Функция казеин: Казеин: ответы на популярные вопросы.

Содержание

Казеин: ответы на популярные вопросы.

26. 09. 2018

Казеиновый протеин выделяется на фоне остальных видов товаров с высоким содержанием белка в магазине спортивного питания. О сыворотке знает практически каждый, а о казеине – лишь опытные спортсмены. Сегодня мы ответим на самые популярные вопросы об этой «темной лошадке».

Чем полезен казеин?

Казеин представляет собой сложный белок, получаемый из молока коровы с помощью процесса створаживания. Белок молока состоит на 80% из казеина, а оставшаяся часть – это сывороточный протеин. При этом в молоке он находится не в свободной форме, а в виде соединения с кальцием (казеинит кальция).

Казеин играет важную роль в обеспечении непрерывного и равномерного синтеза белка в течение длительного периода времени. Эту функцию он выполняет благодаря богатому составу аминокислот. А особое свойство сворачиваться в шарики замедляет процесс переваривания пищи, активируя медленное высвобождение аминокислот и их эффективное использование в качестве строительного материала для мышечных волокон. Поэтому протеин не подвергается разрушению, а аминокислоты используются по прямому назначению, а не в качестве источника энергии.

Казеиновый протеин придает спортсмену чувство сытости, не искушая его нарушать диету. Организм получает достаточную дозу белковых соединений и избавляется от чувства голода.

Подведем небольшой итог. В чем же польза казеина:

— обильный состав аминокислот;

— непрерывное питание мышц;

— предотвращение распада белка;

— эффективное применение аминокислот;

— придание сытости.

Поэтому казеин занял важную нишу в индустрии спортивного питания.

Чем казеиновый протеин отличается от сывороточного?

Отличительной особенностью казеинового белка от сывороточного является его медленное усвоение. То есть его аминокислоты поступают медленно, тем самым сохраняя оптимальный азотный баланс продолжительное время. А это важный фактор при наборе мышечной массы.

Еще одно отличие – это замедление максимального анаболического эффекта путем менее быстрого расщепления протеина. Этот процесс возможен из-за меньшего содержания лейцина по сравнению с сывороткой: 8 против 11. Эта аминокислота с разветвленной боковой цепью стимулирует выработку белковых соединений для построения мышечных тканей и уменьшает разрушение белка, что благоприятно сказывается на объеме мышц. Поэтому сыворотка проявляет анаболические свойства в большей степени, чем казеин. У него другая функция – поддержание равномерного снабжения мышц аминокислотами.

Таким образом, быстроусвояемые белки необходимы до и после тренировки, когда мышцы больше всего испытывают в них дефицит. С этим отлично справится сывороточный протеин. Казеиновый же будет идеальным вариантом для приема перед сном или между длительными промежутками времени без пищи, когда мышечные ткани нуждаются в питании и восстановлении.

Итог: сыворотка больше подходит для набора мышц, а казеин – для уменьшения эффекта катаболизма и восстановления после тяжелого дня.

Как улучшить эффект от приема казеина?

Так как казеин – это медленноусвояемый протеин, то для лучшего результата необходимо дополнять его быстрыми белками или аминокислотами. Например, тем же сывороточным протеином или комплексом ВСАА. Так организм будет обеспечен и быстрым, и постоянным питанием мышц аминокислотами.

Как принимать казеин?

Казеин подойдет любому спортсмену, который стремится получить достаточную дозу белка из своего рациона. Но, в первую очередь, он будет просто идеальным вариантом для людей, у которых аллергия на сывороточный или яичный протеин.

Аллергическая реакция на казеин – достаточно редкое явление. Она выражается в расстройстве работы желудочно-кишечного тракта. Но в любом случае не следует употреблять сверхбольшие порции казеинового протеина, так как это может привести к дискомфорту, например, метеоризму. Поэтому необходимо следовать рекомендованной дозировке даже тем, для кого он не является аллергеном.

Пить казеин нужно в ночной период или между длительными перерывами без пищи. Медленный белок не позволит мышцам остаться без питания в течение долгого времени. Это свойство защитит мышечные ткани от катаболизма, что подтверждается многочисленными исследованиями. Наиболее предпочтителен прием казеинового протеина перед сном.

Размер ежедневной порции казеина зависит от множества факторов:

— масса;

— возраст;

— пол;

— количество белка, получаемого из обычной пищи;

— наличие в рационе другого спортивного питания;

— тренировочная программа;

— режим сна и отдыха.

Если спортсмен комбинирует казеин с другими видами протеина, но порция будет меньше, в противном случае – больше. Если он нужен только для восстановления, то порцию можно уменьшить, но если требуется увеличить анаболический эффект, то и порция должна быть соответствующая. Например, для атлета весом 90кг оптимальная порция – 45г при условии работы на массу.

Казеин обеспечивает непрерывное высвобождение аминокислот в течение длительного периода времени, снабжая мышечные ткани белками для роста и восстановления. Его прием перед отходом ко сну убережет мышцы от разрушения и улучшит анаболический эффект.

Если спортсмен не употребляет пищу четыре часа и более, то казеиновый протеин снова придет на помощь. Тогда его целесообразно принимать и днем, чтобы постоянно насыщать мышцы аминокислотами.

Для лучшего результата нужно совмещать казеин с быстроусвояемыми белками и не забывать о полноценном и разнообразном питании.

Казеин – верный помощник атлета, который поддержит, когда нет возможности принять пищу долгое время. Он снабдит организм медленными белками и обеспечит непрерывную подпитку мышц. Он сделает Вас еще на шаг ближе к заветной цели.

польза и вред, как принимать + подборка лучших

Существуют различные виды спортивного протеина, изготовленные на основе белков как животного, так и растительного происхождения. Самым популярным продуктом спортпита по продажам и потреблению является сывороточный протеин. И это абсолютно заслуженно – по соотношению цена/эффективность он лидер.

Однако сывороточный протеин не единственный вид спортпита, изготовленный на основе белка молочного происхождения. Существует ещё один продукт, который производят из другого молочного белка – казеина. Казеиновый протеин отличается значительно более медленным, по сравнению с другими протеинами, усвоением.

Новичкам в спорте смысл такой добавки не совсем понятен. Какой прок спортсмену, испытывающему высокую потребность в белке, применять «медленный» протеин, ведь необходимый для строительства мускулатуры набор аминокислот проще и быстрее получить из «быстрых» протеинов (того же сывороточного или яичного)? В предлагаемой статье попробуем разобраться, нужен атлету казеин в его диете и почему, способен ли этот вид белка полностью заменить другие спортивные протеины, есть ли от казеина польза или вред.

Общая информация о казеине

Казеин (casein) – это молочный белок, получаемый путём ферментного створаживания. Он имеет крупные молекулы (значительно больше, чем у своего собрата – сывороточного протеина), благодаря чему всасывается в ЖКТ и усваивается организмом довольно медленно. У разных видов млекопитающих соотношение двух этих белковых групп в молоке разное: у коров 20% сывороточного и целых 80% казеина, а вот у человека пропорция сильно отличается: 60% сыворотки и только 40% казеина.

Казеин не только сам медленно усваивается, образуя в желудке «комок», но и способен заметно притормаживать усвоение других видов белка, если они приняты одновременно с ним. Такого анаболического эффекта, как «быстрые» протеины животного происхождения, казеин не даст. По этому показателю он им сильно уступает. Тем не менее, смысл в его приёме всё равно есть.

Ещё одна заслуживающая внимания особенность казеина – высокое содержание глютамина. Это важная аминокислота, которая является строительным материалом для мускулатуры и необходима для нормальной работы иммунной системы.

Для чего нужен казеин

Главное предназначение казеина – это борьба с катаболизмом мускулатуры во время длительных перерывов в приёмах пищи (около 8 часов и более). Чаще всего такая пауза, по понятным причинам, случается ночью, из-за чего «медленные» протеины (казеин и его смеси с другими видами) получили название «ночных».

Заменить полностью приём других видов протеина казеин не может в принципе. Более того, он для этого и не предназначен. Его цель – дополнить «протеиновое меню» организма, который уже в достаточном количестве получает другие виды белка быстрого усвоения. Как уже было сказано, анаболические свойства казеина не очень сильны по сравнению с быстроусвояемыми протеинами животного происхождения. Но он защищает мышцы от катаболизма, и это по сути главная функция казеина. Напомним, что катаболизм – это разрушение мышечной ткани, которого стараются избежать все тренирующиеся.

Особый интерес казеин представляет для атлетов с большой мышечной массой. Аминокислот им требуется очень много, и велика вероятность того, что не получив очередную их порцию вовремя, организм начнёт «поедать» сам себя. Вот тут медленноусвояемый протеин и должен прийти на помощь.

Рекомендуем прочитать:

Скорость усвоения казеина

Обычный казеиновый протеин усваивается в течение 5-8 часов. Именно столько времени требуется, чтобы сгусток этого протеина растворился полностью. По сравнению с сывороточным протеином, после приёма которого максимальная концентрация аминокислот в крови наблюдается примерно через 1,5 часа, разница во времени усвоения получается очень существенная.

Однако производителям спортпита этого показалось мало, и был разработан ещё и мицеллярный казеин – это вид казеинового протеина, полученный путём применения щадящих методов обработки фильтрацией, без температурных и кислотных воздействий. Его период усвоения может растянуться до 12 часов. Насколько это нужно на практике, сложно сказать, однако отзывы принимавших его атлетов в основном положительные (хотя чёткой доказательной базы более высокой эффективности мицеллярного казеина пока ещё нет).

Полезные свойства и эффективность казеина

Итак, тем атлетам, кто решил включить казеиновый протеин в свою диету нужно понять и принять следующий факт. Способность казеина вызывать анаболический отклик значительно меньше, чем у сывороточного, мясного и яичного протеинов. Тем не менее, своими полезными свойствами он обладает:

Казеин предупреждает негативные последствия ночного катаболизма, о чём уже говорилось выше. Неплохим подспорьем послужит казеин и в других случаях, когда приходится длительное время (несколько часов) оставаться без пищи. Например, при нерегулярном питании, посменной работе и т.д.
Казеин менее аллергичный по сравнению с сывороточным концентратом (в котором много лактозы) и яичным протеином.
Казеиновый белок подавляет чувство голода: тем, кто пытается избавится от лишнего веса, сохранив при этом мускулатуру, он может оказаться полезен.

Вред и противопоказания казеина

Казеин обычно легко переносится, если у атлета нет проблем со здоровьем (прежде всего, желудочно-кишечного тракта). Сложности могут возникнуть при недостатке в организме ферментов, с помощью которых казеин усваивается. Например, поджелудочная железа, бывает, просто не справляется с такой нагрузкой. Добросовестные производители обычно добавляют в свои казеиновые протеины необходимые ферменты, которые помогают усваиванию казеина.

Очень дешёвый казеин скорее всего, был получен с применением для створаживания уксусной кислоты, что, конечно, может сказаться и на качестве продукта, и, что логично, на здоровье (особенно при сильно завышенных дозировках). Лучше приобретать продукцию солидных брендов, внимательно изучать состав и соблюдать рекомендованные дозы – тогда и проблем со здоровьем не будет.

Кому нужно принимать казеин?

Казеиновый протеин нужно включать в свою диету усиленно тренирующимся с «железом» атлетам, которые стремятся уберечь от распада мускулатуру как во время вынужденного ночного голодания, так и при сгонке лишнего веса и работе на рельеф. Обязательным условием при приёме казеина должна стать достаточная «загруженность» диеты другими, быстроусвояемыми видами протеина (сывороточным или каким-либо ещё). Казеин «один в поле не воин», без сочетания с другими видами протеина он вряд ли проявит заметный положительный эффект.

В целом можно сказать, что чем больше мышечная масса атлета и чем сильнее его тренировочные нагрузки, тем нужнее ему казеин. Также полезен казеин будет тем спортсменам, которым в силу каких-либо причин не удаётся регулярно питаться в течение дня. Вовремя принятая порция казеина поможет закрыть «бреши» в диете. Причем казеин можно принимать как в виде отдельного вида спортивного питания, так и в составе комплексных продуктов (молочных и многокомпонентных протеинов).

Отличие казеина от других видов протеинов

Чтобы окончательно разобраться в терминологии, рассмотрим отличия казеина от других, родственных видов протеина.

Сывороточный протеин. От сывороточного протеина казеин отличается белковым составом и скоростью усвоения. Несмотря на то, что и сывороточные белки, и казеин получают из молока, это разные протеины с разными свойствами. Они имеют мало общего. Казеин усваивается медленно, в то время как сывороточный быстро, поэтому последний идеально подходит для употребления утром после пробуждения и сразу после тренировки.
Молочный протеин. Представляют собой сочетание сывороточного и казеинового белков. Процентное соотношение этих двух видов может быть как в коровьем молоке (20%:80%), так и отличаться (если сырьем послужило козье молоко например). Чаще всего подобные продукты недороги, во всяком случае дешевле качественных сывороточных протеинов. Скорость усвоения молочного протеина в два раза медленнее, чем сывороточного протеина (по причине наличия в составе казеина) и обычно составляет 3-4 часа. Можно употреблять молочный протеин между основными приёмами пищи, а вот сразу перед тренировочной сессией или после неё нежелательно, поскольку быстро снабдить организм аминокислотами он не может.
Комплексные протеины. Это группа продуктов спортивного питания с самым разнообразным составом, которые могут как включать казеиновый белок, так и обходиться без оного. Наиболее частым недостатком таких продуктов является чрезмерное содержание соевого изолята. Производители экономят, снижая себестоимость, при этом нередко преувеличивая полезные свойства соевого протеина. Перед покупкой комплексного протеина нужно тщательно изучить его состав, поскольку там могут быть практически любые белки в любом соотношении. Разумеется, существуют и качественные продукты из этой группы.

Правда или ложь, что прием казеина бесполезен?

Информация о бесполезности казеинового протеина исходит в основном от тех, кто пытался использовать его для набора мышечной массы, игнорируя другие виды протеина (быстроусвояемые). Казеин предназначен для защиты от катаболизма и сохранения мышечной массы, а не для её набора. При этом заметный эффект от его приёма будет наблюдаться только при достаточном содержании в рационе других видов белка.

Казеин выполняет свои функции, просто не нужно требовать от него тех эффектов, для осуществления которых он не предназначен. Также необходимо соблюдать правила приёма. В сети иногда встречаются рекомендации принимать казеин до четырех раз в сутки (особенно при сжигании жира). Но такое частое потребление казеина может вызвать проблемы с пищеварением и со здоровьем в целом. Помните, что спортпит – это только добавка, а не замена натуральной пище, поэтому злоупотреблять этими продуктами нельзя.

Правда или ложь, что прием казеина вреден?

Вред глютена – специфической белковой смеси растительного происхождения, стал в последнее время притчей во языцех. Якобы глютен (клейковина) «склеивает» содержимое желудка, что ведёт к целому комплексу различных проблем, начиная от неполадок с пищеварением и заканчивая ожирением и неудовлетворительной работой иммунной системы. Ну а казеин считают неким аналогом глютена с такими же «клеящими» функциями, но только животного происхождения, который также сильно замедляет процесс усвоения пищи и влечёт за собой массу проблем со здоровьем.

Насколько эти утверждения соответствуют действительности? Ведь и клейковина, и глютен уже не одно тысячелетие присутствуют в рационе человека. Вывод напрашивается сам собой: виноваты не сами эти вещества как таковые, а неумеренное их употребление.

Всё хорошо в меру, и употребление казеина в том числе. Иначе следовало бы запретить творог, как опасный и ядовитый продукт, поскольку основной творога является казеин, который обладает схожими с глютеном свойствами. Тот, кто безо всякой меры ест белый хлеб и творог, напрочь игнорируя принципы здорового сбалансированного питания, гарантированно получит проблемы со здоровьем. Но это касается любых продуктов, если забыть об умеренности их употребления.

Особенности приёма казеина

Оптимальное время приёма казеина – однократно, непосредственно перед ночным сном. Всю ночь сгусток казеинового белка будет находиться в желудке, постепенно отдавая аминокислоты организму.

В том случае, если в течение дня предполагается длительный перерыв в приёме пищи (по организационным причинам, из-за специфики работы и т.д.), можно принять порцию казеина утром. Заметного увеличения мышечной массы это не даст, но набранное ранее сохранить поможет. В другое время суток приём чистого казеина нецелесообразен, для этого существуют другие виды протеинов («быстрые», молочный, многокомпонентный).

Суточная потребность в приёме казеина

Разовая порция казеина (именно этого белка как такового, а не комплексного протеина, включающего в себя казеин) может составлять 20-30 г (в некоторых случаях до 40 г). В таких количествах более двух приёмов казеина в сутки делать не следует (во избежание замедления усвоения других продуктов), а чаще всего и одного приёма хватает. К советам принимать при похудении до четырех и более порций казеина в сутки следует относиться с осторожностью – польза сомнительная и риск побочных эффектов возрастает.

Приём одного только казеинового протеина нецелесообразен. Лучше вести его параллельно с употреблением сывороточного (или другого «быстрого») протеина. Общее количество суточного потребления белка может составлять от 2 г до 3,5 г на 1 кг веса спортсмена. Понятно, что при расчётах нужно учитывать не только белок из спортивного питания, но и белок из обычной пищи (мясо, рыба, молочные продукты, бобовые). Точное количество белка может меняться в зависимости от целей спортсмена, интенсивности тренировок, пола (девушкам нужно меньше) и т.д.

Приём казеина в дни тренировок и в дни отдыха

Приём казеина для роста мышечной массы. Казеиновый протеин в периоды набора мышечной массы лучше всего принимать однократно, перед ночным сном. Днём нужно принимать другие виды протеинов, которые быстро усваиваются. В дни тренировок и дни отдыха разницы в режиме приёма казеина нет.
Приём казеина для сжигания жира. Казеин, благодаря очень медленному усвоению, обладает способностью притуплять чувство голода: это его качество, наряду со способностью белковой диеты активизировать сжигание жира, используется при похудении. Для избавления от лишнего веса приём казеина можно увеличить до 2-3 раз в сутки, при этом разовая порция при трёхразовом применении не должна превышать 20 г. Нужно помнить, что переваривается казеин тяжело, и большие порции создадут стрессовую нагрузку на ЖКТ и поджелудочную железу. Режим приёма казеина при снижении веса в дни тренировок и отдыха также не отличается.

Совместимость казеина с другим спортпитом

Казеиновый протеин хорошо сочетается с различными видами спортивного питания: быстроусвояемыми протеинами, гейнерами, BCAA, аминокислотными комплексами, креатином, витаминами, Омега-3 и т.д.

Единственное, нужно воздержаться от совмещения приёма казеина с соевым протеином, который тоже причисляют иногда к «медленным». Сочетать медленноусвояемый протеин с другим медленноусвояемым, да ещё и не с самым лучшим аминокислотным составом нецелесообразно. Вреда может быть заметного и не будет, но и пользы для развития мускулатуры, увы, тоже.

Что лучше для роста мышц казеин или сывороточный протеин?

Априори изолят сывороточного протеина является самым эффективным для набора мышечной массы (с учетом также соотношения цена-качество). Казеиновый протеин серьезно уступает сывороточному в этом плане и значимой альтернативой ему быть не может. А вот дополнить собой диету с применением сывороточного протеина, сделав её более эффективной, казеин в состоянии.

Сывороточный протеин будет способствовать набору мышечной массы, а казеин нейтрализует действие кортизола и защитит мускулатуру от катаболизма (прежде всего ночью). Если используются сывороточный протеин и казеин в чистом виде, принимать их нужно в разное время, поскольку казеиновый белок замедляет усвоение других видов протеина.

Что лучше принимать казеин или комплексный протеин?

Казеин в чистом виде и комплексный протеин, имеющий в том числе и казеиновый белок в своём составе будут отличаться прежде всего скоростью усвоения.

Если финансы атлету позволяют, и он может приобрести оба вида протеина, хорошим вариантом будет совместить их. Днём, между приёмами пищи, употреблять комплексный протеин (1-2 раза, чтобы соблюсти безопасную меру), а перед сном – казеин в чистом виде. Дополнить всё это можно сывороточным изолятом, который следует пить после пробуждения утром и после тренировки, когда нужно быстро снабдить организм аминокислотами.

Топ-5 лучших казеинов

Казеиновый протеин значительно уступает по популярности сывороточному, соответственно разнообразия продуктов и вкусов у него не в пример меньше. Однако небольшой рейтинг можно составить и для казеина.

1. 100% Casein Gold Standard (Optimum Nutrition)

100% Casein Gold Standard от Optimum Nutrition – прославленный бренд лидирует и здесь со своим недешёвым, но качественным мицеллярным казеином. Вкусы (их четыре) хорошие, и это при условии, что казеин вообще-то белок довольно средний по вкусу.

2. Elite Casein (Dymatize)

Elite Casein от Dymatize – смесь мицеллярного казеина с казеинатом кальция. Отлично растворяется, более приемлемая цена, по сравнению с лидером. Из трёх существующих вкусов хорошие два: шоколад и печенье-крем, а вот ваниль подкачала.

3. Micellar Casein (Myprotein)

Micellar Casein от Myprotein – простой по составу, хороший по качеству и доступный по цене бюджетный казеин.

