. Q., Zhang, Z., Zhao, Y., Wang, J., Arigoni, F., & Zhang, W.(2011). Effect of oral L-arginine supplementation on blood pressure: a meta-analysis of randomized, double-blind, placebo-controlled trials. American heartjournal, 162(6), 959-965
*Если вы принимаете какие-либо препараты для снижения давления, обязательно проконсультируйтесь с врачом перед началом терапии аргинином.
L-аргинин и поддержка работы почек
Производство оксида азота (NO)
снижается при почечной недостаточности, в частности из-за снижения выработки NO эндотелием, поскольку эндотелий сосудов является самым большим «органом» в организме. Фактические данные указывают на то, что дефицит NO способствует погрессированию сердечно-сосудистых заболеваний и поражения почек.[2]
Двумя возможными причинами дефицита NO являются ограничение биодоступности L-аргинина, который является субстратом для выработки NO, и повышенный уровень циркулирующих эндогенных ингибиторов NO-синтазы (особенно диметиларгинина – D-аргинина). Снижение доступности L-аргинина при хронической болезни почек связано с нарушением биосинтеза этой аминокислоты в почках. Кроме того, ингибирование транспорта L-аргинина в эндотелиальные клетки и переброска L-аргинина в другие метаболические пути (например, с участием аргиназы) также могут снизить его доступность. Повышенные уровни D-аргинина в плазме крови и тканях при хронических заболеваниях почек являются причиной как снижения почечной экскреции, так и снижения катаболизма фермента диметиларгининдиметиламиногидролазы.[3]
Терапия L-аргинином показала свою эффективность в поддержке работы почек при хронических заболеваниях почек разной этиологии.[4]
Взаимодействие з другими препаратами
Антикоагулянты и антитромбоцитарные препараты, а так же травы и добавки. Эти виды лекарств, трав и пищевых добавок снижают свертываемость крови. Параллельный прием L-аргинина может увеличить риск кровотечения.
Препараты от давления, включая травы и пищевые добавки. Сочетание L-аргинина с лекарствами от повышенного давления, травами или добавками может увеличить риск слишком низкого давления.
Лекарства от диабета, так же травы и пищевые добавки. L-аргинин может снизить уровень сахара в крови у людей с диабетом. Если вы принимаете лекарства, травы или добавки от диабета возможно, вам потребуется скорректировать дозировку.
Изопротеренол. Использование этого сердечного лекарства с L-аргинином может привести к слишком низкому давлению.
Калийсберегающие диуретики — не следует принимать с L-аргинином, поскольку это может привести к развитию гиперкалиемии.
Силденафил (Виагра). Использование этого лекарства от эректальной дисфункции с L-аргинином может привести к слишком низкому давлению.
Возможные побочные реакции:
Терапия аргинином считается безопасной, однако могут возникать тошнота, рвота, диарея, головокружение, головная боль, приливы, потливость, боль в животе, боль в мышцах / суставах или боль / покраснение / припухлость в месте инъекции.
Побочные реакции при внутривенном введении возникают гораздо реже, чем при оральном приеме.
Источники
- https://ods.od.nih.gov/factsheets/ExerciseAndAthleticPerformance-HealthProfessional/
- https://www.tandfonline.com/doi/full/10.3109/0886022X.2010.541583
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2756810/
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2756810/
22.12.2020
полезные свойства, побочные эффекты и рекомендации по использованию. Какие преимущества L-аргинина
L-аргинин – это полезный питательный микроэлемент, который также известен как аминокислота. Данный тип вещества используется для создания белковых соединений. При этом все аминокислоты условно разделены на несколько категорий – заменимые, которые вырабатываются в организме человека, и незаменимые, поступающие исключительно с продуктами питания.
Несмотря на подобную классификацию, аргинин является условно незаменимым. Это означает, что данное вещество переходит в разряд незаменимых аминокислот в определенных условиях. Самыми распространенными из них являются беременность, период развития у маленьких детей, а также лечение заболеваний и травм.
Данное вещество необходимо для генерации организмом оксида азота. Этот микроэлемент представляет собой сигнальную молекулу, которая необходима для выполнения ряда процессов в организме, включая нормализацию кровотока, выполнение задач митохондрий и обеспечение клеточной связи. Помимо этого, L-аргинин выступает в качестве предшественника прочих аминокислот – глутамата, пролина и креатина, которые необходимы для работы иммунной системы. Аргинин также важен для развития Т-клеток, которые также известны как лейкоциты, необходимые для иммунного отклика.
Поскольку это вещество используется в организме человека для выполнения ряда важных процессов, его недостаток может привести к нарушению работы ряда систем и органов. Это, в конечном итоге, может негативно отразиться на состоянии здоровья и самочувствии.
Как известно, L-аргинин генерируется несколькими способами. Он может синтезироваться из цитруллина за счет расщепления белков или же путем включения в рацион белковой пищи. Наибольшая концентрация этой аминокислоты наблюдается в таких продуктах как мясо, молочные продукты, орехи, соевые бобы и рыба. При этом средний суточный объем потребления данного вещества из продуктов питания составляет 4–6 граммов.
Еще одним источником l-аргинина являются специализированные пищевые добавки. Они доступны и чаще всего представлены в виде порошка, жидкости, капсул и таблеток. В этой статье мы рассмотрим полезные свойства аминокислоты и особенности использования добавок на ее основе.
Какие преимущества обеспечивает потребление L-аргинина
Пищевые добавки с высоким содержанием данной аминокислоты включают в свой рацион различные группы населения, в том числе спортсмены, люди с высоким кровяным давлением и многие другие. В некоторых случаях L-аргинин используется для лечения людей, чье здоровье находится в критическом состоянии.
Исследования, проводимые учеными, подтвердили, что потребление данной аминокислоты может быть чрезвычайно полезным для человека. Однако их результаты неоднозначны, из-за чего заявления насчет эффективности L-аргинина, поступающие от производителей добавок, могут быть недостоверны.
Улучшение показателей при занятиях спортом
Некоторые результаты исследований свидетельствуют о том, что прием пищевых добавок с высоким содержанием L-аргинина может улучшать показатели во время выполнения физических упражнений. Подобный эффект связывают с увеличением количества оксида азота в крови, что существенно улучшает кровоток и обеспечивает насыщение мышц кислородом.
Так, проводимое в 2017-ом году исследование с участием 56-ти футболистов показало, что регулярное потребление 2-х граммов аминокислоты на протяжении 45-ти дней значительно повышает физические показатели. Кроме того, потребление 6-ти граммов этого вещества за один час до тренировки позволяло повышать уровень оксида азота в крови и увеличивать выносливость спортсменов.
Несмотря на это, большинство исследований, в рамках которых изучалась данная взаимосвязь, показали, что L-аргинин не позволяет улучшить результаты спортсменов. В связи с этим добавки этой аминокислоты для достижения более высоких результатов в спорте рекомендуется заменить на L-цитруллин.
Нормализация кровяного давления
Нередко можно встретить информацию о том, что пищевые добавки с высоким содержанием л аргинина могут нормализовать уровень кровяного давления. При этом исследования подтвердили, что включение в рацион аминокислоты позволяет понизить уровень систолического и диастолического давления. Данная особенность связана с тем, что оксид азота, выработка которого увеличивается в результате потребления аргинина, обеспечивает расслабление клеток в кровеносных сосудах и, как следствие, нормализует давление.
Анализ результатов исследований, проводимых в 2016-ом году, показал, что употребление пищевых добавок L-аргинина и внутривенное введение этого вещества существенно снижает систолическое и диастолическое давление у взрослых.
Лечение критических заболеваний
Врачи нередко используют аргинин в ситуациях, когда пациент подвержен риску в результате инфекции или травмы. Однако данная аминокислота используется лишь в случае, если организм не способен самостоятельно генерировать вещество.
Уменьшение количества L-аргинина в крови после операции или во время серьезных заболеваний может стать причиной развития ряда нарушений, а именно ухудшения кровотока и работы иммунной системы. В связи с этим добавки аргинина нередко используются при лечении различных болезней. Так, пероральное или внутривенное введение этой аминокислоты используется при некротическом энтероколите, сепсисе, ожогах, опасных травмах, хронических заболеваниях и ранах, представляющих опасность для жизни.
Нормализация уровня сахара в крови
Нередко L-аргинин используется для лечения диабета. Это связано с его способностью улучшать выработку глюкозы и повышать уровень чувствительности к инсулину.
Оксид азота, генерирующийся за счет этой аминокислоты, влияет на то, как организм реагирует на инсулин – гормон, отвечающий за транспортировку сахара в клетки, где он преобразуется энергию. Поэтому увеличение количества оксида азота может повысить эффективность использования сахара организмом.
Проводимые учеными исследования показывают, что длительное использование пищевых добавок с L-аргинином существенно снижает риск развития диабета. Так, эксперимент с участием группы из 144-х человек с нарушением регуляции уровня сахара в крови продемонстрировал, что потребление 6,4 грамма аминокислоты в день на протяжении 18-ти месяцев снижает вероятность развития диабета. Более того, данный эффект сохраняется в течение 90-месячного периода.
Прочие возможные полезные свойства L-аргинина
Помимо всех перечисленных выше полезных свойств, Л-аргинин обладает рядом других преимуществ, которые позволяют использовать его для:
|
Но стоит отметить, что данный список далеко не полон. В данный момент остается неизученным влияние L-аргинина на ожирение, болезни сердца, онкологические заболевания, СПКЯ, бесплодие и повышенный уровень тревожности. Тем не менее, изучение влияния L-аргинина на людей с различными заболеваниями очень ограничено и не обеспечивает 100-процентную уверенность в полезных свойствах этой аминокислоты, что подчеркивает необходимость проведения дополнительных исследований.
Также важно обратить внимание на то, что многие люди принимают добавки с высоким содержанием этого питательного вещества для снижения риска развития простудных заболеваний и избавления от лишнего веса. При этом ни один из перечисленных эффектов не подтвержден научными исследованиями.
Что нужно знать о побочных эффектах от приема L-аргинина
Большинство исследований продемонстрировали, что L-аргинин не представляет опасности для человеческого организма. Более того, его прием крайне редко вызывает побочные эффекты даже при условии непрерывного потребления на протяжении одного года. Однако включение в рацион чрезмерно большого количества этой аминокислоты (более 9-ти граммов в день) может привести к нежелательным последствиям в виде диареи, вздутия живота и тошноты.
При этом 90-дневное исследование с участием 142-х человек показало, что ежедневное потребление 30-ти граммов аргинина не вызывает побочных эффектов. Исходя из этого, ученые сделали вывод, что потребление даже больших доз аминокислоты абсолютно безопасно при условии использования добавок в рамках непродолжительного или короткого временного периода.
Несмотря на то, что эти добавки не представляют опасности, некоторым группам населения рекомендуется избегать их приема, а именно больным астмой, циррозом печени, заболеваниями почек и людям с дефицитом гуанидиноацетатметилтрансферазы. Последнее заболевание относится к числу наследственных расстройств, влияющих на выработку аргинина.
Рекомендации по приему
Объем потребления этого питательного вещества напрямую зависит от целей. Так, например, для нормализации артериального давления используются объемы от 6-ти до 30-ти граммов в день. При этом исследования показали, что для лечения эректильной дисфункции вполне достаточно использовать л-аргинин для мужчин в объеме от 1,5 до 5-ти граммов, а для лечения преэклампсии у женщин доза обычно колеблется от 3-х до 4-х граммов в день.
Несмотря на то, что высокие объемы аминокислоты часто применяются в исследованиях, врачи рекомендуют ежедневно потреблять не более 9-ти граммов этого питательного вещества. Подобный прием позволит избежать побочных эффектов и нарушения работы ЖКТ.
Также как и прочие аминокислоты, L-аргинин следует принимать между приемами пищи. Это позволит обеспечить максимальный уровень усвоения.
Что нужно знать о передозировке
Аргинин считается безопасной пищевой добавкой даже при условии ее потребления в больших объемах. Однако включение в рацион больших дозировок этого вещества может быть опасным для детей.
Взаимодействие с другими препаратами
L-аргинин способен взаимодействовать с некоторыми лекарственными препаратами, а именно с:
|
Помимо этого, аминокислота может вступать в реакцию с определенными пищевыми добавками и травами. К их числу относятся:
|
Хранение и особенности приема
Для сохранения свойств питательного вещества важно хранить его в прохладном и сухом месте. Крайне нежелательно подвергать аргинин воздействию тепла и влаги.
Прием аргинина при беременности и в период кормления грудью
Чаще всего добавки L-аргинина принимают во время беременности лишь при определенных обстоятельствах. При этом объем потребления устанавливается лечащим врачом на основании установленных причин приема. Самыми распространенными рекомендациями по назначению этой добавки являются преэклампсия или риск внутриутробного ограничения роста.
Некоторые исследования подтверждают, что L-аргинин может положительно отразиться на протекании и исходе беременности. Более того, эта добавка положительно воздействует на здоровье плода. Это обусловлено тем, что во время вынашивания организм матери испытывает более высокую потребность в питательных веществах, в том числе в аргинине. Удовлетворить подобную потребность можно при помощи соблюдения диеты с высоким содержанием белковой пищи. Однако в некоторых случаях этого может быть недостаточно, в результате чего потребуется включение в рацион белковых добавок и аминокислот. Потребление последних особенно актуально при сильном токсикозе. При этом важно помнить, что вся польза аргинина, как и прочих добавок, принимаемых во время беременности, должна предварительно определяться лечащим врачом.
