Мышцы красные и белые: 2.Красные и белые мышечные волокна

2.Красные и белые мышечные волокна

В
зависимости от сократительных свойств,
гистохимической окраски и утомляемости
мышечные волокна подразделяют на две
группы — красные и белые.

Красные
мышечные волокна
– это медленные волокна небольшого
диаметра, которые используют для
получения энергии окисление углеводов
и жирных кислот (аэробная система
энергообразования). Другие названия
этих волокон: медленные или
медленно-сокращающиеся мышечные волокна,
волокна 1 типа, а также SТ-волокна (slow
twitch fibres).

Медленные
волокна называют красными из-за красной
гистохимической окраски, обусловленной
содержанием в этих волокнах большого
количество миоглобина — пигментного
белка красного цвета, который занимается
тем, что доставляет кислород от капилляров
крови вглубь мышечного волокна.

Красные
волокна имеют большое количество
митохондрий, в которых происходит
процесс окисления, для получения энергии
ST-волокна окружены обширной сетью
капилляров, необходимых для доставки
большого количества кислорода с кровью.

Медленные
мышечные волокна приспособлены к
использованию аэробной системы
энергообразования:
сила их сокращений сравнительно невелика,
а скорость потребления энергии такова,
что им вполне хватает аэробного
метаболизма. Такие волокна отлично
подходят для продолжительной и не
интенсивной работы (стайерские дистанции
в плавании, легкий бег и ходьба, занятия
с легкими весами в умеренном темпе,
аэробика), движений, не требующих
значительных усилий, поддержании позы.
Красные мышечные волокна включаются в
работу при нагрузках в пределах 20-25% от
максимальной силы и отличаются
превосходной выносливостью.

Красные
волокна не подойдут для подъема тяжелого
веса, спринтерских дистанций в плавании,
так как эти виды нагрузок требуют
достаточно быстрого получения и расхода
энергии.

Белые
мышечные волокна
— это быстрые волокна большего по
сравнению с красными волокнами диаметра,
которые используют для получения энергии
в основном гликолиз (анаэробная система
энергообразования). Другие названия
этих волокон: быстрые, быстросокращающиеся
мышечные волокна, волокна 2 типа, а также
FТ-волокна (fast twitch fibres).

В
быстрых волокнах меньше миоглобина,
поэтому они выглядят белее.

Для
белых мышечных волокон характерна
высокая активность фермента АТФазы,
следовательно АТФ быстро расщепляется
с получением большого количества
необходимой для интенсивной работы
энергии. Так как FТ-волокна обладают
высокой скоростью расхода энергии, они
требуют и высокой скорости восстановления
молекул АТФ, которую может обеспечить
только процесс гликолиза, потому что в
отличие от процесса окисления (аэробное
энергообразование) он протекает
непосредственно в саркоплазме мышечных
волокон, и не требует доставки кислорода
митохондриям, и доставки энергии от них
уже к миофибриллам. Гликолиз ведет к
образованию быстро накапливающейся
молочной кислоты (лактата), поэтому
белые волокна быстро устают, что в
конечном итоге останавливает работу
мышцы. При аэробном энергообразовании
в красных волокнах молочная кислота не
образуется, поэтому они способны долго
поддерживать умеренное напряжение.

Белые
волокна имеют больший диаметр по
сравнению с красными, в них также
содержится гораздо большее количество
миофибрилл и гликогена, но меньше
количество митохондрий. В белых волокнах
находится и креатинфосфат (КФ), необходимый
на начальном этапе высокоинтенсивной
работы.

Белые
волокна больше всего подходят для
совершения быстрых, мощных, но
кратковременных (так как они обладают
низкой выносливостью) усилий.
По сравнению с медленными волокнами,
FT-волокна могут в два раза быстрее
сокращаться и развивать в 10 раз большую
силу. Максимальную силу и скорость
человеку позволяют развить именно белые
волокна. Работа от 25-30% и выше означает,
что в мышцах работают именно FТ-волокна.

3.
Аэробная и анаэробная работа.

Аэробные тренировки.

Аэробные
тренировки, аэробика, кардиотренировки
— это
вид физической нагрузки, при которой
мышечные движения совершаются за счет
энергии полученной в ходе аэробного
гликолиза, то есть окисления глюкозы
кислородом. Типичные аэробные тренировки
— бег, ходьба, велосипед, активные игры
и пр. Аэробные тренировки отличаются
длительной продолжительностью (постоянная
мышечная работа продолжается более 5
минут), при этом упражнения имеют
динамический повторяющийся характер.

Аэробные
тренировки
предназначены для повышения выносливости
организма, подъема тонуса, укрепления
сердечно-сосудистой системы и сжигания
жира. Также в исследованиях было показано,
что аэробные нагрузки вызывают гипертрофию
мышц.