4. Casein Pro (Universal Nutrition)

Casein Pro от Universal Nutrition – мицеллярный казеин хорошего качества, снабжённый пребиотиком для лучшего усвоения. Вкусы хорошие, цена достаточно высокая.

5. ProStar Casein (Ultimate Nutrition)

ProStar Casein от Ultimate Nutrition – это казеин средней ценовой категории. Состоит из мицеллярного казеина и гидролизата (казеин, расщеплённый до аминокислот). Всё неплохо, но коктейль получается чрезмерно густым.

Казеиновый протеин имеет перспективы в спорте при условии его грамотного использования и достаточного количества в рационе других видов белка. Если финансовая возможность включить его в свою диету у атлета есть, то он сможет извлечь из употребления этого вида белка определённую пользу. Тем не менее, применение казеина не является строго обязательным. Хороших результатов можно достичь и без него, сделав акцент на эффективном тренинге и приёме сывороточного протеина.

Читайте также:

В каких продуктах есть казеин?

Отказ от ответсвенности

Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте
Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

Чем полезен казеин, чем вреден, в каких продуктах содержится, что такое
непереносимость казеина?

Казеин – это белок, который образуется при створаживании молока. Рассказываем, чем
он полезен, чем вреден, в каких продуктах содержится, что такое непереносимость казеина.

Казеин – это белок, который образуется при створаживании молока. Изначально он присутствует в нем в виде соли казеинат кальция. Этот питательный элемент является одним из главных молочных белков наряду с сывороточными. Он присутствует во всех молочных продуктах.

Польза и вред казеина

Казеин – отличный источник заменимых и незаменимых аминокислот. В основном, пользу казеина определяют именно аминокислоты, выполняющие в организме человека огромное количество функций. Они являются основным строительным материалом для всех тканей, укрепляют межклеточные связи, нормализуют пищеварение, работу кишечника и сердечно-сосудистой системы, участвуют в создании нервных волокон. Достаточное потребление белка – залог упругой и подтянутой кожи, быстрого заживления ран, прочных ногтей и волос.

Внимание! Благодаря наличию в составе казеина фосфора и кальция укрепляются костные ткани и хрящи, обеспечивается нормальная подвижность суставов.

Казеин полезен не для всех. Некоторые люди страдают от непереносимости этого белка. При употреблении молочных продуктов, у них могут проявиться такие побочные симптомы, как расстройство кишечника, воспаление глаз, отечность слизистых оболочек и затруднение дыхания, сыпь, насморк.

Непереносимость – это не то же самое, что аллергия. Симптомы этих патологий схожи. Но причина возникновения различна. Аллергическая реакция в ответ на употребление молочных продуктов обычно проявляется в детском возрасте и со временем исчезает. Непереносимость казеина сравнима с непереносимостью глютена. Это генетическое заболевание, при котором фермент лактаза, ответственный за расщепление белка, синтезируется в недостаточном количестве или не производится вовсе. Излечиться от такой патологии невозможно.

В чем содержится?

Казеин – один из главных молочных белков. Он присутствует во всех изделиях из молока и в нем самом. Количественное содержание казеина в продуктах (% в 100 г):

коровье молоко – 0,8;

овечье, ослиное, кобылье молоко – 0,5;

козье молоко – 0,8;

сыры Чеддер и Гауда – 0,3;

сыр Моцарелла – 0,27;

Сыр Адыгейский – 0,25;

сыр Брынза – 0,24;

козий сыр – 0,26;

овечий сыр – 0,25;

творог – 0,22;

нежирный творог – 0,17;

сметана 20% — 0,15;

кефир, простокваша – 0,15;

айран – 0,13;

кумыс – 0,1;

сливки – 0,1;

молочный шоколад – 0,05;

мороженое – 0,03.

Внимание! При непереносимости казеина нельзя употреблять молочные продукты. Но у них есть хорошая альтернатива – молоко растительного происхождения, к примеру, соевое или кокосовое. В нем не меньше витаминов и минералов. А в качестве источника легкоусвояемого белка можно есть филе птицы, яйца и рыбу.

Отказ от ответсвенности

Казеин — что это? — Возрождение Жизни

Казеин – это белок пролонгированного действия. Сырье для производства казеина – молоко, створоженное с добавлением специальных ферментов. Попадая в желудок, протеин не растворяется в желудочном соке, а преобразуется в гель из аминокислот. На его переваривание организму требуется 5-7 часов. В этом и есть отличие казеинового и сывороточного протеинов – последний переваривается быстро. В процессе расщепления биодобавки высвобождаются ценные аминокислоты, фосфор и кальций, необходимые организму атлета для нормального функционирования при постоянных физических нагрузках.

Казеиновый протеин в чистом виде – это белый порошок, вкус не выраженный, напоминает творог. Препарат натуральный, не содержит химических добавок и красителей.

Польза казеинового протеина

Для чего нужен казеин организму?

Он относится к группе молочных протеинов, эффективность которых вдвое выше, чем у растительных белков. Прием добавки ускоряет набор мышечной массы и обеспечивает ее рост во время и после тренировок в зале. Казеин медленно переваривается и дольше насыщает организм ценными аминокислотами. Исследования, проведенные учеными из разных стран, подтверждают, что казеин действует эффективнее продуктов, содержащих много белка.

Польза биоактивной добавки заключается в следующем:

Ускоряется синтез белка в организме. Это важно в периоды «сушки», когда количество питательных веществ резко сокращается.
Организм получает ценный белок в необходимом объеме. Добиться подобных результатов с помощью обычной еды сложно.
Казеиновый протеин утоляет голод на 6-8 часов. Аминокислоты, входящие в его состав, ускоряют процесс сжигания жира, поэтому протеин используется как средство для похудения.
При приеме добавки снижается риск травматизма, что объясняется высоким содержанием кальция, необходимого для укрепления костей.

Казеин — вред

В чем вред казеина для человека?

Протеин безопасен, если принимать его в рекомендуемой производителем дозировке. Побочные эффекты есть, что объясняется высокой концентрацией чистого молочного белка и индивидуальными особенностями организма.

Вред проявляется в следующем:

Лишний вес при употреблении казеина в больших количествах. Продукт калорийный, при избытке белка в организме жировая прослойка увеличивается в объеме.
Проблемы с печенью и почками – они возникают из-за дополнительной нагрузки на органы при передозировке.
Аллергия на казеин проявляется сыпью, зудом, покраснениями кожи. Такая реакция характерна для людей с непереносимостью лактозы.
В редких случаях бывают боли в животе, расстройство желудка.

Казеин

Казеин

Казеи́н (лат. caseus — сыр) — сложный белок, образующийся из предшественника казеина — казеиногена при створаживании молока под действием протеолитических ферментов. Является основным белком молока, содержание в коровьем молоке в период лактации 2,8-3,5% по массе (сывороточных белков 0,5%), в женском — в два раза меньше. Присутствует в молоке в несвободном виде — в казеинате кальция. Составляет основную массу творога и сыра. Применяется в производстве красок, клеев, пластмасс, искусственных пищевых продуктов. По структуре относится к фосфопротеинам. Относится к запасным белкам, представляет собой смесь нескольких фосфопротеидов.В коровьем молоке казеин составляет (от всех белков молока) около 80%. Содержание αs1- казеина, αs2-казеина, β-казеина и κ-казеина от всего казеина составляет соответственно 54,2, 30,1 и 13,3%. Во фракцию казеина входит также g-казеин (2,5% от всего казеина) — продукт частичного протеолиза b-казеин, катализируемого протеиназой молока. Основные компоненты казеина имеют генетические варианты, отличающиеся аминокислотными остатками. Состав казеина молока, по Комайлю и Миллону: С — 55,24%, Н — 8,26, N — 16,70, a по Читтендену и Пейнтеру: С — 53,30, H — 7,07, N — 15,91, S — 0,82, P — 0,87. Изучена первичная структура всех казеинов и их физико-химические свойства. Эти белки имеют молярную массу около 20 тыс., изоэлектрическую точку (рI) 4,7. Содержат повышенное количество пролина (полипептидная цепь имеет b-структуру), устойчивы к действию денатурантов.Остатки фосфорной кислоты (обычно в виде Са-соли) образуют сложноэфирную связь главным образом с гидроксигруппой остатков серина. Высушенный казеин — белый порошок без вкуса и запаха, практически не растворимый в воде и органических растворителях, растворяется в водных растворах солей и разбавленных щелочей, из которых выпадает в осадок при подкислении. казеин обладает способностью к створаживанию. Способность к створаживанию имеет большое значение для эффективной ассимиляции новорожденными молока, так казеин обеспечивает его задержку в желудке. Казеин легко доступен для пищеварительной протеиназы уже в нативном состоянии, в то время как все глобулярные белки приобретают это свойство при денатурации.

Казеин содержит все необходимые организму аминокислоты (в т. ч. незаменимые).

Казеин, IgE (Food — Casein, IgE, F78)

Исследуемый материал
Сыворотка крови

Метод определения
Хемилюминесцентный иммуноанализ

Определение специфических IgE к аллергенам белка молока — казеина.

Казеи́н (лат. caseus — сыр) — сложный белок, образующийся из предшественника казеина — казеиногена при створаживании молока под действием протеолитических ферментов. Это основной белок молока, его содержание в коровьем молоке в период лактации составляет 2,8 — 3,5%, около 80% всех белков коровьего молока (содержание казеина в женском молоке в два раза меньше). Казеин содержит все необходимые человеку аминокислоты, является главной составной частью творога и сыра.

Сенсибилизация к коровьему молоку встречается у 75% детей с пищевой аллергией (см. также тесты №№ 608, 6648 – Коровье молоко IgE, IgG; №№ 649, 6601 — Бета-лактоглобулин IgE, IgG).

Клиническими признаками подобной аллергии могут быть кожные проявления (зудящая сыпь, экзема, дерматит), гастроэнтеральные симптомы (боли в животе, рвота, диарея, метеоризм и запор), иногда — респираторные явления (кашель, приступы удушья, ринит).

Аллергию к белкам молока следует отличать от непереносимости молока, которая связана с недостаточностью фермента (см. тест на лактазную недостаточность №236 – Содержание углеводов в кале).

Казеин, нативный аллергокомпонент молока (f78, nBos d 8), IgE, ImmunoCAP (f78, nBos d 8 Casein, Milk, IgE)

Интерпретация результатов

Интерпретация результатов исследования содержит информацию
для лечащего врача и не является диагнозом.
Информацию из этого раздела нельзя использовать для
самодиагностики и самолечения.
Точный диагноз ставит врач, используя как результаты данного
обследования, так и нужную информацию из других источников:
анамнеза,
результатов других обследований и т.д.

Единицы измерения: kU/l.

Пределы обнаружения: 0,1-100 kU/l.

Референсные значения: < 0,35 kU/l.

Интерпретация результатов

Повышение уровня

Результат выше указанного порога подтверждает наличие аллергической сенсибилизации к казеину, более высокие значения указывают на уровень сенсибилизации. Диагноз аллергии устанавливают на основании клинических симптомов, с учетом анамнеза пациента и результатов обследования.
Ложноположительный результат вследствие очень высокого уровня общего IgE.

Понижение уровня

Отсутствие сенсибилизации к казеину молока.

Литература

Аллергология и иммунология. Национальное руководство (ред. Хаитова Р.М., Ильиной Н.И.). — М.: Изд. «ГЭОТАР-Медиа». 2013:640.
Намазова-Баранова Л.С. с соавт. Особенности диагностики аллергии у детей. Вестник РАМН. 2017;72(1):33-41.
Sly P.D. et al. Early identification of atopy in the prediction of persistent asthma in children. Lancet. 2008;372:1100-1106.
Материалы фирмы-производителя реагентов. http://www.phadia.com/en/Products/Allergy-testing-products/ImmunoCAP-Allergen-Information

Каковы функции протеинового казеина? | Здоровое питание

Автор: Джина Риджио Обновлено 27 декабря 2018 г.

Казеин — это сложный белок, который составляет 80 процентов белка в молоке. Фактически, это комбинация белков и других молекул, которые вместе образуют так называемую мицеллу казеина. Мицеллы казеина делают возможными многие функции казеина, такие как облегчение пищеварения, а также рост и развитие молодняка. Это также необходимо для сыроварения и других технологий производства продуктов питания.Его молекулярная структура позволяет легко отделять его от молока — свойство, которое находит широкое применение в пищевой промышленности.

Казеин Химия

Фосфопротеин казеин состоит из четырех различных субъединиц — αs1-казеина, αs2-казеина, b-казеина и k-казеина, которые вместе образуют комплекс с фосфором, кальцием, водой и ферментами для сделать сферу, называемую мицеллой. Назначение мицеллы — сделать большие нерастворимые молекулы растворимыми в воде. Водолюбивые или гидрофильные компоненты находятся снаружи сферы, а нерастворимые компоненты — внутри.

Рост и развитие

Каждая субъединица казеина обладает различной последовательностью аминокислот, что обусловливает ее разнообразный аминокислотный состав. Из-за его богатого аминокислотного профиля ученые предположили, что его роль заключается в обеспечении источника аминокислот для роста и развития младенцев, детей и молодых животных. Это особенно хороший источник лизина, аминокислоты, которой часто мало в диетах на основе зерновых. Однако еще одна важная цель казеина может заключаться в предотвращении кальцификации молочной железы, как отмечается в статье, опубликованной в апрельском номере журнала «Chemistry Central Journal» за 2013 год.»

Здоровье и пищеварение

Казеин популярен среди спортсменов и бодибилдеров благодаря своей репутации наращивания мышечной массы. Фактически, в исследовании, опубликованном в 2004 г., было показано, что добавки казеина повышают уровень аминокислот в сыворотке и наращивают мышечную массу после силовых тренировок. журнал «Медицина и наука в спорте и физических упражнениях». При употреблении мицелла казеина разрушается кислотой в желудке, которая образует сгусток и способствует медленному распаду белка и, следовательно, постоянному поступлению аминокислот сверх несколько часов, позволяя организму более эффективно удерживать и использовать эти аминокислоты.

Food Technology

Сыроделы также используют способность казеина к свертыванию. Ферменты разрушают мицеллу и вызывают свертывание казеина — и сгусток отделяется, образуя творог. Затем творог перерабатывается в сыр. Кроме того, свойства казеина позволяют удалять жир из молока. Молоко можно центрифугировать или вращать с чрезвычайно высокой скоростью, при этом молоко разделяется на слой сливок, водянистый слой, называемый супернатантом, и твердый слой, называемый осадком.Супернатант известен как обезжиренное молоко. Мицеллы казеина являются центральным элементом многих функций казеина.

Что это такое и как работает, использует

Казеин — это главный белок, содержащийся в молочных продуктах. Казеин можно узнать в отделе пищевых добавок, но он также используется в сыре и детских смесях.

Вот обзор казеина, включая потенциальные риски и преимущества его добавления в свой план питания.

Габриэль Вергани / EyeEm / Getty Images

Что такое казеин?

Казеин — это полноценный белок, содержащий все незаменимые аминокислоты, необходимые нашему организму для функционирования.В чистом виде казеин представляет собой твердое вещество белого цвета без вкуса. Все млекопитающие производят казеин как компонент молока для своего потомства.

Грудное молоко человека состоит из 40% казеина и 60% сыворотки, а белок коровьего молока — 80% казеина и 20% сыворотки. Поскольку казеин связывается с кальцием и фосфором, молоко является хорошим источником этих жизненно важных минералов.

Казеин — это молочный белок, вырабатываемый млекопитающими.

Как работает казеин

В качестве белковой добавки казеин снабжает наши мышцы полным набором аминокислот, необходимых для восстановления после упражнений и наращивания силы.После тяжелой тренировки наше тело восстанавливает небольшие разрывы, образовавшиеся в наших мышечных волокнах, чтобы восстановить их, чтобы они стали больше и сильнее.

Правильный сон и адекватное потребление белка имеют решающее значение для восстановления мышц. Продукты казеина работают, обеспечивая дополнительный приток белка для поддержки мышечной ткани.

использует

В изолированном виде казеин используется в качестве основного компонента в сыроварении и в качестве белковой добавки. Бодибилдеры могут принимать продукты казеина сразу после тренировки или перед сном, чтобы способствовать восстановлению после тренировок.Казеин также используется для создания детских смесей как заменитель грудного молока.

Структура и свойства

В природе казеин существует в виде молекулы, взвешенной в окружающей жидкости. Эта структура называется мицеллой. Вы можете представить мицеллу как маленький неповрежденный пузырек, смешанный с раствором.

Существует четыре подтипа казеина. К ним относятся:

AS1-Казеин
AS2-Казеин
б-казеин
к-казеин

Первые три подтипа казеина чувствительны к кальцию (все, кроме k-казеина).Подтипы, чувствительные к кальцию, связывают кальций и фосфор, неся эти минералы для переваривания и всасывания в организме. k-казеин выполняет структурную функцию в мицелле казеина — сохраняет мицеллу неповрежденной до тех пор, пока пищеварительные ферменты не удалят ее.

После метаболизма k-казеина мицелла свертывается в нерастворимую массу. Этот начальный этап пищеварения фактически превращает казеин в форму, более устойчивую к распаду. Поскольку для разборки мицелл требуется несколько этапов, казеин считается медленно перевариваемым белком.Взаимодействие с другими людьми

Преимущества

Для взрослых протеиновый коктейль на основе казеина в сочетании с регулярными тренировками с отягощениями может способствовать здоровью костей и наращиванию мышц. В стакане молока содержится около 300 миллиграммов (мг) кальция, большая часть которого содержится в мицеллах казеина.

Большинству взрослых требуется от 1000 до 1200 мг кальция в день. Учитывая двойную важность адекватного потребления кальция и белка для здоровья костей, продукты, богатые казеином, могут помочь в профилактике остеопороза.

Казеин не только является полноценным белком, но и используется бодибилдерами из-за его медленной усвояемости. Соевый белок и сывороточный белок быстро попадают в кровоток, а для полного переваривания казеина требуется от шести до семи часов.

Сниженная скорость переваривания казеина обеспечивает стабильное снабжение аминокислотами поврежденной мышечной ткани в течение длительного времени после тренировки, способствуя лучшему восстановлению. Медленное пищеварение также способствует насыщению, помогает дольше чувствовать сытость и снижает тягу к нездоровой пище.

Риски

Аллергия

Коровье молоко — один из наиболее распространенных пищевых аллергенов, который может представлять проблему для детей, находящихся на искусственном вскармливании. Аллергия на молоко обычно начинается в младенчестве или раннем детстве, но может развиться и в более позднем возрасте.

Если у ребенка аллергия на коровье молоко, его врач может порекомендовать смесь на основе гидролизованного казеина. Хотя его горький вкус не всегда предпочтителен, гидролизованный казеин может помочь детям с аллергией получить питательные вещества, необходимые в критические периоды роста.Взаимодействие с другими людьми

Если у вас аллергия на молоко, спросите своего врача, нужно ли вам проходить тестирование для определения конкретных белков, ответственных за вашу аллергию. Возможна аллергия на другие белки молока, такие как сыворотка, но не на казеин.

Тем не менее, лучше перестраховаться. Прежде чем рисковать удачей с казеином, обратитесь к аллергологу, чтобы определить первопричину аллергии на молоко.

Аллергические реакции на молоко не следует путать с непереносимостью лактозы.Многие люди не переносят лактозу (натуральный сахар молока), но прекрасно переносят казеин, содержащийся в йогурте или сыре. Аллергия на коровье молоко с большей вероятностью вызовет такие симптомы, как крапивница, стеснение в груди или головокружение, тогда как непереносимость лактозы — нет.

Аутизм

В течение многих лет исследователи подозревали потенциальную связь между потреблением казеина и расстройствами аутистического спектра. Родители и опекуны часто предлагают детям с аутизмом варианты питания без казеина, пытаясь стимулировать типичное развитие и уменьшить вызывающее поведение.

Некоторые семьи заявляют о значительных улучшениях поведения при соблюдении плана питания без казеина, но доказательства все еще в основном неубедительны. В результате было бы неверно предполагать, что казеин является причиной для беспокойства у детей с аутизмом.

Неблагоприятное воздействие на здоровье

Популярность казеиновых добавок для среднего взрослого человека может быть больше шумихой, чем она того стоит. Для большинства людей белковая недостаточность встречается редко, и добавки не нужны.

Имейте в виду, что потребление большего количества калорий, чем необходимо организму, будь то из источников белка на основе казеина или нет, все равно может привести к нездоровому увеличению веса.Взаимодействие с другими людьми

Также стоит отметить, что высокое потребление белка из казеина или других добавок может быть опасным для некоторых людей, особенно для людей с нарушенной функцией почек. Добавление белковой добавки может оказать опасную нагрузку на и без того ослабленные почки.

Перед приемом казеина или любых продуктов с высоким содержанием белка никогда не помешает проконсультироваться с врачом.

Законность

Несмотря на его преимущества для наращивания мышечной массы, казеин не считается препаратом, повышающим производительность.Естественное присутствие казеина в молочных продуктах позволяет классифицировать его как пищевой продукт, даже если принимать его в виде добавок.

Когда спортсмены используют казеин, нет никакого связанного с этим риска юридических последствий, например, связанных со стероидами или стимуляторами.