Влияние аргинина на развитие ребенка в период кормления грудью до сих пор остается не исследованным. Поэтому перед включением его в рацион важно спросить лечащего врача о том, является ли прием соответствующих добавок безопасным и необходимым.
Применение добавок L-аргинина среди определенных групп населения
Аргинин является абсолютно безопасной аминокислотой для многих групп населения, включая лиц пожилого возраста и беременных женщин. Но прием натуральной добавки нежелателен людям с заболеваниями печени или почек.
В некоторых случаях добавки с высоким содержанием этого питательного микроэлемента назначаются маленьким детям. При этом дозировка строго контролируется лечащим врачом. Это обусловлено тем, что передозировка аминокислотой у детей может приводить к серьезным нарушениям здоровья и даже к летальному исходу.
Альтернативные добавки
После попадания в пищевод L-аргинин быстро усваивается кишечником и печенью, из-за чего данное вещество крайне редко попадает в кровоток и поступает к другим органам. По этой причине многие исследователи рекомендуют для повышения аргинина в крови использовать добавки L-цитруллина – вещества, которое является предшественником аминокислоты.
L-цитруллин относится к числу незаменимых аминокислот и представляет собой соединение, которое за счет ферментации в почках преобразуется в L-аргинин. Как показывают результаты исследований, добавки с высоким содержанием цитруллина более эффективны и значительно повышают количество аргинина в крови. Помимо этого, они обеспечивают все те же эффекты, что и прием L-аргинина.
Например, в одном из исследований ученым удалось выяснить, что цитруллин позволяет снизить артериальное давление и улучшить эрекцию. Помимо этого, добавление в рацион L-цитруллина как самостоятельной добавки, так и в сочетании с L-аргинином может оказывать положительное влияние на спортивные результаты и увеличивать скорость восстановления мышц после длительных нагрузок.
Также определенные исследования продемонстрировали, что добавки цитруллина могут быть более эффективными, чем L-аргинина, при использовании с целью улучшения спортивных результатов. В связи с этим спортсмены могут получить больше пользы от L-цитруллина или его сочетания с L-аргинином, чем от аргинина обособленно.
Аминокислота L-аргинин для птиц | МЕГАМИКС
Кормовая компания Мегамикс
Контакты:
Адрес: ул. Б.Грузинская, д. 61, стр.2
123056
г. Москва
Телефон: (495) 123-34-45
Электронная почта: [email protected]
55.772386,37.584479
Адрес: п. Первомайский, промышленная зона
040706
Республика Казахстан, Алматинская обл.
Телефон: +7 (727) 299-39-99
Электронная почта: [email protected]
44.800584,78.1726
Адрес: ул.Городецкая 38А, офис 16
220125
Республика Беларусь, г. Минск
Телефон: +7 (017) 361-60-61, 361-60-62
Электронная почта: [email protected]
53.78897,27.977427
Адрес: Гипрозем 16
734067
Республика Таджикистан, г.Душанбе
Телефон: +9 (22) 372-31-08-63
Электронная почта: [email protected]
41.285265,69.309687
Адрес: ул. Фаргона йули, 23
100005
Республика Узбекистан, г.Ташкент
Телефон: +998 (71) 291-62-49
Электронная почта: [email protected]
41.285265,69.309687
Адрес: ул.Добролюбова, 53/4 офис35
г. Ставрополь
Телефон: +7(8652)99-70-17
Электронная почта: [email protected]
45.037088,41.990607
Адрес: пер. Почтовый, д. 9
460000
г. Оренбург
Телефон: +7 (8442) 97-97-97 доб. 181
Электронная почта: [email protected]
51.760596,55.108337
Адрес: ул.Нальчикское шоссе,13
Ставропольский край, Пятигорск
Телефон: +7-926-029-79-00
Электронная почта: [email protected]
44.00935,43.104312
Адрес: Ракитянский р-он, ул. Пролетарская, д. 2А.
309310
Белгородская обл., п. Ракитное
Телефон: +7 (8442) 97- 97- 97 доб. 496
Электронная почта: [email protected]
50.834087,35.834156
Адрес: ул. Куйбышева, 1
Челябинская область, г.Коркино
Телефон: +7 (8442) 97-97-97 доб. 491
Электронная почта: [email protected]
54.900808,61.396526
Адрес: ул. Дорожная, 5г
399540
Липецкая область, с. Тербуны
Телефон: +7 (8442) 97-97-97 доб.432
Электронная почта: [email protected]
52.123517,38.273675
Адрес: пос. Новофедоровское, д.Кузнецово, а/д «Украина», 60 км
108805
г. Москва
Телефон: +7 (495)122-23-70
Электронная почта: [email protected]
55.454195,36.949652
Адрес: пл. А.Невского, д. 2, БЦ Москва, оф. 1108
191167
г. Санкт-Петербург
Телефон: +7 (8442) 97-97-97 доб. 172
Электронная почта: [email protected]
59.924697,30.386157
Адрес: ул. Хрустальная, д. 107, оф.1
400123
г. Волгоград
Телефон: (8442) 97-97-97
Электронная почта: [email protected]
48.793832,44.534699
Аминокислота «Аргинин»
Общие сведения об аминокислоте
Аргинин или L-Arginine(та форма в которой вещество находится в человеческом организме) является условно незаменимым аминокислотным соединением алифатического типа. Биологически активные добавки на основе данной аминокислоты широко распространены в современном спортивном питании.
Хотите получать полноценный спектр аминокислот, необходимый для стабильного спортивного прогресса ваших результатов? Тогда читайте полезную информацию о каждой из аминокислот на нашем сайте: валин, треонин, гистидин, триптофан, а также не пропускайте регулярные публикации об аминокислотных соединениях на нашем сайте.
Аргинин относится к группе условно незаменимых аминокислот, так как человеческий организм не в состоянии самостоятельно продуцировать данный элемент. Для обеспечения эффективной концентрации данной аминокислоты в крови атлет должен корректировать свой пищевой рацион. Высокая концентрация аргинина содержится в привычных для нас пищевых продуктах, богатых белком, но особо стоит отметить: орехи, твердые сыры, мясо, морепродукты, многие зерновые культуры. Также в бодибилдинге принимают специализированные пищевые добавки, полностью состоящие из L-аргинина.
Биологическая роль в организме
Под воздействием естественных ферментов в организме человека из аргинина производится синтез оксида азота. Данное вещество является медиатором в процессе регулировки тонуса сосудов в человеческом теле. Таким образом, аминокислота имеет прямое влияние на уровень артериального давления. Также аргинин принимает важное участие в процессе переанимирования и естественного выведения из организма продуктов азотного распада, которые образовываются вследствие синтеза новых белковых структур. Аргинин — одно из ключевых веществ, которое помогает выводить белковые шлаки.
Применение спортивных добавок с аргинином в меню атлетов
Аргинин является одной из самых востребованных аминокислотных спортивных добавок, которые употребляются атлетами в чистом виде. Популярность данной аминокислоты очень легко объяснить: она играет очень важную роль в процессе деления мышечных клеток, помогает мышечным структурам быстро и эффективно восстанавливаться после интенсивных нагрузок, помогает в очищении организма от шлаков, имеет благоприятное воздействие на иммунитет.
L-Аргинин является лучшим донатором оксида азота в современном спортивном питании. Помимо вышеописанных позитивных эффектов от приема биологически активных добавок с данной аминокислотой, также важно отметить гормональный эффект: соединение провоцирует улучшенную секрецию гормона роста в организме атлета, снижает количество вредного холестерина, способствует качественному пампингу в процессе тренинга, улучшает транспорт других полезных веществ в мышечные клетки, особенно это касается креатина.
Вам интересно, какова оптимальная дозировка аргинина и когда лучше всего употреблять добавки с данной аминокислотой?
[sociallocker]Для стабильного набора мышечной массы вам необходимо потреблять от 3 до 9 грамм аргинина в сутки. Начиная с минимальной дозировки, со временем ее необходимо увеличивать, но, не превышая порог в 10 грамм сутки. Лучшими периодами для приема аргинина считаются время перед тренингом и сразу же по окончанию тренировки. Также аргинин часто употребляют на ночь, что спровоцировать гормональный эффект: усиление секреции гормона роста.
[/sociallocker]
Ученые в США остановили деменцию у подопытных мышей
Автор фото, BBC World Service
Группа американских ученых достигла первых успехов в предотвращении старческой дегенерации мозга у лабораторных мышей путем воздействия на иммунную систему.
Они доказали, что клетки иммунной системы мозга, которые начинают поглощать питательные вещества, могут играть роль инициатора процесса дегенерации нервной ткани.
Ученые из университета Дьюка в США утверждают, что их открытие может проложить новые пути исследований в области, в которой до сих пор не создано ни одного лекарственного препарата для замедления процесса старческого слабоумия.
Исследователи установили, что клетки класса микроглия — специализированного класса глиальных клеток центральной нервной системы, которые выступают в роли фагоцитов, уничтожающих инфекционные агенты и разрушающих нервные клетки, — являются активными участниками процесса развития старческого слабоумия, или деменции.
Некоторые клетки этого класса на ранних этапах развития деменции проявляют большую активность в расщеплении аминокислоты аргинин. При снижении уровня аргинина иммунные клетки начинают тормозить реакции всей иммунной системы мозга.
Борьба с деменцией
В проводившихся на лабораторных животных экспериментах ученые применили химический препарат, который блокирует действие ферментов, расщепляющих аргинин.
Автор фото, BBC World Service
Подпись к фото,
Клетки микроглии, обозначенные черным цветом, начинают поглощать аминокислоту аргинин
Подвергшиеся такому вмешательству животные имели не столь значительные концентрации поврежденных белков в мозгу и при тестировании памяти показывали лучшие результаты по сравнению с контрольной группой.
«Мы предполагаем, что если нам удастся заблокировать процесс разрушения данной аминокислоты в мозгу, такие мыши не заболевают синдромом Альцгеймера», — говорит доктор Мэтью Кан, принимавший участие в этом исследовании.
«Мы рассматриваем наше открытие в качестве совершенно нового подхода к пониманию синдрома Альцгеймера», — подчеркнул он.
Надежда есть
Полученные учеными из университета Дьюка данные, однако, свидетельствуют, что простое введение добавочного количества аргинина в организм не влияет на развитие деменции, так как процесс расщепления аминокислоты не прекращается.
Член британского общества Альцгеймера доктор Джеймс Пикетт считает, что новое исследование дает надежду на появление новых методов лечения старческого слабоумия.
«Эти результаты, полученные при опытах на лабораторных животных, дают ответы на некоторые открытые до сих пор вопросы в нашем понимании процессов, которые вызывают синдром Альцгеймера, в особенности в том, что касается роли, которую играет при этом иммунная система», — поясняет Пикетт.
L-аргинин — Клиника Майо
Обзор
L-аргинин — это аминокислота, которая помогает организму вырабатывать белок.
Ваше тело обычно вырабатывает весь L-аргинин, в котором он нуждается. L-аргинин также содержится в большинстве продуктов, богатых белком, включая рыбу, красное мясо, птицу, сою, цельнозерновые, бобы и молочные продукты.
В качестве добавки L-аргинин можно применять перорально и местно. Его также можно вводить внутривенно (в / в).
Поскольку L-аргинин действует как сосудорасширяющее средство, открывая (расширяя) кровеносные сосуды, многие люди принимают L-аргинин внутрь для лечения сердечных заболеваний и эректильной дисфункции.
Доказательства
Исследования по использованию L-аргинина при определенных условиях показывают:
- Стенокардия. Исследования показывают, что L-аргинин может уменьшить симптомы и улучшить качество жизни у людей с легкой и тяжелой формой этого типа боли в груди.
- Высокое артериальное давление (гипертония). Некоторые исследования показали, что пероральный L-аргинин может снижать артериальное давление у здоровых людей, людей с умеренным повышением артериального давления и диабетом, а также у людей с таким типом высокого артериального давления, который влияет на артерии в легких и правой стороне сердце (легочная гипертензия).Инфузии L-аргинина также снижают кровяное давление у людей с гипертонией.
- Повышенное артериальное давление при беременности. Некоторые исследования показывают, что инфузии L-аргинина могут снизить кровяное давление у беременных женщин, у которых развивается высокое кровяное давление.
- Преэклампсия. Инфузии L-аргинина могут снизить артериальное давление у женщин с этим осложнением беременности. Некоторые исследования показывают, что пероральный прием L-аргинина может помочь предотвратить преэклампсию у беременных.
- Эректильная дисфункция. Пероральный прием L-аргинина может улучшить сексуальную функцию у мужчин с эректильной дисфункцией по физическим причинам.
- Заболевание периферических артерий (ЗПА). При приеме внутрь или в виде инфузии в течение короткого периода времени L-аргинин может улучшить симптомы и улучшить кровоток у людей с этим заболеванием кровообращения.
Наш дубль
Обычная безопасность
L-аргинин считается в целом безопасным.Он может быть эффективным при снижении артериального давления, уменьшении симптомов стенокардии и PAD , а также при лечении эректильной дисфункции, вызванной физическими причинами.
Однако, если вы принимаете лекарство от кровяного давления, проконсультируйтесь с врачом перед применением L-аргинина.
Безопасность и побочные эффекты
Пероральное или местное применение L-аргинина обычно считается безопасным.
Пероральное употребление L-аргинина может вызвать:
- Тошнота, боли в животе и диарея
- Вздутие живота
- Подагра
- Головная боль
- Аллергический ответ
- Воспаление дыхательных путей или ухудшение симптомов астмы
L-аргинин не рекомендуется людям, у которых недавно был сердечный приступ, из-за опасений, что добавка может увеличить риск смерти.