Исследование
Michele Tine в 2014 году показало, что однократное
занятие аэробики на протяжении 12 минут
вызывает существенное улучшение
зрительного восприятия и внимания у
студентов сразу после физической
нагрузки и спустя 45 минут, что в свою
очередь способствует повышению их
академической успеваемости.

Однако
следует помнить, что планомерных научных
исследований не проводилось. Данный
вывод скорее сделан на умозаключении,
что при аэробных нагрузках незначительно
увеличивается энергетическое потребление.
При этом игнорируется тот факт, что
большую часть дневного потребления
составляет базовый метаболизм, который
замедляется после прекращения аэробных
нагрузок. Это связано с тем, что организму
требуется ресурсы, чтобы восстановить
потерянное. Причем, чем больше будет
потрачено энергии запасенной жировыми
клетками, тем сильнее организм постарается
возместить потери, запасая впрок и
замедляя метаболизм. Для того, чтобы
негативные последствия от аэробных
упражнений были минимальными, придется
ограничивать дневную калорийность, а
при уменьшении дневной калорийности
сверх меры, организм начинает увеличивать
количество жировых клеток. Таким образом
аэробные упражнения нужно применять
взвешенно и обдуманно, учитывая негативные
последствия от их применения.

Американские
исследователи из Университета Калифорнии
оценили количество энергии, затрачиваемой
мужчинами и женщинами, которые оставались
в форме и вели активный образ жизни в
60 или 70 лет. Оказалось, что пожилые люди,
которые регулярно бегали, тратили
столько же энергии при ходьбе, как и
20-летние подростки. Обычные прогулки
не имели такого эффекта. Такие люди
тратили на 20% больше энергии при ходьбе.

«Генетические везунчики» на примере мышечных волокон и людей – Sektascience: научно-популярный журнал

Во время тренировки мы не часто задумываемся о том, какие сложные процессы протекают во всем организме. О пользе регулярной физической активности говорят уже давно, и каждый год ученые со всего мира пытаются пролить свет на новые «полезные» механизмы влияния тренировок на здоровье.

Как следствие особого внимания к активному образу жизни, мы – ученые, получили ценную информацию о том, каким образом протекают разные процессы и чем именно достигается их ювелирная координация в организме человека.

В данной статье мы постараемся перевести эти интересные факты с профессионального языка исследователей на научно-популярный и рассказать просто о сложном.

---

В этот раз хочется начать с рассказа про мышечные волокна, почему в физиологии их условно разделили на несколько типов, и в чем разница между силовыми и аэробными занятиями.

Мышечные волокна – это то, из чего состоит отдельно взятая мышца, допустим, бицепс. Этот мускул, как и все остальные, содержит два основных типа мышечных волокон – быстрые (или “белые”) и медленные (или “красные”) [1].

Красные волокна, которые расположены ближе всего к кости, получили свое название из-за высокой концентрации особых клеточных органелл – митохондрий (“энергетических станций”) и большого запаса пигментного белка красного цвета  миоглобина (“переносчиков кислорода”).

Миоглоби́н – белок, который связывает кислород в клетках скелетных мышц и мышцы сердца и таким образом обеспечивает их энергией для сокращения.

Продвигаясь к наружной поверхности мышцы, можно увидеть белые волокна, которые называются так из-за того, что действительно имеют менее выраженный цвет, чем красные. В них мало митохондрий, нет миоглобина, и для работы им необходимо запустить целый каскад биохимических реакций. [1]

Белые (быстрые) волокна	Красные (медленные) волокна
Источник “топлива” – гликоген (углевод).	Резерв “топлива” – подкожная жировая ткань [1]. Сокращаются только в присутствии кислорода.
Задача быстрых волокон – обеспечить мощные кратковременные сокращения с помощью резкого повышения активности ферментов, расщепляющих гликоген. Имеют большую силу и возможность значительного роста. Преимущество белых волокон в виде гипертрофии способно помочь в развитии силовых возможностей человека.	Красные мышечные волокна при высокой производительности не способны к значительной гипертрофии, то есть их объем почти не увеличивается из-за особенностей их метаболизма [8]. Отвечают за поддержание позы, осанки, позволяют длительно бежать или сделать 100 повторений «на пресс», но они не растут [1].
При интенсивных силовых тренировках возможно частичное превращение медленных волокон в промежуточные, которые обладают свойствами как медленных, так и быстрых волокон, давая прирост мышечной массе [9].	Запасы красных волокон «застрахованы» организмом, и даже малоподвижный образ жизни способен поддерживать эти резервы на уровне, достаточном для перемещения тела в пространстве.

Как уже стало понятно, белые волокна – это рельеф, объем и скоростно-силовые характеристики. Для того чтобы 40 раз отжаться или работать на пределе возможностей, включаются в работу быстрые волокна.