Слово Verywell

Казеин может предложить несколько преимуществ, особенно для младенцев или взрослых, которые тренируются с отягощениями. Добавка казеина может поддерживать рост мышц, но во многих случаях в этом нет необходимости. Если ваш план питания включает достаточное количество белка из пищевых источников, таких как яйца, мясо, морепродукты или соя, велика вероятность, что вы уже получаете то, что вам нужно.

Тем не менее, для тех, кто пытается набрать вес или борется с плохим аппетитом, белковая добавка на основе казеина может быть отличным выбором. Только вы (и ваш врач) можете решить, какие продукты и добавки лучше всего удовлетворят ваши уникальные потребности.

Обзор, применение, побочные эффекты, меры предосторожности, взаимодействия, дозировка и отзывы

Abou-Samra, R., Keersmaekers, L., Brienza, D., Mukherjee, R., and Mace, K. Влияние различных источников белка на насыщение и кратковременное насыщение при употреблении в качестве закуски.Нутр Ж. 2011; 10: 139. Просмотр аннотации.

Acheson, KJ, Blondel-Lubrano, A., Oguey-Araymon, S., Beaumont, M., Emady-Azar, S., Ammon-Zufferey, C., Monnard, I., Pinaud, S., Nielsen -Moennoz, C., и Bovetto, L. Выбор белков, нацеленных на термогенез и метаболизм. Am J Clin. Nutr 2011; 93 (3): 525-534. Просмотр аннотации.

Альфенас Р., Брессан Дж. И Пайва А. С. Влияние качества белка на аппетит и энергетический обмен у субъектов с нормальным весом. Arq Bras.Endocrinol Metabol.2010; 54 (1): 45-51. Просмотр аннотации.

Ang, M., Muller, A. S., Wagenlehner, F., Pilatz, A., and Linn, T. Сочетание белков и углеводов увеличивает постпрандиальный уровень инсулина, но не улучшает ответ глюкозы у пациентов с диабетом 2 типа. Метаболизм 2012; 61 (12): 1696-1702. Просмотр аннотации.

Arnberg, K., Molgaard, C., Michaelsen, KF, Jensen, SM, Trolle, E., and Larnkjaer, A. Обезжиренное молоко, сыворотка и казеин увеличивают массу тела, а сыворотка и казеин повышают уровень C-пептида в плазме. концентрация у подростков с избыточной массой тела.J Nutr 2012; 142 (12): 2083-2090. Просмотр аннотации.

Баум, Дж. А., Тенг, Х., Эрдман, Дж. У., мл., Вейгель, Р. М., Кляйн, Б. П., Перски, В. В., Фрилз, С., Сурья, П., Бахит, Р. М., Рамос, Э., Шай , Н.Ф. и Поттер, С.М. Долгосрочное потребление соевого белка улучшает липидный профиль крови и увеличивает матричную РНК рецептора липопротеинов низкой плотности мононуклеарных клеток у женщин с гиперхолестеринемией и в постменопаузе. Am.J.Clin.Nutr. 1998; 68 (3): 545-551. Просмотр аннотации.

Буари, Ю., Дангин, М., Gachon, P., Vasson, M. P., Maubois, J. L., and Beaufrere, B. Белки медленного и быстрого питания по-разному модулируют накопление белка после еды. Proc Natl.Acad.Sci U.S.A 12-23-1997; 94 (26): 14930-14935. Просмотр аннотации.

Брун, А.С., Стордал, К., Йоханнесдоттир, Г.Б., Бентсен, Б.С., и Медхус, А.В. Влияние белкового состава жидкой пищи на скорость опорожнения желудка у детей с церебральным параличом. Clin.Nutr 2012; 31 (1): 108-112. Просмотр аннотации.

Бурд Н.А., Ян Ю., Мур, Д. Р., Тан, Дж. Э., Тарнопольски, М. А., и Филлипс, С. М. Большая стимуляция синтеза миофибриллярного белка при приеме внутрь изолята сывороточного белка по сравнению с мицеллярным казеином в состоянии покоя и после силовых упражнений у пожилых мужчин. Br.J Nutr 9-28-2012; 108 (6): 958-962. Просмотр аннотации.

Cepero, M. Влияние употребления напитков из казеинового белка и углеводов сыворотки на восстановление и выполнение теста на велосипедную выносливость. Журнал Human Sport & Exercise 2010; 5 (2): 158.

Классенс, М., ван Баак, М. А., Моншеймер, С., и Сарис, В. Х. Влияние диеты с низким содержанием жиров, высоким содержанием белка или высоким содержанием углеводов по желанию на поддержание потери веса и метаболические факторы риска. Int J Obes. (Лондон) 2009; 33 (3): 296-304. Просмотр аннотации.

Куэвас, А.М., Иррибарра, В.Л., Кастильо, О.А., Янез, М.Д. и Жермен, А.М. Изолированный соевый белок улучшает функцию эндотелия у женщин с гиперхолестеринемией в постменопаузе. Eur.J Clin.Nutr. 2003; 57 (8): 889-894. Просмотр аннотации.

Дале, Ф.С., Эбелинг, П. Р., Коцопулос, Д., МакГрат, Б. П., и Тиде, Х. Дж. Влияние соевого белка, содержащего изофлавоны, на липиды и показатели резорбции костей у женщин в постменопаузе. Clin Endocrinol. (Oxf) 2003; 58 (6): 704-709. Просмотр аннотации.

Dideriksen, KJ, Reitelseder, S., Petersen, SG, Hjort, M., Helmark, IC, Kjaer, M., and Holm, L. Стимуляция синтеза мышечного белка сывороткой и приемом казеината после упражнений с отягощениями у пожилых людей . Scand.J Med.Sci Sports 2011; 21 (6): e372-e383.Просмотр аннотации.

Gooderham, MH, Adlercreutz, H., Ojala, ST, Wahala, K., and Holub, BJ Изолят соевого белка, богатый генистеином и даидзеином, и его влияние на концентрацию изофлавонов в плазме, агрегацию тромбоцитов, липиды крови и состав жирных кислот фосфолипидов плазмы у нормальных мужчин. J.Nutr. 1996; 126 (8): 2000-2006. Просмотр аннотации.

Холл, У. Л., Миллуорд, Д. Дж., Лонг, С. Дж. И Морган, Л. М. Казеин и сыворотка по-разному влияют на аминокислотный профиль плазмы, секрецию желудочно-кишечных гормонов и аппетит.Br J Nutr 2003; 89 (2): 239-248. Просмотр аннотации.

Хермансен, К., Хансен, Б., Якобсен, Р., Клаузен, П., Далгаард, М., Динесен, Б., Холст, Дж. Дж., Педерсен, Э. и Аструп, А. Влияние соевых добавок на липиды крови и артериальную функцию у субъектов с гиперхолестеринемией. Eur.J Clin.Nutr. 2005; 59 (7): 843-850. Просмотр аннотации.

Хоффман, Дж. Р., Ратамесс, Н. А., Транчина, К. П., Рашти, С. Л., Канг, Дж. И Файгенбаум, А. Д. Влияние патентованной протеиновой добавки на показатели восстановления после упражнений с отягощениями у силовых / силовых спортсменов.Amino.Acids 2010; 38 (3): 771-778. Просмотр аннотации.

Khoshoo, V., Zembo, M., King, A., Dhar, M., Reifen, R., and Pencharz, P. тяжелые неврологические нарушения. J Pediatr Gastroenterol. Nutr 1996; 22 (1): 48-55. Просмотр аннотации.

Laviolette, L., Lands, LC, Dauletbaev, N., Saey, D., Milot, J., Provencher, S., LeBlanc, P., and Maltais, F. Комбинированный эффект диетических добавок с сывороткой под давлением и физические упражнения при хронической обструктивной болезни легких: рандомизированное контролируемое двойное слепое пилотное исследование.J Med Food 2010; 13 (3): 589-598. Просмотр аннотации.

Lorenzen, J., Frederiksen, R., Hoppe, C., Hvid, R., and Astrup, A. Влияние белков молока на регуляцию аппетита и термогенез, индуцированный диетой. Eur.J Clin.Nutr 2012; 66 (5): 622-627. Просмотр аннотации.

Meinertz, H., Nilausen, K., and Faergeman, O. Соевый белок и казеин в рационе, обогащенном холестерином: влияние на липопротеины плазмы у нормолипидемических субъектов. Am J Clin Nutr 1989; 50 (4): 786-793. Просмотр аннотации.

Майнерц, Х., Nilausen, K., and Hilden, J. Экстрагированный спиртом, но не неповрежденный диетический соевый белок заметно снижает липопротеин (а). Артериосклер. Тромб. Сосуд. Биол. 2-1-2002; 22 (2): 312-316. Просмотр аннотации.

Nilausen, K. и Meinertz, H. Липопротеин (а) и пищевые белки: казеин снижает концентрацию липопротеинов (а) по сравнению с соевым белком. Am.J.Clin.Nutr. 1999; 69 (3): 419-425. Просмотр аннотации.

Пал С. и Эллис В. Хронические эффекты сывороточных белков на артериальное давление, функцию сосудов и маркеры воспаления у людей с избыточным весом.Ожирение. (Серебро. Весна) 2010; 18 (7): 1354-1359. Просмотр аннотации.

Пал С., Эллис В. и Дхаливал С. Влияние изолята сывороточного белка на состав тела, липиды, инсулин и глюкозу у людей с избыточным весом и ожирением. Br J Nutr 2010; 104 (5): 716-723. Просмотр аннотации.

Pennings, B., Boirie, Y., Senden, J.M., Gijsen, A.P, Kuipers, H., and van Loon, L.J. Сывороточный протеин стимулирует наращивание мышечного белка после еды более эффективно, чем казеин и гидролизат казеина у пожилых мужчин.Am J Clin. Nutr 2011; 93 (5): 997-1005. Просмотр аннотации.

Рейди, П. Т., Уокер, Д. К., Дикинсон, Дж. М., Гундерманн, Д. М., Драммонд, М. Дж., Тиммерман, К. Л., Фрай, К. С., Борак, М. С., Коуп, М.Б., Мукерджа, Р., Дженнингс, К., Вольпи, E., and Rasmussen, BB Прием протеиновой смеси после упражнений с отягощениями способствует синтезу мышечного белка человека. J Nutr 2013; 143 (4): 410-416. Просмотр аннотации.

Reitelseder, S., Agergaard, J., Doessing, S., Helmark, I.C., Lund, P., Kristensen, N.B., Frystyk, J., Flyvbjerg, A., Schjerling, P., van, Hall G., Kjaer, M., and Holm, L. Сывороточный протеин и казеин, меченные L- [1-13C] лейцином и мышечным белком синтез: эффект упражнений с отягощениями и приема белка. Am J Physiol Endocrinol. Metab 2011; 300 (1): E231-E242. Просмотр аннотации.

Сэвидж, К., Критас, С., Шварцер, А., Дэвидсон, Г., и Омари, Т. Энтеральная смесь на основе сывороточного протеина и казеина и функция желудочно-кишечного тракта у детей с церебральным параличом. JPEN J Parenter. Enteral Nutr 2012; 36 (1 приложение): 118S-123S.Просмотр аннотации.

Типтон, К. Д., Эллиотт, Т. А., Кри, М. Г., Вольф, С. Е., Сэнфорд, А. П., и Вулф, Р. Р. Прием казеина и сывороточных белков приводит к анаболизму мышц после упражнений с отягощениями. Медико-спортивные упражнения. 2004; 36 (12): 2073-2081. Просмотр аннотации.

ван Раай, Дж. М., Катан, М. Б., Хаутваст, Дж. Г., и Хермус, Р. Дж. Влияние казеина и соевого белка на уровень холестерина и липопротеинов в сыворотке у молодых здоровых добровольцев. Am J Clin Nutr 1981; 34 (7): 1261-1271.Просмотр аннотации.

van Raaij, J. M., Katan, M. B., West, C. E., and Hautvast, J. G. Влияние диет, содержащих казеин, соевый изолят и концентрат сои, на холестерин и липопротеины в сыворотке у добровольцев среднего возраста. Am J Clin Nutr 1982; 35 (5): 925-934. Просмотр аннотации.

Veldhorst, MA, Nieuwenhuizen, AG, Hochstenbach-Waelen, A., van Vught, AJ, Westerterp, KR, Engelen, MP, Brummer, RJ, Deutz, NE, и Westerterp-Plantenga, MS Дозозависимый эффект насыщения сыворотка по сравнению с казеином или соей.Physiol Behav 3-23-2009; 96 (4-5): 675-682. Просмотр аннотации.

Уиллоуби, Д. С., Стаут, Дж. Р., и Уилборн, К. Д. Влияние тренировок с отягощениями и добавок протеина и аминокислот на анаболизм, массу и силу мышц. Amino.Acids 2007; 32 (4): 467-477. Просмотр аннотации.

Андерсон Дж. У., Фуллер Дж., Паттерсон К. и др. Соя в сравнении с казеиновыми коктейлями и диетами с ограниченным потреблением энергии для женщин с ожирением: рандомизированное контролируемое исследование. Метаболизм 2007; 56 (2): 280-8. Просмотр аннотации.

Bendtsen LQ, Lorenzen JK, Gomes S, et al. Влияние гидролизованного казеина, интактного казеина и интактного сывороточного протеина на расход энергии и регуляцию аппетита: рандомизированное контролируемое перекрестное исследование. Br J Nutr 2014; 112 (8): 1412-22. Просмотр аннотации.

Bernbaum JC, Sasanow SR, Churella HR, Daft A. Рост и метаболическая реакция недоношенных детей, получавших смеси с преобладанием сывороточного или казеина после выписки из больницы. J Pediatr 1989; 115 (4): 652-6. Просмотр аннотации.

Boulhosa RS, Oliveira LP, Jesus RP и др.Влияние пищевых добавок на качество жизни пациентов, инфицированных вирусом гепатита С. J Hum Nutr Diet 2013; 26 Приложение 1: 7-15. Просмотр аннотации.

Бурк А., Тимпманн С., Медийайнен Л. и др. Разделенный по времени режим приема протеиновой добавки на основе казеина стимулирует увеличение обезжиренной массы тела во время силовых тренировок у молодых нетренированных мужчин. Nutr Res 2009; 29 (6): 405-13. Просмотр аннотации.

Чандра Р.К., Пури С., Хамед А. Влияние материнской диеты во время лактации и использования смесей на развитие атопической экземы у младенцев с высоким риском.BMJ 1989; 299 (693): 228-30. Просмотр аннотации.

Christie ML, Sack DM, Pomposelli J, Horst D. Формула обогащенных аминокислот с разветвленной цепью по сравнению с добавкой на основе казеина в лечении цирроза печени. JPEN J Parenter Enteral Nutr 1985; 9 (6): 671-8.

Просмотр аннотации.

Cicero AFG, Aubin F, Azais-Braesco V, Borghi C. Снижают ли лактотрипептиды изолейцин-пролин-пролин и валин-пролин-пролин систолическое артериальное давление у европейских субъектов? Метаанализ рандомизированных контролируемых исследований.Am J Hypertens. 2013; 26 (3): 442-9. Просмотр аннотации.

Cooper PA, Rothberg AD, Davies VA, Argent AC. Сравнительный рост и биохимическая реакция младенцев с очень низкой массой тела при рождении, которых кормили молоком собственной матери, смесью для недоношенных детей или одной из двух стандартных смесей. J Pediatr Gastroenterol Nutr 1985; 4 (5): 786-94. Просмотр аннотации.

Крибб П.Дж., Вильямс А.Д., Кэри М.Ф., Хейс А. Влияние изолята сыворотки и силовых тренировок на силу, состав тела и уровень глутамина в плазме. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab 2006; 16: 494-509.Просмотр аннотации.

Davidsson L, Almgren A, Sandstrom B, Hurrell RF. Всасывание цинка у взрослых людей: эффект обогащения железом. Br J Nutr 1995; 74 (3): 417-25. Просмотр аннотации.

Деврис М.К., Филлипс С.М. Дополнительный белок для поддержки мышечной массы и здоровья: преимущество сыворотки. J Food Sci 2015; 80 Приложение 1: A8-A15. Просмотр аннотации.

Дидериксен К., Рейтельседер С., Холм Л. Влияние аминокислот, диетического белка и физической активности на развитие мышечной массы у людей.Питательные вещества 2013; 5 (3): 852-76. Просмотр аннотации.

Docena GH, Fernandez R, Chirdo FG, Fossati CA. Идентификация казеина как основного аллергенного и антигенного белка коровьего молока. Аллергия 1996; 51 (6): 412-6. Просмотр аннотации.

Эгерт С., Терещук Дж., Вейн С. и др. Одновременный прием пищевых белков снижает биодоступность галлоилированных катехинов зеленого чая у человека. Eur J Nutr 2013; 52 (1): 281-8. Просмотр аннотации.

Энгелен М.П., Руттен Е.П., Де Кастро К.Л. и др.При хронической обструктивной болезни легких казеиновый протеин приводит к более высокому анаболизму протеинов всего тела, вызванному приемом пищи и физической нагрузкой, чем сывороточный протеин. Метаболизм 2012; 61 (9): 1289-300. Просмотр аннотации.

Fekete AA, Givens DA, Lovegrove JA. Лактотрипептиды, полученные из казеина, снижают систолическое и диастолическое артериальное давление в метаанализе рандомизированных клинических исследований. Питательные вещества. 2015; 7 (1): 659-81. Просмотр аннотации.

Фигероа А., Вонг А., Кинси А. и др. Влияние белков молока и комбинированных тренировок на гемодинамику аорты и жесткость артерий у молодых полных женщин с высоким кровяным давлением.Am J Hypertens 2014; 27 (3): 338-44. Просмотр аннотации.

Fok TF, So LY, Lee NN, et al. Поздний метаболический ацидоз и низкая прибавка в весе у умеренно недоношенных детей, которых кормили смесью с преобладанием казеина: постоянная необходимость соблюдать осторожность. Энн Троп Педиатр 1989; 9 (4): 243-7. Просмотр аннотации.

Geerts BF, van Dongen MG, Flameling B, et al. Гидролизованный казеин снижает постпрандиальную концентрацию глюкозы у пациентов с СД2 независимо от содержания лейцина. J Diet Suppl 2011; 8 (3): 280-92. Просмотр аннотации.

Gunn TR, Stunzer D. Сравнительное испытание смесей с преобладанием казеина или сыворотки на здоровых младенцах. N Z Med J 1986; 99 (813): 843-6. Просмотр аннотации.

Харрисон Г.Г., Гравер Э.Дж., Варгас М. и др. Рост и ожирение доношенных детей, получавших смеси с преобладанием сыворотки или казеина или грудное молоко. J Pediatr Gastroenterol Nutr 1987; 6 (5): 739-47. Просмотр аннотации.

Hirsch S, Bunout D, de la Maza P, et al. Контролируемое исследование пищевых добавок у амбулаторных пациентов с симптоматическим алкогольным циррозом печени.JPEN Parenter Enteral Nutr 1993; 17 (2): 119-24. Просмотр аннотации.

Hochstenbach-Waelen A, Westerterp-Plantenga MS, Veldhorst MA, Westerterp KR. Однобелковые, казеиновые и желатиновые диеты влияют на расход энергии одинаково, но у взрослых по-разному баланс субстратов и аппетит. J Nutr 2009; 139 (12): 2285-92. Просмотр аннотации.

Хоффман Дж. Р., Ратамесс Н. А., Транчина С. П. и др. Влияние времени приема протеиновых добавок на силу, мощность и изменения состава тела у тренирующихся с отягощениями мужчин.Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab 2009; 19 (2): 172-85. Просмотр аннотации.

Холмер-Йенсен Дж., Мортенсен Л.С., Аструп А. и др. Острые дифференциальные эффекты качества пищевого белка на постпрандиальную липемию у субъектов с ожирением, не страдающих диабетом. Nutr Res 2013; 33 (1): 34-40. Просмотр аннотации.

Холт С., Карвер Дж. А., Экройд Н., Торн, округ Колумбия. Приглашенный обзор: казеины и мицелла казеина: их биологические функции, структуры и поведение в пищевых продуктах. J Dairy Sci 2013; 96 (10): 6127-46. Просмотр аннотации.

Хорнер К., Драммонд Е., О’Салливан В., С. С. Шри Харша П., Бреннан Л.Эффекты гидролизата казеина по сравнению с интактным казеином на опорожнение желудка и аминокислотные реакции. Eur J Nutr. 2019; 58 (3): 955-964. Просмотр аннотации.

Харрелл РФ, Линч С.Р., Тринидад Т.П. и др. Абсорбция железа у людей под влиянием белков коровьего молока. Am J Clin Nutr 1989; 49 (3): 546-52. Просмотр аннотации.

Дженкинс Д. Д., Сричайкул К., Вонг Дж. М. и др. Дополнительные протеин ячменя и казеин одинаково влияют на липиды сыворотки у женщин и мужчин с гиперхолестеринемией. J Nutr 2010; 140 (9): 1633-7.Просмотр аннотации.

Кашьяп С., Окамото Е., Каная С. и др. Качество протеина при вскармливании младенцев с низкой массой тела при рождении: сравнение смесей с преобладанием сыворотки и казеина. Педиатрия 1987; 79 (5): 748-55. Просмотр аннотации.