L-аргинин может усугубить аллергию или астму. Если у вас есть эти условия, используйте добавку с осторожностью.
Будьте осторожны при приеме L-аргинина, если у вас был герпес или генитальный герпес. Слишком много L-аргинина в вашей системе потенциально может вызвать вирус, вызывающий эти состояния.
Взаимодействия
Возможные взаимодействия включают:
- Антикоагулянты и антитромбоцитарные препараты, травы и пищевые добавки. Эти виды лекарств, трав и пищевых добавок снижают свертываемость крови.Принятие с ними L-аргинина может увеличить риск кровотечения.
- Лекарства от давления, травы и пищевые добавки. L-аргинин может снизить кровяное давление у людей с высоким кровяным давлением. Сочетание L-аргинина с лекарствами от кровяного давления, травами или добавками может увеличить риск слишком низкого кровяного давления.
- Диабетические препараты, травы и пищевые добавки. L-аргинин может снизить уровень сахара в крови у людей с диабетом. Если вы принимаете лекарства от диабета, травы или пищевые добавки, возможно, вам потребуется скорректировать дозировку.
- Изопротеренол (Исупрел). Использование этого сердечного лекарства с L-аргинином может привести к слишком низкому кровяному давлению.
- Нитраты. Использование этого лекарства от боли в груди с L-аргинином может привести к слишком низкому кровяному давлению.
- Водные таблетки (калийсберегающие диуретики). Не принимайте L-аргинин с амилоридом (Мидамор), спиронолактоном (Альдактон, Кароспир) или триамтереном (Дирениум). Эти лекарства могут повышать уровень калия, увеличивая риск развития уровня калия в крови выше нормы (гиперкалиемии).
- Силденафил (Revatio, Виагра). Использование этого лекарства от эректильной дисфункции с L-аргинином может привести к слишком низкому кровяному давлению.
4 февраля 2021 г.
Показать ссылки
- L-аргинин. Натуральные лекарства. https://naturalmedicines.therapeutresearch.com. Проверено 20 декабря 2020 г.
- L-аргинин. Факты и сравнения. Электронные ответы. https://www.wolterskluwercdi.com/facts-comparisons-online/. Проверено 20 декабря 2020 г.
- Аргинин гидрохлорид.IBM Micromedex. https://www.micromedexsolutions.com. Проверено 10 декабря 2020 г.
.
Аргинин: не только протеин | Американский журнал клинического питания
РЕФЕРАТ
Аргинин, полусущественная или условно незаменимая аминокислота для человека, является одной из наиболее метаболически универсальных аминокислот и служит предшественником для синтеза мочевины, оксида азота, полиаминов, пролина, глутамата, креатина и агматина.Аргинин метаболизируется посредством сложного и строго регулируемого набора путей, которые остаются не полностью изученными как на уровне всего тела, так и на клеточном уровне. Сложность метаболизма усугубляется тем фактом, что ограниченная доступность аргинина может избирательно влиять на экспрессию определенных генов, большинство из которых сами участвуют в некоторых аспектах метаболизма аргинина. В этом обзоре освещены отдельные аспекты метаболизма аргинина, включая области, в которых наши знания остаются фрагментарными и неполными.
ВВЕДЕНИЕ
Интерес к метаболизму аргинина больше не ограничивается биохимиками и диетологами, о чем свидетельствуют многочисленные веб-сайты и статьи в журналах о здоровье и фитнесе, рекламирующие преимущества добавок аргинина, обычно в отношении улучшения сексуальной функции, но также и в отношении улучшения иммунной функции. и общее состояние здоровья. Утверждения о благоприятных эффектах (часто экстраполированные далеко за пределы того, что можно сделать на основании опубликованных научных исследований) обычно основаны на том факте, что аргинин является предшественником оксида азота (NO), и иногда кажется, что это фактически единственный аспект метаболизма аргинина. о чем знают многие биомедицинские исследователи.Однако этот взгляд, ориентированный на NO, постепенно заменяется более широкой перспективой, поскольку все больше исследователей начинают осознавать сложность и важность метаболизма аргинина. Помимо своей роли в синтезе белков и NO, аргинин является предшественником по крайней мере 6 биологически важных соединений у млекопитающих (рис. 1) и, таким образом, является одной из наиболее метаболически универсальных аминокислот. Хотя эта универсальность предоставила плодородную почву для исследователей во многих областях биомедицинских исследований, она также создает серьезные проблемы для разработки комплексного представления о метаболизме аргинина in vivo.
РИСУНОК 1.
Источники и метаболическая судьба аргинина. Путресцин, спермин и спермидин — это полиамины, указанные на этом рисунке. NO, оксид азота.
РИСУНОК 1.
Источники и метаболическая судьба аргинина. Путресцин, спермин и спермидин — это полиамины, указанные на этом рисунке. NO, оксид азота.
Прежде чем продолжить, необходимо вкратце рассказать о заголовке этой статьи. Он был назначен для этой презентации Верноном Янгом, но, к сожалению, у меня не было возможности узнать, что он, возможно, имел в виду.Поэтому я позволил себе интерпретировать это как нечто вроде «Что мы знаем о роли аргинина, помимо его участия в структуре и функции белка, и насколько хорошо мы это знаем?» Соответственно, в этой статье будет кратко рассмотрен статус наших знаний относительно отдельных аспектов метаболизма аргинина и выделены области, в которых наши знания остаются фрагментарными и неполными. Из-за множества ферментов, участвующих в метаболизме аргинина, и множества различных комбинаций, которые экспрессируются в разных типах клеток, регуляция метаболизма аргинина — хотя и чрезвычайно важна — является слишком обширной темой, чтобы обсуждать ее в этом обзоре.Читателя отсылают к предыдущим обзорам, где можно найти обширные списки ссылок и особенности метаболизма аргинина, которые здесь не рассматриваются (1–10).
ИСТОЧНИКИ АРГИНИНА
Источниками свободного аргинина в организме являются диетический белок, эндогенный синтез и обмен белков организма (рис. 1). Около 40% пищевого аргинина катаболизируется в кишечнике, прежде чем он попадает в кровоток (8). Во время голодания ≈85% аргинина, поступающего в кровоток, происходит за счет белкового обмена, а оставшаяся часть — за счет синтеза de novo (8).На уровне всего организма большая часть синтеза аргинина de novo происходит в результате метаболического взаимодействия между тонким кишечником и почками в так называемой кишечно-почечной оси синтеза аргинина (8, 9). Величина эндогенного синтеза достаточно велика, поэтому аргинин не является незаменимой аминокислотой для здоровых взрослых. Однако эндогенный синтез аргинина не может полностью удовлетворить потребности младенцев и растущих детей или взрослых в условиях катаболического стресса или с дисфункцией тонкой кишки или почек; Таким образом, аргинин классифицируется как полуосновная или условно незаменимая аминокислота (5, 11).
Используя стабильные изотопы, Вернон Янг и его коллеги показали, что скорость эндогенного синтеза практически не зависит от потребления аргинина (12), что указывает на то, что гомеостаз аргинина достигается главным образом за счет регуляции катаболизма аргинина. Этот вывод подтверждается наблюдением, что циркулирующие концентрации аргинина значительно повышены у мышей, у которых снижена экспрессия аргиназы типа II (13).
De novo синтез аргинина из цитруллина происходит в основном в проксимальных канальцах почек (8).Однако эта способность не только обнаруживается во многих других типах клеток в той или иной степени (14–16), но также может сильно индуцироваться цитокинами и другими агентами, обычно в сочетании с повышенной экспрессией индуцибельной изоформы синтазы оксида азота (iNOS ) (16–18). В таких случаях часть цитруллина, продуцируемого NOS, может быть переработана в аргинин по пути, называемому циклом цитруллин-NO (8, 17).
Хотя это важно для полного понимания метаболизма аргинина, мы мало знаем о предпочтительных источниках (т. Е. Эндогенном синтезе, обмене белка или поглощении из внеклеточной жидкости) аргинина (или других субстратов), используемых различными аргининами. метаболические ферменты в любом конкретном типе клеток.Существуют убедительные доказательства того, что аргинин, синтезируемый в цикле мочевины, недоступен для синтеза NO в печени (19) и что аргинин, импортируемый извне клетки, по-видимому, является предпочтительным субстратом для синтеза NO эндотелиальными клетками [явление, известное как парадокс аргинина ( 20, 21)], но эндогенно синтезированный аргинин может быть более важным для синтеза NO с высоким выходом активированными гладкомышечными клетками (22). Еще больше усложняют картину недавние доказательства того, что множественные пулы внутриклеточного аргинина существуют в эндотелиальных клетках, но не в некоторых других типах клеток (23).
МЕТАБОЛИЧЕСКИЕ СУДЬБЫ АРГИНИНА
В отличие от единственного фермента, производящего аргинин, 4 фермента используют аргинин в качестве субстрата: аргининдекарбоксилаза, аргинин: глицин-амидинотрансфераза, аргиназа и NOS (рис. 2). (Хотя аргинил-тРНК синтетаза также использует аргинин в качестве субстрата, он не считается метаболическим ферментом и поэтому здесь не обсуждается.) Все ферменты, перечисленные на рисунке 2, были клонированы и, по крайней мере, частично охарактеризованы. Аргиназа и NOS выражаются в виде 2 или 3 изоферментов, соответственно, которые являются продуктами разных генов (3).Действие 4 наборов ферментов в конечном итоге приводит к производству 7 низкомолекулярных продуктов, изображенных на рисунке 1. В дополнение к аргинину, орнитин и цитруллин выделены на рисунке 2 не только потому, что они представляют ключевые точки ветвления в метаболизме аргинина, но и также потому, что они обычно количественно оцениваются в клинических анализах биологических жидкостей и, таким образом, могут дать ключ к разгадке нарушений метаболизма аргинина при заболевании. Термин указывает на используется сознательно, потому что из рисунка должно быть очевидно, что невозможно сделать окончательный вывод об изменениях активности любого из перечисленных здесь ферментов исключительно на основе изменений, например, концентраций аргинина в плазме, орнитин или цитруллин.
РИСУНОК 2.
Обзор метаболических путей аргинина. Показаны только ферменты, которые напрямую используют или производят аргинин, орнитин или цитруллин. Для ясности показаны не все реагенты и продукты. Ингибирование синтазы оксида азота (NOS) и аргиназы асимметричным диметиларгинином (ADMA) и N G -гидрокси-1-аргинином (NOHA), соответственно, обозначены пунктирными линиями и штрихом в круге. Аминокислотные остатки в белках указаны в скобках.ADC, аргининдекарбоксилаза; АГАТ, аргинин: глицинамидинотрансфераза; ARG, аргиназа; ASL, аргининосукцинатлиаза; АСС, аргининосукцинатсинтетаза; ДДАГ, диметиларгининдиметиламиногидролаза; Me 2 , диметил; NO, оксид азота; ОАТ, орнитинаминотрансфераза; ODC, орнитиндекарбоксилаза; OTC, орнитин-транскарбамилаза; P5C, 1-Δ 1 -пирролин-5-карбоксилат; PRMT, протеин-аргининметилтрансфераза. Примечание: P5C находится в химическом равновесии с l-глутамат-γ-полуальдегидом посредством спонтанной неферментативной реакции (не показано).Изменено с рисунка 1 ссылки 24 с разрешения Американского общества диетологии.
РИСУНОК 2.
Обзор метаболических путей аргинина. Показаны только ферменты, которые напрямую используют или производят аргинин, орнитин или цитруллин. Для ясности показаны не все реагенты и продукты. Ингибирование синтазы оксида азота (NOS) и аргиназы асимметричным диметиларгинином (ADMA) и N G -гидрокси-1-аргинином (NOHA), соответственно, обозначены пунктирными линиями и штрихом в круге.Аминокислотные остатки в белках указаны в скобках. ADC, аргининдекарбоксилаза; АГАТ, аргинин: глицинамидинотрансфераза; ARG, аргиназа; ASL, аргининосукцинатлиаза; АСС, аргининосукцинатсинтетаза; ДДАГ, диметиларгининдиметиламиногидролаза; Me 2 , диметил; NO, оксид азота; ОАТ, орнитинаминотрансфераза; ODC, орнитиндекарбоксилаза; OTC, орнитин-транскарбамилаза; P5C, 1-Δ 1 -пирролин-5-карбоксилат; PRMT, протеин-аргининметилтрансфераза. Примечание: P5C находится в химическом равновесии с l-глутамат-γ-полуальдегидом посредством спонтанной неферментативной реакции (не показано).Изменено с рисунка 1 ссылки 24 с разрешения Американского общества диетологии.
Сама сложность рисунка 2 может создать впечатление, что мы знаем о метаболизме аргинина in vivo больше, чем это есть на самом деле. Фактически, рисунок слишком упрощен, потому что он не указывает, какие ферменты экспрессируются как изоферменты, паттерны тканеспецифической экспрессии, субклеточная локализация, наличие различных меж- и внутриклеточных транспортных систем, какие ферменты регулируются, или поток субстратов. .Поскольку он представляет собой совокупность реакций, присутствующих в организме в целом, рисунок 2 не следует рассматривать как отражающий метаболизм аргинина, происходящий в каком-либо отдельном органе или типе клеток. Например, циклическое превращение орнитина в цитруллин, аргинин в орнитин представляет собой основные реакции цикла мочевины, которые в высокой степени выражены почти исключительно в перипортальных гепатоцитах. Однако превращение орнитина в цитруллин в аргинин также представляет собой путь чистого синтеза аргинина, который происходит в первую очередь в кишечно-почечной оси, отмеченной ранее.Таким образом, тканеспецифическая экспрессия различных подгрупп или изоформ ферментов метаболизма аргинина, которая приводит к множеству различных метаболических исходов, не очевидна только из рисунка.