Исходя из знаний про мышечную ткань, важно понимать, что, тренируя выносливость во время аэробных занятий, мы в основном задействуем красные волокна, которые будут “сжигать жир” и повысят уровень обмена веществ. Силовые же тренировки позволяют поддерживать мышцы в тонусе и формируют привычный мышечный рельеф стройного тела, задействуя белые волокна.

Теперь, когда сложилось общее представление о волокнах, самое время узнать более интересные научные факты о мышечной ткани.

Все знают популярную, но устаревшую с научной точки зрения, фразу о том, что нервные клетки не восстанавливаются, но эта “необратимость” относится и к мышечной ткани в равной степени.

Дело в том, что после рождения у нас не происходит численного увеличения мышечных клеток обоих типов волокон, а после 35-40 лет каждый год мы безвозвратно теряем 1% сухой мышечной массы за счет уменьшения их объема. [2,5] Замедлить этот процесс помогает активный образ жизни и регулярные силовые упражнения на тренировку основных мышечных групп [6].

Некоторые люди, даже не утруждая себя тренировками, имеют достаточную мышечную массу, а другие, напротив, быстро теряют форму при малоактивном образе жизни.

Объяснение этой разнице дает генетика, а именно гены ACTN3 и MSTN. Альфа-актинин 3, кодируемый геном ACTN3 белок, который словно якорь сцепляет актиновые волокна в мышце и находится только в белых мышечных волокнах, повышая их сократимость и силу [1, 3, 4].

Актин – сократительный белок, который составляет около 15% мышечного белка. Соединяясь с другими белками, волокна актина приобретают способность сокращаться, используя энергию, содержащуюся в АТФ.

Копии генов ACTN3

1. У относительно небольшого числа людей этот ген представлен двумя “рабочими” копиями, которые достались им от каждого из родителей. Такая особенность предрасполагает к высокому содержанию ACTN3 в мышцах, и, соответственно, высокой силе, мышечному рельефу, а также позволяет добиться особых успехов в тех видах спорта, где требуется взрывная сила или ускорение (например, баскетбол, спринтерский бег и тяжелая атлетика). [3,4]
2. Обратная ситуация наблюдается примерно у 18% европейской популяции, когда от родителей достались две “нерабочие“ копии гена ACTN3. При таком раскладе в белых волокнах практически нет альфа-актинина 3, такие люди в основном имеют красные мышечные волокна и преуспевают в тренировках на выносливость.
3. Наиболее часто встречается ситуация, когда от одного из родителей достался “рабочий” вариант гена, а от другого – “нерабочий”, при этом мы с помощью тренировок можем компенсировать вклад “нерабочего” гена и развить скоростно-силовые качества.

В спортивной генетике исследование гена ACNT3 позволяет выявить спортсменов, которые могут преуспеть в силовых дисциплинах, или в тех видах спорта, где требуется высокий уровень выносливости. Также выявление изменений гена ACTN3 позволяет косвенно оценить соотношение белых и красных мышечных волокон. [3,4]

В противовес эффектам гена ACTN3 выступает ген MSTN, который кодирует белок миостатин. Задача миостатина – предотвратить избыточный рост мышечной ткани, что важно для здоровья сердца.

Количество генов MSTN

1. Бывают ситуации, когда у человека выявляется вариант гена MSTN, обладающий большей активностью, что означает повышенное содержание миостатина и, соответственно, более стремительное противостояние организма мышечному росту [7]. Такие люди часто астенического телосложения, и им очень тяжело нарастить мышечную массу, даже сочетая оптимальное питание с тренировками.
2. Реже встречаются люди, обладающие двумя “нерабочими“ вариантами гена MSTN. Миостатина у них крайне мало, ничто не препятствует росту мышечной ткани, что приводит к гипертрофии мышц даже без дополнительных тренировок. Часто они выглядят как культуристы, так как жировая прослойка у таких людей выражена не ярко и дает проявиться мышечному рельефу [7].
3. Бывает и промежуточный вариант, когда от одного из родителей человеку досталась неактивная копия гена MSTN. Соответственно, миостатина в крови содержится меньше за счет синтеза белка с единственной рабочей копии гена [7]. Такой человек без труда наращивает мышечную массу и обладает высокой силой.

---

Сегодня я осветила эти два гена неспроста, ведь они оба ответственны за подержание мышечной массы.

Только небольшая часть людей действительно предрасположена к гармоничному телу и выдающимся возможностям “от природы”, и чаще всего они становятся профессиональными спортсменами [4].

Однако большая часть людей все-таки не имеет таких явных преимуществ в достижении стройного, рельефного тела или развитии силы и выносливости, поэтому регулярные тренировки как интервальные, так и силовые, помогают “перевесить” генетику и приводят к заметным результатам. При этом крайне важно поддерживать имеющиеся мышцы в тонусе, защищая их от неизбежной атрофии с возрастом и малоподвижным образом жизни [5]. 