Кирнс П.Дж., Янг Х., Гарсия Дж. И др. Ускоренное улучшение алкогольной болезни печени при энтеральном питании. Гастроэнтерология 1992; 102 (1): 200-5. Просмотр аннотации.

Книп М, Виртанен С.М., Акерблом HK. Кормление грудных детей и риск диабета 1 типа.Am J Clin Nutr 2010; 91 (5): 1506S-1513S. Просмотр аннотации.

Купман Р., Кромбах Н., Гийсен А.П. и др. Проглатывание гидролизата протеина сопровождается ускорением переваривания и абсорбции in vivo по сравнению с его интактным протеином. Am J Clin Nutr 2009; 90 (1): 106-15. Просмотр аннотации.

Лаатикайнен Р., Салменкари Х., Сибаков Т., Вапаатало Х., Турпейнен А. Рандомизированное контролируемое исследование: частичная гидролизация казеинового белка в молоке снижает желудочно-кишечные симптомы у субъектов с функциональными желудочно-кишечными расстройствами.Питательные вещества. 2020; 12 (7): 2140. Просмотр аннотации.

Lam HY, van Hoffen E, Michelsen A, et al. Аллергия на коровье молоко у взрослых встречается редко, но серьезно: в ней участвуют как казеин, так и сывороточный протеин. Clin Exp Allergy 2008; 38 (6): 995-1002. Просмотр аннотации.

Ланг В., Беллисл Ф, Опперт Дж. М. и др. Сытный эффект белков у здоровых субъектов: сравнение яичного альбумина, казеина, желатина, соевого белка, горохового белка и пшеничного глютена. Am J Clin Nutr 1998; 67 (6): 1197-204. Просмотр аннотации.

Lollo PC, Amaya-Farfan J, de Carvalho-Silva LB.Физиологические и физические эффекты различных добавок молочного белка у элитных футболистов. Дж. Хум Кинет 2011; 30: 49-57. Просмотр аннотации.

Lonnerdal B, Forsum E. Содержание казеина в материнском молоке. Am J Clin Nutr 1985; 41 (1): 113-20. Просмотр аннотации.

Лоннердал Б. Факторы питания, влияющие на всасывание цинка. J Nutr 2000; 130 (5S Suppl): 1378S-83S. Просмотр аннотации.

Мадзима Т.А., Мелансон Дж. Т., Блэк Дж. Р., Непокатич С. Потребление казеина и сывороточного протеина перед сном: влияние на утренний метаболизм и выполнение упражнений с отягощениями у активных женщин.Питательные вещества. 2018; 10 (9): 1273. Просмотр аннотации.

Мадзима Т.А., Пантон Л.Б., Фретти СК и др. Ночное потребление белков или углеводов приводит к увеличению расхода энергии в утреннем покое у активных мужчин студенческого возраста. Br J Nutr 2014; 111 (1): 71-7. Просмотр аннотации.

Маллет Э., Хенок А. Долгосрочная профилактика аллергических заболеваний с помощью протеинового гидролизата у младенцев из группы риска. J Pediatr 1992; 121 (5, часть 2): S95-100. Просмотр аннотации.

Мандерс Р.Дж., Хансен Д., Зоренц А.Х. и др.Совместное употребление белков сильно увеличивает секрецию инсулина после приема пищи у пациентов с диабетом 2 типа. J Med Food 2014; 17 (7): 758-63. Просмотр аннотации.

Manders RJ, Koopman R, Sluijsmans WE, et al. Одновременный прием протеинового гидролизата с лейцином или без него эффективно снижает скачки уровня глюкозы в крови после приема пищи у мужчин с диабетом 2 типа. J Nutr 2006; 136 (5): 1294-9. Просмотр аннотации.

Manders RJ, Praet SF, Meex RC и др. Одновременный прием гидролизата протеина / лейцина снижает распространенность гипергликемии у пациентов с диабетом 2 типа.Уход за диабетом 2006; 29 (12): 2721-2. Просмотр аннотации.

Manders RJ, Wagenmakers AJ, Koopman R, et al. Совместное употребление гидролизата протеина и смеси аминокислот с углеводами улучшает утилизацию глюкозы в плазме у пациентов с диабетом 2 типа. Am J Clin Nutr 2005; 82 (1): 76-83. Просмотр аннотации.

Marchesini G, Dioguardi FS, Bianchi GP, et al. Длительное пероральное лечение аминокислот с разветвленной цепью при хронической печеночной энцефалопатии. Рандомизированное двойное слепое исследование с использованием казеина.Итальянская многоцентровая исследовательская группа. J. Hepatol 1990; 11: 92-101. Просмотр аннотации.

Марссет-Баглиери А., Фроментин Г., Айриней Г. и др. Фракции молочного белка умеренно увеличивают продолжительность насыщения по сравнению с углеводами независимо от кинетики их пищеварения у субъектов с избыточным весом. Br J Nutr 2014; 112 (4): 557-64. Просмотр аннотации.

МакГрегор Р.А., Поппит С.Д. Молочный протеин для улучшения метаболического здоровья: обзор доказательств. Нутр Метаб (Лондон) 2013; 10 (1): 46. Просмотр аннотации.

Nilausen K, Meinertz H. Вариабельная липемическая реакция на диетический соевый белок у здоровых, нормолипемичных мужчин. Am J Clin Nutr 1998; 68: 1380S-4S. Просмотр аннотации.

Oldaeus G, Anjou K, Bjorksten B и др. Детское питание с интенсивным и частичным гидролизом для профилактики аллергии. Arch Dis Child 1997; 77 (1): 4-10. Просмотр аннотации.

Ормсби М.Дж., Мандлер В.К., Томас Д.Д. и др. Влияние шести недель приема многокомпонентных добавок для повышения производительности и тренировок с отягощениями на анаболические гормоны, состав тела, силу и мощность у тренирующихся с отягощениями мужчин.J Int Soc Sports Nut 2012; 9 (1): 49. Просмотр аннотации.

Пал С., Радавелли-Багатини С., Хаггер М., Эллис В. Сравнительное влияние белков сыворотки и казеина на чувство насыщения у людей с избыточным весом и ожирением: рандомизированный контролируемый след. Eur J Clin Nutr 2014; 68 (9): 980-6. Просмотр аннотации.

Pasin G, Comerford KB. Молочные продукты и молочные белки в лечении диабета 2 типа: систематический обзор клинических данных. Adv Nutr 2015; 6 (3): 245-59. Просмотр аннотации.

Pedrosa M, Pascual CY, Larco JI, Esteban MM.Вкусовые качества, гидролизаты и другие заменители для детей с аллергией на коровье молоко: сравнительное исследование вкуса, запаха и текстуры, оцененное здоровыми добровольцами. Исследование J Allergol Clin Immunol 2006; 16 (6): 351-6. Просмотр аннотации.

Поттер С.М., Баум Дж. А., Тенг Х. и др. Соевый белок и изофлавоны: их влияние на липиды крови и плотность костей у женщин в постменопаузе. Am J Clin Nutr 1998; 68: 1375S-9S. Просмотр аннотации.

Qin LQ, Xu JY, Dong JY, Zhao Y, van Bladeren P, Zhang W.Потребление лактотрипептидов и управление артериальным давлением: метаанализ рандомизированных контролируемых клинических исследований. Нутр Метаб Кардиоваск Дис. 2013; 23 (5): 395-402. Просмотр аннотации.

Раджа Р., Петтифор Дж. М., Ноормохамед М. и др. Влияние кормления четырьмя различными смесями на массу стула при длительном дегидратирующем детском гастроэнтерите. J Pediatr Gastroenterol Nutr 1988; 7 (2): 203-7. Просмотр аннотации.

Res PT, Groen B, Pennings B и др. Прием белка перед сном улучшает восстановление после тренировки в течение ночи.Med Sci Sports Exerc 2012; 44 (8): 1560-9. Просмотр аннотации.

Рой С.К., Дарлинг П. Подводные камни при разработке и производстве смесей для младенцев. J Pediatr Gastroenterol Nutr 1983; 2 Приложение 1: S282-92. Просмотр аннотации.

Шиге Х, Исикава Т., Хигаши К. и др. Влияние изолята соевого белка (SPI) и казеина на постпрандиальную липемию у мужчин с нормолипидемией. J Nutr Sci Vitaminol (Токио) 1998; 44 (1): 113-27. Просмотр аннотации.

Taitz LS, Scholey E. Довольны ли младенцы смесями на основе казеина? Arch Dis Child 1989; 64 (4): 619-21.Просмотр аннотации.

Тан Дж. Э., Мур Д. Р., Куйбида Г. В. и др. Прием гидролизата сыворотки, казеина или изолята соевого белка: влияние на синтез смешанного мышечного белка в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у молодых мужчин. J Appl Physiol 2009; 107: 987-92. Просмотр аннотации.

Тарнопольский М.А., Париз Г., Ярдли Нью-Джерси и др. Креатин-декстроза и протеин-декстроза вызывают аналогичный прирост силы во время тренировки. Med Sci Sports Exerc 2001; 33 (12): 2044-52. Просмотр аннотации.

Teede HJ, Dalais FS, Kotsopoulos D, et al.Пищевая соя имеет как положительные, так и потенциально неблагоприятные сердечно-сосудистые эффекты: плацебо-контролируемое исследование у мужчин и женщин в постменопаузе. J. Clin Endocrinol Metab 2001; 86: 3053-60. Просмотр аннотации.

Тейшейра С.Р., Поттер С.М., Вейгель Р. и др. Влияние кормления 4 уровнями соевого белка в течение 3 и 6 недель на липиды и аполипопротеины крови у мужчин с умеренной гиперхолестеринемией. Am J Clin Nutr 2000; 71: 1077-84. Просмотр аннотации.

Tonstad S, Smerud K, Hoie L. Сравнение эффектов 2 доз соевого белка или казеина на липиды сыворотки, липопротеины сыворотки и общий гомоцистеин в плазме у субъектов с гиперхолестеринемией.Am J Clin Nutr 2002; 76: 78-84. Просмотр аннотации.

Trommelen J, Holwerda AM, Senden JM, et al. Проглатывание казеина не увеличивает скорость синтеза белка в соединительной ткани в мышцах. Медико-спортивные упражнения. 2020; 52 (9): 1983–1991. DOI: 10.1249 / MSS.0000000000002337. Просмотр аннотации.

Turpeinen AM, J & auml; rvenp & auml; & auml; S, Kautiainen H, Korpela R, Vapaatalo H. Антигипертензивные эффекты биоактивных трипептидов — метаанализ случайных эффектов. Ann Med. 2013; 45 (1): 51-6. Просмотр аннотации.

Verdijk LB, Jonkers RA, Gleeson BG, et al. Белковые добавки до и после тренировки не увеличивают гипертрофию скелетных мышц после тренировки с отягощениями у пожилых мужчин. Am J Clin Nutr 2009; 89 (2): 608-16. Просмотр аннотации.

Viall C, Porcelli K, Teran JC и др. Двойное слепое клиническое испытание, сравнивающее желудочно-кишечные побочные эффекты двух смесей для энтерального питания. JPEN J Parenter Enteral Nutr 1990; 14 (3): 265-9. Просмотр аннотации.

Виртанен С.М., Книп М.Предикторы пищевого риска аутоиммунитета бета-клеток и диабета 1 типа в молодом возрасте. Am J Clin Nutr 2003; 78 (6): 1053-67. Просмотр аннотации.

фон Берг А., Филипьяк-Питтрофф Б., Крамер У. и др. Профилактический эффект гидролизованных смесей для младенцев сохраняется до 6 лет: долгосрочные результаты Немецкого исследования питания детей грудного возраста (GINI). Журнал Allergy Clin Immunol 2008; 121 (6): 1442-7. Просмотр аннотации.

фон Берг А., Колецко С., Филипьяк-Питтрофф Б. и др. Некоторые гидролизованные смеси снижают заболеваемость атопическим дерматитом, но не астмой: результаты трехлетнего исследования Немецкого исследования питания детей грудного возраста.Журнал Allergy Clin Immunol 2007; 119 (3): 718-25. Просмотр аннотации.

фон Берг А., Колецко С., Грубль А. и др. Влияние гидролизованной смеси коровьего молока на профилактику аллергии на первом году жизни: Немецкое исследование питания детей грудного возраста, рандомизированное двойное слепое исследование. J Allergy Clin Immunol 2003; 111 (3): 533-40. Просмотр аннотации.

Wal JM. Аллергенность коровьего молока. Ann Allergy Asthma Immunol 2004; 93 (5 Suppl 3): S2-11. Просмотр аннотации.

Wal JM. Белки / аллергены коровьего молока.Ann Allergy Asthma Immunol 2002; 89: 3-10. Просмотр аннотации.

Wal JM. Структура и функции молочных аллергенов. Аллергия 2001; 56: 35-8. Просмотр аннотации.

Ван М.Ф., Ямамото С., Чунг Х.М. и др. Антигиперхолестеринемический эффект непереваренной фракции соевого белка у молодых добровольцев женского пола. J Nutr Sci Vitaminol (Токио) 1995; 41 (2): 187-95. Просмотр аннотации.

Weisse K, Brandsch C, Zernsdorf B и др. Белок люпина по сравнению с казеином снижает соотношение холестерина ЛПНП: холестерина ЛПВП у взрослых с гиперхолестеринемией.Eur J Nutr 2010; 49 (2): 65-71. Просмотр аннотации.

Westphal S, Kastner S, Taneva E, et al. Постпрандиальный липидный и углеводный ответ после приема обогащенной казеином смешанной еды. Am J Clin Nutr 2004; 80 (2): 284-90. Просмотр аннотации.

Уилборн С.Д., Тейлор Л.В., Вне закона Дж. И др. Влияние потребления сывороточного протеина до и после тренировки по сравнению с казеиновым протеином на состав тела и показатели производительности у студенческих спортсменок. J Sports Sci Med 2013; 12 (1): 74-9. Просмотр аннотации.

Роль казеина в поддержке работы поверхностно связанного кинезина | Journal of Biological Engineering

Чтобы оценить роль казеина в поддержке активности поверхностно-адсорбированного кинезина, мы сначала исследовали функцию кинезина в различных условиях казеина, а затем количественно оценили связывание как казеиновых, так и кинезиновых моторов с поверхностями, используя флуоресцентные анализы. Хотя моторы, адсорбированные на поверхности, трудно визуализировать под микроскопом, относительно просто визуализировать и количественно оценить взаимодействие микротрубочек с этими моторами.Ранее было показано, что, поскольку отдельных моторов кинезина достаточно, чтобы связывать микротрубочки и транспортировать их по поверхности, ниже максимальной моторной плотности, скорость, с которой микротрубочки приземляются и перемещаются по поверхности, пропорциональна плотности активных кинезинов на поверхности [11 , 24]. Следовательно, поверхностную плотность функциональных моторов можно оценить, позволив микротрубочкам приземлиться в течение определенного времени, а затем подсчитав количество микротрубочек на поверхности. Мы систематически удаляли казеин либо из блокирующего раствора, либо из моторного раствора, либо из раствора микротрубочек и подсчитывали среднее количество микротрубочек, распространяющихся по поверхности стекла, функционализированной кинезином, через 15 минут.Использовали казеин цельного коровьего молока, содержащий все четыре субъединицы казеина, и исследовали как высокие (8 мкг / мл), так и низкие (0,8 мкг / мл) концентрации белка кинезина. Ранее было показано, что при низких концентрациях кинезина очень мало двигателей или совсем не адсорбируются на поверхности, если поверхности не были предварительно обработаны блокирующим белком, но при высоких концентрациях двигателей некоторая часть двигателей предположительно связывается и денатурируется на поверхности. и заменяют роль блокирующих белков [11].Однако до настоящего времени роль казеина в моторных и микротрубочковых растворах систематически не исследовалась.

Таблица 1 показывает измеренное количество микротрубочек, распространяющихся в области видеоэкрана 65 мкм × 48 мкм при различных условиях нагрузки казеином с использованием высоких или низких концентраций кинезина. Количество микротрубочек подсчитывали из пяти снимков экрана и рассчитывали их среднее значение и стандартное отклонение. Из этих данных можно сделать три четких наблюдения. Во-первых, если нет стадии блокирования казеина и казеин не включен в моторный раствор, микротрубочки не наблюдаются.Этот результат, который согласуется с предыдущей работой [11], указывает на то, что в отсутствие обработки казеином для блокировки поверхности моторы кинезина денатурируют на поверхности стекла или связываются так, что их моторные домены не могут взаимодействовать с микротрубочками. Во-вторых, начальная стадия блокирования казеина не оказывает значительного влияния на подвижность микротрубочек, когда казеин включается в последующий раствор для адсорбции кинезина. Включение стадии блокирования казеина увеличило количество наблюдаемых микротрубочек с 60 ± 4.От 4 (среднее ± стандартное отклонение, N = 5) до 80 ± 9,6 (улучшение на 33%) для высоких концентраций кинезина и от 4,4 ± 1,5 до 9,2 ± 2,4 (улучшение на 109%) для низких концентраций кинезина. Предположительно, поскольку концентрация казеина (200 мкг / мл) значительно выше, чем моторная концентрация (8 или 0,8 мкг / мл), казеин быстро связывается с поверхностью и способен выполнять свою блокирующую роль, если он входит в состав моторное решение. В-третьих, включение казеина в раствор микротрубочек всегда увеличивает наблюдаемое количество микротрубочек со средним улучшением в 3 раза по всем условиям и максимальным наблюдаемым улучшением в 5 раз.В 4 раза в случае, когда казеин включен как на стадии блокирования, так и на стадии адсорбции кинезина, и использовалась высокая концентрация кинезина.

Таблица 1 Измеренное среднее количество микротрубочек, наблюдаемых при различных условиях концентрации казеина и кинезина.

Наблюдаемое изменение количества микротрубочек, присутствующих на поверхности в различных экспериментальных условиях, должно быть результатом воздействия казеина либо на доступность адсорбированного на поверхности кинезина для участия в связывании микротрубочек, либо на плотность адсорбированного кинезина.Из таблицы 1 можно сделать вывод, что адсорбированный на поверхности кинезин сохраняет свою функциональность, за исключением случая низкой концентрации кинезина и когда казеин не был включен ни в один инкубационный раствор. Утрата функциональности кинезина может происходить либо из-за денатурации кинезина, либо из-за связывания головного домена кинезина с поверхностью, что может привести к отсутствию наблюдаемого связывания микротрубочек. Следовательно, включение казеина не влияет на способность кинезина нормально работать на доступной микротрубочке, если контакт с микротрубочкой был возможен.Эта гипотеза основана на наблюдении увеличенной наблюдаемой плотности микротрубочек при добавлении казеина к окончательному раствору микротрубочек. Более того, поскольку в раствор микротрубочек с казеином не был добавлен дополнительный кинезин, плотность кинезина на поверхности не могла быть увеличена, но, скорее, большее количество существующего кинезина на поверхности было доступно для участия в связывании микротрубочек, когда казеин был включен. в растворе микротрубочек. Также очевидно, что после того, как кинезин адсорбируется в отсутствие казеина, они не могут быть восстановлены путем последующего включения казеина в раствор микротрубочек.Это может быть результатом того, что кинезин имеет более сильное сродство к поверхности, чем казеин, или что в случае денатурирования кинезина на поверхности стекла денатурированный кинезин не может восстановить свою функциональность, если впоследствии вводится казеин, и он способен замещать кинезин.

На основании этих наблюдений мы предполагаем, что казеин образует двойной слой на поверхности стеклянной подложки аналогично тому, как сообщалось ранее [22]. В нашей модели кинезин собирается на первом сильно адсорбированном слое казеина, который закрепляет кинезин на поверхности.Хотя механизм этого взаимодействия необходимо идентифицировать, возможно, что кинезиновый хвост имеет сродство к некоторой области казеинового белка или что кинезиновый хвост имеет сродство к поверхности стекла, но казеиновый белок препятствует связыванию кинезиновой головки. к стеклянной поверхности. В любом случае очевидно, что кинезин имеет более сильное сродство к первому слою казеина, чем второй слой казеина к первому слою казеина или кинезина. Второй, более слабо связанный слой казеина служит для позиционирования головной области кинезина, способствуя взаимодействию с микротрубочкой.Наблюдаемое увеличение связывания микротрубочек, когда казеин был включен в раствор микротрубочек, предполагает, что кинезин фиксируется с некоторым сродством к своему положению, поскольку обмен раствора не удаляет кинезин с поверхности в значительной степени (см. Ниже). Однако, когда казеин был включен в раствор микротрубочек, количество наблюдаемых микротрубочек увеличивается во всех случаях, предполагая, что усиление взаимодействия адсорбированных моторов с микротрубочками происходит в присутствии дополнительного казеина, который пополняет второй слой слабо связанного казеина, который разрушен. во время последнего обмена раствором микротрубочек.Эта модель совместной сборки показана на рисунке 2.

Рисунок 2

Схематическое изображение процесса сборки казеина и кинезина . Кинезин связывается с поверхностью за счет взаимодействия с первым адсорбированным слоем казеина. Второй более слабо связанный слой казеина взаимодействует с головным доменом кинезина, способствуя взаимодействию с микротрубочками.