Известны взаимодействия между некоторыми ферментами и метаболитами. Благодаря общему использованию аргинина в качестве субстрата, NOS и аргиназа могут взаимно ограничивать доступность субстрата (8). Было показано аргиназозависимое ограничение доступности субстрата для NOS (25), но не наоборот.Вместо этого N G -гидрокси-1-аргинин, промежуточное соединение синтеза NO, также является мощным ингибитором аргиназы (26), и во время синтеза NO с высоким выходом он может накапливаться в достаточной степени, чтобы значительно ингибировать аргиназу (27). Наконец, при обмене белков, содержащих метилированные остатки аргинина, высвобождается асимметричный диметиларгинин (ADMA), который является мощным ингибитором ферментов NOS (28). Хотя эти взаимодействия можно легко продемонстрировать на моделях культивированных клеток, оценка таких эффектов in vivo, особенно в определенных анатомических участках, представляет собой значительные технические проблемы.
Многое из того, что известно о динамике метаболизма аргинина in vivo, особенно у людей, получено из элегантных исследований индикаторов, проведенных Верноном Янгом и его коллегами. Поскольку большая часть этой информации была представлена в другом месте (8), здесь будут отмечены лишь некоторые моменты. Скорость производства аргинина, его предшественников и производных сильно различается. Например, скорость синтеза мочевины и креатина у здоровых взрослых натощак в ≈180 и 8 раз выше, чем у NO, что составляет 1 мкмоль · ч -1 · кг массы тела -1 (8).Скорость метаболизма аргинина различными путями значительно различается между младенцами и взрослыми (8), а также во время травм и болезней (29–32). Сравнимых данных относительно скорости синтеза агматина и полиаминов нет.
Ветвь метаболизма аргинина млекопитающих, о которой мы знаем меньше всего, связана с агматином, продуктом декарбоксилирования аргинина. Хотя его свойства как сигнального агента клетки изучались фармакологами в течение некоторого времени (33), предполагаемая физиологическая роль агматина или его производных, например, в регуляции синтеза NO или полиамина (6, 34–36), еще не изучена. быть твердо установленным.Недавно сообщалось о клонировании аргининдекарбоксилазы (37), но существуют разногласия относительно того, является ли она ферментативно активной в тканях млекопитающих (38), несмотря на сообщения об обратном (39, 40). Агматиназа, фермент, превращающий агматин в путресцин, также был клонирован (41, 42), но анализ последовательности показывает, что он может не функционировать у всех животных, включая мышей (43). Взятые вместе, аргининдекарбоксилаза и агматиназа составляют путь синтеза полиаминов, который является альтернативой орнитиндекарбоксилазозависимому пути, но практически отсутствуют данные относительно количественного значения этого альтернативного пути.
Поскольку агматин является продуктом микробного метаболизма, также неясно, какое количество агматина, обнаруженного в тканях (44), является продуктом клеток млекопитающих или кишечных бактерий. Агматин можно найти в некоторых продуктах питания, особенно в продуктах ферментации, таких как сыры и некоторые спиртные напитки (45, 46), но маловероятно, что небольшие количества, обнаруженные в таких продуктах, вносят значительный вклад в общее количество агматина, присутствующего в организме. .
Хотя в этой статье не обсуждается роль аргинина и его посттрансляционных модификаций в функции белков, следует понимать, что эти модификации включают не только метилирование остатков аргинина (47), но также превращение в цитруллин (48) или орнитин ( 49) (Рисунок 2).Модифицированные остатки аргинина высвобождаются в виде свободных аминокислот во время белкового обмена, а повышенные концентрации хотя бы одной из них (ADMA) представляют собой фактор риска сердечно-сосудистых заболеваний (50), вероятно, из-за его ингибирования ферментов NOS (27), поскольку показано на рисунке 2. Поскольку гомоцистеин может ингибировать активность диметиларгининдиметиламиногидролазы (51), фермента, который разрушает ADMA (52), существует сложное взаимодействие между метаболизмом серосодержащих аминокислот и метаболизмом аргинина.На уровне всего тела доля свободного цитруллина и орнитина, получаемая в результате белкового обмена, вероятно, довольно мала. Однако, поскольку недавние исследования показывают, что множественные внутриклеточные пулы аргинина могут существовать по крайней мере в некоторых типах клеток (23), аргинин, полученный в результате белкового обмена, может, следовательно, представлять значительную долю по крайней мере одного из этих пулов в определенных клетках. Исследователи только недавно узнали, что обмен белков может высвобождать различные производные аргинина; таким образом, потенциальное влияние этого процесса на метаболизм аргинина еще предстоит оценить.
РЕГУЛИРОВАНИЕ ЭКСПРЕССИИ ГЕНОВ АРГИНИНОМ
Снижение доступности аргинина, которое может происходить во время катаболического стресса, может предпочтительно изменять экспрессию определенных белков сверх того, что можно было бы ожидать, просто как следствие изменений в скорости глобального синтеза белка. Неудивительно, что большинство пораженных белков сами участвуют в каком-либо аспекте метаболизма аргинина. В соответствии с текущими тенденциями в номенклатуре, мы можем рассматривать исследование избирательного воздействия аргинина на экспрессию генов как область «аргеномики», подмножества эффектов питательных веществ на экспрессию генов (т.е. нутригеномики).Можно считать, что аргеномика зародилась в начале 1960-х годов, когда Роберт Шимке показал, что активность аргининосукцинатсинтетазы и аргининосукцинатлиазы в некоторых линиях клеток млекопитающих подавляется аргинином и увеличивается при замене аргинина цитруллином (53, 54). Механизмы, лежащие в основе таких изменений, в то время не были известны, но позже было показано, что они включают регуляцию как на транскрипционном, так и на посттранскрипционном уровне гена аргининосукцинатсинтетазы (55, 56).Однако точные механизмы, посредством которых происходят изменения транскрипции, еще предстоит выяснить примерно через 40 лет.
Совсем недавно было показано, что на экспрессию нескольких других генов преимущественно влияет снижение доступности аргинина, которое может происходить в результате повышенной активности аргиназы. К ним относятся iNOS, переносчик катионных аминокислот 1 (CAT-1) и дзета-цепь рецептора Т-клеток. Интересно, что эффекты депривации аргинина не идентичны ни для этих генов, ни для задействованных механизмов.Депривация аргинина приводит к снижению экспрессии iNOS (57, 58) и дзета-цепи Т-клеточного рецептора (59, 60), но приводит к увеличению экспрессии CAT-1 (61–64). Эти изменения происходят за счет снижения эффективности трансляции матричной РНК (мРНК) iNOS (57), снижения стабильности белка iNOS (58), уменьшения периода полужизни мРНК, кодирующей дзета-цепь Т-клеточного рецептора (59), и увеличения как в эффективность трансляции мРНК CAT-1 (64) и транскрипции гена CAT-1 (62) (рис. 3).Измененная эффективность трансляции мРНК iNOS и CAT-1 является следствием повышенной активности киназы GCN2, что приводит к фосфорилированию (и снижению активности) фактора инициации эукариот 2α (57), но с противоположными результатами. В случае мРНК iNOS инициация трансляции может быть полностью отменена в этих условиях, но в случае мРНК CAT-1 ремоделирование структуры лидерной последовательности мРНК и усиление инициации трансляции во внутреннем сайте входа в рибосому приводят к увеличению CAT-1. -1 выражение.Некоторые из регуляторных эффектов депривации аргинина также могут быть специфичными для клеточного типа. Например, депривация аргинина приводит к снижению стабильности белка iNOS в макрофагах (58), но не в астроцитах (57). Более того, неопубликованные исследования в лаборатории автора показывают, что депривация аргинина также может снижать экспрессию iNOS на претрансляционном уровне в некоторых типах клеток. Поскольку молекулы, которые воспринимают изменения в концентрации аргинина, и пути передачи сигнала, которые связывают датчики с конечными эффектами, неизвестны, их идентификация представляет собой сложный аспект текущих исследований метаболизма аргинина.
РИСУНОК 3.
Влияние ограничения доступности аргинина на экспрессию генов. Блочные стрелки обозначают увеличение или уменьшение указанных функций. Пути, которые еще не охарактеризованы, обозначены пунктирными линиями и вопросительными знаками. CAT-1, переносчик катионных аминокислот 1; eIF2α, фактор инициации эукариот 2α; GCN2, общий контроль питания 2; iNOS, индуцибельная синтаза оксида азота; мРНК, информационная РНК; TCR, рецептор Т-клеток.
РИСУНОК 3.
Влияние ограничения доступности аргинина на экспрессию генов. Блочные стрелки обозначают увеличение или уменьшение указанных функций. Пути, которые еще не охарактеризованы, обозначены пунктирными линиями и вопросительными знаками. CAT-1, переносчик катионных аминокислот 1; eIF2α, фактор инициации эукариот 2α; GCN2, общий контроль питания 2; iNOS, индуцибельная синтаза оксида азота; мРНК, информационная РНК; TCR, рецептор Т-клеток.
ЗАКЛЮЧИТЕЛЬНЫЕ ЗАМЕЧАНИЯ
Совершенно очевидно, что наши знания об идентичности метаболитов аргинина и ферментов, которые используют или производят аргинин, значительно расширились за последние годы, и отдельные главы могут быть легко написаны (или уже были в некоторых случаях) для каждого из описанные здесь ферменты и метаболиты.В то же время также очевидно, что многое еще предстоит сделать, включая расширение наших знаний о динамическом состоянии метаболизма аргинина in vivo, особенно в пределах локальных анатомических участков, а также характеристику ролей и регуляции многих метаболических ферментов аргинина. и транспортные системы в здоровье и болезнях. Это обнадеживающее положение не только для тех из нас, кто уже увлекся сложностями метаболизма этой замечательной аминокислоты, но и для тех, кто ищет новых проблем.
СММ провела обзор литературы и несла полную ответственность за подготовку рукописи. У автора не было конфликта интересов.
ССЫЛКИ
1.
Моррис
SM
мл.
Регуляция ферментов цикла мочевины и метаболизма аргинина
.
Annu Rev Nutr
2002
;
22
:
87
—
105
.2.
Моррис
SM
мл.
Последние достижения в метаболизме аргинина
.
Curr Opin Clin Nutr Metab Care
2004
;
7
:
45
—
51
.3.
Wu
G
,
Morris
SM
Jr. Метаболизм аргинина у млекопитающих. В:
Cynober
LA
, изд.
Метаболические и терапевтические аспекты аминокислот в лечебном питании.
Бока-Ратон, Флорида
:
CRC Press
,
2004
:
153
—
67
.4.
Метаболизм аргинина: энзимология, питание и клиническое значение. В: Morris SM Jr, Loscalzo J, Bier D, Souba WW, eds. Материалы симпозиума, посвященного памяти Вернона Р. Янга. 5–6 апреля 2004 г. Бермудские острова
.
J Nutr
2004
;
134
(доп.):
2741S
—
897S
. 5.
Флинн
NE
,
Meininger
CJ
,
Haynes
TE
,
Wu
G
.
Метаболические основы аргининового питания и фармакотерапии
.
Biomed Pharmacother
2002
;
56
:
427
—
38
.6.
Сатриано
Дж
.
Пути аргинина и воспалительная реакция: взаимодействие оксида азота и полиаминов: обзорная статья
.
аминокислоты
2004
;
26
:
321
—
9
.7.
Closs
EI
,
Simon
A
,
Vekony
N
,
Rotmann
A
.
Плазменные мембранные переносчики аргинина
.
J Nutr
2004
;
134
:
2752S
—
9S
.8.
Wu
G
,
Morris
SM
Jr.
Метаболизм аргинина: оксид азота и выше
.
Biochem J
1998
;
336
:
1
—
17
.9.
Рабье
D
,
Kamoun
P
.
Метаболизм цитруллина у человека
.
аминокислоты
1995
;
9
:
299
—
316
.10.
Curis
E
,
Nicolis
I
,
Moinard
C
и др.
Практически все о цитруллине у млекопитающих
.
аминокислоты
2005
;
29
:
177
—
205
.11.
Абумрад
NN
,
Барбул
A
. Использование аргинина в клинической практике.В:
Cynober
LA
, изд.
Метаболические и терапевтические аспекты аминокислот в лечебном питании.
Бока-Ратон, Флорида
:
CRC Press
,
2004
:
595
—
611
. 12.
Castillo
L
,
Chapman
TE
,
Sanchez
M
и др.
Кинетика аргинина и цитруллина в плазме у взрослых, получавших адекватную диету без аргинина
.
Proc Natl Acad Sci U S A
1993
;
90
:
7749
—
53
. 13.
Shi
O
,
Morris
SM
Jr,
Zoghbi
H
,
Porter
CW
,
O’Brien
WE
.
Создание мышиной модели дефицита аргиназы II путем направленного разрушения гена аргиназы II
.
Mol Cell Biol
2001
;
21
:
811
—
3
.14.
Игл
H
.
Метаболизм аминокислот в культурах клеток млекопитающих
.
Science
1959
;
130
:
432
—
7
. 15.
Джексон
MJ
,
Beaudet
AL
,
O’Brien
WE
.
Ферменты цикла мочевины млекопитающих
.
Annu Rev Genet
1986
;
20
:
431
—
64
. 16.