Автор: Жегулина Ирина, врач-генетик
Научный редактор: Елена Дегтярь, PhD, руководитель научного отдела #Sekta

Литература:

1) «Физиология человека» под  редакцией В.М.Покровского, Г. Ф. Коротько 2001 г.
2) Chronic disuse and skeletal muscle structure in older adults: sex-specific differences and relationships to contractile function. American Journal of Physiology – Cell Physiology. 2015 [PMID:25810256]
3) Association of the ACTN3 R577X polymorphism with power athlete status in Russians. European journal of applied physiology  – 2008 [PMID: 18470530]
4) 1000 Norms Project: protocol of a cross-sectional study cataloging human variation. Physiotherapy. 2015 [PMID: 25733400]
5) Contractile properties and sarcoplasmic reticulum calcium content in type I and type II skeletal muscle fibres in active aged humans. The Journal of physiology 2015. [PMID:25809942]
6) Use of mRNA expression signatures to discover small molecule inhibitors of skeletal muscle atrophy. Current opinion in clinical nutrition and metabolic care 2015. [PMID:25807353]
7) Myostatin and the skeletal muscle atrophy and hypertrophy signaling pathways.  Cellular and molecular life sciences 2014. [PMID:25080109]
8) Shi H, Zeng C, Ricome A, Hannon KM, Grant AL, Gerrard DE. Extracellular signal-regulated kinase pathway is differentially involved in β-agonist-induced hypertrophy in slow and fast muscles. American Journal of Physiology. 2007;292(5):C1681–C1689.[PMID:17151143]
9) Powers SK, Wade M, Criswell D, et al. Role of beta-adrenergic mechanisms in exercise training-induced metabolic changes in respiratory and locomotor muscle. International Journal of Sports Medicine.1995;16(1):13–18. [PMID:8904577]

Разница между Красными и Белыми Мышцами

Красные и Белые Мышцы — это скелетные Мышцы в нашем теле, и они выполняют некоторые важные функции в организме. Скелетные мышцы, как красные, так и белые, выполняют множество функций в организме. Красные мышцы получили свое название из-за того, что у них много капилляров и высокий уровень миоглобина и митохондрий, что придает им ярко выраженный красный цвет. Белые мышцы, с другой стороны, имеют меньше митохондрий и миоглобина, что придает им «беловатый» вид. Продолжайте читать, чтобы узнать больше о красных и белых мышцах. В Vedantu мы составили краткое изложение различий между красными и белыми мышцами для облегчения понимания студентами. Давайте сначала разберемся, что это за мышцы.

В человеческом теле почти 600 мышц, которые подразделяются на три категории; скелетные мышцы, сердечные мышцы и гладкие мышцы. Скелетно-мышечная система тела состоит из двух основных компонентов: мышц (musculo) и скелетной структуры, к которой эти мышцы прикреплены. Эти скелетные мышцы можно разделить на красные мышцы и белые мышцы.

Красные мышцы

Красные мышцы Красные из-за наличия плотных капилляров, богатых миоглобином и митохондриями. Одним из основных различий между красными и белыми мышечными волокнами является темно-красный цвет красных мышц из-за миоглобина, который присутствует в саркоплазме (цитоплазме) мышечных волокон. Миоглобин, присутствующий в красных мышцах, связывает кислород и хранит его в виде оксимиоглобина в красных волокнах. Во время мышечного сокращения оксимиоглобин высвобождает необходимое количество кислорода. Хорошим примером красных мышц является мышца-разгибатель.

Белые мышцы

Белые мышцы имеют меньшее количество миоглобина и митохондрий и поэтому кажутся беловатыми. Примером белой мышцы является мышца глазного яблока. Белая мышца — это тип мышечной ткани, встречающийся у рыб, состоящий из быстро сокращающихся мышечных волокон, предназначенных для быстрого сокращения. Быстрые плавательные движения и рефлексы побега требуют Белых Мышц. Они сгруппированы в форме спирали, а не параллельно оси тела, и располагаются глубже в теле, чем красные мышцы, используемые для вялого плавания. Когда они сжимаются, такая конфигурация вызывает значительное искривление тела.