В модели, показанной на рисунке 2, предполагается, что казеин имеет один отдельный гидрофильный домен и один отдельный гидрофобный домен, как и в случае β-казеина [22].Однако казеин, использованный для экспериментов, представленных в таблице 1, включал казеин из коровьего молока, который состоит из α _s1 (12–15%), α _s2 (3–4%), β (9–11%). %) и κ (2–4%) казеинов. Структура этих казеинов была определена [21] и не идентична. Одно из наиболее заметных различий заключается в структуре двух α казеинов, которые имеют два различных гидрофобных домена.

Чтобы определить, влияют ли отдельные субъединицы казеина на взаимодействие кинезин-микротрубочка по-разному, мы выполнили анализы подвижности с использованием очищенных форм α (содержащих субъединицы α _s1 и α _s2) _{, β} и κ казеинов, и сравнили эти результаты соответствуют контролю, использующему казеин цельного коровьего молока.Среднее количество микротрубочек, наблюдаемых при каждом условии, показано на рисунке 3 (а). На рисунке 3 (b) включены снимки экрана анализа подвижности микротрубочек для высокой концентрации кинезина. Результаты анализов, содержащих очищенную форму α казеина, совпадают с результатами контрольных анализов с использованием цельного казеина. Этот результат согласуется с тем фактом, что коровье молоко содержит 15–19% α казеина, тогда как β казеины и κ казеины присутствуют в меньших количествах — 9–11% и 2–4%, соответственно. Интересно, что β-казеин оказался наиболее эффективным в поддержке подвижности микротрубочек, что привело к 1.6-кратное увеличение по сравнению с цельным казеином или α-казеином при низкой моторной плотности. Это может свидетельствовать о том, что уменьшение среднего количества микротрубочек, наблюдаемое для цельного и α казеина по сравнению с β казеином, на самом деле может быть результатом взаимодействия различных казеинов с образованием гетерогенных двухслойных структур, в которых любой из двух слоев казеина содержит два или более адсорбированных субъединицы казеина (см. ниже). Наконец, κ-казеины, по-видимому, наименее эффективны в поддержке взаимодействия кинезин-микротрубочки. В каппа-казеине микротрубочек было всего на 20% и 29% меньше, чем в целом казеине при высокой и низкой моторной плотности соответственно.Обнаружение того, что каппа-казеин приводит к низкой активности даже при высоких моторных концентрациях, предполагает, что кинезин по-другому взаимодействует с каппа-казеином, чем с альфа- или бета-казеином.

Рисунок 3

Сравнение эффективности различных субъединиц казеина на функцию кинезина . (a) Среднее количество микротрубочек наблюдали в стандартном анализе подвижности при низких (0,8 мкг / мл) и высоких (8 мкг / мл) моторных концентрациях, когда казеин был включен на этапах блокирования поверхности, адсорбции кинезина и подвижности микротрубочек.Для разных субъединиц казеина (α, β и κ) все растворы содержали только эту конкретную субъединицу. (b) Снимки экрана, показывающие плотность микротрубочек на поверхности стекла для различного казеина и высокого кинезина. Микротрубочки размером менее 1 мкм не учитывались. Масштабная линейка 10 мкм.

Различия, наблюдаемые в функции различных субъединиц казеина, предположительно происходят из-за различной структуры различных субъединиц казеина. Поскольку α-казеины имеют два гидрофобных домена, упаковка и порядок его двойного слоя должны количественно отличаться от структуры двухслойного β-казеина, который содержит один отдельный гидрофобный домен в дополнение к его гидрофильному домену.Более того, каппа-казеин содержит только один гидрофильный и гидрофобный домен, как и β-казеин, но среднее количество микротрубочек, наблюдаемое в анализах, содержащих каппа-казеин, было почти на порядок меньше, чем наблюдаемое в анализах, содержащих β-казеин (рис. 3). Однако считается, что κ-казеин играет роль в сборке мицелл казеина [19–21], которая отличается от роли субъединиц α и β. Интересно, что практически во всех исследованиях подвижности микротрубочек не наблюдалось связывания микротрубочек длиной менее 2–3 мкм в случае κ-казеина.

Чтобы определить, все ли субъединицы казеина собираются в двухслойный самостоятельно аналогично тому, как предполагается, что собирается весь казеин, связывание флуоресцентных субъединиц казеина с поверхностью стекла было измерено с помощью флуоресцентной микроскопии. Стеклянные покровные стекла покрывали цельным, меченным родамином, α, β и κ казеином, промывали в растворе против тушения, содержащем BRB80, 20 мМ D-глюкозы, 20 мкг / мл глюкозооксидазы, 8 мкг / мл каталазы и 0,5% β-мерцептоэтанола для уменьшения обесцвечивание родамином и визуализировано с помощью эпифлуоресцентной микроскопии.Второй набор покровных стекол сначала покрывали немеченым казеином, затем подвергали воздействию флуоресцентно меченого казеина, и, наконец, промывали раствор против выцветания. Интенсивность флуоресценции родамина на поверхности количественно определялась для каждого случая, и интенсивность корректировалась с учетом фоновый сигнал при отсутствии какой-либо флуоресцентной метки. Данные для двух условий представлены на рисунке 4. Учитывалась степень маркировки родамином казеина и его субъединиц. УФ-спектрофотометрический анализ был выполнен на казеинах, меченных родамином, и интенсивность флуоресценции была соответственно нормализована.Когда помеченный родамином цельный казеин или субъединицы казеина подвергали воздействию чистой стеклянной поверхности, на поверхности адсорбировался прочно связанный слой казеина, который не смывался при замене белкового раствора раствором антифадина. Однако, когда в проточную ячейку сначала вводили немеченый казеин, а затем меченый казеин, измеренная интенсивность снижалась во всех случаях. В случае цельного казеина и β-казеина это снижение было значительным, составив 48% и 34% соответственно.Эти данные предполагают, что двухслойная структура образуется для всего казеина и β-казеина, и что второй слой связан более слабо. Очень небольшая разница в измеренных интенсивностях κ-казеина снова предполагает различие в том, как этот казеин взаимодействует с поверхностью стекла и кинезином, и не дает никаких доказательств образования двухслойного. Для α-казеина было меньше общего связывания, и предварительная обработка немеченым казеином имела минимальный эффект. Данные по связыванию микротрубочек с рис. 3 предполагают, что цельный казеин и α-казеин аналогичным образом взаимодействуют с адсорбированным на поверхности кинезином, но данные по связыванию на рис. 4 предполагают обратное и вместо этого предполагают сходство между цельным казеином и β-казеином.Возможно, что разница заключается в специфических взаимодействиях между различными казеинами α _s1 и α _s2, которые здесь не рассматриваются отдельно. В качестве альтернативы, возможно, что в случае всего казеина отдельные казеины образуют гетерогенный двухслойный слой, который объединяет различные субъединицы казеина. Например, первый адсорбированный слой может представлять собой α-казеин, гидрофобная область которого взаимодействует с гидрофобной областью β-казеина и т. Д. Важно отметить, что максимальное наблюдаемое количество микротрубочек на рис. 3 наблюдалось для чистого β-казеина, и как на рис. 4, так и на рис. предыдущая работа предполагает, что β-казеин образует двойной слой на поверхности [22], предполагая, что двойной слой казеина является важным компонентом в обеспечении эффективного взаимодействия кинезин-микротрубочки.

Рис. 4

Определение того, образуются ли различные казеины двухслойными, когда первый слой прочно связан со стеклом . В первом наборе казеин, меченный родамином, инкубировали в проточной кювете, промывали раствором антифадера и измеряли интенсивность флуоресценции с использованием микроскопии полного внутреннего отражения (TIRF). Во втором наборе немеченый казеин инкубировали перед инъекцией меченого казеина. Проточную кювету промывали раствором антифадера и измеряли флуоресценцию с использованием TIRF.

Хотя измерение связывания микротрубочек является хорошим показателем плотности активных моторов кинезина на поверхности, оно не может различить изменения в концентрации моторов, адсорбированных на поверхности, и относительной активности адсорбированных моторов. Чтобы изучить относительную плотность кинезина, который адсорбируется на поверхности в присутствии различных субъединиц казеина, и определить влияние обмена раствора на поверхностную плотность адсорбированного кинезина, связывание флуоресцентных моторов кинезина с поверхностью измеряли с помощью флуоресцентной микроскопии. .В этом эксперименте предметное стекло сначала блокировали немеченым казеином, а затем раствор, содержащий меченый родамином кинезин и немеченый казеин, вводили в проточную ячейку и инкубировали в течение 30 минут. Плотность двигателей, связанных с поверхностью, оценивали путем измерения интенсивности флуоресценции на поверхности с помощью флуоресцентной микроскопии полного внутреннего отражения (TIRF), как описано в методах. Поскольку этот метод измеряет флуоресценцию только в пределах ~ 100 нм от поверхности, вклад любых несвязанных двигателей в растворе сводится к минимуму.Наконец, этот моторный раствор был заменен раствором, содержащим казеин без дополнительного кинезина. Этот раствор инкубировали в течение 30 минут и снова количественно определяли флуоресценцию поверхности с использованием TIRF. На рис. 5 показаны измеренные значения интенсивности флуоресценции после вычитания фона до и после стадии промывки. Первый результат заключается в том, что перед вымыванием плотность двигателей была одинаковой для цельного, α- и β-казеина, в то время как меньшее количество двигателей было связано в присутствии κ-казеина. Второй результат заключается в том, что вымывание снижает поверхностную плотность кинезина на 15%, 24%, 27% и 39% для цельных, α, β и κ казеинов, соответственно.Тот факт, что плотность кинезина только частично снижается на этапе обмена раствора, указывает на то, что кинезин либо связан с поверхностью, либо с первым слоем казеина, адсорбированным на поверхности. Одним из примечательных результатов является то, что как до, так и после вымывания интенсивность флуоресценции была самой низкой для κ-казеина, что позволяет предположить, что κ-казеин наименее эффективен для связывания кинезина с поверхностью. Этот результат согласуется с небольшим количеством микротрубочек, наблюдаемых для κ-казеина на рисунке 3, но снижение плотности адсорбированных моторов на ~ 55% не полностью объясняет почти на порядок уменьшение количества микротрубочек, связанных в κ-казеине или что κ казеин не может поддерживать функциональность кинезина.В совокупности эти данные могут указывать на то, что κ-казеин снижает взаимодействие между кинезином и микротрубочкой по сравнению с другими субъединицами казеина. Это может быть результатом неспособности κ-казеина образовывать двухслойный слой, как показано на рисунке 4. Необходимы дополнительные исследования, чтобы выяснить различия во взаимодействиях между отдельными казеинами и кинезином.

Фиг. 5

Интенсивность флуоресценции (условные единицы) меченного родамином кинезина, измеренная с помощью микроскопии полного внутреннего отражения .Проточную кювету инкубировали в течение 10 минут с растворами цельного казеина или различных субъединиц казеина. Затем в проточную кювету вводили кинезин, меченный родамином, и измеряли флуоресценцию с использованием микроскопии полного внутреннего отражения (TIRF). Наконец, в проточные кюветы вводили раствор антифадера, и флуоресценцию снова измеряли с помощью TIRF.

Белки казеина молока: древние, разнообразные и необходимые

Казеиновые протеины уникальны для молока и обеспечивают грудных млекопитающих незаменимыми аминокислотами, а также связывают кальций и фосфор, необходимые для роста скелета.
Молоко содержит несколько типов казеиновых белков, которые очень разнообразны как среди видов млекопитающих, так и внутри них.
Интерес к составу казеина коровьего молока достиг пика в связи с появлением молока А2 на молочных фермах.
A2 — это один из 13 различных белков бета-казеина, каждый из которых способствует высокому содержанию белка и кальция в молоке.

Возьмите ближайший пакет молока. Найдите этикетку с питанием.Под общим содержанием жира вы, вероятно, найдете информацию о том, сколько из этого жира является насыщенными, ненасыщенными и даже трансжирными кислотами. Под углеводами вы узнаете, сколько клетчатки и сахара содержится в вашем молоке. Но когда речь заходит о белке, есть только один ряд информации, создающий ложное впечатление, что молочный белок не так сложен, как молочный жир или сахар. Однако коровье молоко состоит из двух разных типов белков, сывороточного и казеина, большинство из которых — казеины. Существует четыре различных подтипа казеиновых белков, и для каждого из четырех подтипов существуют десятки различных генетических вариантов.Как вам такой комплекс?

До недавнего времени никогда особо не беспокоило, какие типы казеиновых белков содержатся в той или иной упаковке коровьего молока. Но это может измениться с появлением молока A2 для молочных продуктов в США и утверждений, что одни казеиновые белки полезнее, чем другие. Простого знания того, сколько белка содержится в стакане молока, может быть недостаточно; пришло время усложнить задачу, выйти за рамки пищевой ценности и понять разнообразие казеинов в вашем стакане молока.

Знакомство с казеинами

Молоко всех млекопитающих, от утконоса, откладывающего яйца, до человека, живущего в социальных сетях, содержит смесь белков сыворотки и казеина. У людей концентрация этих двух веществ почти поровну: 60% сыворотки и 40% казеина. У коров преобладают казеины, составляющие почти 80% белков молока. Эти различия в пропорциях связаны с разными потребностями развития новорожденных людей и коров. Сывороточные белки легче перевариваются и, как следствие, являются более быстрым источником аминокислот.Напротив, уникальная структура казеиновых белков, называемых мицеллами казеина, затрудняет их разрушение и требует более длительного времени переваривания.

Сывороточный протеин и казеин обеспечивают младенцев-млекопитающих аминокислотами, необходимыми для роста и развития. Но мицеллы казеина обеспечивают еще кое-что важное для роста: кальций и фосфор. Уникальная упаковка белков и минералов осуществляется только клетками молочной железы и позволяет суспендировать эти питательные молекулы в жидкости (в конце концов, молоко — это в основном вода), как если бы они были растворимы (хотя технически они нет).

Мицеллы казеина содержат два типа казеиновых белков: чувствительные к кальцию (включая три подтипа αs1-, αs2- и β-казеина) и нечувствительные к кальцию (только κ-казеин). Три чувствительных к кальцию казеина отвечают за связывание кальция и фосфора, тогда как κ-казеин отвечает за стабилизацию структуры [1]. Когда эти белково-минеральные сферы достигают пищеварительного тракта, определенные пищеварительные ферменты отрезают κ-казеин, превращая некогда растворимую мицеллу в нерастворимый творог.Это может показаться плохим, но на самом деле это очень полезно для всех потребителей молока, потому что оно дольше сохраняет чувство сытости и постепенно высвобождает питательные вещества в кровоток. То, что когда-то было жидкостью, теперь стало твердым, что требует больше усилий и времени на переваривание.

Но время и усилия, которые ребенок вкладывает в переваривание казеинового творога, того стоят — мицеллярная структура казеина позволяет концентрации кальция и фосфора в молоке превышать то, что было бы возможно, если бы эти минералы были доставлены сами по себе [1].Все новорожденные и младенцы млекопитающих имеют высокие потребности в кальции и фосфоре, поскольку эти минералы необходимы для роста скелета. Но потребности в этих минералах особенно высоки у самых старых линий млекопитающих — монотремов (млекопитающих, откладывающих яйца) и сумчатых (млекопитающих с мешочком), которые рождают крайне незрелое потомство. Сказать, что казеины ответственны за успех линии млекопитающих, не будет преувеличением. Способность казеинового белка связывать кальций и фосфор, одновременно доставляя высококачественный белок новорожденному и младенцу, позволила самым ранним млекопитающим успешно воспроизводить незрелое потомство в различных средах [2,3].

Разнообразное генеалогическое древо

Гены, которые обеспечивают инструкции по сборке кальций-чувствительных и нечувствительных к кальцию казеиновых белков, уникальны для млекопитающих и обнаружены у всех живых млекопитающих [2]. Исследования генеалогического древа казеиновых белков показывают, что они наиболее тесно связаны с генами, ответственными за минерализацию зубов и костей позвоночных [2]; очевидно, казеины всегда имели сродство с кальцием и фосфором.

Хотя в геномах всех млекопитающих есть инструкции по производству αs1-, αs2-, β- и κ-казеинов, язык этих инструкций (A, C, T и G кода ДНК) сильно различается у разных видов и внутри них. [2–4].Действительно, при сравнении генов молока у отдаленно родственных млекопитающих (например, утконоса, опоссума, коровы и человека) гены казеинового белка оказались наиболее дивергентными из белков молока [4]. Rijnkels [3] сообщает, что различия между видами в аминокислотных последовательностях αs1- и αs2-казеинов в первую очередь связаны с перетасовкой кодирующих частей генов, известных как экзоны. Напротив, вариация β-казеина — это, прежде всего, результат точечных мутаций, изменение всего лишь одной буквы кода ДНК [3].

Изменение слов в инструкции по эксплуатации вряд ли приведет к созданию рабочего конечного продукта. Таким же образом изменение аминокислот в кодирующей части гена обычно изменяет функцию белка. Так обстоит дело с серповидно-клеточным гемоглобином — изменение одной буквы в одной аминокислоте в одной из четырех белковых цепей, составляющих белок гемоглобина, дает серповидные красные кровяные тельца, которые функционально уступают своим предкам с круглым гемоглобином в транспортировке кислорода по всему телу. тело.Как могут гены казеинового белка иметь перестройки кодирующих частей или изменения в аминокислотной последовательности без серьезных функциональных изменений?

Причина может быть связана с формой казеиновых белков. Многие белки плотно свернуты, как маленькие клубки пряжи. Аминокислоты, составляющие белковую цепь, заряжены либо положительно, либо отрицательно, и, таким образом, свертываясь, они вступают в реакцию друг с другом и изменяют форму белка. Однако описывается, что казеиновые белки имеют более открытую (или развернутую) форму с большим пространством между различными аминокислотами.Таким образом, мутации, которые изменяют аминокислоты в открытом белке, с меньшей вероятностью изменят форму и, следовательно, функцию белка. В результате белки казеина могут справляться с частыми мутациями лучше, чем другие типы белков. Они сильно расходятся, потому что могут быть; казеины не находятся под теми же ограничениями, что и другие белки [3].

Много шума о A2

Большинство потребителей могут знать, что их молоко содержит белки сыворотки и казеин, но они, вероятно, не могут сказать вам конкретный тип казеинового белка коровьего молока.Однако это может измениться для потребителей в США, поскольку молоко A2 становится все более распространенным в местных продуктовых магазинах. A2 относится к генетическому варианту β-казеина коровьего молока и считается предковым типом β-казеина. Точечная мутация (C был изменен на A) привела к варианту гена A1 более 8000 лет назад [5]. Считается, что эта мутация произошла в европейских стадах, поскольку коровы европейского происхождения продуцируют как белки β-казеина A1, так и A2, но коровы, обитающие в Азии и Африке, имеют только аллель A2 [5].

Молоко A2 содержит только белки β-казеина A2, тогда как обычное (или обычное) молоко содержит некоторое количество β-казеина A1, где некоторое количество является ключевым словом. Большая часть молока в США, Канаде и Европе на самом деле содержит комбинацию белков β-казеина A1 и A2. Гены этих белков считаются содоминантными, что означает, что коровы A1 / A2 производят оба типа белков в молоке. Если стадо имеет в основном гены A2, молоко, которое они производят, может содержать только небольшое количество молока A1; стадо с преобладанием А1 будет давать совсем другое молоко.Таким образом, обычное молоко может быть в основном А2, в основном А1 или где-то посередине.

Если говорить только об А1 и А2, кажется, что существует только два типа коровьего β-казеинового белка, но на самом деле их 13 [6]. A2 и A1 являются генетическими вариантами, но также используются для обозначения «типов» белков β-казеина. Это упрощает разговор о белках коровьего молока, но маскирует разнообразие казеинов в разных породах и внутри них. Восемь белков β-казеина, сгруппированных под A2, имеют одну и ту же аминокислоту в положении 67 (пролин), тогда как пять сгруппированных под A1 имеют гистидин в положении 67.Это различие в аминокислотах связано с тем, как белки перевариваются. Пищеварительные ферменты расщепляют А1 β-казеин в положении 67, производя пептид из семи аминокислот, называемый β-казоморфин 7 (BCM-7). Поскольку пролин образует прочную связь со своими соседними аминокислотами, типы β-казеина A2 остаются неизменными в положении 67 и не продуцируют BCM-7.

Производство цепочки из семи аминокислот кажется несколько несущественным, если учесть все ингредиенты, содержащиеся в молоке, но есть утверждения, что BCM-7 может вызывать проблемы с пищеварением у некоторых потребителей.В настоящее время существует мало научных подтверждений различий в пищеварении между молоком, содержащим некоторые белки A1, и молоком, содержащим только A2. С другой стороны, оба типа β-казеина связаны с хорошо известной пользой для здоровья, получаемой от их незаменимых аминокислот, кальция и фосфора.