Моррис
SM
мл. Синтез, метаболизм и транспорт аргинина: регуляторы синтеза оксида азота. In:
Laskin
JD
,
Laskin
DL
, ред.
Клеточная и молекулярная биология оксида азота.
Нью-Йорк, Нью-Йорк
:
Марсель Деккер, Инк
,
1999
:
57
—
85
. 17.
Моррис
SM
мл. Регулирование доступности аргинина и его влияние на синтез NO.В:
Игнарро
LJ
, изд.
Оксид азота. Биология и патобиология.
Сан-Диего, Калифорния
:
Academic Press
,
2000
:
187
—
97
. 18.
Мори
M
,
Gotoh
T
.
Регулирование производства оксида азота ферментами метаболизма аргинина
.
Biochem Biophys Res Commun
2000
;
275
:
715
—
9
.19.
Пастор
CM
,
Morris
SM
Jr,
Billiar
TR
.
Источники аргинина для индуцированного синтеза оксида азота в изолированной перфузированной печени
.
Am J Physiol
1995
;
269
:
G861
—
6
.20.
Forstermann
U
,
Closs
EI
,
Pollock
JS
и др.
Изоферменты синтазы оксида азота.Характеристика, очистка, молекулярное клонирование и функции
.
Гипертония
1994
;
23
:
1121
—
31
. 21.
Курц
S
,
Харрисон
DG
.
Инсулин и аргининовый парадокс
.
J Clin Invest
1997
;
99
:
369
—
70
. 22.
Xie
L
,
Брутто
SS
.
Сверхэкспрессия аргининосукцинатсинтетазы в гладкомышечных клетках сосудов потенцирует индуцированную иммуностимуляторами продукцию NO
.
J Biol Chem
1997
;
272
:
16624
—
30
. 23.
Simon
A
,
Слои
L
,
Habermeier
A
,
Martine
U
,
Рейнинг
M
,
Closs
.
Роль переноса нейтральных аминокислот и распада белка в субстрате синтазы оксида азота в эндотелиальных клетках человека
.
Circ Res
2003
;
93
:
813
—
20
. 24.
Моррис
SM
мл.
Ферменты метаболизма аргинина
.
J Nutr
2004
;
134
:
2743S
—
7S
. 25.
Tenu
J-P
,
Lepoivre
M
,
Moali
C
,
Brollo
M
,
Mansuy
D
,
Boucher
.
Влияние нового ингибитора аргиназы N ω -гидрокси-нор-L-аргинина на активность NO-синтазы в макрофагах мыши
.
оксид азота
1999
;
3
:
427
—
38
. 26.
Daghigh
F
,
Fukuto
JM
,
Ясень
DE
.
Ингибирование аргиназы печени крысы промежуточным звеном в биосинтезе NO, N G -гидрокси-L-аргинин: значение для регуляции биосинтеза оксида азота аргиназой
.
Biochem Biophys Res Commun
1994
;
202
:
174
—
80
. 27.
Buga
GM
,
Singh
R
,
Pervin
S
и др.
Активность аргиназы в эндотелиальных клетках: ингибирование N G -гидроксиаргинин во время производства оксида азота с высоким выходом
.
Am J Physiol
1996
;
271
:
h2988
—
98
.28.
Boger
RH
,
Vallance
P
,
Cooke
JP
.
Асимметричный диметиларгинин (ADMA): ключевой регулятор синтазы оксида азота
.
Atheroscler Suppl
2003
;
4
:
1
—
3
,29.
Аргаман
Z
,
Янг
VR
,
Новиски
N
и др.
Метаболизм аргинина и оксида азота у детей с сепсисом в критическом состоянии
.
Crit Care Med
2003
;
31
:
591
—
7
. 30.
Castillo
L
,
DeRojas-Walker
T
,
Yu
YM
и др.
Метаболизм аргинина в организме и синтез оксида азота у новорожденных со стойкой легочной гипертензией
.
Pediatr Res
1995
;
38
:
17
—
24
. 31.
Lau
T
,
Owen
W
,
Yu
YM
и др.
Метаболизм аргинина, цитруллина и оксида азота у пациентов с терминальной стадией почечной недостаточности
.
J Clin Invest
2000
;
105
:
1217
—
25
. 32.
Yu
YM
,
Ryan
CM
,
Castillo
L
и др.
Кинетика аргинина и орнитина у пациентов с тяжелыми ожогами: повышенная скорость выведения аргинина
.
Am J Physiol Endocrinol Metab
2001
;
280
:
E509
—
17
.33.
Raasch
W
,
Schafer
U
,
Chun
J
,
Dominiak
P
.
Биологическое значение агматина, эндогенного лиганда в сайтах связывания имидазолина
.
Br J Pharmacol
2001
;
133
:
755
—
80
. 34.
Grillo
MA
,
Colombatto
S
.
Метаболизм и функция в тканях животных агматина, биогенного амина, образованного из аргинина
.
аминокислоты
2004
;
26
:
3
—
8
.35.
Blantz
RC
,
Satriano
J
,
Gabbai
F
,
Kelly
C
.
Биологические эффекты метаболитов аргинина
.
Acta Physiol Scand
2000
;
168
:
21
—
5
,36.
Satriano
J
,
Kelly
CJ
,
Blantz
RC
.
Возрастающая роль агматина
.
Kidney Int
1999
;
56
:
1252
—
3
0,37.
Zhu
MY
,
Iyo
A
,
Piletz
JE
,
Regunathan
S
.
Экспрессия человеческой аргининдекарбоксилазы, фермента биосинтеза агматина
.
Biochim Biophys Acta
2004
;
1670
:
156
—
64
.38.
Coleman
CS
,
Hu
G
,
Pegg
AE
.
Биосинтез путресцина в тканях млекопитающих
.
Biochem J
2004
;
379
:
849
—
55
. 39.
Li
G
,
Regunathan
S
,
Рейс
DJ
.
Агматин синтезируется митохондриальной аргининдекарбоксилазой в головном мозге крысы
.
Ann N Y Acad Sci
1995
;
763
:
325
—
9
.40.
Горынь
О
,
Луховый
Б
,
Лазаров
А
и др.
Биосинтез агматина в изолированных митохондриях и перфузированной печени крыс: исследования с N-меченным аргинином
.
Biochem J
2005
;
388
:
419
—
25
. 41.
Mistry
SK
,
Burwell
TJ
,
Chambers
RM
и др.
Клонирование агматиназы человека. Альтернативный путь синтеза полиаминов, индуцированного в печени вирусом гепатита B
.
Am J Physiol
2002
;
282
:
G375
—
81
.42.
Iyer
RK
,
Kim
HK
,
Tsoa
RW
,
Grody
WW
,
Cederbaum
SD
.
Клонирование и характеристика агматиназы человека
.
Mol Genet Metab
2002
;
75
:
209
—
18
. 43.
Morris
SM
Jr.
Агматиназы позвоночных: какую роль они играют в катаболизме агматина?
Ann N Y Acad Sci
2003
;
1009
:
30
—
3
. 44.
Raasch
W
,
Regunathan
S
,
Li
G
,
Reis
DJ
.
Агматин широко и неравномерно распределен в органах крыс
.
Ann N Y Acad Sci
1995
;
763
:
330
—
4
. 45.
Sayem-el-Daher
N
,
Simard
RE
,
L’Heureux
L
,
Roberge
AG
.
Определение моно-, ди- и полиаминов в пищевых продуктах с использованием одноколоночного аминокислотного автоанализатора
.
J Chromatogr
1983
;
256
:
313
—
21
.46.
Окамото
A
,
Суги
E
,
Коидзуми
Y
,
Янагида
F
,
Удака
S
.
Содержание полиаминов в обычных пищевых продуктах и различных ферментированных продуктах
.
Biosci Biotechnol Biochem
1997
;
61
:
1582
—
4
. 47.
McBride
AE
,
Серебро
PA
.
Состояние arg: метилирование белка по аргинину достигает возраста
лет.
Cell
2001
;
106
:
5
—
8
. 48.
Vossenaar
ER
,
Zendman
AJ
,
van Venrooij
WJ
,
Pruijn
GJ
.
PAD, растущее семейство цитруллинирующих ферментов: гены, особенности и участие в заболевании
.
Bioessays
2003
;
25
:
1106
—
18
. 49.
Продам
DR
,
Monnier
VM
.
Превращение аргинина в орнитин путем улучшенного гликирования в стареющих человеческих кристаллах коллагена и хрусталика
.
J Biol Chem
2004
;
279
:
54173
—
84
.50.
Богер
RH
.
Асимметричный диметиларгинин, эндогенный ингибитор синтазы оксида азота, объясняет «парадокс L-аргинина» и действует как новый фактор риска сердечно-сосудистых заболеваний
.
J Nutr
2004
;
134
:
2842S
—
7S
.51.
Stuhlinger
MC
,
Tsao
PS
,
Her
JH
,
Kimoto
M
,
Balint
RF
,
Cooke
.
Гомоцистеин нарушает путь синтазы оксида азота: роль асимметричного диметиларгинина
.
Тираж
2001
;
104
:
2569
—
75
. 52.
Tran
CT
,
Leiper
JM
,
Vallance
P
.
Путь DDAH / ADMA / NOS
.
Atheroscler Suppl
2003
;
4
:
33
—
40
. 53.
Шимке
РТ
.
Репрессия ферментов биосинтеза аргинина в культуре тканей млекопитающих
.
Biochim Biophys Acta
1962
;
62
:
599
—
601
. 54.
Шимке
РТ
.
Ферменты метаболизма аргинина в культуре клеток млекопитающих.I. Репрессия аргининосукцинатсинтетазы и аргининосукциназы
.
J Biol Chem
1964
;
239
:
136
—
45
.55.
Jackson
MJ
,
Allen
SJ
,
Beaudet
AL
,
O’Brien
WE
.
Регуляция метаболизма аргининосукцинатсинтетазы в культивируемых клетках человека
.
J Biol Chem
1988
;
263
:
16388
—
94
.56.
Jackson
MJ
,
O’Brien
WE
,
Beaudet
AL
.
Аргинин-опосредованная регуляция минигена аргининосукцинатсинтетазы в нормальных и устойчивых к канаванину клетках человека
.
Mol Cell Biol
1986
;
6
:
2257
—
61
. 57.
Lee
J
,
Ryu
H
,
Ferrante
RJ
,
Morris
SM
Jr,
Ratan
RR
.
Трансляционный контроль индуцибельной экспрессии синтазы оксида азота аргинином может объяснить аргининовый парадокс
.
Proc Natl Acad Sci U S A
2003
;
100
:
4843
—
8
. 58.
Эль-Гаяр
S
,
Thuring-Nahler
H
,
Pfeilschifter
J
,
Rollinghoff
M
,
Bogdan
C
C
.
Трансляционный контроль индуцибельной синтазы оксида азота с помощью IL-13 и доступности аргинина в воспалительных макрофагах
.
J Immunol
2003
;
171
:
4561
—
8
. 59.
Rodriguez
PC
,
Zea
AH
,
Culotta
KS
,
Zabaleta
J
,
Ochoa
JB
a,
Ochoa
.
Регулирование экспрессии цепи CD3zeta Т-клеточного рецептора с помощью L-аргинина
.
J Biol Chem
2002
;
277
:
21123
—
9
.60.
Taheri
F
,
Ochoa
JB
,
Faghiri
Z
и др.
L-аргинин регулирует экспрессию дзета-цепи Т-клеточного рецептора (CD3zeta) в клетках Jurkat
.
Clin Cancer Res
2001
;
7
:
958с
—
65с
.61.
Аулак
KS
,
Mishra
R
,
Zhou
L
и др.
Посттранскрипционная регуляция транспортера аргинина Cat-1 по доступности аминокислот
.
J Biol Chem
1999
;
274
:
30424
—
32
0,62.
Fernandez
J
,
Lopez
AB
,
Wang
C
и др.
Транскрипционный контроль транспортера аргинина / лизина, cat-1, физиологическим стрессом
.
J Biol Chem
2003
;
278
:
50000
—
9
.63.
Fernandez
J
,
Yaman
I
,
Merrick
WC
и др.
Регуляция внутренней трансляции, опосредованной сайтом входа в рибосомы, фосфорилированием эукариотического фактора инициации-2 альфа и трансляцией небольшой открытой рамки считывания, расположенной выше
.
J Biol Chem
2002
;
277
:
2050
—
8
0,64.
Fernandez
J
,
Yaman
I
,
Mishra
R
и др.
Внутренняя трансляция мРНК млекопитающих, опосредованная сайтом входа в рибосомы, регулируется доступностью аминокислоты
.
J Biol Chem
2001
;
276
:
12285
—
91
.
© 2006 Американское общество клинического питания
лизина, аргинина и родственных аминокислот: введение в 6-й семинар по оценке аминокислот | Журнал питания
Аннотация
В центре внимания 6-го семинара — лизин, аргинин и родственные аминокислоты. Функции, метаболические пути, клиническое применение и допустимые уровни потребления подчеркнуты в следующих статьях.Лизин, возможно, является наиболее дефицитной аминокислотой в продуктах питания стран, где существует бедность, и с момента открытия пути синтазы оксида азота аргинин стал заметным в клинической практике из-за роли оксида азота в физиологии и патофизиологии сердечно-сосудистой системы.