Давайте подробно рассмотрим разницу красных и белых мышц ниже. s

Белые мышцы

Наличие митохондрий

Их больше в организме

Меньше, чем в красных мышцах

Внешний вид

Красные Мышцы тоньше

Белые Мышцы толще Красных Мышц

Капиллярное русло

900 02 Капиллярное русло более плотное

Менее плотное

Скорость сокращения

Скорость сокращения красных мышц ниже, чем у белых мышц

Скорость сокращения выше, чем у красных мышц

Саркоплазматический ретикулум (SR)

У них меньше SR, чем у белых мышц

У них больше SR, чем у красных мышц

9002 7

Скорость утомления

Красный Мышцы могут выполнять аэробное окисление без сбора большого количества молочной кислоты. Это помогает Красным Мышцам сокращаться в течение длительного периода

Белые Мышцы осуществляют анаэробное окисление и в процессе накапливают больше молочной кислоты, чем Красные Мышцы. Это приводит к утомлению мышц после короткого периода сокращения.

Использование кислорода

Красные мышцы используют больше кислорода, чем белые мышцы, и это одна из причин, по которой они используются при напряженных занятиях, таких как физические упражнения.

Белые мышцы используют меньшее количество кислорода, чем красные мышцы

Производство энергии с.

Они богаты гликогеном и ферментами гликолиза, что дает им необходимую энергию.

Подергивающиеся волокна

У них есть медленно сокращающиеся волокна, которые сокращаются медленно в течение длительного времени без усталости

У них есть быстро сокращающиеся волокна, которые сокращаются быстрее для короткий период и быстро устаешь.

Пример 

Мышцы-разгибатели человека

Мышца глазного яблока

Советы по изучению биологии

• Делайте краткие записи, когда учитель ведет урок. Очень важно делать заметки, так как это облегчает внесение изменений в последнюю минуту.

• Записывайте значимые фразы, концепции или факты пунктиром. Если вы знаете, что означают аббревиатуры и символы, используйте их. Не забудьте оставить место для будущих объяснений.

• Обязательно проверяйте свои заметки, чтобы убедиться, что вы их понимаете, в идеале в день, когда вы их сделали.

• Сделайте заметки удобными для чтения, приведя их в порядок. Заполните пробелы в информации и устраните неясности. Вы можете сделать это с помощью справочных материалов, таких как учебники и авторитетные веб-сайты. Это также хорошая идея, чтобы получить разъяснения от вашего учителя.

• Храните все свои заметки в другом блокноте или папке. Как только ваши заметки станут точными, просматривайте их снова и снова, чтобы помочь вам вспомнить, что вы написали.

• Храните все свои заметки в другом блокноте. Как только ваши заметки станут точными, просматривайте их каждый день, чтобы помочь вам вспомнить, что вы написали.

• Составьте краткий обзор ключевых разделов книги. Если возможно, подчеркните в учебнике наиболее важные аспекты.

• В биологии очень важны иллюстрации. Обратите особое внимание на рисунки, диаграммы, схемы, таблицы, графики, рисунки и подписи.

• Регулярно пользуйтесь своим учебником. Даже если чтение не было назначено, прочтите часть, которая соответствует вашей текущей теме в классе, для подкрепления и разъяснения.

• Читая, пытайтесь соединить картинки с текстом. Изображения могут помочь вам лучше понять текст и вспомнить данные. Если у вас есть действительно релевантное изображение, включите его в свои итоговые заметки.

Почему стоит выбрать Vedantu?

Vedantu — это веб-платформа, которая обеспечивает бесплатную загрузку PDF и быстрый доступ ко всем ресурсам для решения проблем. Темы, представленные в школьной программе, просто скачиваются и читаются учащимися. Они также предоставляют онлайн-инструкции для студентов, готовящихся к вступительным экзаменам, таким как NEET и JEE. Все преподаватели являются профессионалами своего дела и могут помочь студентам спланировать будущее. Вы также можете использовать веб-сайт для подготовки к экзаменам и вступительным экзаменам. Все темы подробно объясняются, и эксперты следят за тем, чтобы они использовали легкий и простой язык при объяснении тем, чтобы учащимся было легко понимать, учиться и учиться. У нас есть специализированная и профессиональная команда экспертов, которые усердно работают над подготовкой решений и заметок для студентов. Мы хотим, чтобы каждый учащийся получал баллы, изучая наши решения, которые доступны бесплатно и в формате PDF. Его можно скачать для автономного использования.

Белковый состав и функция митохондрий красных и белых скелетных мышц

1.
Adhihetty PJ, Ljubicic V, Menzies KJ, Hood DA. Дифференциальная чувствительность субсарколеммальных и интермиофибриллярных митохондрий к апоптотическим стимулам. Am J Physiol Cell Physiol 289: C994–C1001, 2005 [PubMed] [Google Scholar]

2.
Альварадо Риго М.Ю., Бланшер М.С. Дыхание и окислительное фосфорилирование митохондриями красной и белой скелетных мышц. Can J Biochem 48: 27–32, 1970 [PubMed] [Google Scholar]