1. Мюллер-Бушбаум П., Гебхардт Р., Рот С.В., Метвалли Э., Достер В. 2007. Влияние концентрации кальция на структуру мицелл казеина в тонких пленках. Биофизический журнал, 93: 960-968.DOI: 10.1529 / biophysj.107.106385.
2. Кавасаки К., Лафонт АГ, сир Дж. 2011. Эволюция генов казеина молока от генов зубов до происхождения млекопитающих. Молекулярная биология и эволюция, 28 (7): 2053-2061.
3. Rijnkels M. 2002. Многовидовое сравнение локусов казеиновых генов и эволюция семейства казеиновых генов. Журнал биологии и неоплазии молочных желез, 7: 327-345.
4. Lemay DG, Lynn DJ, Martin WF, Neville MC, Casey TM, Rincon G, Kriventseva EV, Barris WC, Hinrichs AS, Molenaar AJ, Pollard KS, Maqbool NJ, Singh K, Murney R, Zdobnov EM.Теллам Р.Л., Медрано Дж. Ф., Герман Дж. Б., Рейнкельс М. 2009. Геном лактации крупного рогатого скота: понимание эволюции молока млекопитающих. Геномная биология, 10 (4): R43.
5. Брук-Тейлор С., Дуайер К., Вудфорд К., Кост Н. 2017. Систематический обзор желудочно-кишечных эффектов A1 по сравнению с A2 β-казеином. Успехи в питании, 8: 739-748.
6. Винсент Д., Элкинс А., Кондина М. Р., Эзерниекс В., Рохфорт С. 2016. Количественное определение и идентификация интактных основных белков молока для высокопроизводительных анализов LC-ESI-Q-TOF MS.PloS one, 11: p.e0163471.

Предоставлено
д-ром Лорен Миллиган Ньюмарк
Научный сотрудник
Смитсоновский институт

Приглашенный обзор: Казеины и мицелла казеина: их биологические функции, структуры и поведение в пищевых продуктах

Типичная мицелла казеина содержит тысячи молекул казеина, большинство из которых образуют термодинамически стабильные комплексы с нанокластерами аморфного фосфата кальция.Как и многие другие развернутые белки, казеины имеют фактическую или потенциальную тенденцию собираться в токсичные амилоидные фибриллы, особенно при высоких концентрациях, обнаруженных в молоке. Фибриллы не образуются в молоке, потому что существует альтернативный путь агрегации, который приводит к образованию мицеллы казеина. В результате образования мицелл может выделяться и храниться питательное молоко, не вызывая патологической кальцификации или амилоидоза ткани молочной железы матери. Казеины обладают способностью связывать нанокластеры аморфного фосфата кальция в стабильный комплекс.Это было продемонстрировано с использованием ряда фосфопротеинов, секретируемых неказеином, и может иметь общее физиологическое значение для предотвращения кальцификации других биожидкостей и мягких тканей. Таким образом, компетентные неказеиновые фосфопротеины имеют сходные паттерны фосфорилирования и такой же тип гибкой развернутой конформации, что и казеины. Способность подавлять образование амилоидных фибрилл путем образования альтернативного аморфного агрегата также не уникальна для казеинов и лежит в основе действия молекулярных шаперонов, таких как небольшие белки теплового шока.Открытая структура белковой матрицы мицелл казеина хрупка и легко нарушается при изменении окружающей среды. Возмущения могут вызывать сегрегацию полипептидных цепей на участки большей и меньшей плотности. В результате надежное определение нативной структуры мицелл казеина по-прежнему является чрезвычайно сложной задачей. Биологические функции казеинов, такие как их шаперонная активность, определяются их составом и гибкой конформацией, а также тем, как полипептидные цепи казеина взаимодействуют друг с другом.Эти же свойства определяют, как казеины ведут себя при производстве многих молочных продуктов и как их можно использовать в качестве функциональных ингредиентов в других пищевых продуктах.

Ключевые слова:

амилоидная фибрилла; связывание фосфата кальция; молекулярный шаперон; развернутый белок.

Модификации структур и функций казеинов: научная и технологическая проблема

Ahmad S, Piot M, Rousseau F, Grongnet JF, Gaucheron F (2009) Физико-химические изменения мицелл казеина из буйволиного и коровьего молока как функция подщелачивания.Dairy Sci Technol 89: 387–403

CAS
Статья

Google Scholar

Alexander M, Nieha MP, Ferrer MA, Corredig M (2011) Изменения в распределении кальциевых кластеров в ультрафильтрованном и диафильтрованном свежем обезжиренном молоке, наблюдаемые с помощью малоуглового рассеяния нейтронов. J Dairy Res 78: 349–356

CAS
Статья

Google Scholar

Anema SG, Li Y (2003) Влияние pH на ассоциацию денатурированных белков сыворотки с мицеллами казеина в подогретом восстановленном обезжиренном молоке.J Agric Food Chem 51: 1640–1646

CAS
Статья

Google Scholar

Aoki T, Toyooka K, Kako Y (1985) Роль фосфатных групп в чувствительности к кальцию α _s2 -казеина. J Dairy Sci 68: 1624–1629

CAS
Статья

Google Scholar

Огюстен М.А., Кларк П.Т. (2008) Сухое обезжиренное молоко с улучшенными пенообразующими и парогенераторными свойствами.Dairy Sci Technol 88: 149–161

CAS
Статья

Google Scholar

Августин М.А., Удабаге П. (2007) Влияние обработки на функциональность молока и молочных белков. Adv Food Nutr Res 43: 1–38

Статья
CAS

Google Scholar

Banach JC, Lin Z, Lamsal BP (2013) Ферментативная модификация концентрата молочного белка и характеристика результирующих функциональных свойств.LWT — Food Sci Technol 54: 397–403

CAS
Статья

Google Scholar

Benzaria A, Maresca M, Taieb N, Dumay E (2013) Взаимодействие куркумина с мицеллами фосфоказеина, обработанными или не обработанными динамическим высоким давлением. Food Chem 138: 2327–2337

CAS
Статья

Google Scholar

Bhatt H, Cucheval A, Coker C, Patel H, Carr A, Bennett R (2014) Влияние лактозилирования на индуцированный плазмином гидролиз β-казеина.Int Dairy J 38: 213–218

CAS
Статья

Google Scholar

Bingham EW (1976) Модификация казеина фосфатазами и протеинкиназами. J Agric Food Chem 24: 1094–1099

CAS
Статья

Google Scholar

Bingham EW, Farrell HM, Carroll RJ (1972) Свойства дефосфорилированного αs ₁ -казеин. Осаждение ионами кальция и мицеллообразование.Биохимия 11: 2450–2454

CAS
Статья

Google Scholar

Бениш М.П., Лаубер С., Кулозик У. (2004) Влияние ультравысокотемпературной обработки на ферментативное сшивание мицеллярного казеина и казеината натрия трансглютаминазой. J Food Sci 69: 398–404

Статья

Google Scholar

Bouchoux A, Gésan-Guiziou G, Pérez J, Cabane B (2010) Как сжать губку: мицеллы казеина при осмотическом стрессе, исследование SAXS.Biophys J 99: 3754–3762

CAS
Статья

Google Scholar

Bravo FI, Felipe X, López-Fandiño R, Molina E (2013) Обработка молока под высоким давлением в промышленном и пилотном оборудовании: влияние условий обработки на распределение белка в различных фракциях молока. Eur Food Res Technol 236: 499–506

CAS
Статья

Google Scholar

Buccheim W, Prokopeck D (1992) Die Hochdruckbehandlung: ein alternatives Verfahren zur Haltbarmachung und Bearteitung von Milch und anderen Lebensmitteln.Dtsch Milchwirtsch 43: 1374–1376

Google Scholar

Cases E, Vidal V, Cuq JL (2003) Влияние дегликозилирования α-казеина на кислотную свертываемость молока. J Food Sci 68: 2406–2410

CAS
Статья

Google Scholar

Casiraghi E, Lucisano M (1991) Сычужная коагуляция ретентатов молока. Эффект от добавления хлорида натрия и цитрата перед ультрафильтрацией.Milchwissenchaft 46: 775–778

CAS

Google Scholar

Кассиано М.М., Area JAG (2003) Зависимость межфазного поведения β-казеина от остатков фосфосерина. J Dairy Sci 86: 3876–3880

CAS
Статья

Google Scholar

Chaubaroux C, Vrana E, Debry C et al (2012) Фибриллярные многослойные пленки на основе коллагена, сшитые натуральным агентом. Биомакромолекулы 13: 2128–2135

CAS
Статья

Google Scholar

Chevalier-Lucia D, Blayo C, Gràcia-Julià A, Picart-Palmade L, Dumay E (2011) Обработка дисперсий фосфоказеина динамическим высоким давлением: влияние на физико-химические характеристики дисперсии и связывание α- токоферола ацетат в мицеллы казеина.Innov Food Sci Emerg Technol 12: 416–425

CAS
Статья

Google Scholar

Chobert JM (2012) Адаптация молочного белка для улучшения функциональных и биологических свойств. J Bio Sci Biotech 1: 171–197

Google Scholar

Chobert JM, Bertrand-Harb C, Nicolas MG (1988) Растворимость и эмульгирующие свойства казеинов и белков сыворотки, ферментативно модифицированных трипсином.J Agric Food Chem 36: 883–892

CAS
Статья

Google Scholar

Chobert JM, Tran V, Haertlé T (1998) Как замена K188 сайта связывания трипсина ароматическими аминокислотами может влиять на процессинг β-казеина. Сообщения биохимических и биофизических исследований 246 (3): 847–858

Клосс Б., Куртодон Дж. Л., Лорьян Д. (1990) Влияние химического гликозилирования на поверхностные свойства растворимой фракции казеина.J Food Sci 55: 437–439

CAS
Статья

Google Scholar

Colas B, Gobin C, Lorient D (1988) Вязкость и объемность казеинов, химически модифицированных восстановительным алкилированием восстанавливающими сахарами. J Dairy Res 55: 539–546

CAS
Статья

Google Scholar

Corzo-Martinez M, Moreno FJ, Villamiel M, Harte FM (2010) Характеристика и улучшение реологических свойств казеината натрия, гликированного галактозой, лактозой и декстраном.Food Hydrocoll 24: 88–97

CAS
Статья

Google Scholar

Courthaudon JL, Colas B, Lorient D (1989) Ковалентное связывание гликозильных остатков с бычьим казеином: влияние на растворимость и вязкость. J Agric Food Chem 37: 32–36

CAS
Статья

Google Scholar

Creamer LK, Roeper J, Lohrey EH (1971) Получение и оценка некоторых растворимых в кислоте производных казеина.N Z J Dairy Sci Technol 6: 107

CAS

Google Scholar

Creamer LK, Berry GP, Mills OE (1977) Исследование диссоциации β-казеина из мицеллы бычьего казеина при низкой температуре. N Z J Dairy Sci Technol 12: 58–66

CAS

Google Scholar

Dalgleish DG (2011) О структурных моделях мицелл бычьего казеина — обзор и возможные улучшения.Soft Matter 7: 2265–2272

CAS
Статья

Google Scholar

Dalgleish DG, Corredig M (2012) Структура мицеллы казеина молока и ее изменения в процессе обработки. Ann Rev Food Sci Technol 3: 449–467

CAS
Статья

Google Scholar

Dalgleish DG, Law AJR (1988) pH-индуцированная диссоциация мицелл бычьего казеина. I. Анализ высвобожденных казеинов.J Dairy Res 55: 529–538

CAS
Статья

Google Scholar

Dalgleish DG, Law AJR (1989) pH-индуцированная диссоциация мицелл бычьего казеина. II. Солюбилизация минералов и ее связь с высвобождением казеина. J Dairy Res 56: 727–735

Статья

Google Scholar

Dalgleish DG, Spagnuolo PA, Goff HD (2004) Возможная структура мицеллы казеина на основе автоэмиссионной сканирующей электронной микроскопии с высоким разрешением.Int Dairy J 14: 1025–1031

CAS
Статья

Google Scholar

Dalsgaard TK, Nielsen JH, Larsen LB (2007) Протеолиз молочных белков, лактозилированных в модельных системах. Mol Nutr Food Res 51: 404–414

CAS
Статья

Google Scholar

Darewicz M, Dziuba J, Mioduszewska H, Minkiewicz P (1999a) Модуляция физико-химических свойств бычьего β-казеина неферментативным гликированием, связанным с ферментативным дефосфорилированием.Acta Aliment Hung 28: 339–354

CAS
Статья

Google Scholar

Darewicz M, Dziuba J, Mioduszewska H (1999b) Некоторые физико-химические свойства и структурные изменения бычьего β-казеина при гликировании. Nahrung 42: 213–214

Статья

Google Scholar

Davies DT, White JCD (1960) Использование ультрафильтрации и диализа для выделения водной фазы молока и определения распределения компонентов молока между водной и дисперсной фазами.J Dairy Res 27: 171–190

CAS
Статья

Google Scholar

De Jong GAH, Koppelman SJ (2002) Катализируемые трансглутаминазой реакции: влияние на пищевые продукты. J Food Sci 67: 2798–2806

Статья

Google Scholar

De Kort E, Minor M, Snoeren T, van Hooijdonk T, van der Linden E (2011) Влияние хелаторов кальция на физические изменения мицелл казеина в концентрированных растворах мицеллярного казеина.Int Dairy J 21: 907–913

Артикул
CAS

Google Scholar

De Kruif CG (1997) Подкисление обезжиренного молока. J Colloid and Interface Sci 185: 19–25

Статья

Google Scholar

De Kruif CG (2003) Непищевые применения казеинов. В WY Aalbersberg, RJ Hamer, P Jasperse, HHJ de Jongh, CG de Kruif, P. Walstra, FA de Wolf (ред.) Прогресс в биотехнологии: промышленные белки в перспективе, Vol.23 (стр. 259–263, 269). Амстердам: Elsevier Science Ltd

De Kruif CG, Holt C (2003) Структурные функции и взаимодействия казеиновых мицелл 1. In Fox, P. F., McSweeney, P. L.H., Eds .; Продвинутая химия молочных продуктов — белки, часть A, 3-е изд. Kluwer Academic / Plenum Publishers: New York, Vol. 1, pp. 233–276

Де Крюиф К.Г., Хуппертц Т., Урбан В.С., Петухов А.В. (2012) Мицеллы казеина и их внутренняя структура. Adv Colloid Interface Sci 171: 36–52

Статья
CAS

Google Scholar

Desobry-Banon S, Ричард Ф., Харди Дж. (1994) Исследование кислотной и сычужной коагуляции молока под высоким давлением.J Dairy Sci 77: 3267–3274

CAS
Статья

Google Scholar

Дикинсон Э. (2006) Формирование структуры в гелях, пенах и эмульсиях на основе казеина. Коллоидные поверхности A: Physicochem Eng Asp 288: 3–11

CAS
Статья

Google Scholar

Donato L, Guyomarc’h F (2009) Образование и свойства комплексов сывороточный белок / κ-казеин в нагретом обезжиренном молоке — обзор.Dairy Sci Technol 89: 3–29

CAS
Статья

Google Scholar

Дауни В.К., Мерфи Р.Ф. (1970) Зависимая от температуры диссоциация β-казеина из мицелл и комплексов бычьего казеина. J Dairy Res 37: 361–372

CAS
Статья

Google Scholar

Дзюба Дж., Минкевич П. (1996) Влияние гликозилирования на мицеллестабилизирующую способность и биологические свойства С-концевых фрагментов κ-казеина коровы.Int Dairy J 6: 1017–1044

CAS
Статья

Google Scholar

Endo TOHR, Taguchi HEIH (1973) Составляющие Gardenia jasminoides, генипозид и генипин-гентиобиозид. Chem Pharm Bull (Tokyo) 21: 2684–2688

CAS
Статья

Google Scholar

Evangelisti F, Calcagno C, Zunin P (1994) Взаимосвязь между заблокированным лизином и углеводным составом детских смесей.J Food Sci 59: 335–337

CAS
Статья

Google Scholar

Faergemand M, Qvist KB (1997) Трансглутаминаза: влияние на реологические свойства, микроструктуру и проницаемость кислотных гелей обезжиренного молока отвержденного типа. Food Hydrocoll 11: 287–292

CAS
Статья

Google Scholar

Faergemand M, Otte J, Qvist KB (1998) Эмульгирующие свойства белков молока, сшитых микробной трансглутаминазой.Int Dairy J 8: 715–723

CAS
Статья

Google Scholar

Famelart MH, Lepesant F, Gaucheron F, Le Graët Y, Schuck P (1996) pH-индуцированные физико-химические модификации суспензий нативного фосфоказеината: влияние водной фазы. Lait 76: 445–460

CAS
Статья

Google Scholar

Famelart MH, Gaucheron F, Mariette F, Le Graët Y, Raulot K, Boyaval E (1998) Подкисление обработанного под давлением молока.Int Dairy J 7: 325–330

Артикул

Google Scholar

Famelart MH, Le Graët Y, Raulot K (1999) Дисперсии мицелл казеина в воде, NaCl и CaCl ₂: физико-химические характеристики мицелл и коагуляции сычужного фермента. Int Dairy J 9: 293–297

CAS
Статья

Google Scholar

Феррер М., Александр М., Корредиг М. (2014) Изменения физико-химических свойств мицелл казеина во время ультрафильтрации в сочетании с диафильтрацией.LWT Food Sci Technol 59: 173–180

CAS
Статья

Google Scholar

Foegeding AE, Davis JP (2011) Функциональность пищевого белка: комплексный подход. Food Hydrocoll 25: 1853–1864

CAS
Статья

Google Scholar

Fox PF, Brodkorb A (2008) Мицеллы казеина: исторические аспекты, современные концепции и значение. Int Dairy J 18: 677–684

CAS
Статья

Google Scholar

Fox PF, McSweeney PL (1998) Химия и биохимия молочных продуктов.Blackie Academic and Professional Publishers, Лондон

Google Scholar

Fox PF, Mulvihill DM (1983) Функциональные свойства казеинов, казеинатов и соосаждений казеина. В: Физико-химические аспекты обезвоженных молочных продуктов, богатых белком, Симпозиум IDF, Хельсингор, Дания, Statens Forsogsmejeri, Хиллерод, Дания (стр. 188–259)

Gastaldi E, Trial N, Guillaume C, Bourret E, Gontard N, Cuq JL (2003) Влияние контролируемого гидролиза k-казеина на реологические свойства кислых молочных гелей.J Dairy Sci 86: 704–711

CAS
Статья

Google Scholar

Gaucheron F (2001) Деамидирование молекул казеина под действием тепла: влияние физико-химических условий. Milchwissenchaft 56: 183–187

CAS

Google Scholar

Gaucheron F (2004a) Взаимодействие казеинов и катионов. В: «Minéraux et produits laitiers», Editions Tec et Doc, Париж. pp 81–112

Gaucheron F (2004b) Minéraux et produits laitiers.Tec & Doc, Париж

Google Scholar

Gaucheron F (2005) Минералы молока. Репрод Nutr Dev 45: 473–483

CAS
Статья

Google Scholar

Gaucheron F, Famelart MH, Le Graët Y (1996) Казеины с добавками железа: физико-химические характеристики и стабильность препарата. J Dairy Res 63: 233–243

CAS
Статья

Google Scholar

Gaucheron F, Famelart MH, Mariette F, Raulot K, Michel F, Le Graët Y (1997a) Комбинированное влияние обработки температурой и высоким давлением на физико-химические характеристики обезжиренного молока.Food Chem 59: 439–447

CAS
Статья

Google Scholar

Gaucheron F, Le Graët Y, Raulot K, Piot M (1997b) Физико-химическая характеристика обезжиренного молока с добавками железа. Int Dairy J 7: 141–148

CAS
Статья

Google Scholar

Gaucheron F, Le Graët Y, Boyaval E, Piot M (1997c) Связывание катионов с молекулами казеина: важность физико-химических условий.Milchwissenchaft 52: 322–327

CAS

Google Scholar

Gaucheron F, Le Graët Y, Briard V (2000) Влияние добавления NaCl на минеральное равновесие концентрированных и подкисленных мицелл казеина. Milchwissenchaft 55: 82–86

CAS

Google Scholar

Gaucheron F, Mollé D, Pannetier R (2001) Влияние pH на индуцированный теплом протеолиз молекул казеина.J Dairy Res 68: 71–80

CAS
Статья

Google Scholar

Girerd E, Martin JE, Mesnier D, Lorient D (1984) Влияние химических модификаций на казино на собственные фонды. Sci Alim 4: 251–257

CAS

Google Scholar

Grufferty MB, Fox PF (1985) Влияние добавленного NaCl на некоторые физико-химические свойства молока. Ir J Food Sci Technol 9: 1–9

CAS

Google Scholar

Gu YS, Matsumura Y, Yamaguchi S, Mori T (2001) Действие протеин-глутаминазы на α-лактальбумин в нативном и расплавленном состояниях глобул.J Agric Food Chem 49: 5999–6005

CAS
Статья

Google Scholar

Guillaume C, Jimenez L, Cuq JL, Marchesseau S (2004) Оригинальная pH-обратимая обработка молока для улучшения гелеобразования сычужного фермента. Int Dairy J 14: 305–311

CAS
Статья

Google Scholar

HadjSadok A, Pitkowski A, Nicolai T., Benyahia L, Moulai-Mostefa N (2008) Характеристика казеината натрия как функции ионной силы, pH и температуры с использованием статического и динамического светорассеяния.Food Hydrocoll 22: 1460–1466