Следует отдать должное покойному Вернону Янгу за его видение организации и получения поддержки Международного совета по науке о аминокислотах (ICAAS), который начался в 2001 году с 1-го заседания, проведенного в Токио.Идея ICAAS заключалась в том, чтобы собрать критическую массу ученых-экспертов, которые могли бы представить результаты исследований и участвовать в плодотворном обсуждении конкретной темы, которая будет акцентироваться на каждой отдельной конференции. Первые 3 конференции были посвящены общим вопросам и проблемам, связанным с функцией, верхними пределами и биомаркерами. Начиная с 4-й конференции в Кобе, Япония, особое внимание уделялось более конкретным группам аминокислот. Таким образом, аминокислоты с разветвленной цепью (1) были темой обсуждения на встрече в Кобе, а аминокислоты серы были в центре внимания 5-й конференции ICAAS в Лос-Анджелесе (2,3).Основные аминокислоты, аргинин и лизин, подчеркнуты на этом 6-м семинаре ICAAS, проходившем в Будапеште, Венгрия.
Аргинин
В следующих статьях обсуждаются функции, метаболизм, фармакокинетика и клиническое применение дополнительного аргинина. Очевидно, что цикл мочевины и удаление азота являются ключевыми характеристиками функциональности аргинина. Межвидовые сравнения последствий дефицита аргинина увлекательны (4,5).
Кошачьи обладают очень ограниченной способностью вырабатывать цитруллин в клетках слизистой оболочки кишечника, и в результате кошки, потребляющие только один прием пищи без аргинина, развивают тяжелую гипераммониемию и часто умирают всего через 24 часа (5).Напротив, кормление цыплят (нулевой биосинтез аргинина in vivo) диетой без аргинина, хотя и приводит к отрицательному росту, приводит к гибели только через 27 дней кормления (6). Молодые свиньи не растут оптимально, если их кормят рационом с очень низким содержанием аргинина (7,8), но взрослые свиньи, включая беременных самок, синтезируют достаточное количество аргинина (в ткани почек) для удовлетворения своих функциональных потребностей (9,10). Классическое исследование было проведено в Калифорнийском университете в Дэвисе, в котором взрослые люди употребляли диету без аргинина в течение 5 дней (11). Симптомов дефицита аргинина не наблюдалось, а содержание аммиака в плазме и оротовой кислоты в моче оставалось в пределах нормы.Результаты этого исследования показывают, что нормальные здоровые взрослые люди могут синтезировать достаточное количество аргинина для удовлетворения минимальных функциональных требований.
Лаборатория Болла в Альберте кормила новорожденных поросят (с помощью желудочного катетера) или вводила внутривенно диету без аргинина и пролина (12). Кормили ли они энтерально или парентерально, быстро возникала гипераммонемия. Однако включение пролина в формулу, не содержащую аргинина, предотвращало повышение уровня аммиака в плазме, но только в случае поросят, получающих энтеральное питание.Эти интересные результаты демонстрируют, что кишечник жизненно важен для сберегающего аргинин эффекта пролина (13).
Антагонизм аргинина из-за избытка пищевого лизина представляет большой интерес в питании животных. Существуют видовые различия в том, что антагонизм возникает у цыплят (14), крыс (15), морских свинок (16) и собак (17), но не у свиней (18). Это имеет большое практическое значение для видов птиц, поскольку они имеют высокие потребности в аргинине, а избыток лизина усиливает катаболизм аргинина, индуцируя аргиназу почек.
Аргинин стал важной аминокислотой при нескольких болезненных состояниях, не только связанных с выработкой оксида азота (NO), но и тех, которые связаны с катаболическим ферментом аргинина, аргиназой (19–21). Аргиназа выделяется из красных кровяных телец человека и поэтому является фактором гемолитических заболеваний, таких как серповидно-клеточная анемия. Активность аргиназы также повышена у пациентов с астмой, что, возможно, ограничивает доступность аргинина для биосинтеза NO. Эти темы более подробно обсуждаются в следующих статьях.
Лизин
Лизин можно рассматривать как «забытую» аминокислоту в питании человека. Эта аминокислота богата продуктами питания развитых стран. Однако в бедных странах, где в пищевых продуктах преобладают зерновые, лизин является наиболее ограничивающей аминокислотой в пищевых продуктах. Согласно исследованиям на крысах, каждое изученное зерно злаков имеет не только дефицит, но и первое ограничение лизина (22). Лизин также является наиболее ограничивающей аминокислотой в типичных рационах свиней; он является вторым ограничивающим фактором после метионина в типичных диетах птиц.Поэтому неудивительно, что более 90% общего производства лизина используется в качестве дополнения к рациону животных. В 2005 году 200 000 метрических тонн лизина использовалось только в Соединенных Штатах для производства кормов для животных (23). Таким образом, лизин, вероятно, больше изучался в питании животных, чем любая другая аминокислота, но ему не уделялось такого же внимания в питании человека. Возможно, это связано с тем, что фармакологическое использование лизина в клинических условиях было ограничено.
В следующих статьях рассматриваются следующие темы: 1 ) метаболизм лизина и поглощение митохондриями (24), 2 ) чувствительность как свободного, так и связанного с белком лизина к потемнению Майяра в пищевых продуктах и кормах, подвергающихся воздействию высоких температура и влажность (25,26), 3 ) восприимчивость лизина в пищевых продуктах при нагревании и щелочных условиях к потере биоактивности в результате синтеза лизиноаланина (27), 4 ) исследования верхнего предела, включая влияние лизина на se, а также эффекты HCl части лизина, вводимой в виде L-лизина · HCl (18,28–31), 5 ) антагонизм аргинина, вызванный избытком лизина, индуцирующего аргиназу в почках у видов птиц (14,32), 6 ) использование лизина в качестве эталонной аминокислоты в составе рациона для животных на основе «идеального белка» (т.е., идеальное соотношение аминокислот) (5,33–37) и 7 ) молекулярно-генетические подходы к увеличению содержания лизина (как свободного, так и связанного с белком) в зернах злаков и масличных семенах (38,39).
В статьях, включенных в это дополнение, также обсуждаются темы, не относящиеся к лизину и аргинину, но связанные с ними. К ним относятся метаболиты лизина, такие как сахаропин, α -аминоадипиновая кислота, α -кетоадипиновая кислота (также метаболит триптофана), триметиллизин и карнитин, а также метаболиты аргинина, такие как орнитин, цитруллин, диметиларгинин, диметиларгинин. агматин, полиамины, мочевина и, конечно же, NO.
Цитированная литература
1.
Харрис
RA
,
Джоши
M
,
Jeoung
NH
,
Obayashi
M
.
Обзор молекулярных и биохимических основ катаболизма аминокислот с разветвленной цепью
.
J Nutr.
2005
;
135
:
1527S
—
30
S.2.
Январь
L
.
Введение в семинар по оценке аминокислот 5 th
.
J Nutr.
2006
;
136
:
1633S
—
5
S.3.
Броснан
JT
,
Броснан
ME
.
Серосодержащие аминокислоты: обзор
.
J Nutr.
2006
;
136
:
1636S
—
40
S.4.
Моррис
JG
,
Роджерс
QR
.
Отравление аммиаком у почти взрослой кошки в результате дефицита аргинина в пище
.
Наука.
1978
;
199
:
431
—
2
. 5.
Ball
RO
,
Urschel
KL
,
Pencharz
PB
.
Пищевые последствия межвидовых различий в метаболизме аргинина и лизина
.
J Nutr.
2007
;
137
:
1626S
—
41
S.6.
Ousterhout
LE
.
Продолжительность выживания и биохимические изменения у цыплят, получавших рационы с недостатком различных незаменимых аминокислот
.
J Nutr.
1960
;
70
:
226
—
34
.7.
Южный
LL
,
Бейкер
DH
.
Потребность молодняка свиньи в аргинине
.
J Anim Sci.
1983
;
57
:
402
—
12
.8.
Эдмондс
MS
,
Лоури
KR
,
Бейкер
DH
.
Метаболизм цикла мочевины: влияние добавок орнитина или цитруллина на продуктивность, концентрацию аминокислот в тканях и ферментативную активность у молодых свиней, получавших рацион с дефицитом аргинина
.
J Anim Sci.
1987
;
65
:
706
—
16
.9.
Пасха
RA
,
Кац
RS
,
Бейкер
DH
.
Аргинин: незаменимая аминокислота для постпубертатного роста и беременности свиней
.
J Anim Sci.
1974
;
39
:
1123
—
8
.10.
Пасха
RA
,
Бейкер
DH
.
Метаболизм азота и репродуктивная реакция беременных свиней, получавших диету без аргинина в течение последних 84 дней гестации
.
J Nutr.
1976
;
106
:
636
—
41
. 11.
Carey
GP
,
Kime
Z
,
Rogers
QR
,
Morris
JG
,
Hargrove
D
,
Buffington
0005
Диета с дефицитом аргинина у людей не вызывает гипераммониемию или оротовую ацидурию
.
J Nutr.
1987
;
117
:
1734
—
9
.12.
Brunton
JA
,
Bertolo
RFP
,
Pencharz
PB
,
Ball
RO
.
Пролин уменьшает дефицит аргинина при энтеральном, но не парентеральном кормлении новорожденных поросят
.
Am J Physiol.
1999
;
277
:
E223
—
31
. 13.
Флинн
NE
,
Wu
G
.
Важная роль эндогенного синтеза аргинина в поддержании гомеостаза аргинина у новорожденных свиней
.
Am J Physiol.
1996
;
271
:
R1149
—
55
. 14.
Austic
RE
,
Scott
RL
.
Участие приема пищи в антагонизме лизина и аргинина у цыплят
.
J Nutr.
1975
;
105
:
1122
—
31
. 15.
Ульман
EA
,
Kari
FW
,
Hevia
P
,
Visek
W
.
Оротовая ацидурия, вызванная кормлением растущих крыс избытком лизина
.
J Nutr.
1981
;
111
:
1772
—
9
. 16.
O’Dell
BL
,
Amos
WH
,
Savage
JE
.
Связь аргиназы куриных почек со скоростью роста и диетическим аргинином
.
Proc Soc Exp Biol Med.
1965
;
118
:
102
—
5
. 17.
Чарнецки
GL
,
Хиракава
DA
,
Бейкер
DH
.
Антагонизм аргинина из-за избытка лизина в рационе у растущей собаки
.
J Nutr.
1985
;
115
:
743
—
52
.18.
Эдмондс
MS
,
Бейкер
DH
.
Неспособность излишка пищевого лизина противодействовать аргинину у молодых свиней
.
J Nutr.
1987
;
117
:
1396
—
401
.19.
Моррис
SM
.
Метаболизм аргинина в сосудистой биологии и болезнях
.
Vasc Med.
2005
;
10
:
S83
—
7
.20.
Моррис
SM
.
Аргинин: помимо белка
.
Am J Clin Nutr.
2006
;
83
:
508S
—
12
S.21.
Wu
G
,
Morris
SM
.
Метаболизм аргинина: оксид азота и выше
.
Biochem J.
1998
;
336
:
1
—
17
. 22.
Howe
EE
,
Jansen
GR
,
Gilfillan
EW
.
Аминокислотные добавки в зерновые культуры в отношении мировых запасов продовольствия
.
Am J Clin Nutr.
1965
;
16
:
315
—
20
. 23.
Аноним
.
Стратегический анализ рынка аминокислот США.
Отчет Фроста и Салливана F475–88
2006
;
220
с. 24.
Benevenga
NJ
,
Пятна
КП
.
Уникальные аспекты питания и метаболизма лизина
.
J Nutr.
2007
;
137
:
1610S
—
15
S.25.
Адриан
Дж
.
Питательные и физиологические последствия реакции Майяра
.
World Rev Nutr Diet.
1974
;
19
:
71
—
122
. 26.
Роббинс
KR
,
Бейкер
DH
.
Оценка устойчивости лизинсульфита к разрушению Майяра
.
J Agric Food Chem.
1980
;
28
:
25
—
9
,27.
Роббинс
KR
,
Бейкер
DH
,
Finley
JW
.
Исследования по использованию лизиноаланина и лантионина
.
J Nutr.
1980
;
110
:
907
—
15
. 28.
Эдмондс
MS
,
Gonyou
HW
,
Бейкер
DH
.
Влияние избыточных уровней метионина, триптофана, аргинина, лизина или треонина на рост и выбор рациона свиней
.
J Anim Sci.
1987
;
65
:
179
—
85
. 29.
Эдмондс
MS
,
Бейкер
DH
.
Сравнительные эффекты избытка отдельных аминокислот при добавлении в рацион кукурузо-соевого шрота: влияние на рост и выбор рациона цыплят
.
J Anim Sci.
1987
;
65
:
699
—
705
. 30.
Sauberlich
HE
.
Исследования токсичности и антагонизма аминокислот для крыс-отъемышей
.
J Nutr.
1961
;
75
:
61
—
72
. 31.
Harper
AE
,
Benevenga
NJ
,
Wohlhueter
RM
.
Последствия приема непропорционального количества аминокислот
.
Physiol Rev.
1970
;
50
:
428
—
558
. 32.
Аллен
NK
,
Бейкер
DH
.
Влияние избытка лизина на использование и потребность в аргинине цыплятами
.
Poult Sci.
1972
;
51
:
902
—
6
. 33.
Ван
TC
,
Фуллер
MF
.
Оптимальный аминокислотный рацион для растущих свиней.1. Эксперименты по делеции аминокислоты
.
Br J Nutr.
1989
;
62
:
77
—
89
. 34.
Чанг
TK
,
Бейкер
DH
.
Идеальный аминокислотный рисунок для 10-килограммовых свиней
.
J Anim Sci.
1992
;
70
:
3102
—
11
,35.