3.
Андерсон Э.Дж., Нойфер П.Д. Скелетные миофибриллы II типа обладают уникальными свойствами, которые потенцируют генерацию митохондрий H ₂ O ₂ . Am J Physiol Cell Physiol 290: C844–C851, 2006 [PubMed] [Google Scholar]

4.
Апонте А.М., Филлипс Д., Харрис Р.А., Блинова К., Френч С., Джонсон Д.Т., Балабан Р.С. 32P-мечение фосфорилирования белков и ассоциации метаболитов в матриксе митохондрий. Methods Enzymol 457: 63–80, 2009 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

5.
Апонте А.М., Филлипс Д., Хоппер Р.К., Джонсон Д.Т., Харрис Р.А., Блинова К., Боя Э.С., Френч С., Балабан Р.С. Использование (32)P для изучения динамики митохондриального фосфопротеома. J Proteome Res 8: 2679–2695, 2009 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

6.
Балабан Р. С., Мутха В.К., Араи А. Спектроскопическое определение содержания цитохром-с-оксидазы в тканях, содержащих миоглобин или гемоглобин. Anal Biochem 237: 274–278, 1996 [PubMed] [Google Scholar]

7.
Бланшер МС. Дыхание митохондрий красной и белой скелетных мышц. Am J Physiol 206: 1015–1020, 1964 [PubMed] [Google Scholar]

8.
Боя Э.С., Филлипс Д., Френч С.А., Харрис Р.А., Балабан Р.С. Количественная митохондриальная фосфопротеомика с использованием iTRAQ на LTQ-Orbitrap с диссоциацией столкновений высокой энергии. J Proteome Res 8: 4665–4675, 2009 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

9.
Цай Д., Ли М., Ли К., Вонг В., Чан К. Возрастные изменения профилей водного белка в быстро и медленно сокращающихся скелетных мышцах крыс. Электрофорез 21: 465–472, 2000 [PubMed] [Google Scholar]

10.
Capel F, Buffiere C, Patureau Mirand P, Mosoni L. Дифференциальные вариации митохондриального высвобождения H ₂ O ₂ при старении в окислительных и гликолитических мышцах у крыс. Mech Aging Dev 125: 367–373, 2004 [PubMed] [Google Scholar]

11.
Чен Р.Ф., Плаут Г.В. Активация и ингибирование Dpn-связанной изоцитратдегидрогеназы сердца определенными нуклеотидами. Биохимия 2: 1023–1032, 1963 [PubMed] [Google Scholar]

12.
Когсуэлл А.М., Стивенс Р.Дж., Худ Д.А. Свойства митохондрий скелетных мышц, выделенных из субсарколеммальной и интермиофибриллярной областей. Am J Physiol Cell Physiol 264: C383–C389, 1993 [PubMed] [Google Scholar]

13.
Эстабрук Р. Митохондриальный контроль дыхания и полярографическое измерение соотношения АДФ/О. Meth Enzymol 10: 41–47, 1967 [Google Scholar]

14.
Фэн Дж., Се Х., Мини Д.Л., Томпсон Л.В., Арриага Э.А., Гриффин Т.Дж. Количественное протеомное профилирование карбонилирования белка в зависимости от типа мышц и возраста в митохондриях скелетных мышц крыс. J Gerontol A Biol Sci Med Sci 63: 1137–1152, 2008 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

15.
Ferreira R, Vitorino R, Alves RM, Appell HJ, Powers SK, Duarte JA, Amado F. Различия в протеоме субсарколеммы и межмиофибриллярных митохондрий раскрывают функциональную специализацию в скелетных мышцах. Proteomics 10: 3142–3154, 2010 [PubMed] [Google Scholar]

16.
Gelfi C, Vigano A, De Palma S, Ripamonti M, Begum S, Cerretelli P, Wait R. Двухмерные белковые карты икроножных и камбаловидных мышц крысы: инструмент для оценки мышечной пластичности. Протеомика 6: 321–340, 2006 [PubMed] [Google Scholar]

17.
Хафнер Р.П., Браун Г.К., Бранд М.Д. Анализ контроля частоты дыхания, скорости фосфорилирования, скорости утечки протонов и протондвижущей силы в изолированных митохондриях с использованием «нисходящего» подхода теории метаболического контроля. Eur J Biochem 188: 313–319, 1990 [PubMed] [Google Scholar]

18.
Харрис Д., Дас А. Контроль митохондриального синтеза АТФ в сердце. Biochem J 280: 561–573, 1991 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

19.
Хоппелер Х., Худлика О., Ульманн Э. Связь между митохондриями и потреблением кислорода изолированными кошачьими мышцами. J Physiol 385: 661–675, 1987 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

20.
Хоппер Р.К., Кэрролл С., Апонте А.М., Джонсон Д.Т., Френч С., Шен Р.Ф., Вицманн Ф.А., Харрис Р.А., Балабан Р.С. Фосфопротеом митохондриального матрикса: эффект внемитохондриального кальция. Biochemistry 45: 2524–2536, 2006 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