CAS
Статья

Google Scholar

Hamada JS (1994) Деамидирование пищевых белков для улучшения функциональности. Crit Rev Food Sci Nutr 34: 283–292

CAS
Статья

Google Scholar

Han XQ, Pfeifer JK, Lincourt RH, Schuerman JM (2003) Процесс изготовления сырного продукта с использованием трансглутаминазы. Патент США 6 572 901 B2

Haque ZU (1993) Влияние пептидов молока на определение функциональности белков молока: обзор.J Dairy Sci 76: 311–320

CAS
Статья

Google Scholar

Haratifar S, Corredig M (2014) Взаимодействие между катехинами чая и мицеллами казеина и их влияние на сычужную функцию. Food Chem 143: 27–32

CAS
Статья

Google Scholar

Harbourne N, Jacquier JC, O’Riordan D (2011) Влияние добавления фенольных соединений на кислотное гелеобразование молока.Int Dairy J 21: 185–191

CAS
Статья

Google Scholar

Хиллер Б., Лоренцен П.С. (2009) Влияние обработки фосфатазой / трансглутаминазой на молярно-массовое распределение и техно-функциональные свойства казеината натрия. LWT Food Sci Technol 42: 87–92

CAS
Статья

Google Scholar

Hinz K, Huppertz T, Kulozik U, Kelly AL (2007) Влияние ферментативного сшивания на глобулы молочного жира и эмульгирующие свойства молочных белков.Int Dairy J 17: 289–293

CAS
Статья

Google Scholar

Hoagland PD (1966) Ацилированные β-казеины: электростатические взаимодействия и агрегация. J Dairy Sci 49: 783–787

CAS
Статья

Google Scholar

Holt C (1992) Структура и стабильность мицелл бычьего казеина. Adv Protein Chem 43: 63–151

CAS
Статья

Google Scholar

Holt C (1995) Влияние нагревания и охлаждения на соли молока и их взаимодействие с казеином, In PF Fox, ed.: Изменения в молоке, вызванные нагреванием. Международная молочная федерация, специальный выпуск № 9501, Брюссель, стр. 105–133

Holt C (1997) Соли молока и их взаимодействие с казеином. В: Fox PF, Chapman & Hall: Advanced молочная химия, том 3, лактоза, вода, соли и витамины, 2-е изд., Лондон, стр. 233–256

Holt C, Horne DS (1996) Волосатый казеин мицелла: эволюция концепции и ее значение для молочных технологий. Neth Milk Dairy J 50: 85–111

CAS

Google Scholar

Holt C, Carver J, Ecroyd H, Thorn DC (2013) Казеины и мицелла казеина: их биологические функции, структуры и поведение в пищевых продуктах.J Dairy Sci 96: 6127–6146

CAS
Статья

Google Scholar

Хорн Д.С. (1986) Стерическая стабилизация и стабильность мицелл казеина. J Coll Interface Sci 111: 250–260

CAS
Статья

Google Scholar

Хорн Д.С. (1999) Образование и структура подкисленных молочных гелей. Int Dairy J 9: 261–268

CAS
Статья

Google Scholar

Huppertz T (2009) Новые применения ферментов в молочном секторе: оптимизация функциональных свойств молочных белков путем ферментативного сшивания.В: Corredig M Ed .: Молочные ингредиенты, продукты питания и нутрицевтики. Woodhead Publishing Limited и CRC Press, стр. 394–416

Huppertz T, De Kruif CG (2008) Структура и стабильность частиц наногеля, полученных путем внутреннего сшивания мицелл казеина. Int Dairy J 18: 556–565

CAS
Статья

Google Scholar

Huppertz T, Fox PF (2006) Влияние NaCl на некоторые физико-химические свойства концентрированного коровьего молока.Int Dairy J 16: 1142–1148

CAS
Статья

Google Scholar

Huppertz T, Kruif D (2007) Разрушение и повторная ассоциация мицелл казеина во время обработки под высоким давлением: влияние сывороточных белков. J Dairy Res 74: 194–197

CAS
Статья

Google Scholar

Хуппертц Т., Фокс П.Ф., Келли А.Л. (2004a) Обработка коровьего молока под высоким давлением: влияние на мицеллы казеина и сывороточные белки.J Dairy Res 71: 97–106

CAS
Статья

Google Scholar

Huppertz T, Fox PF, Kelly AL (2004b) Свойства мицелл казеина в коровьем молоке, обработанном под высоким давлением. Food Chem 87: 103–110

CAS
Статья

Google Scholar

Huppertz T, Smiddy MA, De Kruif CG (2007) Биосовместимые микрогелевые частицы из сшитых мицелл казеина. Биомакромолекулы 8: 1300–1305

CAS
Статья

Google Scholar

Huppertz T, Vaia B, Smiddy MA (2008) Реформирование казеиновых частиц из мицелл казеина, разрушенных щелочью.J Dairy Res 75: 44–47

CAS
Статья

Google Scholar

Hussain R, Gaiani C, Aberkane L, Scher J (2011a) Характеристика порошков с высоким содержанием молочного белка при регидратации при различных концентрациях соли. J Dairy Sci 94: 14–23

CAS
Статья

Google Scholar

Hussain R, Gaiani C, Scher J (2011b) Выявление дисперсии мицелл казеина в различных диапазонах NaCl: эволюция размера и структуры частиц.World Acad Sci Eng Technol 73: 972–976

Google Scholar

Ichilczyk-Leone J, Amram Y, Scheind N, Lenoir J (1981) Le refroidissement du lait et son comportement en fromagerie. I. Incidences du refroidissement du lait sur ses caractères physical-chimiques et son comportement vis-à-vis de la presure. Rev Lait Fr 401: 7–18

Google Scholar

Jacobsen J, Wind SL, Rasholt EL, van den Brink JM (2014) N-гликозидаза F улучшает твердость геля в кисломолочных продуктах.Int Dairy J 38: 169–173

CAS
Статья

Google Scholar

Jaros D, Partschefeld C, Henle T, Rohm H (2006) Трансглутаминаза в молочных продуктах: химия, физика, приложения. J Texture Stud 37: 113–155

Артикул

Google Scholar

Johnston DE, Murphy RJ (1993) Влияние некоторых хелатирующих кальций агентов на физические свойства застывших кислотой молочных гелей.J Dairy Res 59: 197–208

Johnston DE, Austin BA, Murphy RJ (1992) Влияние высокого давления на молоко. Milchwissenschaft 47: 760–763

CAS

Google Scholar

Калиаппан С., Люси Дж. А. (2011) Влияние смесей хелатирующих кальций солей на физико-химические свойства мицелл казеина. J Dairy Sci 94: 4255–4263

CAS
Статья

Google Scholar

Карлссон А.О., Ипсен Р., Шрадер К., Ардо Ю. (2005) Взаимосвязь между физическими свойствами мицелл казеина и реологией концентрата обезжиренного молока.J Dairy Sci 88: 3784–3797

CAS
Статья

Google Scholar

Карцова Л.А., Алексеева А.В. (2008) Влияние казеинов молока на концентрацию полифенольных соединений в чае. J Anal Chem 63: 1107–1111

CAS
Статья

Google Scholar

Kelly PM, Burgess KJ (1978) Пенообразующие свойства концентрата молочного белка, полученного ультрафильтрацией. Ir J Food Sci Technol 2: 93–104

CAS

Google Scholar

Kethireddipalli P, Hill AR, Dalgleish DG (2010) Взаимодействие с белками в термообработанном молоке и влияние на коагуляцию сычужного фермента.Int Dairy J 20: 838–843

CAS
Статья

Google Scholar

Knoop AM, Peters KH (1975) Фосфатазная активность в подкисленном молоке. Milchwissenschaft 30: 674–680

CAS

Google Scholar

Кутина Г., Кнудсен Дж.К., Андерсен У., Скибстед Л.Х. (2014) Влияние температуры на равновесие кальция и фосфора в связи с образованием геля во время подкисления обезжиренного молока.Int Dairy J 36: 65–73

CAS
Статья

Google Scholar

Kumazawa Y, Miwa N (2005) Процесс производства сырного творога. Патент США 2005/0123645 A1

Lakkis J, Villota R (1992) Влияние ацилирования на субструктурные свойства белков: исследование с использованием флуоресценции и кругового дихроизма. J Agric Food Chem 40: 553–560

CAS
Статья

Google Scholar

Le Graët Y, Brulé G (1993) Equilibres minéraux du lait: impact du pH et de la force ionique.Lait 73: 51–60

Статья

Google Scholar

Le Graët Y, Gaucheron F (1999) pH-индуцированная солюбилизация минералов из мицелл казеина: влияние концентрации казеина и ионной силы. J Dairy Res 66: 215–224

Статья

Google Scholar

Le Ray C, Maubois JL, Gaucheron F, Brulé G, Pronnier P, Garnier F (1998) Термостойкость воссозданных дисперсий мицелл казеина: изменения, вызванные добавлением соли.Lait 78: 375–390

Артикул

Google Scholar

Le TT, Holland JW, Bhandari B, Alewood PF, Deeth HC (2013) Прямые доказательства роли продуктов реакции Майяра в сшивке белков в сухом молоке во время хранения. Int Dairy J 31: 83–91

CAS
Статья

Google Scholar

Lee SW, Shimizu M, Kaminogawa S, Yamauchi K (1987) Эмульгирующие свойства пептидов, полученных из гидролизатов β-казеина.Agric Biol Chem 51: 161–166

CAS
Статья

Google Scholar

Li-Chan E, Nakai S (1989) Ферментативное дефосфорилирование бычьего казеина для улучшения свойств кислотного свертывания и усвояемости детских смесей. J Dairy Res 56: 381–390

CAS
Статья

Google Scholar

Lieske B (1999) Влияние сукцинилирования на отдельные физико-химические свойства мицелл природного казеина в молоке.Milchwissenchaft 54: 623–627

CAS

Google Scholar

Lieske B, Konrad G, Faber W (2000) Влияние сукцинилирования на сычужные свойства сырого молока. Milchwissenchaft 55: 71–74

CAS

Google Scholar

Liu J, Ru Q, Ding Y (2012) Гликация — перспективный метод модификации пищевых белков: физико-химические свойства и структура, обзор. Food Res Int 49: 170–183

CAS
Статья

Google Scholar

Лю Д.З., Уикс М.Г., Данстан Д.Е., Мартин Дж.о. (2013) Температурная динамика мицелл бычьего казеина в диапазоне 10–40 ° C.Food Chem 141: 4081–4086

CAS
Статья

Google Scholar

Liu XT, Zhang H, Wang F, Luo J, Guo HY, Ren FZ (2014a) Реологические и структурные свойства гелей разного подкисленного и сычужного молока. J Dairy Sci 97: 3292–3299

CAS
Статья

Google Scholar

Liu Z, Juliano P, Williams RPW, Niere J, Augustin MA (2014b) Влияние ультразвука на сборку мицелл казеина в восстановленном обезжиренном молоке.J Dairy Res 81: 146–155

CAS
Статья

Google Scholar

Liu Z, Juliano P, Williams RPW, Niere J, Augustin MA (2014c) Ультразвук улучшает сычужные свойства молока. Утрасон Соночем 21: 2131–2137

CAS
Статья

Google Scholar

Ливни Ю.Д. (2010) Белки молока как носители биоактивных веществ. Curr Opin Colloid Interface Sci 15: 73–83

CAS
Статья

Google Scholar

Lorenzen PC (2002) Ферментативное сшивание молочных белков.В кн .: Новые технологии обработки будущего. Труды конференции по новым технологиям, Окленд, Новая Зеландия. Международная молочная федерация, стр. 30–36

Lorenzen PC, Reimerdes EH (1992) Ферментативное дефосфорилирование казеинов и кремообразное поведение эмульсий масла в воде, стабилизированных фракциями дефосфорилированного казеина. Нарунг 36: 595–599

CAS
Статья

Google Scholar

Lorenzen PC, Schlimme E, Roos N (1998) Сшивание казеината натрия микробной трансглутаминазой.Нарунг 42: 151–154

CAS
Статья

Google Scholar

Лорьян Д., Линден Г. (1976) Дефосфорилирование бычьего казеина фосфатазой молока. J Dairy Res 43: 19–26

CAS
Статья

Google Scholar

Люси Дж. А., Тамехана М., Сингх Х., Мунро П. А. (2001) Влияние термической обработки на физические свойства молочных гелей, изготовленных как с сычужным ферментом, так и с кислотой. Int Dairy J 11: 559–565

CAS
Статья

Google Scholar

Luo Y, Pan K, Zhong Q (2014) Физические, химические и биохимические свойства казеина, гидролизованного тремя протеазами: частичные характеристики.Food Chem 155: 146–154

CAS
Статья

Google Scholar

Madadlou A, Mousavi ME, Emam-djomeh Z, Ehsani M, Sheehan D (2009) Разрушение реорганизованных мицелл казеина при различных значениях pH. Ultrason Sonochem 16: 644–648

CAS
Статья

Google Scholar

Madadlou A, Emam-Djomeh Z, Mousavi ME, Mohamadifar M, Ehsani M (2010) Кислотно-индуцированное гелеобразование обработанных ультразвуком растворов казеина.Ultrason Sonochem 17: 153–158

CAS
Статья

Google Scholar

Marchin S, Putaux JL, Pignon F, Léonil J (2007) Влияние факторов окружающей среды на структуру мицелл казеина, изученное методами крио просвечивающей электронной микроскопии и малоуглового рассеяния рентгеновских лучей / сверхмалоуглового рассеяния рентгеновских лучей . J Chem Phys 126: 045101

Статья
CAS

Google Scholar

Matheis G (1991) Фосфорилирование пищевых белков оксихлоридом фосфора — улучшение функциональных и питательных свойств: обзор.Food Chem 39: 13–26

CAS
Статья

Google Scholar

Matheis G, Penner MH, Feeney RE, Whitaker JR (1983) Фосфорилирование казеина и лизоцима оксихлоридом фосфора. J Agric Food Chem 31: 379–387

CAS
Статья

Google Scholar

Маккарти Н.А., Келли А.Л., О’Махони Дж. А., Фенелон М.А. (2013) Физические характеристики и свойства эмульгирования частично дефосфорилированного бычьего β-казеина.Food Chem 138: 1304–1311

CAS
Статья

Google Scholar

McMahon DJ, Du H, McManus WR, Larsen KM (2009) Микроструктурные изменения в супрамолекулах казеина во время подкисления обезжиренного молока. J Dairy Sci 92: 5854–5867

CAS
Статья

Google Scholar

Medina AL, Colas B, Le Meste M, Renaudet I, Lorient D (1992) Физико-химические и динамические свойства, измененные химическим фосфорилированием.J Food Sci 57: 617–620

CAS
Статья

Google Scholar

Mekmene O, Le Graët Y, Gaucheron F (2009) Модель для прогнозирования солевого равновесия в молоке и молоке, обогащенном минералами. Food Chem 116: 233–239

CAS
Статья

Google Scholar

Mekmene O, Le Graët Y, Gaucheron F (2010) Теоретическая модель для расчета ионного равновесия в молоке как функции pH: сравнение с экспериментом.J Agric Food Chem 58: 4440–4447

CAS
Статья

Google Scholar

Menéndez-Aguirre O, Stuetz W, Grune T, Kessler A, Weiss J, Hinrichs J (2011) Инкапсуляция витамина D2 под высоким давлением в повторно собранные мицеллы казеина. High Pressure Res 31: 265–274

Статья
CAS

Google Scholar

Menéndez-Aguirre O, Kessler A, Stuetz W, Grune T, Weiss J, Hinrichs J (2014) Повышенная загрузка витамина D ₂ в повторно собранных мицеллах казеина при обработке под высоким давлением с модулированной температурой.Food Res Int 64: 74–80

Статья
CAS

Google Scholar

Merel-Rausch E, Kulozik U, Hinrichs J (2007) Влияние скорости сброса давления и концентрации белка на формирование структур казеина, вызванных давлением. J Dairy Res 74: 283–289

CAS
Статья

Google Scholar

Минкевич П., Дзюба Дж, Музинская Б. (1993) Вклад N-ацетилнейраминовой кислоты в стабилизацию мицеллярного казеина.Pol J Food Nutr Sci 2 (43): 39–48

CAS

Google Scholar

Miwa N, Yokoyama K, Wakabayashi H, Nio N (2010) Влияние дезамидирования протеин-глутаминазой на физико-химические и функциональные свойства обезжиренного молока. Int Dairy J 20: 393–399

CAS
Статья

Google Scholar

Miwa N, Nio N, Somoto K (2014) Влияние ферментативного дезамидирования протеин-глутаминазой на текстурные и микроструктурные свойства застывшего йогурта.Int Dairy J 36: 1–5

CAS
Статья

Google Scholar

Mizuno R, Lucey JA (2005) Влияние эмульгирующих солей на мутность и кальций-фосфатно-белковые взаимодействия в мицеллах казеина. J Dairy Sci 88: 3070–3078

CAS
Статья

Google Scholar

Molina ACT, Alli I, Konishi Y, Kermasha S (2007) Влияние дефосфорилирования на казеин крупного рогатого скота.Food Chem 101: 1263–1271

Статья
CAS

Google Scholar

Moon JH, Hong YH, Huppertz T, Fox PF, Kelly AL (2009) Свойства мицелл казеина, поперечно сшитых трансглютаминазой. Int J Dairy Technol 62: 27–32

CAS
Статья

Google Scholar

Morr CV (1967a) Некоторые эффекты пирофосфатных и цитрат-ионов на коллоидные казеинат-фосфатные мицеллы и ультрафильтрат сырого и нагретого обезжиренного молока.J Dairy Sci 50: 1038–1044

CAS
Статья

Google Scholar

Morr C (1967b) Влияние оксалата и мочевины на свойства ультрацентрифугирования сырых и нагретых мицелл казеина обезжиренного молока. J Dairy Sci 50: 1744–1751

CAS
Статья

Google Scholar

Мотоки М., Нио Н., Такинами К. (1984) Функциональные свойства пищевых белков, полимеризованных трансглутаминазой.Agric Biol Chem 48: 1257–1261

CAS
Статья

Google Scholar

Motoki M, Seguro K, Nio N, Takinami K (1986) Глутамин-специфическое дезамидирование αs ₁ -казеина трансглутаминазой. Agric Biol Chem 50: 3025–3030

CAS
Статья

Google Scholar

Mounsey JS, O’Kennedy BT, Kelly PM (2005) Влияние обработки трансглутаминазой на свойства мицеллярного казеина и продуктов из него.Lait 85: 1–14

Статья
CAS

Google Scholar

Nieuwenhuijse JA, Timmermans W, Walstra P (1988) Кальциевые и фосфатные перегородки при производстве стерилизованного концентрированного молока и их связь с термостабильностью. Neth Milk Dairy J 42: 387–421

CAS

Google Scholar

Nio N, Motoki M, Takinami K (1986) Механизм гелеобразования белкового раствора трансглутаминазой.Agric Biol Chem 50: 851–855

CAS
Статья

Google Scholar

Нипун Бабу В., Каннан С. (2012) Повышенная доставка байкалеина с использованием сшитых коричным альдегидом наночастиц хитозана, вызывающих апоптоз. Int J Biol Macromol 51: 1103–1108

CAS
Статья

Google Scholar

Nogueira Silva N, Bahri A, Guyomarc’h F, Beaucher E, Gaucheron F (2015) Исследование мицелл казеина, поперечно сшитых генипином, с помощью АСМ: влияние кислого pH и цитрата.Dairy Sci Technol 95: 75–86

Статья
CAS

Google Scholar

Нонака М., Мацуура Ю., Накано К., Мотоки М. (1997) Улучшение профиля растворимости казеината натрия при использовании Ca ²⁺ -независимой микробной трансглутаминазы с желатином. Food Hydrocoll 11: 347–349

CAS
Статья

Google Scholar

О’Коннелл Дж. Э., Фокс П. Ф. (2001) Значение и применение фенольных соединений в производстве и качестве молока и молочных продуктов: обзор.Int Dairy J 11: 103–120

Артикул

Google Scholar

О’Реган Дж., Малвихилл Д.М. (2009) Получение, характеристика и выбранные функциональные свойства конъюгатов казеинат натрия-мальтодекстрин. Food Chem 115: 1257–1267

Статья
CAS

Google Scholar

О’Салливан М.М., Келли А.Л., Фокс П.Ф. (2002) Влияние обработки трансглутаминазой на некоторые физико-химические свойства молока.J Dairy Res 69: 433–442

Google Scholar

Odagiri S, Nickerson TA (1965a) Мицеллярные изменения в обезжиренном молоке, обработанном щелочью или кислотой. J Dairy Sci 48: 1157–1160

CAS
Статья

Google Scholar

Одагири С., Никерсон Т.А. (1965b) Комплексообразование кальция с гексаметафосфатом, оксалатом, цитратом и этилендиаминтетраацетатом в молоке. II. Диализ молока, содержащего комплексообразователи.J Dairy Sci 48: 19–22

CAS
Статья

Google Scholar

Oldfield DJ, Singh H, Taylor MW, Pearce KN (2000) Вызванные нагреванием взаимодействия β-лактоглобулина и α-лактальбумина с мицеллой казеина в обезжиренном молоке с установленным pH. Int Dairy J 10: 509–518