Бейкер
DH
,
Хан
Y
.
Идеальный аминокислотный профиль для цыплят-бройлеров в течение первых трех недель после вылупления
.
Poult Sci.
1994
;
73
:
1441
—
7
,36.
Heger
J
,
Van Phung
T
,
Krizova
L
.
Эффективность использования аминокислот у растущих свиней при субоптимальных уровнях потребления: лизин, треонин, серные аминокислоты и триптофан
.
J Anim Physiol Anim Nutr (Берл).
2002
;
86
:
153
—
65
.37.
Бейкер
DH
.
Толерантность к аминокислотам с разветвленной цепью у экспериментальных животных и людей
.
J Nutr.
2005
;
135
:
1585S
—
90
S.38.
Сан
SSM
,
Qiaoquan
L
.
Трансгенные подходы к улучшению питательных свойств растительных белков
.
Растение In vitro Cell Dev Biol.
2004
;
40
:
155
—
62
.39.
Мандал
S
,
Мандал
RK
.
Запасные белки семян и подходы к улучшению их питательных свойств с помощью генной инженерии
.
Curr Sci.
2000
;
79
:
576
—
89
.
Заметки автора
© 2007 Американское общество питания
Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности.Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.
Настройка вашего браузера для приема файлов cookie
Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:
- В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
- Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
- Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
- Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г.,
браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере. - Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.
Почему этому сайту требуются файлы cookie?
Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie
потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.
Что сохраняется в файле cookie?
Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.
Как правило, в файлах cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт
не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к
остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.
Взаимодействие с боковыми цепями аргинина и роль аргинина в качестве носителя заряда в каналах чувствительных к напряжению ионных каналов
Harms, M.J. et al. Скрытый лизин, который титруется нормальным pK (a): роль конформационной гибкости на границе раздела белок-вода как детерминанта значений pK (a). Protein Sci. 17, 833–845 (2008).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Fitch, C.A., Platzer, G., Okon, M., Garcia-Moreno, B. & McIntosh, L.P. Аргинин: пересмотр его значения pK (a). Protein Sci. 24. С. 752–761 (2015).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Хармс, М.Дж., Шлессман, Дж. Л., Сью, Г. Р. и Гарсия-Морено, Б. Остатки аргинина во внутренних положениях в белке всегда заряжены. Proc. Natl. Акад. Sci. USA 108, 18954–18959 (2011).
ADS
CAS
PubMed
Google Scholar
Ли, Л. Б., Воробьев, И. и Аллен, Т. В. Различные взаимодействия боковых цепей лизина и аргинина с липидными мембранами. J. Phys. Chem. В 117, 11906–11920 (2013).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Catterall, W.A. Датчики напряжения ионного канала: структура, функция и патофизиология. Нейрон 67, 915–928 (2010).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Тао, Х., Ли, А., Лимапичат, В., Догерти, Д. А., Маккиннон, Р. Центр передачи стробирующего заряда в датчиках напряжения. Science 328, 67–73 (2010).
ADS
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Кампос, Ф.В., Чанда, Б., Ру, Б. и Безанилла, Ф. Два атомных ограничения однозначно позиционируют сегмент S4 относительно сегментов S1 и S2 в закрытом состоянии канала Shaker K. Proc. Natl. Акад. Sci. USA 104, 7904–7909 (2007).
ADS
CAS
PubMed
Google Scholar
Li, Q. F. et al. Структурный механизм зависящего от напряжения стробирования в изолированной области измерения напряжения. Nat. Struct. Мол. Биол. 21. С. 244–252 (2014).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Аггарвал, С. К. и Маккиннон, Р. Вклад сегмента S4 в стробирующий заряд в канале Shaker K +. Нейрон 16, 1169–1177 (1996).
CAS
PubMed
Google Scholar
Ахерн, К. и Хорн, Р. Сфокусированное электрическое поле на датчике напряжения калиевых каналов. Нейрон 48, 25–29 (2005).
CAS
PubMed
Google Scholar
Pless, S.A. et al. Асимметричный функциональный вклад кислотных и ароматических боковых цепей в доменах датчиков напряжения натриевых каналов. J. Gen. Physiol. 143. С. 645–656 (2014).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Коленсо, К. К., Цао, Ю., Сешнс, Р. Б., Хэнкокс, Дж. К. и Демпси, К. Э. Перенос стробирующего заряда датчика напряжения в модели калиевого канала hERG.Биофиз. J. 107, L25 – L28 (2014).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Мейсон П. Э., Нейлсон Г. В., Демпси К. Э., Барнс А. С. и Крукшенк Дж. М. Гидратная структура ионов гуанидиния и тиоцианата: влияние на стабильность белка в водном растворе. Proc. Natl. Акад. Sci. USA 100, 4557–4561 (2003).
ADS
CAS
PubMed
Google Scholar
Швайгер, К.S., Bjelkmar, P., Hess, B. & Lindahl, E. Конформация 3 (10) -Helix облегчает переход сегмента S4 датчика напряжения в неактивное состояние. Биофиз. J. 100, 1446–1454 (2011).
ADS
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Jensen, M.O. et al. Механизм стробирования напряжения в калиевых каналах. Science 336. С. 229–233 (2012).
ADS
CAS
PubMed
Google Scholar
Делмотт, Л., Тарек, М., Кляйн, М. Л., Амарал, С. и Трептов, В. Промежуточные состояния датчика напряжения Kv1.2 из моделирования атомистической молекулярной динамики. Proc. Natl. Акад. Sci. USA 108, 6109–6114 (2011).
ADS
CAS
PubMed
Google Scholar
Фрейтес, Дж. А., Шоу, Э. В., Уайт, С. Х. и Тобиас, Д. Дж. Микроскопическое происхождение колебаний стробирующего тока в датчике напряжения калиевого канала. Биофиз. J. 102, A44 – A46 (2012).
Google Scholar
Танки, Н., Торнтон, Дж. М. и Гудфеллоу, Дж. М. Распределение воды вокруг аминокислотных остатков в белках. J. Mol. Биол. 202, 637–657 (1988).
CAS
PubMed
Google Scholar
Галливан, Дж. П. и Догерти, Д. А. Взаимодействия катион-пи в структурной биологии. Proc. Natl. Акад. Sci. USA 96, 9459–9464 (1999).
ADS
CAS
PubMed
Google Scholar
Сингх, Дж.И Торнтон, Дж. М. Атлас взаимодействий белковых боковых цепей (IRL Press, Oxford, 1992).
Флокко, М. и Моубрей, С. Л. Взаимодействия аргинина и ароматических боковых цепей в белках при плоском укладывании. J. Mol. Биол. 235, 709–717 (1994).
CAS
PubMed
Google Scholar
Дональд, Дж. Э., Кулп, Д. В. и Де Градо, В. Ф. Солевые мосты: геометрически определенные, моделируемые взаимодействия. Proteins 79, 898–915 (2011).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Takeshita, K. et al. Рентгеновская кристаллическая структура потенциалозависимого протонного канала. Nat. Struct. Мол. Биол. 21, 352 – U170 (2014).
CAS
PubMed
Google Scholar
Имаи, Ю. Н., Иноуэ, Ю. и Ямамото, Ю. Склонности полярных и ароматических аминокислот в неканонических взаимодействиях: анализ несвязанных контактов комплексов белок-лиганд в кристаллических структурах.J. Med. Chem. 50, 1189–1196 (2007).
CAS
PubMed
Google Scholar
Мейсон П. Э., Демпси К. Э., Нейлсон Г. У., Клайн С. Р. и Брэди Дж. У. Предпочтительные взаимодействия ионов гуанидина с ароматическими группами над алифатическими группами. Варенье. Chem. Soc. 131, 16689–16696 (2009).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Чакрабарти, П.И Бхаттачарья, Р. Геометрия несвязанных взаимодействий с участием плоских групп в белках. Прог. Биофиз. Мол. Биол. 2007. Т. 95. С. 83–137.
CAS
PubMed
Google Scholar
Демпси, К. Э., Пиггот, Т. Дж. И Мейсон, П. Е. Диссекция вкладов в денатурантную чувствительность белков. Биохимия 44, 775–781 (2005).
CAS
PubMed
Google Scholar
Лим, W.K., Rosgen, J. & Englander, S. W. Мочевина, но не гуанидин, дестабилизирует белки, образуя водородные связи с пептидной группой. Proc. Natl. Акад. Sci. USA 106, 2595–2600 (2009).
ADS
CAS
PubMed
Google Scholar
Рейф М. М., Хуненбергер П. Х. и Остенбринк К. Новые параметры взаимодействия для заряженных боковых цепей аминокислот в силовом поле ГРОМОС. J. Chem. Теория вычисл. 8, 3705–3723 (2012).
CAS
PubMed
Google Scholar
Дебец, К.Т., Гроненборн А. М. и Чонг Л. Т. Оценка прочности солевых мостиков: сравнение современных биомолекулярных силовых полей. J. Phys. Chem. В 118, 6561–6569 (2014).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Лакруа, Дж. Дж. И Безанилла, Ф. Управление переходом конечного стробирующего заряда с помощью гидрофобного остатка в сегменте S2 датчика напряжения канала K +. Proc. Natl. Акад. Sci. USA 108, 6444–6449 (2011).
ADS
CAS
PubMed
Google Scholar
Cheng, Y. M. et al. Функциональное взаимодействие зарядов датчика напряжения с гидрофобной пробкой S2 в каналах hERG. J. Gen. Physiol. 142, 289–303 (2013).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Лакруа, Дж. Дж., Хайд, Х. К., Кампос, Ф. В. и Безанилла, Ф. Перемещение стробирующих зарядов через стробирующую пору в датчике напряжения Kv-канала.Proc. Natl. Акад. Sci. USA 111, E1950 – E1959 (2014).
CAS
PubMed
Google Scholar
Эль-Дин, Т.М.Г., Шойер, Т. и Каттералл, В.А. Отслеживание движения S4 с помощью стробирования поровых токов в бактериальном натриевом канале NaChBac. J. Gen. Physiol. 144. С. 147–157 (2014).
Google Scholar
Лонг, С. Б., Тао, X., Кэмпбелл, Э. Б. и Маккиннон, Р. Атомная структура потенциал-зависимого канала K + в липидной мембраноподобной среде.Nature 450, 376–382 (2007).
ADS
CAS
PubMed
Google Scholar
Томбола, Ф., Патак, М. М. и Исакофф, Э. Ю. Аргинины, чувствительные к напряжению, в пермеате калиевого канала и закупоривают катион-селективные поры. Нейрон 45, 379–388 (2005).
CAS
PubMed
Google Scholar
Miceli, F. et al. Чувствительный к напряжению домен каналов K (v) 7.2 как молекулярная мишень для мутаций, вызывающих эпилепсию, и противосудорожных средств.Фронт. Pharmacol. 2, 2 (2011).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
Мейсон П. Э., Брэди Дж. У., Нейлсон Г. У. и Демпси К. Э. Взаимодействие ионов гуанидиния с модельным пептидом. Биофиз. J. 93, L4 – L6 (2007).
Google Scholar
Wang, G. L. & Dunbrack, R. L. PISCES: сервер отсева белковых последовательностей. Биоинформатика 19, 1589–1591 (2003).
CAS
PubMed
Google Scholar
Берман, Х. М. и др. Банк данных о белках. Nucleic Acids Res. 28. С. 235–242 (2000).
ADS
CAS
PubMed
PubMed Central
Google Scholar
ван дер Уолт С., Колберт С. и Варокво Г. Массив NumPy: структура для эффективных численных вычислений. Comput. Sci. Англ. 13, 22–30 (2011).
Google Scholar
Система молекулярной графики PyMOL, версия 1.4.1 Schrödinger, LLC.
Коленсо, К. К., Сешнс, Р. Б., Чжан, Ю. Х., Хэнкокс, Дж. К. и Демпси, С. Е. Взаимодействие между датчиком напряжения и поровыми доменами в модели канала hERG K + из молекулярного моделирования и эффекты мутации датчика напряжения. J. Chem. Инф. Мод. 2013. Т. 53. С. 1358–1370.