21.
Хоулетт Р.А., Уиллис В.Т. Связанные с типом волокна различия в ферментах предлагаемого цикла субстрата. Biochim Biophys Acta 1363: 224–230, 1998 [PubMed] [Google Scholar]

22.
Хатсон СМ. Субклеточное распределение активности аминотрансфераз с разветвленной цепью в тканях крысы. J Nutr 118: 1475–1481, 1988 [PubMed] [Google Scholar]

23.
Isfort RJ, Wang F, Greis KD, Sun Y, Keough TW, Bodine SC, Anderson NL. Протеомный анализ камбаловидной и передней большеберцовой мышц крысы после иммобилизации. J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci 769: 323–332, 2002 [PubMed] [Google Scholar]

24.
Джекман М. Р., Уиллис В.Т. Характеристики митохондрий, выделенных из скелетных мышц типа I и типа IIb. Am J Physiol Cell Physiol 270: C673–C678, 1996 [PubMed] [Google Scholar]

25.
Дженесон Дж.А., Вестерхофф Х.В., Кушмерик М.Дж. Анализ метаболического контроля кинетического контроля метаболизма свободной энергии АТФ в сокращающихся скелетных мышцах. Am J Physiol Cell Physiol 279: C813–C832, 2000 [PubMed] [Google Scholar]

26.
Джонсон Д.Т., Харрис Р.А., Блэр П.В., Балабан Р.С. Функциональные последствия гетерогенности митохондриального протеома. Am J Physiol Cell Physiol 292: C698–C707, 2007 [PubMed] [Google Scholar]

27.
Джонсон Д.Т., Харрис Р.А., Френч С., Апонте А., Балабан Р.С. Протеомные изменения, связанные с диабетом у крыс BB-DP. Am J Physiol Endocrinol Metab 296: E422–E432, 2009 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

28.
Келлер А., Несвижский А.И., Колкер Э., Эберсолд Р. Эмпирическая статистическая модель для оценки точности идентификации пептидов, выполненной с помощью МС/МС и поиска в базе данных. Anal Chem 74: 5383–5392, 2002 [PubMed] [Google Scholar]

29.
Kim NK, Joh JH, Park HR, Kim OH, Park BY, Lee CS. Профилирование дифференциальной экспрессии протеомов и их мРНК в белых и красных скелетных мышцах свиней. Протеомика 4: 3422–3428, 2004 [PubMed] [Google Scholar]

30.
Kim NK, Park HR, Lee HC, Yoon D, Son ES, Kim YS, Kim SR, Kim OH, Lee CS. Сравнительные исследования профилей протеома и транскриптома скелетных мышц между породами свиней. Mamm Genome 21: 307–319, 2010 [PubMed] [Google Scholar]

31.
Корзеневски Б., Мазат Дж. П. Теоретические исследования контроля окислительного фосфорилирования в митохондриях мышц: применение к дефициту митохондрий. Biochem J 319: 143–148, 1996 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

32.
Кушмерик М.Дж., Мейер Р.А., Браун Т.Р. Регуляция потребления кислорода в быстро- и медленносокращающихся мышцах. Am J Physiol Cell Physiol 263: C598–C606, 1992 [PubMed] [Google Scholar]

33.
Кушмерик М.Дж., Морланд Т. С., Уайзман Р.В. Волокна скелетных мышц млекопитающих отличаются содержанием фосфокреатина, АТФ и Pi. Proc Natl Acad Sci USA 89: 7521–7525, 1992 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

34.
Кушмерик М.Дж., Морланд Т.С., Уайзман Р.В. Два класса волокон скелетных мышц млекопитающих различаются по содержанию метаболитов. Adv Exp Мед Биол 332: 749–760, 1993 [PubMed] [Google Scholar]

35.
Лири С.К., Лайонс К.Н., Розенбергер А.Г., Баллантайн Дж.С., Стиллман Дж., Мойес К.Д. Различия типов волокон в митохондриальных профилях мышц. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol 285: R817–R826, 2003 [PubMed] [Google Scholar]

36.
Могенсен М., Сахлин К. Эффективность митохондрий в скелетных мышцах крыс: влияние частоты дыхания, субстрата и типа мышц. Acta Physiol Scand 185: 229–236, 2005 [PubMed] [Google Scholar]

37.
Несвижский А.И., Келлер А., Колкер Э., Эберсолд Р. Статистическая модель для идентификации белков методом тандемной масс-спектрометрии. Anal Chem 75: 4646–4658, 2003 [PubMed] [Google Scholar]