CAS
Статья

Google Scholar

Оливер С.М., Мелтон Л.Д., Стэнли Р.А. (2006) Гликирование казеината фруктозой и фруктоолигосахаридами во время контролируемой термообработки в «сухом» состоянии.J Sci Food Agric 86: 722–731

CAS
Статья

Google Scholar

Omoarukhe ED, On-Nom N, Grandison AS, Lewis MJ (2010) Влияние различных солей кальция на свойства молока, связанные с термостабильностью. Int J Dairy Technol 63: 504–511

CAS
Статья

Google Scholar

Оно Т., Обата Т. (1989) Модель сборки мицелл бычьего казеина из субъединиц F2 и F3.J Dairy Res 56: 453–461

Статья

Google Scholar

Орлиен В., Кнудсен Дж. К., Колон М., Скибстед Л. Х. (2006) Динамика мицелл казеина в обезжиренном молоке во время и после обработки под высоким давлением. Food Chem 98: 513–521

CAS
Статья

Google Scholar

Ouanezar M, Guyomarc’h F, Bouchoux A (2012) АСМ-визуализация мицелл казеина молока: доказательства структурной перестройки при подкислении.Ленгмюр 28: 4915–4919

CAS
Статья

Google Scholar

Озкан-Йилсей Т., Ли В. Дж., Хорн Д., Люси Дж. А. (2006) Влияние тринатрийцитрата на реологические свойства и микроструктуру йогурта. J Dairy Sci 90: 1644–1652

Статья
CAS

Google Scholar

Озер Б., Авни Кирмачи Х., Озтекин С., Хаялоглу А., Атамер М. (2007) Включение микробной трансглутаминазы в производство обезжиренного йогурта.Int Dairy J 17: 199–207

CAS
Статья

Google Scholar

Паньям Д., Килара А. (1996) Повышение функциональности пищевых белков с помощью ферментативной модификации. Trends Food Sci Technol 7: 120–125

CAS
Статья

Google Scholar

Пирс М.Дж., Линклейтер П.М., Холл Р.Дж., Маккинлей А.Г. (1986) Влияние состава мицелл казеина и дефосфорилирования казеина на коагуляцию и синерезис.J Dairy Res 53: 381–390

CAS
Статья

Google Scholar

Pepper L, Thompson MP (1963) Дефосфорилирование α _S — и κ-казеинов и его влияние на стабильность мицелл в системе κ-α _S -казеина. J Dairy Sci 46: 764–767

CAS
Статья

Google Scholar

Philippe M, Gaucheron F, Le Graët Y, Garem A, Michel F (2003) Физико-химическая характеристика обезжиренного молока с добавлением кальция.Lait 83: 45–59

CAS
Статья

Google Scholar

Philippe M, Gaucheron F, Le Graët Y (2004) Физико-химические характеристики обезжиренного молока с добавлением кальция: сравнение трех растворимых солей кальция. Milchwissenchaft 59: 498–504

CAS

Google Scholar

Philippe M, Le Graët Y, Gaucheron F (2005) Влияние различных катионов на физико-химические характеристики мицелл казеина.Food Chem 90: 673–683

CAS
Статья

Google Scholar

Пьер А., Брюле Г. (1981) Минеральное и белковое равновесие между коллоидной и растворимой фазами молока при низкой температуре. J Dairy Res 48: 417–428

CAS
Статья

Google Scholar

Pierre A, Fauquant J, Le Graët Y, Piot M, Maubois JL (1992) Препарат фосфоказеината на основе микрофильтрации на мембране.Lait 72: 461–474

CAS
Статья

Google Scholar

Питковски А., Николай Т., Дюран Д. (2008) Изучение рассеяния и мутности при диссоциации казеина хелатированием кальция. Биомакромолекулы 9: 369–375

CAS
Статья

Google Scholar

Pouliot M, Pouliot Y, Britten M, Maubois JL, Fauquant J (1994) Исследование диссоциации β-казеина от природного фосфоказеината.Lait 74: 325–332

CAS
Статья

Google Scholar

Qi PX (2007) Исследования структуры мицелл казеина: прошлое и настоящее. Lait 87: 363–383

CAS
Статья

Google Scholar

Райкос В. (2010) Влияние тепловой обработки на функциональность молочного белка на границе раздела эмульсии. Обзор. Food Hydrocoll 24: 259–265

CAS
Статья

Google Scholar

Raouche S, Naille S, Dobenesque M, Bot A, Jumas JC, Cuq JL, Marchesseau S (2009a) Обогащение обезжиренного молока железом: минералы и ⁵⁷ Fe Mössbauer Study.Int Dairy J 19: 53–63

Артикул
CAS

Google Scholar

Raouche S, Dobenesque M, Bot A, Cuq JL, Marchesseau S (2009b) Мицеллы казеина как средство обогащения пищевых продуктов железом. Eur Food Res Technol 229: 929–935

CAS
Статья

Google Scholar

Regnault S, Dumay E, Cheftel JC (2006) Повышение давления сырого обезжиренного молока и дисперсии фосфоказеината при 9 ° C или 20 ° C: влияние на распределение минералов и белков между коллоидной и растворимой фазами.J Dairy Res 73: 91–100

CAS
Статья

Google Scholar

Reimerdes EH, Roggenbuck G (1980) Химия и технология молочных белков. I. Модификация мицелл бета-казеина и казеина кислой фосфатазой картофеля. Milchwissenschaft 35: 195–201

CAS

Google Scholar

Riener J, Noci F, Cronin DA, Morgan DJ, Lyng JG (2009) Влияние термозвука молока на отдельные физико-химические и микроструктурные свойства йогуртовых гелей во время ферментации.Food Chem 114: 905–911

CAS
Статья

Google Scholar

Rollema HS (2003) Казеинаты. В: W. Y. Aalbersberg, R. J. Hamer, P. Jasperse, H. H. J. de Jongh, C. G. de Kruif, P. Walstra и F. A. de Wolf (Eds.), Progress in biotechnology: industrial protein in Perspective, vol. 23 (стр. 255–259, 269). Амстердам, Elsevier Science Ltd

Rose D, Tessier H (1959) Состав ультрафильтратов из молока, нагретого до 80–230 F, в отношении термостойкости.J Dairy Sci 42: 969–980

CAS
Статья

Google Scholar

Salaun F, Mietton B, Gaucheron F (2007) Влияние минеральной среды на буферную способность мицелл казеина. Milchwissenchaft 62: 20–23

CAS

Google Scholar

Santos CV, Tomasula PM (2000) Ацилирование и растворимость казеина, осажденного диоксидом углерода. J Food Sci 65: 227–230

CAS
Статья

Google Scholar

Scaloni A, Perillo V, Franco P, Fedele E, Froio R, Ferrara L, Bergamo P (2002) Характеристика продуктов лактозилирования, индуцированного нагреванием в казеинах, с помощью иммуноферментных и масс-спектрометрических методов.Biochim Biophys Acta (BBA) -Протеины и протеомика 1598: 30–39

CAS
Статья

Google Scholar

Schey A (2003) Улучшение текстуры ферментированных молочных продуктов путем ферментативного сшивания трансглютаминазой. В: Кислое молоко. Материалы семинара IDF по аромату и текстуре ферментированного молока, Колдинг, Дания, стр. 371–375

Schmidt DG (1982) Ассоциация казеинов и структура мицелл казеина.Dev Dairy Chem 1: 61–86

CAS

Google Scholar

Schokker EP, Church JS, Mata JP, Gilbert EP, Puvanenthiran A, Udabage P (2011) Восстановительные свойства порошка мицеллярного казеина: влияние состава и хранения. Int Dairy J 21: 877–886

CAS
Статья

Google Scholar

Schrader K, Buchheim W (1998) Влияние высокого давления на коллоидный фосфат кальция и структурную целостность мицеллярного казеина в молоке.II. Кинетика распада мицелл казеина и белковые взаимодействия в молоке. Kiel Milchwirtsch Forschungsber 50: 79–88

CAS

Google Scholar

Schuck P, Piot M, Méjean S, Le Graët Y, Fauquant J, Brulé G, Maubois JL (1994) Дешидратация за счет атомизации фосфоказеината, нейтрализующего микрофильтрацию на мембране. Lait 74: 375–388

CAS
Статья

Google Scholar

Schuck P, Davenel A, Mariette F, Briard V, Méjean S, Piot M (2002) Регидратация казеиновых порошков: влияние добавленных минеральных солей и методов добавления солей на перенос воды.Int Dairy J 12: 51–57

CAS
Статья

Google Scholar

Sharma R, Lorenzen PC, Qvist KB (2001) Влияние обработки обезжиренного молока трансглютаминазой на образование эпсилон- (гамма-глутамил) -лизина и чувствительность отдельных белков к сшиванию. Int Dairy J 11: 785–793

CAS
Статья

Google Scholar

Shibauchi Y, Yamamoto H, Sagara Y (1992) Изменение конформации мицелл казеина при обработке под высоким давлением.В кн .: Высокое давление и биотехнологии, ред. К. Бальни, Р. Хаяси, К. Хереманс и П. Массон. John Libbey Eurotext Ltd, Монруж, Франция, стр. 239–241

Сицилиано Р., Рега Б., Аморесано А., Пуччи П. (2000) Современные масс-спектрометрические методологии мониторинга качества молока. Anal Chem 72: 408–415

CAS
Статья

Google Scholar

Siciliano R, Mazzeo M, Arena S, Renzone G, Scaloni A (2013) Масс-спектрометрия для анализа лактозилирования белка в молочных продуктах.Food Res Int 54: 988–1000

CAS
Статья

Google Scholar

Sikand V, Tong PS, Walker J (2013) Влияние добавления соли во время стадии диафильтрации при производстве порошкового концентрата молочного белка на минеральный и растворимый белковый состав. Dairy Sci Technol 93: 401–413

CAS
Статья

Google Scholar

Silva CJSM, Sousa F, Gübitz G, Cavaco-Paulo A (2004) Химические модификации белков с использованием глутаральдегида.Food Technol Biotechnol 42: 51–56

CAS

Google Scholar

Силва Н.Н., Пиот М., де Карвалью А.Ф., Виолло Ф., Фамо А.Л., Гошерон Ф. (2013) Деминерализация мицелл казеина, вызванная pH, изменяет их физико-химические свойства и пенообразование. Food Hydrocoll 32: 322–330

CAS
Статья

Google Scholar

Сильва Н.Н., Сен-Жалм А., Де Карвалью А., Гошерон Ф. (2014) Разработка казеиновых микрогелей путем сшивания мицелл казеина генипином.Ленгмюр 30: 10167–10175

CAS
Статья

Google Scholar

Sitohy M, Chobert JM, Haertle T (1995) Химическое фосфорилирование протеинов с молоком. Влияние условий на реакцию. Colloques de l’INRA (Франция). нет. 71

Слэттери Х., Фитцджеральд Р.Дж. (1998) Функциональные свойства и горечь гидролизатов казеината натрия, полученных с протеиназой Bacillus. J Food Sci 63: 418–422

CAS
Статья

Google Scholar

Smiddy MA, Martin JEGH, Kelly AL, de Kruif CG, Huppertz T (2006) Стабильность мицелл казеина, поперечно сшитых трансглютаминазой.J Dairy Sci 89: 1906–1914

CAS
Статья

Google Scholar

Song F, Zhang LM, Yang C, Yan L (2009) Сшитые генипином казеиновые гидрогели для контролируемой доставки лекарств. Int J Pharm 373: 41–47

CAS
Статья

Google Scholar

Стеффан В., Бальцер Х., Липперт Ф., Самбор BC, Брэдбери А.Г., Хенле Т. (2006) Характеристика лактозилирования казеина с помощью капиллярного электрофореза.Eur Food Res Technol 222: 467–471

CAS
Статья

Google Scholar

Swaisgood HE (1992) Химия казеинов. В: Fox PF (ed) Продвинутая химия молочных продуктов: том 1, 2-е изд. Elsevier Applied Science, Proteins New York, стр. 63–110

Google Scholar

Swaisgood HE (2003) Химия казеинов. В Fox PF, McSweeney PLH., Eds Advanced dairy chemistry — белки, часть A, 3-е изд.; Kluwer Academic / Plenum Publishers: New York, Vol. 1, pp 139–201

Tang C, Yang XQ, Chen Z, Wu H, Peng ZY (2005) Физико-химические и структурные характеристики биополимеров казеината натрия, индуцированные микробной трансглютаминазой. J Food Biochem 29: 402–421

CAS
Статья

Google Scholar

Timmer-Keetels CJ, Nieuwenhuisje JA, Zijtveld-van der Wiel JH (2012). Пищевые продукты, обладающие повышенной термостойкостью.Патент США 0231117 A1

Titapiccolo GI, Corredig M, Alexander M (2010) Модификация сычужной функции мицелл казеина, вызванная неионогенными поверхностно-активными веществами. J Dairy Sci 93: 506–514

CAS
Статья

Google Scholar

Тран Ле, Савейн П., Хоа HD, Ван дер Мерен П. (2008) Определение тепловых эффектов на гранулометрический состав мицелл казеина с помощью динамического рассеяния света и анализа отслеживания наночастиц.Int Dairy J 18: 1090–1096

Tuinier R, de Kruif CG (2002) Стабильность мицелл казеина в молоке. J Chem Phys 117: 1290–1295

CAS
Статья

Google Scholar

Удабаге П., Маккиннон И.Р., Августин М.А. (2000) Минеральное и казеиновое равновесие в молоке: эффекты добавленных солей и хелатирующих кальций агентов. J Dairy Res 67: 361–370

CAS
Статья

Google Scholar

Вайя Б., Смидди М.А., Келли А.Л., Хуппертц Т. (2006) Опосредованное растворителем разрушение мицелл бычьего казеина при щелочном pH.J Agric Food Chem 54: 8288–8293

CAS
Статья

Google Scholar

Van Boekel MAJS (1998) Влияние нагревания на реакции Майяра в молоке. Food Chem 62: 403–414

Статья

Google Scholar

Van Boekel MAJS (1999) Деамидирование, дефосфорилирование и распад казеината под действием тепла. Int Dairy J 9: 237–241

Артикул

Google Scholar

Van Dijk HJM (1991) Свойства мицелл казеина.4. Влияние добавления NaCl, MgCl ₂ или NaOH на распределение Ca, Mg и PO ₄ в коровьем молоке. Neth Milk Dairy J 45: 241–251

Google Scholar

Van Dijk HJM (1992) Свойства мицелл казеина. VI: поведение при pH выше 9 и значение для модели мицелл. Nederlands melk en Zuiveltijdschrift 46: 101–113

Google Scholar

Van Hekken DL, Holsinger VH (2000) Использование холодной микрофильтрации для производства уникальных молочных гелей, обогащенных β-казеином.Lait 80: 69–76

Статья

Google Scholar

Van Hekken DL, Strange ED (1994) Реологические свойства и микроструктура дефосфорилированных цельных казеиновых сычужных гелей. J Dairy Sci 77: 907–916

Статья

Google Scholar

Van Hooydonk ACM, Hagedoorn HG, Boerrigter IJ (1986) pH-индуцированные физико-химические изменения мицелл казеина в молоке и их влияние на сычужное развитие.2. Влияние pH на сычужное состояние молока. Neth Milk Dairy J 40: 281–296

Google Scholar

Vasbinder AJ, Rollema HS, De Kruif CG (2003) Нарушение смачиваемости нагретого молока; изучение кинетики ферментативного гидролиза и гелеобразования. J Dairy Sci 86: 1548–1555

CAS
Статья

Google Scholar

Vercet A, Oria R, Marquina P, Crelier S, Lopez-Buesa P (2002) Реологические свойства йогурта, приготовленного из молока, подвергнутого манотермозонизации.J Agric Food Chem 50: 6165–6171

CAS
Статья

Google Scholar

Видаль В., Марчессо С., Лагауд А., Кук Дж. Л. (1998) Влияние химических агентов на взаимодействия казеина в молочных продуктах: химическая модификация белков молока. Коллоиды и поверхность B: биоинтерфейсы 12: 7–14

CAS
Статья

Google Scholar

Vidal V, Marchesseau S, Cuq JL (2002) Физико-химические свойства ацилированных мицелл казеина в молоке.J Food Sci 67: 42–47

CAS
Статья

Google Scholar

Visser J, Minihan A, Smits P, Tjan SB, Heertje I (1986) Влияние pH и температуры на солевую систему молока. Neth Milk Dairy J 40: 351–368

CAS

Google Scholar

Walstra P (1990) О стабильности мицелл казеина. J Dairy Sci 73: 1965–1979

CAS
Статья

Google Scholar

Walstra P (1999) Субмицеллы казеина: существуют ли они? Int Dairy J 9: 189–192

CAS
Статья

Google Scholar

Walstra P (2002) Физическая химия пищевых продуктов.Марсель Деккер Инкорпорейтед: Нью-Йорк

Walstra P, Wouters JTM, Geurts T (2006) Молочная наука и технологии; 2-е изд. Группа Тейлор и Фрэнсис: Бока-Ратон, Vol. 3, pp 109–157

Wang J, Su Y, Jia F, Jin H (2013) Характеристика гидролизатов казеина, полученных в результате ферментативного гидролиза. Chem Central J 7: 62,1–8

Google Scholar

Ward BR, Goddard SJ, Augustin MA, McKinnon IR (1997) ЭДТА-индуцированная диссоциация мицелл казеина и ее влияние на пенообразующие свойства молока.J Dairy Res 64: 495–504

CAS
Статья

Google Scholar

Yamaguchi S, Yokoe M (2000) Новый фермент деамидирующий белок из Chryseobacterium proteolyticum sp. nov., недавно выделенная из почвы бактерия. Appl Environ Microbiol 66: 3337–3343

CAS
Статья

Google Scholar

Yamaguchi S, Jeenes DJ, Archer DB (2001) Протеин-глутаминаза из Chryseobacterium proteolyticum , фермент, который деамидирует остатки глутамила в белках.Eur J Biochem 268: 1–13

Статья

Google Scholar

Ямаути К., Йонеда Ю. (1978) Влияние дефосфорилирования казеина на его коагуляцию и протеолиз химозином. Agric Biol Chem 42: 1031–1035

CAS
Статья

Google Scholar

Ямаути К., Такемото С., Цуго Т. (1967) Кальций-связывающее свойство дефосфорилированных казеинов. Agric Biol Chem 31: 54–63

CAS
Статья

Google Scholar

Ян М., Ши Й, Ван П., Луи Х, Вен П., Рен (2014) Влияние сукцинилирования на функциональные свойства казеинов яка: сравнение с казеинами коров.Dairy Sci Technol 94: 359–372

CAS
Статья

Google Scholar

Ye A (2011) Функциональные свойства концентратов молочного белка: эмульгирующие свойства, адсорбция и стабильность эмульсий. Int Dairy J 21: 14–20

CAS
Статья

Google Scholar

Yong YH, Yamaguchi S, Gu YS, Mori T, Matsumura Y (2004) Влияние ферментативного дезамидирования протеин-глутаминазой на структуру и функциональные свойства альфа-зеина.

Казеин: ответы на популярные вопросы.

польза и вред, как принимать + подборка лучших

Общая информация о казеине

Для чего нужен казеин

Скорость усвоения казеина

Полезные свойства и эффективность казеина

Вред и противопоказания казеина

Кому нужно принимать казеин?

Отличие казеина от других видов протеинов

Правда или ложь, что прием казеина бесполезен?

Правда или ложь, что прием казеина вреден?

Особенности приёма казеина

Суточная потребность в приёме казеина

Приём казеина в дни тренировок и в дни отдыха

Совместимость казеина с другим спортпитом

Что лучше для роста мышц казеин или сывороточный протеин?

Что лучше принимать казеин или комплексный протеин?

Топ-5 лучших казеинов

1. 100% Casein Gold Standard (Optimum Nutrition)

2. Elite Casein (Dymatize)

3. Micellar Casein (Myprotein)

4. Casein Pro (Universal Nutrition)

5. ProStar Casein (Ultimate Nutrition)

В каких продуктах есть казеин?

Польза и вред казеина

В чем содержится?

Казеин — что это? — Возрождение Жизни

Польза казеинового протеина

Казеин — вред

Казеин

Казеин, IgE (Food — Casein, IgE, F78)

Казеин, нативный аллергокомпонент молока (f78, nBos d 8), IgE, ImmunoCAP (f78, nBos d 8 Casein, Milk, IgE)

Литература

Каковы функции протеинового казеина? | Здоровое питание

Казеин Химия

Рост и развитие

Здоровье и пищеварение

Food Technology

Что это такое и как работает, использует

Что такое казеин?

Как работает казеин

использует

Структура и свойства

Преимущества

Риски

Аллергия

Аутизм

Неблагоприятное воздействие на здоровье

Законность

Слово Verywell

Обзор, применение, побочные эффекты, меры предосторожности, взаимодействия, дозировка и отзывы

Роль казеина в поддержке работы поверхностно связанного кинезина | Journal of Biological Engineering

Белки казеина молока: древние, разнообразные и необходимые

Приглашенный обзор: Казеины и мицелла казеина: их биологические функции, структуры и поведение в пищевых продуктах

Модификации структур и функций казеинов: научная и технологическая проблема

Добавить комментарий Отменить ответ