CAS
Google Scholar
Напитки | Бесплатный полнотекстовый | Физиологические эффекты аминокислот аргинина и цитруллина: есть ли основа для разработки напитка для повышения выносливости? Обзор устно вводимых добавок
1.Введение
Добавки и спортивные результаты имеют долгую историю [1,2]. Постоянно ведется поиск новейших добавок для улучшения спортивных результатов, уменьшения утомляемости и времени восстановления, а также обеспечения «конкурентного преимущества» [1]. Однако из-за относительно легкого добавления добавок к диете или тренировочному режиму они часто используются неправильно или используются в отсутствие доказательств, подтверждающих их утверждения [3,4]. Аминокислоты (АК) являются основными строительными блоками белков, которые играют в организме важную роль в передаче сигналов и транспорте клеток [5].Эти сигнальные и транспортные белки влияют на базовое физиологическое функционирование, опосредуя биодоступность питательных веществ и экспрессию генов, и поэтому являются неотъемлемыми составляющими общего состояния здоровья [5,6]. Классификация АК в целом делится на две группы: несущественные, которые могут синтезироваться исключительно в организме, и незаменимые, которые не могут и, следовательно, должны потребляться и поступать с пищей [5,6]. Предлагается употребление различных АК в качестве добавок для улучшения спортивных результатов, преимущественно за счет увеличения притока крови к скелетным мышцам и, в свою очередь, повышения работоспособности [4,7].В частности, два АК, аргинин (L-Arg) и цитруллин (L-Cit), обычно используются в качестве спортивных добавок и были изучены на предмет их ингибирования усталости, вызванной физическими упражнениями, и сосудорасширяющих эффектов, которые впоследствии могут привести к повышению производительности, включая увеличение мощности. производительность, снижение расхода энергии и улучшение времени до истощения [8,9,10]. За последние несколько десятилетий многие члены семейства AA были изучены, некоторые очень подробно, на предмет их способности изменять эти физиологические свойства [4].L-Arg и L-Cit представляют собой сравнительно недавно представленные АК из-за их потенциального синергетического и мощного сосудорасширяющего действия [11,12], и, кроме того, они также легко доступны и легко доступны потребителям на сегодняшнем рынке добавок [4,13]. В то время как исследования оценивали пользу этих АК в испытаниях на людях и животных, существует некоторая степень различий в вводимых концентрациях, обычно от 3 до 6 г L-Arg и от 3 до 8 г L-Cit. Таким образом, по-прежнему трудно оценить наличие или величину каких-либо преимуществ в производительности, которые возникают из-за таких различных диапазонов доз.Основными источниками L-Arg в качестве незаменимого АК у взрослых являются постное мясо, орехи, семена и бобовые [14]. Играя важную роль в синтезе белка, L-Arg также продемонстрировал улучшение эндотелиальной и иммунной функции, снижение окислительного стресса и расширение сосудов за счет увеличения образования оксида азота (NO) [14,15]. Выработка и продукция NO считается одним из наиболее важных факторов, связанных с расширением сосудов сердечно-сосудистой системы [16]. Кроме того, вазодилатация является неотъемлемым компонентом поддержания здоровья сосудов, когда эндотелий (клетки, выстилающие внутреннюю поверхность кровеносных и лимфатических сосудов) вызывает несколько сосудистых реакций, которые важны для регуляции сосудистого тонуса [16,17].Повышение и поддержание уровней NO, предлагаемое за счет добавок L-Arg, может иметь дополнительные, потенциально полезные эффекты во время упражнений, а компенсаторное расширение сосудов может привести к повышению переносимости упражнений, а также, возможно, к снижению стоимости кислорода (O 2 ) упражнений средней интенсивности. [11,14]. Традиционно несущественные АК, L-Cit, можно найти в некоторых фруктах, таких как арбузы, дыни и гранаты [18]. Синтезируется несколькими перекрывающимися путями, L-Cit действует как стержень в центральной реакции цикла мочевины, опосредуя удаление аммиака из организма [18,19].L-Cit также действует как предшественник L-Arg, поскольку он активно превращается в L-Arg посредством ферментативного гидролиза [17,19,20]. Повышенные уровни L-Cit в плазме связаны с защитной ролью при окислительном повреждении и поддержанием «нормального» функционирования сердечно-сосудистой системы из-за его роли в метаболизме NO [21,22]. Относительно недавние исследования показали, что добавление комбинации L-Arg и L-Cit потенциально может увеличить концентрацию L-Arg в плазме и быстро повысить биодоступность NO [13,21].Тем не менее, использование этих двух АК сообщает о смешанном консенсусе относительно их эффектов в качестве эргогенных питательных добавок, как по отдельности, так и в комбинации, вероятно, из-за отсутствия согласованности в тестируемых концентрациях (в основном 9,23). Среди прочего, показатели выносливости зависят от на взаимодействие между рядом центральных и периферических физиологических факторов [24]. Основным фактором, определяющим показатели выносливости, является экономия бега (RE), определяемая как потребность в энергии для данной скорости субмаксимального бега, и может быть определена путем измерения установившегося режима бега. государственное потребление кислорода [25].Сердечно-сосудистые реакции, доставка кислорода и использование тканями во время упражнений играют фундаментальную роль в определении RE и общей производительности [24]. Кроме того, биодоступность NO может изменить показатели выносливости с особым акцентом на сердечно-сосудистые реакции (через вазодилатацию), а добавление L-Arg и / или L-Cit может быть определяющим фактором для потенциальной оптимизации этих процессов. физиологические преимущества L-Cit и L-Arg в концентрациях от 3 до 8 г, несколько исследований изучали эффективность этих АК у лиц, занимающихся спортом, отдыхающих и не занимающихся отдыхом [13,26,27].Как правило, исследования, в которых использовались либо АК, либо оба в комбинации, изучали преимущественно физические и воспринимаемые параметры упражнений, такие как артериальное давление (АД), время спринта, высота прыжка или рейтинг воспринимаемого истощения (RPE) [9,12,28]. Однако до настоящего времени оценка этих результатов в отношении различного диапазона вводимых концентраций не проводилась. Таким образом, цель этого обзора — оценить диапазон концентраций L-Arg и L-Cit, используемых в подходящих исследованиях, оценить влияние обоих АК (по отдельности или в комбинации) на результаты производительности и рассмотреть возможность фундаментальная основа для предоставления этих добавок в форме напитка.
5. Краткое изложение основных результатов и будущих направлений деятельности
Несмотря на постоянное, но все еще развивающееся использование спортивных добавок, по-прежнему отсутствует консенсус, лежащий в основе их эффективности. Добавление L-Arg и L-Cit по-прежнему требует дальнейшего исследования с использованием образцов большего размера, постоянного диапазона концентраций АК и сроков введения для определения оптимального воздействия на физиологические параметры. Также существует общее признание того, что соотношение, при котором L-Arg и L-Cit должны потребляться в комбинации, обычно 2: 1 L-Cit к L-Arg, в отличие от соотношения 1: 1, которое может изменить эффективность функциональных напитков, содержащих оба АА.Тем не менее, необходимы дальнейшие исследования для определения оптимальных количеств каждой АК, которые необходимо потреблять, чтобы потенциально продемонстрировать положительный эффект на производительность. Кроме того, предоставление добавок в виде функционального напитка дает возможность более естественного потребления продукта во время различных видов спортивных мероприятий (например, бег, поднятие тяжестей и плавание), а также возможность изменения времени приема добавок. и доставлены в самые критические моменты времени для повышения производительности.
Принимая во внимание, что спортивные напитки в первую очередь разрабатываются и формулируются таким образом, чтобы они были эффективными для улучшения характеристик, а также для обеспечения увлажнения и охлаждающего эффекта, когда это необходимо, традиционно не существует универсальных соглашений для наиболее эффективных составов. Основную причину этого можно увидеть в универсальности и удобстве использования спортивных напитков. Например, независимо от рецептуры, конкретный напиток можно использовать в нескольких различных видах спорта или физических нагрузках, а в последнее время их доступность на рынке открыла возможности для употребления и среди населения в целом.Это требует определенного уровня сходства или приемлемости конкретного продукта, чтобы его могли выбрать обычные люди или спортсмены-любители, что в случае L-Arg и L-Cit, помимо конкурентного характера разработки продукта, может быть сложное препятствие. Хотя изменение вкуса напитков достигается за счет использования подсластителей (углеводов, искусственных и полуискусственных подсластителей), солей и инкапсуляции, важно выбирать ингредиенты, которые не будут влиять на стабильность или, в некоторых случаях, на всасываемость активного вещества. соединения.Некоторые из потенциальных возможностей могут включать в себя pH-чувствительную инкапсуляцию активных ингредиентов, нацеленную на конкретные участки абсорбции в тонком кишечнике, с одновременным маскированием потенциального нежелательного аромата активных ингредиентов. Кроме того, многие из коммерчески доступных добавок L-Cit, представленных в настоящее время на рынке, обычно готовятся с малатом цитруллина, и в будущих исследованиях следует изучить любые различия в эффективности между солью и изолированными соединениями.
Преимущества, побочные эффекты, дозировка и диета
L-аргинин — это аминокислота, которая помогает организму вырабатывать белки.Его можно получить естественным путем с пищей, а также в форме пищевых добавок. Продукты, богатые L-аргинином, включают растительные и животные белки, такие как молочные продукты, мясо, птица, рыба и орехи.
PeopleImages / Getty Images
L-аргинин также помогает избавить организм от аммиака (отходы жизнедеятельности) и стимулирует высвобождение инсулина. Кроме того, ваше тело использует аргинин для производства оксида азота (соединения, расслабляющего кровеносные сосуды). Хотя некоторые исследования показывают, что L-аргинин может быть полезен при определенных состояниях здоровья, другие исследования показывают, что L-аргинин может оказывать вредное воздействие на некоторых людей.
Польза для здоровья
Некоторые сторонники улучшения кровотока в организме утверждают, что L-аргинин может помочь при сердечных заболеваниях, таких как боль в груди (стенокардия), высокое кровяное давление, судороги в ногах и слабость из-за закупорки артерий (состояние, известное как перемежающаяся хромота), и эректильная дисфункция (ЭД).
Некоторые люди используют L-аргинин для укрепления иммунной системы, улучшения спортивных результатов, сокращения времени восстановления после операции и снижения веса.L-аргинин также используется в бодибилдинге.
Есть также некоторые доказательства того, что L-аргинин может помочь при интерстициальном цистите и преэклампсии.
На данный момент существует несколько клинических испытаний, в которых проверяются потенциальные преимущества L-аргинина. Вот несколько результатов доступных исследований:
Эректильная дисфункция
Некоторые исследования изучали, могут ли добавки L-аргинина принести пользу мужчинам с эректильной дисфункцией, также известной как ЭД. Считается, что L-аргинин усиливает оксид азота и, в свою очередь, расслабляет мышцы, окружающие кровеносные сосуды, снабжающие половой член.В результате кровеносные сосуды в половом члене расширяются, увеличивая кровоток, что может способствовать поддержанию эрекции.
Например, в исследовании 2017 года, опубликованном в журнале Andrology , уровни L-аргинина и L-цитруллина (еще одной аминокислоты) были измерены у людей с эректильной дисфункцией. Исследователи обнаружили, что уровни обеих аминокислот были ниже у мужчин с эректильной дисфункцией, чем у мужчин без ЭД.
В нескольких небольших исследованиях изучалось использование L-аргинина в сочетании с экстрактом коры французской морской сосны (Pycnogenol®).Взаимодействие с другими людьми
Болезнь сердца
Ранние сторонники предположили, что L-аргинин может защитить сердце и принести пользу людям с сердечными заболеваниями, однако исследование, опубликованное в журнале Американской медицинской ассоциации в 2006 году, показало, что аргинин не улучшает жесткость кровеносных сосудов или работу сердца у людей. 60 лет и старше, которые принимали аргинин в сочетании со стандартным лечением после сердечного приступа. Более того, исследователи обнаружили, что «аргинин может быть связан с более высокой постинфарктной смертностью».»
Дальнейшие исследования, опубликованные в 2016 году, показывают, что добавление аргинина может повысить риск сердечных заболеваний. Пока мы не узнаем больше, добавки L-аргинина не могут быть рекомендованы для лечения сердечных заболеваний.
Лечебное питание
Прием L-аргинина в сочетании с жирной кислотой омега-3 и нуклеотидами был изучен для сокращения времени восстановления, защиты от инфекций и ускорения заживления ран после операции. Добавка в сочетании с другими добавками также использовалась для увеличения мышечной массы. масса тела у людей, больных раком.Взаимодействие с другими людьми
Возможные побочные эффекты
L-аргинин может вызывать ряд побочных эффектов, включая несварение желудка, тошноту, головную боль, вздутие живота, диарею, подагру, аномалии крови, аллергию, воспаление дыхательных путей, ухудшение симптомов астмы, снижение чувствительности к инсулину и низкое кровяное давление.
Более высокие дозы L-аргинина могут увеличить кислотность желудка, поэтому он также может усугубить изжогу, язвы или расстройство пищеварения, вызванное лекарствами. Кроме того, L-аргинин может усугубить симптомы у людей с герпесом.
L-аргинин может взаимодействовать с некоторыми лекарствами, такими как лекарства от артериального давления, лекарства от диабета или лекарства, используемые для лечения эректильной дисфункции. Если у вас диабет или болезнь сердца, избегайте приема L-аргинина. Некоторые исследования показали, что хронический прием добавок L-аргинина может снизить чувствительность к инсулину, в то время как другие не обнаружили эффекта или повышенной чувствительности к инсулину.
Как и многие другие добавки, L-аргинин не тестировался на безопасность беременных женщин, кормящих матерей, детей и лиц с заболеваниями или принимающих лекарства.
Дозировка и подготовка
Стандартной рекомендуемой дозы L-аргинина не существует. Подходящая для вас доза может зависеть от таких факторов, как ваш возраст, пол и история болезни.
Различные дозы L-аргинина изучались в ходе исследований, посвященных его влиянию на различные состояния. Например, при боли в груди использовалась доза 2-6 граммов трижды в день на срок до одного месяца. При эректильной дисфункции применялась доза пять граммов в день.А в исследованиях высокого кровяного давления использовалась доза 4-24 грамма в день в течение 2-24 недель.
Поговорите со своим врачом, чтобы получить индивидуальный совет.
Диета и взаимодействия
В большинстве случаев организм самостоятельно поддерживает достаточный запас L-аргинина. Однако сильные ожоги, инфекции и травмы могут истощить запасы аргинина в организме. В этих условиях необходимо обеспечить правильное потребление для удовлетворения повышенных требований.Взаимодействие с другими людьми
L-аргинин содержится в пищевых продуктах, которые вы потребляете, включая красное мясо, птицу, рыбу, чечевицу и молочные продукты. Попробуйте добавить в свой рацион больше курицы, индейки, нежирных кусков говядины, соевых бобов, тыквенных семечек, арахиса, чечевицы, омаров, креветок, шпината или водорослей.