38.
Окумура Н., Хашида-Окумура А., Кита К., Мацубаэ М., Мацубара Т., Такао Т., Нагаи К. Протеомный анализ медленных и быстрых скелетных мышц. Протеомика 5: 2896–2906, 2005 [PubMed] [Google Scholar]

39.
Пальяссотти MJ, Донован CM. Влияние гетерогенности клеток на кинетику лактата скелетных мышц. Am J Physiol Endocrinol Metab 258: E625–E634, 1990 [PubMed] [Google Scholar]

40.
Панде С.В., Бланшер М.С. Углеводы и жиры в энергетическом обмене красных и белых мышц. Am J Physiol 220: 549–553, 1971 [PubMed] [Google Scholar]

41.
Phillips D, Aponte AM, French SA, Chess DJ, Balaban RS. Сукцинил-КоА-синтетаза является фосфатной мишенью для активации митохондриального метаболизма. Biochemistry 48: 7140–7149, 2009 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

42.
Picard M, Csukly K, Robillard ME, Godin R, Ascah A, Bourcier-Lucas C, Burelle Y. Устойчивость к Ca ²⁺ -индуцированному открытию переходной поры проницаемости отличается в митохондриях от гликолитических и окислительных мышц. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol 295: R659–R668, 2008 [PubMed] [Google Scholar]

43.
Сарджант А.Дж., Хойнвилль Э., Янг А. Максимальное усилие ног и выходная мощность во время кратковременных динамических упражнений. J Appl Physiol 51: 1175–1182, 1981 [PubMed] [Google Scholar]

44.
Scheibye-Knudsen M, Quistorff B. Регуляция митохондриального дыхания неорганическим фосфатом: сравнение пермеабилизированных мышечных волокон и изолированных митохондрий, полученных из скелетных мышц крыс типа 1 и типа 2. Eur J Appl Physiol 105: 279–287, 2009 [PubMed] [Google Scholar]

45.
Шике С.М., Филлипс Д., Маккой Дж.П., младший, Апонте А.М., Шен Р.Ф., Балабан Р.С., Финкель Т. Мишень пути рапамицина (mTOR) у млекопитающих регулирует потребление кислорода митохондриями и окислительную способность. J Biol Chem 281: 27643–27652, 2006 [PubMed] [Google Scholar]

46.
Шольц ТД, Балабан Р.С. . Митохондриальная F1-АТФазная активность миокарда собак: эффекты гипоксии и стимуляции. Am J Physiol Heart Circ Physiol 266: h3396–h3403, 1994 [PubMed] [Google Scholar]

47.
Шверцманн К., Хоппелер Х., Каяр С.Р., Вайбель Э.Р. Окислительная способность мышц и митохондрий: соотношение физиологических, биохимических и морфометрических характеристик. Proc Natl Acad Sci USA 86: 1583–1587, 1989 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

48.
Соренсен М.Т., Оксбьерг Н., Агергаард Н., Петерсен Дж.С. Скорость отложения тканей в зависимости от характеристик мышечных волокон и жировых клеток у худых самок свиней ( Sus scrofa ) после лечения свиным гормоном роста (pGH). Comp Biochem Physiol A Physiol 113: 91–96, 1996 [PubMed] [Google Scholar]

49.
Старков А.А., Фискум Г. Регуляция продукции H ₂ O ₂ митохондрий головного мозга мембранным потенциалом и окислительно-восстановительным состоянием NAD(P)H. J Neurochem 86: 1101–1107, 2003 [PubMed] [Google Scholar]

50.
Такахаши М., Худ Д.А. Импорт белка в субсарколемные и межмиофибриллярные митохондрии скелетных мышц. Дифференциальная регуляция импорта в отдельных субклеточных регионах. J Biol Chem 271: 27285–27291, 1996 [PubMed] [Google Scholar]

51.
Виторино Р., Феррейра Р., Нойпарт М., Гедес С., Уильямс Дж., Томер К.Б., Домингес П.М., Аппелл Х.Дж., Дуарте Х.А., Амадо FM. Субклеточная протеомика икроножной и камбаловидной мышц мышей. Anal Biochem 366: 156–169, 2007 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

52.
Weibel ER, Hoppeler H. Максимальная скорость метаболизма, вызванная физическими упражнениями, зависит от аэробной способности мышц. J Exp Biol 208: 1635–1644, 2005 [PubMed] [Google Scholar]

53.
Вейлер У., Аппелл Х.Дж., Кремсер М., Хофакер С., Клаус Р. Влияние отбора на мышечный состав. Сравнительное исследование тонких мышц у диких и домашних свиней. Anat Histol Embryol 24: 77–80, 1995 [PubMed] [Google Scholar]

54.
Уиллис В.Т., Джекман М.Р. Митохондриальная функция во время тяжелых упражнений. Med Sci Sports Exerc 26: 1347–1353, 1994 [PubMed] [Google Scholar]

55.